Fiche de révision : Acides aminés et protéines

📋 Plan du Cours

1. Protides et rôles des protéines
2. Structure et classification des acides aminés
3. Stéréoisomérie et propriétés spectrales
4. Ionisation et point isoélectrique
5. Réactions des fonctions aminoacides
6. Chaînes latérales et interactions
7. Rôles biologiques et dérivés

📖 1. Protides et rôles des protéines

★ À maîtriser

• Les protéines sont des polymères non ramifiés et constituent le composant majoritaire des organismes vivants.

• Les protéines assurent plusieurs rôles :

  • le contrôle et la régulation
  • la structure et le maintien des tissus
  • le transport
  • les mouvements
  • la nutrition et le stockage
  • la catalyse
  • la défense et la protection

Compléments

• Une chaîne de 50 acides aminés peut présenter plus de 2^50 combinaisons, auxquelles s’ajoutent des modifications post-traductionnelles.

• Les hormones, les neurotransmetteurs et leurs récepteurs participent au contrôle et à la régulation.

• Les enzymes assurent la catalyse, tandis que les immunoglobulines et les protéines chaperonnes contribuent à la défense et à la protection.

📖 2. Structure et classification des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide α-aminé : Porte une fonction acide et une fonction amine sur le carbone α.

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés protéinogènes sont présents dans les peptides et les protéines, tandis que les acides aminés non protéinogènes en sont absents; l’ornithine et la citrulline sont des exemples de ces derniers.

• Les 20 acides aminés fondamentaux se répartissent en 9 acides aminés à chaîne latérale non polaire, hydrophobe, et 11 à chaîne latérale polaire, hydrophile.

Compléments

• La proline est une exception parmi les acides α-aminés : sa chaîne latérale forme un cycle pyrrolidine.

• Les acides aminés non protéinogènes β-alanine et GABA sont des acides aminés non α.

• La nomenclature à une lettre permet de représenter de façon compacte la séquence d’une chaîne polypeptidique et ses altérations, comme p.F508del, p.C282Y et p.V600E.

💡 Astuce mémo

Chaîne non polaire hydrophobe, chaîne polaire hydrophile

📖 3. Stéréoisomérie et propriétés spectrales

★ À maîtriser

• Dix-neuf des 20 acides aminés ont un carbone α asymétrique; la glycine fait exception parce que son carbone α porte deux hydrogènes.

• Les acides aminés naturels sont de série L.

Compléments

📌 Deux énantiomères sont associés à un carbone asymétrique, tandis que des diastéréoisomères peuvent apparaître lorsque la molécule possède deux carbones asymétriques, comme l’isoleucine et la thréonine.

• Les acides aminés possédant un cycle benzénique absorbent dans l’ultraviolet.

📖 4. Ionisation et point isoélectrique

🔑 Notions clés & Définitions

• Composé amphotère : Un acide aminé est un composé amphotère qui peut porter des formes chargées différentes selon le pH.
• pKa : Le pH auquel un acide faible et sa base conjuguée sont présents à 50 % chacun.

★ À maîtriser

📐 Formule - La relation de Henderson–Hasselbalch est $pH = pK_a + \log\left(\frac{[A^-]}{[AH]}\right)$.

📌 À pH inférieur au pI, la charge globale de l’acide aminé est positive; à pH supérieur au pI, elle est négative.

Compléments

• Lorsque pH = pKa − 2, le rapport [A−]/[AH] vaut 0,01, soit environ 1 % de A− et 99 % de AH.

📐 Formule - Pour un acide aminé à chaîne latérale non ionisable, $pI = \frac{1}{2}(pK_{COOH}+pK_{NH_2})$.

📐 Formule - Pour un acide aminé à chaîne latérale ionisable, le point isoélectrique se calcule avec les deux pKa encadrant la forme zwitterionique, comme pour l’arginine : $pI = \frac{1}{2}(pK_{NH_2}+pK_R)=10{,}75$.

📖 5. Réactions des fonctions aminoacides

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Une liaison amide de motif CO—NH reliant deux acides aminés.

📝 Points essentiels

• Les fonctions carboxyle et amine peuvent subir :

  • une estérification
  • une décarboxylation
  • une désamination oxydative
  • une amidification

• La liaison peptidique se forme par amidification entre deux acides aminés, avec élimination d’eau, pour produire un dipeptide.

📖 6. Chaînes latérales et interactions

★ À maîtriser

• Les chaînes latérales peuvent être : sans fonction, porteuses d’une fonction polaire non ionisable, porteuses d’une fonction ionisable acide, porteuses d’une fonction ionisable basique

• Les interactions entre chaînes latérales comprennent :

  • les interactions ioniques
  • les liaisons hydrogène
  • les interactions de Van der Waals
  • les transferts de charge

Compléments

• Les chaînes latérales peuvent subir des modifications chimiques post-traductionnelles.

📖 7. Rôles biologiques et dérivés

★ À maîtriser

• Le cours distingue 8 acides aminés essentiels et 2 acides aminés semi-essentiels.

Compléments

• La séquence mnémotechnique donnée pour les acides aminés essentiels est Met-Leu-Val-Lys-Ile-Phe-Trp-His-Thr-Arg.

• Le tryptophane est transformé en sérotonine (5-hydroxytryptamine) par l’action successive de la tryptophane hydroxylase puis de l’acide aminé décarboxylase.

• L’histidine est le précurseur de l’histamine.