Fiche de révision : Peptides et protéines

📋 Plan du Cours

1. Définition des peptides et protéines
2. Liaison peptidique et orientation
3. Nomenclature et ionisation
4. Niveaux de structure protéique
5. Classification des protéines
6. Modifications post-traductionnelles

📖 1. Définition des peptides et protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine : Condensation linéaire de plus de 100 acides aminés.

★ À maîtriser

📌 Les peptides résultent de la condensation linéaire d’acides aminés et comprennent les oligopeptides lorsque n < 20 et les polypeptides lorsque 20 < n < 100.

Compléments

📌 Une protéine monomérique comprend une seule chaîne peptidique, tandis qu’une protéine multimérique en comprend plusieurs, identiques ou non.

💡 Astuce mémo

Peptide sous 100 résidus, protéine au-delà

📖 2. Liaison peptidique et orientation

★ À maîtriser

• La liaison peptidique se forme par condensation de la fonction α-carboxyle d’un acide aminé avec la fonction α-amine d’un autre, avec formation d’une liaison amide.

Compléments

• La liaison peptidique est stable et son hydrolyse spontanée est quasiment nulle.

• Les atomes Cα, C, O, N, H et Cα suivant la liaison peptidique sont coplanaires en raison de son caractère partiellement double lié à la mésomérie.

• La disposition trans est privilégiée autour de la liaison peptidique.

• La rotation des plans peptidiques se fait autour des carbones α et est décrite par les angles φ et ψ.

📖 3. Nomenclature et ionisation

★ À maîtriser

📌 L’extrémité N-terminale porte la fonction α-amine libre, tandis que l’extrémité C-terminale porte la fonction α-carboxyle libre.

• L’ionisation d’un peptide dépend de ses extrémités N- et C-terminales, généralement présentes, ainsi que des fonctions ionisables de ses chaînes latérales.

📌 À un pH inférieur au pHi, la forme positive est majoritaire, tandis qu’à un pH supérieur au pHi, la forme négative est majoritaire ; au pHi, la forme zwitterionique prédomine.

Compléments

📌 Les résidus d’une chaîne peptidique sont nommés à partir du nom des acides aminés avec le suffixe -yl, sauf celui dont le groupe α-carboxyle est libre.

📌 Les acides aminés d’une chaîne peptidique sont numérotés de gauche à droite à partir de l’extrémité N-terminale.

• Les peptides peuvent être linéaires ou cycliques.

💡 Astuce mémo

pH bas : forme positive ; pH haut : forme négative

📖 4. Niveaux de structure protéique

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure primaire : Ordre d’enchaînement des acides aminés d’une chaîne, numérotés de l’extrémité N-terminale à l’extrémité C-terminale et représentés par un code à une lettre ou une abréviation à trois lettres.
• Structure secondaire : Organisation tridimensionnelle de segments limités d’environ 10 à 20 acides aminés, stabilisée par des interactions hydrogène.
• Structure tertiaire : Organisation tridimensionnelle de l’ensemble des éléments ordonnés ou désordonnés d’une chaîne peptidique, stabilisée par des ponts disulfure et des interactions faibles.
• Structure quaternaire : Organisation tridimensionnelle de l’association des sous-unités d’une protéine multimérique.

★ À maîtriser

• Dans l’hélice α droite, les chaînes latérales sont tournées vers l’extérieur et des interactions hydrogène relient le CO d’un résidu au NH du résidu situé quatre positions plus loin.

Compléments

• Les structures secondaires ordonnées comprennent notamment l’hélice α, le feuillet β et les coudes.

• Une hélice α comporte 3,6 acides aminés par tour.

• Dans un feuillet β, les chaînes latérales alternent au-dessus et au-dessous du plan, et des interactions hydrogène relient les groupes CO et NH.

• Les interactions contribuant à la structure tertiaire comprennent les interactions ioniques, hydrogène, hydrophobes et de Van der Waals, ainsi que les transferts d’électrons π.

• Les ponts disulfure sont des liaisons covalentes établies entre deux cystéines.

• Dans une protéine repliée, les acides aminés polaires sont répartis à la périphérie et les acides aminés non polaires au centre ; le repliement détermine la forme active et les domaines fonctionnels.

• La structure quaternaire est stabilisée principalement par des interactions faibles et aussi par des ponts disulfure.

💡 Astuce mémo

Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire

📖 5. Classification des protéines

★ À maîtriser

📌 Une holoprotéine est constituée d’acides aminés seuls, tandis qu’une hétéroprotéine associe des acides aminés à un ou plusieurs éléments non protéiques appelés groupements prosthétiques.

Compléments

• Les phosphoprotéines comportent du phosphore, les glycoprotéines des glycanes, les lipoprotéines des lipides, les nucléoprotéines des acides nucléiques et les chromoprotéines un groupement prosthétique coloré.

💡 Astuce mémo

Holoprotéine : acides aminés seuls ; hétéroprotéine : ajout non protéique

📖 6. Modifications post-traductionnelles

🔑 Notions clés & Définitions

• Glycoprotéine : Protéine qui porte une ou plusieurs chaînes oligosaccharidiques appelées glycanes, liées de façon covalente au squelette polypeptidique.

★ À maîtriser

• Les modifications post-traductionnelles peuvent : réguler l’activité des protéines, permettre leur reconnaissance par d’autres molécules ou systèmes de dégradation, les ancrer dans une membrane, les intégrer à une cascade de signalisation, les adresser à un compartiment cellulaire, définir une identité immunologique, comme les groupes sanguins

• La phosphorylation de la sérine, de la thréonine ou de la tyrosine peut modifier la conformation et les propriétés fonctionnelles d’une protéine, entraîner son activation ou son inhibition et réguler des voies métaboliques ou la transcription de gènes.

Compléments

📌 La liaison N-glycosidique relie la fonction amide d’un résidu asparagine à la N-acétylglucosamine, tandis que la liaison O-glycosidique relie l’hydroxyle d’un résidu sérine ou thréonine à la N-acétylgalactosamine.

📊 Tableaux de synthèse

Niveaux de structure des protéines