QCM : Acides aminés et protéines — 53 questions

Explication

Un acide α-aminé possède les fonctions NH2 et COOH sur le même carbone α, auquel sont également attachés un hydrogène et un radical R. Une séparation de ces fonctions sur des carbones différents correspondrait à une autre organisation structurale.

Explication

Les protéines sont construites à partir de 20 acides aminés naturels. Les autres nombres proposés renvoient à des ensembles biologiques différents ou ne correspondent pas au nombre d’acides aminés protéinogènes indiqué.

Explication

À l’état naturel, un acide aminé est un zwitterion portant simultanément des charges opposées, ce qui favorise sa solubilité aqueuse. Une structure entièrement hydrophobe ou sans charge ne produirait pas cette propriété ionique.

Explication

Lorsque le pH dépasse le pHi, l’acide aminé est majoritairement anionique. La forme cationique prédomine lorsque le pH est inférieur au pHi, tandis que la charge globale est nulle au pHi.

Explication

La décarboxylation de la L-histidine libère du CO2 et forme l’histamine, qui est l’amine correspondante. La libération d’ammoniac relève de la désamination, et la production d’α-cétoglutarate avec du NADH appartient à une autre transformation.

Explication

La liaison peptidique relie le groupe carboxylique α d’un acide aminé au groupe amine α d’un autre et forme le squelette polypeptidique. Les groupes R peuvent participer à d’autres interactions, mais ils ne constituent pas la liaison peptidique principale.

Explication

La désamination libère l’azote sous forme de NH3 et transforme le glutamate en α-cétoglutarate, avec production de NADH et de H+. La transamination transfère plutôt un groupe NH2 à un α-cétoacide sans libération directe d’ammoniac.

Explication

La transamination transfère un groupe NH2 vers un α-cétoacide, qui devient alors l’acide aminé correspondant, avec l’intervention du phosphate de pyridoxal et d’une transaminase. La libération directe de NH3 caractérise la désamination, et non la transamination.

Explication

La structure primaire correspond à l’ordre des acides aminés dans la chaîne polypeptidique. L’organisation tridimensionnelle relève de niveaux structuraux supérieurs, tandis que l’association de sous-unités définit la structure quaternaire.

Explication

Une hétéroprotéine associe une partie protéique, l’holoprotéine, à un groupement prosthétique non protéique qui lui confère des propriétés particulières. Une protéine constituée uniquement d’acides aminés correspond à une holoprotéine.

Explication

Les protéines peuvent notamment catalyser des réactions, transporter des substances et soutenir les structures cellulaires, parmi plusieurs autres fonctions. Les autres propositions attribuent aux protéines des rôles généraux qui ne correspondent pas à la diversité fonctionnelle indiquée.

Explication

La structure quaternaire résulte de l’association de plusieurs sous-unités protéiques maintenues par des liaisons faibles. L’ordre des acides aminés décrit la structure primaire, tandis que la forme d’une chaîne isolée relève de niveaux structuraux différents.

Explication

Dans une hélice α, chaque groupe CO du résidu i forme une liaison hydrogène avec le groupe NH du résidu i+4, et ces liaisons suivent approximativement l’axe de l’hélice. Les chaînes latérales, en revanche, se projettent vers l’extérieur et ne constituent pas ces liaisons hydrogène.

Explication

L’hélice α droite possède en moyenne 3,6 résidus par tour, un pas de 5,4 Å et des angles dièdres négatifs, environ φ = −57° et ψ = −47°. Des angles positifs correspondent à la confusion avec une hélice α gauche.

Explication

Des brins β ayant des orientations opposées forment un feuillet β antiparallèle. Un feuillet β parallèle exige que les brins aient la même orientation.

Explication

La structure tertiaire décrit la forme tridimensionnelle d’une seule chaîne polypeptidique et les contacts entre des résidus éloignés dans la séquence. L’association de plusieurs sous-unités relève de la structure quaternaire, tandis que les autres réponses correspondent à des niveaux structural différents.

Explication

Le pont disulfure est une liaison covalente qui peut contribuer à stabiliser la structure tertiaire. Les interactions hydrophobes, les liaisons hydrogène et les interactions ioniques sont des interactions non covalentes.

Explication

Dans l’eau, le regroupement des résidus hydrophobes au cœur réduit leur exposition au solvant, tandis que les résidus polaires hydrophiles restent davantage en surface. La proposition opposée inverse précisément cette organisation favorisée par le milieu aqueux.

Explication

Un domaine fonctionnel est une unité de repliement de la structure tertiaire qui agit comme un module, par exemple pour fixer un ligand ou un substrat, et peut être partagé par différentes protéines. Une liaison entre cystéines décrit un pont disulfure, tandis que les autres réponses concernent les protéines membranaires ou la structure quaternaire.

Explication

La portion transmembranaire est en contact avec les queues hydrophobes des lipides et contient donc principalement des résidus apolaires et hydrophobes. Les régions exposées aux milieux aqueux sont davantage compatibles avec des résidus polaires et hydrophiles.

Explication

Les porines sont des protéines membranaires organisées en tonneau β et permettent le passage de petites molécules à travers la membrane. Une hélice α transmembranaire peut ancrer ou constituer un passage, mais cette description précise du tonneau β concerne les porines.

Explication

Un oligomère est un complexe comprenant au moins deux sous-unités monomériques, généralement maintenues par des interactions non covalentes et parfois par des ponts disulfure. Une chaîne unique repliée décrit plutôt une structure tertiaire, tandis qu’une région apolaire membranaire décrit une hélice transmembranaire.

Explication

Une protéine intrinsèquement désordonnée ne possède pas nécessairement de structure secondaire stable, mais peut se structurer après une modification post-traductionnelle ou une interaction. L’absence de structure stable ne signifie pas qu’elle perd sa structure primaire.

Explication

Le β-mercaptoéthanol réduit les ponts disulfure, tandis que l’urée et le chlorure de guanidinium perturbent surtout les interactions non covalentes. Confondre ces agents revient à attribuer à l’urée la rupture des liaisons covalentes disulfure.

Explication

Le SDS dénature les protéines et leur confère une charge négative, puis le gel sépare les protéines selon leur taille : les petites avancent davantage vers le bas. Leur migration ne repose pas sur une charge positive ni sur une perte de structure primaire.

Explication

L’anticorps secondaire détectable se fixe à l’anticorps primaire, lequel reconnaît l’épitope de la protéine recherchée. La séparation selon la taille appartient à la SDS-PAGE, tandis que la reconnaissance directe de l’épitope revient à l’anticorps primaire.

Explication

La myoglobine est une hétéroprotéine globulaire constituée d’une seule chaîne de 153 acides aminés associée à un groupement prosthétique hème. La structure à quatre chaînes α et β correspond à l’hémoglobine adulte.

Explication

La myoglobine stocke l’oxygène dans les muscles squelettiques et le myocarde afin de fournir une réserve pour les oxydations métaboliques. Le transport de l’oxygène dans le sang est principalement assuré par l’hémoglobine.

Explication

Seul le fer ferreux $\mathrm{Fe^{2+}}$ peut fixer réversiblement $\mathrm{O_2}$. Après oxydation en $\mathrm{Fe^{3+}}$, l’eau occupe la sixième position de coordination et le dioxygène ne peut plus se fixer.

Explication

La myoglobine présente une courbe hyperbolique, une forte affinité pour $\mathrm{O_2}$ et une $P_{50}$ de 3, alors que l’hémoglobine présente une courbe sigmoïde et une $P_{50}$ de 26. La forme sigmoïde de l’hémoglobine traduit sa coopération entre sous-unités.

Explication

L’hémoglobine humaine est un tétramère $\alpha_2\beta_2$ formé par des interactions non covalentes, avec une masse moléculaire d’environ 68 000. La structure monomérique correspond à la myoglobine, et les sous-unités de l’hémoglobine ne sont pas réunies par des ponts disulfure.

Explication

La désoxyhémoglobine favorise la conformation T, tandis que l’oxyhémoglobine favorise la conformation R. La fixation de l’oxygène favorise donc la transition vers R plutôt que vers T.

Explication

La fixation de l’oxygène déplace l’hélice F et provoque la transition conformationnelle T vers R, ce qui facilite la fixation d’oxygène par les autres chaînes. La coopérativité repose donc sur un changement de conformation du tétramère, et non sur sa dissociation.

Explication

L’oxygénation associe quatre molécules d’oxygène à l’hémoglobine de manière réversible tout en conservant le fer sous forme ferreuse $Fe^{2+}$. La conversion en $Fe^{3+}$ correspondrait à une oxydation, et non à une simple oxygénation.

Explication

Le monoxyde de carbone se lie à l’hémoglobine avec une affinité environ vingt fois supérieure à celle de l’oxygène et produit une carboxyhémoglobine très stable. Les carbamates sont principalement associés au dioxyde de carbone fixé sur la globine, et non au CO.

Explication

La P50 désigne la pression partielle d’oxygène à laquelle la moitié des sites de fixation sont occupés. Elle ne correspond ni à une saturation complète ni à une mesure directe de la concentration sanguine.

Explication

Une P50 faible traduit une forte affinité : la myoglobine présente une P50 de 3, alors que l’hémoglobine présente une P50 de 26 et une affinité plus faible. Cette différence s’accompagne d’une courbe hyperbolique pour la myoglobine et sigmoïde pour l’hémoglobine.

Explication

Une acidification, une augmentation du CO2 ou la présence de BPG diminuent l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène et déplacent la P50 vers des valeurs plus élevées. Une hausse du pH ou une baisse du CO2 produisent généralement l’effet inverse.

Explication

La drépanocytose résulte d’une mutation ponctuelle de la sous-unité β de l’hémoglobine, entraînant la production d’HbS au lieu d’HbA. Elle ne provient ni d’une oxydation du fer ni d’une anomalie primaire de la sous-unité α ou γ.

Explication

Dans HbS, le codon GTG code une valine à la place du glutamate codé par GAG dans HbA, au sixième codon de la chaîne β. La valine est apolaire, tandis que le glutamate remplacé est polaire, ce qui modifie les propriétés de l’hémoglobine.

Explication

La valine introduit une bosse hydrophobe qui favorise les interactions entre molécules de désoxy-HbS, leur assemblage en fibres et la polymérisation des tétramères. Ces structures peuvent déformer les cellules et obstruer les capillaires ; la mutation n’agit pas par dégradation directe de l’hème.

Explication

Une enzyme est une protéine synthétisée par un être vivant selon une information génétique et elle accélère une réaction spécifique sans modifier son équilibre. Une enzyme n’altère donc pas l’équilibre thermodynamique de la réaction, même si elle en augmente la vitesse.

Explication

Le substrat est la molécule sur laquelle l’enzyme agit, alors que le produit est la molécule formée pendant la réaction catalysée. La confusion fréquente consiste à attribuer au substrat la formation de la molécule, alors qu’il est transformé au cours du processus.

Explication

L’enzyme fournit une voie réactionnelle dont l’énergie d’activation est plus faible, ce qui accélère l’atteinte de l’équilibre. Elle ne modifie ni l’énergie libre globale de la réaction ni sa constante d’équilibre, contrairement à l’idée d’un déplacement de l’équilibre.

Explication

La transcription et la traduction régulent la quantité d’enzyme synthétisée, alors qu’une modification covalente agit sur l’activité d’une enzyme déjà présente. L’activation d’une enzyme existante relève donc d’un contrôle de l’activité plutôt que d’un contrôle transcriptionnel.

Explication

Le chymotrypsinogène est un précurseur inactif qui devient actif après des coupures hydrolytiques irréversibles, accompagnées de la libération de deux dipeptides. Il ne s’agit donc ni d’une phosphorylation ni d’une association réversible avec des dipeptides.

Explication

Le site actif est une région tridimensionnelle réduite où se fixent le substrat et, lorsqu’il est présent, le cofacteur, tandis que certains résidus participent directement à la catalyse. Il ne correspond donc pas à l’ensemble de l’enzyme, dont le volume est beaucoup plus important.

Explication

Le modèle de Fischer considère que le site actif possède déjà une forme complémentaire de celle du substrat. Le modèle de Koshland, au contraire, décrit un ajustement induit du site actif après la liaison du substrat.

Explication

Un cofacteur est un élément non protéique nécessaire à certaines enzymes et peut être un ion inorganique ou une molécule organique appelée coenzyme. Il ne faut pas le confondre avec une protéine enzymatique, un produit de réaction ou une séquence d’ADN.

Explication

La concentration du substrat diminue, d’où le signe négatif dans $v=-\frac{d[S]}{dt}$, tandis que celle du produit augmente, d’où $v=\frac{d[P]}{dt}$. L’expression qui attribue un signe positif à la disparition du substrat inverse le sens de sa variation.

Explication

Par définition, $K_m$ est la concentration en substrat pour laquelle $v=\frac{V_{max}}{2}$. Une concentration saturante conduit plutôt à une vitesse proche de $V_{max}$, et non à la condition définissant $K_m$.

Explication

La vitesse maximale est atteinte lorsque les sites enzymatiques sont saturés, c’est-à-dire lorsque toute l’enzyme est liée au substrat. La condition $[S]=K_m$ correspond à une vitesse égale à la moitié de $V_{max}$, et non à la saturation.

Explication

Une inhibition compétitive réduit l’affinité apparente, ce qui augmente $K_m$, mais la vitesse maximale reste inchangée. Une inhibition non compétitive laisse $K_m$ inchangé et diminue $V_{max}$, contrairement aux deux autres descriptions.