Quelle est la forme des polymères protéiques ?
Ils sont non ramifiés.
Quel composant est majoritaire dans les organismes vivants ?
Les protéines.
Quelles fonctions les protéines assurent-elles ?
Le contrôle et la régulation, la structure et le maintien des tissus, le transport, les mouvements, la nutrition et le stockage, la catalyse, la défense et la protection.
Où se trouvent les fonctions acide et amine d’un acide α-aminé ?
Sur le carbone α.
Que distingue les acides aminés protéinogènes des non protéinogènes dans les peptides et protéines ?
Les protéinogènes y sont présents, contrairement aux non protéinogènes.
Quels sont deux exemples d’acides aminés non protéinogènes ?
L’ornithine et la citrulline.
Combien des 20 acides aminés fondamentaux ont une chaîne latérale non polaire et hydrophobe ?
Neuf.
Combien des 20 acides aminés fondamentaux ont une chaîne latérale polaire et hydrophile ?
Onze.
Combien d’acides aminés sur 20 ont un carbone α asymétrique ?
Dix-neuf.
Pourquoi la glycine n’a-t-elle pas de carbone α asymétrique ?
Son carbone α porte deux hydrogènes.
De quelle série sont les acides aminés naturels ?
De série L.
Quelle propriété permet à un acide aminé de porter différentes formes chargées selon le pH ?
Son caractère amphotère.
À quel pH un acide faible et sa base conjuguée sont-ils présents à parts égales ?
Au pH égal au pKa.
Quelle relation de Henderson–Hasselbalch relie le pH, le pKa et les concentrations ?
Quelle est la charge globale d’un acide aminé lorsque le pH est inférieur au pI ?
Elle est positive.
Quelle est la charge globale d’un acide aminé lorsque le pH est supérieur au pI ?
Elle est négative.
Quelles réactions peuvent subir les fonctions carboxyle et amine des acides aminés ?
Elles peuvent subir une estérification, une décarboxylation, une désamination oxydative ou une amidification.
Comment se forme un dipeptide à partir de deux acides aminés ?
Il se forme par amidification avec élimination d’eau.
Quelles fonctions peuvent porter les chaînes latérales des acides aminés ?
Aucune fonction, une fonction polaire non ionisable, ou une fonction ionisable acide ou basique.
Quels types d’interactions existent entre les chaînes latérales ?
Les interactions ioniques, les liaisons hydrogène, les interactions de Van der Waals et les transferts de charge.
Combien d’acides aminés essentiels et semi-essentiels le cours distingue-t-il ?
8 essentiels et 2 semi-essentiels.
Combien de combinaisons une chaîne de 50 acides aminés peut-elle présenter ?
Plus de combinaisons.
À quoi s’ajoutent les combinaisons possibles d’une chaîne de 50 acides aminés ?
Aux modifications post-traductionnelles.
Quels éléments protéiques participent au contrôle et à la régulation ?
Les hormones, les neurotransmetteurs et leurs récepteurs.
Quel rôle les enzymes assurent-elles ?
La catalyse.
Quels rôles les immunoglobulines et les protéines chaperonnes contribuent-elles à assurer ?
La défense et la protection.
Quelle structure cyclique distingue la chaîne latérale de la proline ?
Un cycle pyrrolidine.
Pourquoi la β-alanine et le GABA sont-ils classés parmi les acides aminés non α ?
Ce sont des acides aminés non protéinogènes non α.
Que permet de représenter la nomenclature à une lettre des acides aminés ?
La séquence polypeptidique et ses altérations de façon compacte.
À quoi sont associés deux énantiomères ?
À un carbone asymétrique.
Dans quel cas des diastéréoisomères peuvent-ils apparaître ?
Lorsque la molécule possède deux carbones asymétriques.
Quel rayonnement les acides aminés à cycle benzénique absorbent-ils ?
Le rayonnement ultraviolet.
À pH égal à pKa moins 2, quel est le rapport ?
Quelle formule donne le pI d’un acide aminé à chaîne latérale non ionisable ?
Comment calcule-t-on le pI de l’arginine à chaîne latérale ionisable ?
Qu’est-ce qu’une liaison peptidique ?
C’est une liaison amide de motif CO—NH reliant deux acides aminés.
Quelles modifications les chaînes latérales peuvent-elles subir après la traduction ?
Des modifications chimiques post-traductionnelles.
Quelle séquence mnémotechnique le cours donne-t-il pour les acides aminés essentiels ?
Met-Leu-Val-Lys-Ile-Phe-Trp-His-Thr-Arg.
Quels sont les deux enzymes qui transforment successivement le tryptophane en sérotonine ?
La tryptophane hydroxylase puis l’acide aminé décarboxylase.
En combien d’étapes enzymatiques le tryptophane est-il transformé en sérotonine ?
Deux étapes enzymatiques.
Quel neurotransmetteur est produit à partir du tryptophane ?
La sérotonine (5-hydroxytryptamine).
Quel est le précurseur de l’histamine ?
L’histidine.
Teste tes connaissances avec un QCM de 7 questions sur Acides aminés et protéines.
1. Un compte rendu doit représenter de façon compacte une séquence polypeptidique et une altération telle que p.V600E. Quelles sont les réponses exactes au sujet de cette notation ?
2. Concernant la stéréoisomérie des acides aminés :
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Acides aminés et protéines.
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