QCM : Acides aminés et liaison peptidique — 24 questions

Explication

Le carbone alpha est lié à une amine, un carboxyle, un hydrogène et une chaîne latérale R variable. Le carboxyle est $\mathrm{COOH}$, tandis que le carbonyle correspond à $\mathrm{C=O}$ sans groupe hydroxyle.

Explication

La glycine possède deux hydrogènes liés au carbone alpha, car sa chaîne R est un second hydrogène. Elle ne possède donc pas de carbone alpha asymétrique, contrairement à la plupart des autres acides aminés protéinogènes.

Explication

Le pH physiologique sanguin est voisin de $7{,}4$. Une valeur inférieure correspond à une acidose, tandis qu’une valeur supérieure correspond à une alcalose.

Explication

Un carbone asymétrique porte quatre substituants différents et peut engendrer des énantiomères. La glycine fait exception car son carbone alpha porte deux hydrogènes identiques.

Explication

La plupart des acides aminés protéinogènes sont chiraux, alors que la glycine est achirale. Cette différence s’explique par l’absence de quatre substituants distincts autour du carbone alpha de la glycine.

Explication

Dans le vivant décrit, les acides aminés utilisés par les enzymes, certains ARN et les ribosomes sont principalement de série L. Des acides aminés de série D peuvent néanmoins être présents, notamment chez les végétaux, et nécessiter des conversions pour être assimilés.

Explication

Les acides aminés protéinogènes sont environ une vingtaine parmi des milliers d’acides aminés possibles. Ils servent à structurer les protéines, tandis que la classification apolaire concerne notamment des propriétés hydrophobes.

Explication

Les acides aminés apolaires hydrophobes comprennent la glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la méthionine et la proline. Les acides aminés polaires non chargés appartiennent à une catégorie distincte.

Explication

Les acides aminés polaires non chargés sont la sérine, la thréonine, l’asparagine, la glutamine, la tyrosine, la cystéine et le tryptophane. Les acides aminés chargés négativement sont l’aspartate et le glutamate sous leurs formes déprotonées.

Explication

Les acides aminés chargés positivement sont la lysine, l’arginine et l’histidine. L’acide aspartique et l’acide glutamique, sous leurs formes déprotonées, appartiennent au groupe chargé négativement.

Explication

Les acides aminés aromatiques comprennent la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane. La cystéine et la méthionine sont les acides aminés soufrés, tandis que la leucine n’appartient pas à cette catégorie.

Explication

Deux groupements soufrés portés par des cystéines peuvent former un pont disulfure. La méthionine contient du soufre, mais elle n’est pas décrite ici comme participant à la formation de ce type de pont.

Explication

La proline est présentée comme un acide aminé cyclique dont le cycle inclut son propre groupement de base. Cette particularité rigidifie les chaînes et favorise la création de coudes ; elle ne concerne pas la glycine.

Explication

Les acides aminés essentiels doivent être fournis par l’alimentation, car l’organisme ne les synthétise pas lui-même. La liste citée comprend neuf acides aminés, dont l’histidine et la valine ; la tyrosine n’en fait pas partie dans cette liste.

Explication

La liaison peptidique résulte d’une condensation entre un groupe carboxyle COOH et un groupe amine NH2, avec libération d’eau. Elle ne correspond donc pas à une simple association sans perte de molécule.

Explication

Un peptide est une chaîne d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Deux acides aminés forment un dipeptide et trois forment un tripeptide ; quatre acides aminés ne constituent donc pas un tripeptide.

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide covalente entre le carboxyle d’un acide aminé et l’amine d’un autre, avec libération d’eau. Elle ne met pas en jeu les groupements hydroxyles des chaînes latérales comme groupements partenaires principaux.

Explication

Deux acides aminés forment un dipeptide et trois acides aminés forment un tripeptide. Une chaîne de quatre acides aminés ne constitue donc pas un tripeptide, et la liaison peptidique n’est pas un pont disulfure.

Explication

Lors de la condensation, un OH du carboxyle et un H du groupement amine permettent la libération d’eau et la formation de la liaison amide. L’hydrolyse suit le mécanisme inverse sur le plan de l’eau : elle la consomme au lieu de la libérer.

Explication

L’hydrolyse ajoute une molécule d’eau et sépare le peptide en acides aminés distincts, souvent avec l’aide d’enzymes. Elle ne libère donc pas l’eau comme la condensation et ne forme pas une liaison peptidique supplémentaire.

Explication

Un acide aminé amphotère peut se comporter comme un acide et comme une base. Ce terme ne désigne pas la coexistence de régions hydrophile et hydrophobe, qui définit le caractère amphiphile.

Explication

Tous les acides aminés possèdent un groupement carboxyle et un groupement amine dans leur squelette. En revanche, les chaînes latérales ne sont pas toutes ionisables.

Explication

Les chaînes latérales de l’aspartate et du glutamate sont acides, tandis que celles de la lysine, de l’arginine et de l’histidine sont basiques. La cystéine et la tyrosine possèdent également des chaînes latérales pouvant être ionisables.

Explication

Une augmentation du pH favorise la perte de protons par les groupes ionisables. Les milieux acides favorisent la protonation, tandis que les milieux basiques tendent à rendre l’acide aminé plus négatif.