Quelles fonctions chimiques porte un acide α-aminé sur le carbone α ?
Une fonction amine NH2 et une fonction carboxylique COOH.
Combien d'acides aminés naturels construisent les protéines ?
Vingt acides aminés naturels.
Qu'est-ce qu'un zwitterion dans le contexte des acides aminés ?
Un ion dipolaire présent à l'état naturel des acides aminés.
Quelle est la différence entre acides aminés essentiels et non essentiels ?
Les essentiels ne sont pas synthétisés par l'humain et doivent être apportés par l'alimentation.
Que se passe-t-il pour la charge d'un acide aminé quand le pH est inférieur au pHi ?
L'acide aminé est majoritairement cationique.
Quelle est la charge globale d'un acide aminé quand le pH est égal au pHi ?
Sa charge globale est nulle.
Que devient la charge d'un acide aminé quand le pH est supérieur au pHi ?
L'acide aminé est majoritairement anionique.
Quels acides aminés aromatiques absorbent les UV entre 260 et 280 nm ?
La phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine.
Que libère la décarboxylation d’un acide aminé ?
Elle libère du CO2.
Quel produit résulte de la décarboxylation de la L-histidine ?
L'histamine.
Entre quels groupes se forme la liaison peptidique ?
Entre le groupe COOH α et le groupe NH2 α de deux acides aminés.
Quel rôle joue la liaison peptidique dans la protéine ?
Elle constitue le squelette de la structure primaire.
Quelle forme d’azote libère la désamination ?
L’ammoniac NH3.
Que produit la déshydrogénase spécifique lors de la transformation du glutamate ?
Elle produit du NADH et des H+.
Quel groupe est transféré lors de la transamination ?
Le groupe NH2 d’un acide aminé.
Quelles modifications post-traductionnelles permettent les chaînes latérales des acides aminés ?
N-glycosylation, O-glycosylation, phosphorylation et acétylation.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
La séquence des acides aminés formant son enchaînement polypeptidique.
Qu'est-ce qu'une hétéroprotéine ?
Une holoprotéine associée à un groupement prosthétique non protéique.
Quelles fonctions peuvent assurer les protéines ?
Des fonctions catalytiques, de transport, soutien, contraction, reconnaissance, stockage, et contrôle cellulaire.
Quelle est la masse moyenne d'un acide aminé dans une protéine ?
Environ 110 g/mol.
Quelle unité de masse moléculaire est utilisée pour les protéines ?
Le Dalton, où 1 Da équivaut à 1 g/mol.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'association de plusieurs sous-unités protéiques par des liaisons faibles.
Qu'est-ce que l'hélice α en structure secondaire ?
Une structure où les liaisons hydrogène relient CO du résidu i à NH du résidu i+4.
Combien de résidus par tour possède une hélice α droite en moyenne ?
En moyenne, 3,6 résidus par tour.
Quel est le pas d'une hélice α droite ?
Le pas est de 5,4 Å.
Quels sont les angles φ et ψ d'une hélice α droite ?
Environ −57° pour φ et −47° pour ψ.
Comment se forment les feuillets β parallèles ?
Par l'assemblage de brins β ayant la même orientation.
Quelle est la différence entre feuillets β parallèles et antiparallèles ?
Les antiparallèles ont des brins β en orientations opposées.
Que relient les coudes de 2 à 4 acides aminés ?
Ils relient deux brins β antiparallèles.
Quel rôle jouent les boucles et coudes dans les protéines ?
Ils participent aux sites de reconnaissance, liaison et actifs des protéines.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
Le repliement tridimensionnel d'une chaîne polypeptidique avec ses relations spatiales.
Par quelles interactions la structure tertiaire est-elle stabilisée ?
Par des interactions ioniques, liaisons hydrogène, interactions hydrophobes et ponts disulfure.
Que font les résidus hydrophobes en milieu aqueux dans une protéine ?
Ils se regroupent au cœur de la protéine.
Où se trouvent les résidus polaires hydrophiles en milieu aqueux ?
À la surface de la protéine en interaction avec l'eau.
Qu'est-ce qu'un domaine fonctionnel dans une protéine ?
Une unité de repliement tertiaire assurant une fonction comme la fixation d'un ligand.
Qu'est-ce qu'un pont disulfure ?
Une liaison covalente entre deux cystéines formée par oxydation de leurs groupes thiol.
Quels résidus dominent dans la partie transmembranaire des protéines transmembranaires ?
Des résidus apolaires et hydrophobes.
Combien d'acides aminés apolaires contient une hélice α transmembranaire ?
Environ 20 acides aminés apolaires.
Quelle structure secondaire caractérise les porines membranaires ?
Un tonneau β.
Quel rôle jouent les porines dans la membrane cellulaire ?
Elles permettent le passage de petites molécules.
Qu'est-ce qu'un oligomère ?
Un complexe de deux sous-unités monomériques ou plus.
Par quels types d'interactions les sous-unités d'un oligomère sont-elles principalement associées ?
Par des interactions non covalentes.
Quels ponts peuvent aussi stabiliser un oligomère ?
Des ponts disulfure.
Qu'est-ce qui caractérise les protéines intrinsèquement désordonnées ?
Elles ne possèdent pas nécessairement de structure secondaire stable.
Comment les protéines intrinsèquement désordonnées peuvent-elles se structurer ?
Après une modification post-traductionnelle ou au contact d’autres protéines.
Quels agents provoquent la dénaturation réversible des protéines ?
L’urée à 8 M, le chlorure de guanidinium et le β-mercaptoéthanol.
Comment l’urée et le chlorure de guanidinium dénaturent-ils les protéines ?
Ils rompent les liaisons hydrogène, interactions de van der Waals et hydrophobes.
Quel effet a le β-mercaptoéthanol sur les protéines ?
Il rompt les ponts disulfure.
Quels facteurs peuvent provoquer une dénaturation irréversible des protéines ?
La chaleur, les UV, les acides, bases, solvants organiques, agitation, dilution et SDS.
Que fait le SDS lors d’une SDS-PAGE ?
Il dénature les protéines, expose leur structure primaire et les charge négativement.
Comment un Western blot révèle-t-il une protéine d’intérêt ?
Un anticorps secondaire détectable se fixe à l’anticorps primaire lié à la protéine.
Qu'est-ce que la myoglobine ?
Une hétéroprotéine globulaire avec une chaîne de 153 acides aminés et un groupement hème.
Quel est le rôle principal de la myoglobine dans les muscles ?
Stocker l'oxygène pour les oxydations métaboliques.
Quel état du fer dans l'hème permet la fixation réversible de l'O2 ?
Le fer ferreux Fe2+.
Que se passe-t-il lorsque le fer de l'hème est oxydé en Fe3+ ?
L'eau occupe la sixième position et O2 ne peut plus se fixer.
De quoi est composée l'hémoglobine humaine adulte ?
De deux chaînes α et deux chaînes β formant une métalloprotéine tétramérique.
Combien de molécules d'O2 peut fixer une molécule d'hémoglobine ?
Quatre molécules d'O2.
Qu'entraîne la fixation d'O2 sur une chaîne α de l'hémoglobine ?
La transition conformationnelle T vers R facilitant la coopération.
Quelle est l'affinité relative de l'hémoglobine pour le monoxyde de carbone ?
Elle est 20 fois supérieure à celle pour l'O2.
Quelle est la composition en chaînes de l'hémoglobine humaine ?
Deux chaînes α et deux chaînes β.
Quel est le poids moléculaire de l'hémoglobine humaine ?
68 000.
Quelles interactions maintiennent les chaînes de l'hémoglobine ensemble ?
Des interactions non covalentes.
Quelles sont les deux conformations principales de l'hémoglobine ?
La conformation T et la conformation R.
Quelle conformation de l'hémoglobine est favorisée dans la désoxyhémoglobine ?
La conformation T.
Quelle conformation de l'hémoglobine est favorisée dans l'oxyhémoglobine ?
La conformation R.
Qu'entraîne la fixation d'une molécule d'O2 sur une chaîne α de l'hémoglobine ?
Le déplacement de l'hélice F et la transition de T vers R.
Qu'est-ce que la coopérativité dans l'hémoglobine ?
La facilitation de la fixation d'O2 par les autres chaînes après fixation initiale.
Quelle est l'équation chimique de l'oxygénation de l'hémoglobine ?
Dans quel état est conservé le fer lors de l'oxygénation de l'hémoglobine ?
Le fer est conservé à l'état ferreux Fe2+.
Quelle affinité le monoxyde de carbone a-t-il pour l'hémoglobine par rapport à l'oxygène ?
Le monoxyde de carbone a une affinité 20 fois supérieure à celle de l'oxygène.
Quelle molécule forme une carboxyhémoglobine très stable avec l'hémoglobine ?
Le monoxyde de carbone forme une carboxyhémoglobine très stable.
Comment le CO2 se fixe-t-il sur la globine ?
Le CO2 se fixe sur les groupements basiques de la globine en formant un carbamate.
Quelle est l'équation chimique de la formation du carbamate avec le CO2 ?
Qu'est-ce que la P50 en relation avec l'oxygène ?
La P50 est la pression partielle d’oxygène où 50 % des sites de fixation sont occupés.
Quelle est la P50 de la myoglobine et son affinité pour l'oxygène ?
La myoglobine a une P50 de 3 et une forte affinité pour l’oxygène.
Quelle est la P50 de l'hémoglobine et son affinité pour l'oxygène ?
L’hémoglobine a une P50 de 26 et une affinité plus faible pour l’oxygène.
Quels effets ont la baisse du pH, l'augmentation du CO2 et la présence de BPG sur l'affinité de l'hémoglobine ?
Ils diminuent l’affinité de l’hémoglobine pour O2.
Quel effet ont la baisse du pH, l'augmentation du CO2 et la présence de BPG sur la P50 de l'hémoglobine ?
Ils augmentent la P50 de l’hémoglobine.
Quelle est la différence d'affinité pour l'oxygène entre l'hémoglobine fœtale HbF et l'hémoglobine adulte HbA ?
L’hémoglobine fœtale HbF a une affinité plus élevée pour O2 que l’hémoglobine adulte HbA.
Quelle est la composition de l'hémoglobine fœtale HbF ?
L’hémoglobine fœtale HbF est composée de deux chaînes α et deux chaînes γ (α2γ2).
Quelle est la composition de l'hémoglobine adulte HbA ?
L’hémoglobine adulte HbA est composée de deux chaînes α et deux chaînes β (α2β2).
Qu'est-ce que la drépanocytose ?
Une anomalie génétique de l'hémoglobine due à une mutation ponctuelle de la sous-unité β.
Quelle mutation cause l'hémoglobine S dans la chaîne β ?
La valine remplace le glutamate au sixième codon.
Quelle séquence codon remplace GAG dans l'hémoglobine S ?
GTG remplace GAG.
Quel effet la valine a-t-elle sur l'hémoglobine S désoxygénée ?
Elle crée une bosse hydrophobe favorisant les interactions entre molécules.
Qu'entraîne la bosse hydrophobe créée par la valine dans l'hémoglobine S ?
La formation de fibres et la polymérisation des tétramères.
Quelle conséquence provoque la polymérisation des tétramères d'hémoglobine S ?
L'obstruction des capillaires.
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1. Quelle caractéristique définit un acide α-aminé ?
2. Combien d’acides aminés naturels servent principalement à construire les protéines ?
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