Fiche de révision : Acides aminés — partie 1

📋 Plan du Cours

1. Définition et rôles biologiques
2. Caractéristiques des acides aminés canoniques
3. Classes selon les chaînes latérales
4. Nomenclature et acides aminés essentiels
5. Variantes et masses molaires
6. Ionisation et propriétés physicochimiques
7. Détection et séparation analytique
8. Acides aminés et maladies humaines
9. Rôles métaboliques et cycle de l’urée
10. Neurotransmetteurs et amines biogènes

📖 1. Définition et rôles biologiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Composé portant une fonction amine et une fonction acide, qui peuvent être portées par le même carbone ou par des carbones différents.
• Acides aminés protéinogènes : Les acides aminés alpha de la série L retrouvés dans les protéines, au nombre de 20 chez l’être humain.

★ À maîtriser

• Les acides aminés ont des rôles de structure, de métabolisme et de médiateurs chimiques ou neurotransmetteurs.

Compléments

• Les protéines représentent 60 % du poids sec de l’organisme et sont constituées par l’assemblage d’acides aminés.

📖 2. Caractéristiques des acides aminés canoniques

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide alpha-aminé : Possède sa fonction carboxylique et sa fonction amine portées par le même carbone alpha.

★ À maîtriser

• Les acides aminés canoniques possèdent au moins une fonction carboxylique, au moins une fonction amine et diffèrent par la nature de leur chaîne latérale R.

📌 Tous les acides aminés canoniques sont chiraux sauf la glycine, car elle possède deux substituants identiques autour du carbone alpha.

Compléments

📌 Dans une représentation de Fischer, un acide aminé est de série D lorsque sa fonction amine est à droite et de série L lorsqu’elle est à gauche.

• Les protéines humaines contiennent les acides aminés canoniques de série L, tandis qu’une synthèse chimique produit statistiquement 50 % de formes D et 50 % de formes L.

💡 Astuce mémo

Glycine sans chiralité, les autres avec énantiomères D/L

📖 3. Classes selon les chaînes latérales

★ À maîtriser

• Les acides aminés dibasiques sont:
  • la lysine
  • l’arginine
  • l’histidine

• Les acides aminés dibasiques possèdent une fonction basique supplémentaire dans leur chaîne latérale et sont cationiques au pH physiologique de 7,4.

• Les acides aminés diacides possèdent une deuxième fonction carboxylique et sont anioniques au pH physiologique.

• Les acides aminés amides sont l’asparagine et la glutamine ; l’amidification de leur fonction carboxylique supprime l’acidité supplémentaire, mais ils restent polaires et plutôt hydrosolubles.

• Les acides aminés aromatiques sont:

  • le tryptophane
  • la phénylalanine
  • la tyrosine

• La cystéine porte un groupement thiol et deux cystéines peuvent former une cystine par pont disulfure, ce qui stabilise la structure des protéines.

Compléments

• Les acides aminés alcools sont la sérine et la thréonine ; leur fonction hydroxyle permet notamment la phosphorylation et la O-glycosylation.

• Les acides aminés aliphatiques sont:

  • l’alanine
  • la valine
  • la leucine
  • l’isoleucine
  • la proline

• La glycine possède un radical hydrogène, une masse molaire de 75 g/mol et favorise les enroulements à gauche des chaînes protéiques.

• La proline possède une fonction amine secondaire cyclique qui rigidifie fortement la molécule et impose un virage à gauche aux chaînes protéiques.

📖 4. Nomenclature et acides aminés essentiels

📝 Points essentiels

• Chaque acide aminé protéinogène peut être désigné par son nom, son code à trois lettres et son code à une lettre.

• Les huit acides aminés indispensables sont:

  • la leucine
  • la thréonine
  • la lysine
  • le tryptophane
  • la phénylalanine
  • la valine
  • la méthionine
  • l’isoleucine

💡 Astuce mémo

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📖 5. Variantes et masses molaires

★ À maîtriser

• Les variantes d’acides aminés protéinogènes sont produites par des modifications post-traductionnelles enzymatiques après la synthèse de la protéine.

• La glycine est l’acide aminé protéinogène de plus faible masse molaire avec 75 g/mol, tandis que le tryptophane est le plus lourd avec 204 g/mol ; la masse molaire moyenne est de 110 g/mol.

Compléments

• L’hydroxylation transforme la proline et la lysine en hydroxyproline et hydroxylysine, tandis que la phosphorylation concerne la sérine, la thréonine et la tyrosine.

📖 6. Ionisation et propriétés physicochimiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Zwitterion : La forme électriquement neutre d’un acide aminé portant simultanément une charge positive NH3+ et une charge négative COO− près du pH isoélectrique.

★ À maîtriser

• Lors d’un dosage d’alanine, l’ajout progressif de NaOH à une solution acidifiée produit une courbe de titration sigmoïde avec deux zones tampons correspondant aux dissociations successives.

📌 À un pH inférieur au pHi, l’acide aminé est majoritairement cationique, tandis qu’à un pH supérieur au pHi il est majoritairement anionique.

• À pH physiologique 7,4, les 15 acides aminés majoritaires ont une forme neutre, les deux acides aminés diacides sont anioniques et les trois acides aminés dibasiques sont cationiques.

Compléments

• Les cinq acides aminés chargés sont:
  • le glutamate
  • l’aspartate
  • la lysine
  • l’arginine
  • l’histidine

💡 Astuce mémo

pH inférieur au pHi → cation ; pH supérieur au pHi → anion

📖 7. Détection et séparation analytique

📝 Points essentiels

• Le tryptophane et la tyrosine peuvent être dosés par spectrophotométrie UV à 280 nm, tandis que la phénylalanine n’est détectable qu’à 260 nm et absorbe trop peu pour être utilisable en laboratoire.

📌 La ninhydrine donne une coloration bleue à pourpre et permet une détection peu coûteuse au niveau du microgramme par litre, tandis que la fluorescamine est fluorescente, plus coûteuse et détecte les nanogrammes par litre.

📌 La chromatographie d’échange d’ions sépare les acides aminés selon leur charge, tandis que la chromatographie de partage en phase inverse les sépare selon leur hydrophobie et leur hydrophilie.

• Dans un aminoacidogramme, le temps de rétention identifie l’acide aminé par la position du pic et la hauteur du pic indique sa concentration.

💡 Astuce mémo

Temps de rétention = identité ; hauteur du pic = quantité

📖 8. Acides aminés et maladies humaines

🔑 Notions clés & Définitions

• Acidaminopathie : Une maladie due à un trouble de l’acquisition, du transport, de l’échange ou de l’utilisation des acides aminés.

★ À maîtriser

• Dans la phénylcétonurie, un déficit en phénylalanine hydroxylase empêche la transformation de la phénylalanine en tyrosine, provoque l’accumulation de phénylalanine et entraîne la production d’acide phényl-pyruvique éliminé dans les urines.

Compléments

• Le test de Guthrie, développé en 1963 par le Dr Guthrie, dépiste la phénylcétonurie chez le nouveau-né à partir d’une goutte de sang prélevée au talon. — Dr. Guthrie

📌 Un régime sans phénylalanine commencé dès la naissance jusqu’à environ 10 ans évite les conséquences de la phénylcétonurie sur le développement mental.

💡 Astuce mémo

Déficit en phénylalanine hydroxylase → phénylalanine accumulée → phénylcétonurie

📖 9. Rôles métaboliques et cycle de l’urée

★ À maîtriser

• Les trois acides aminés du cycle de l’urée sont:
  • l’ornithine
  • la citrulline
  • l’arginine

• Le cycle hépatique de l’urée transforme l’azote des acides aminés en urée non toxique, qui circule dans le sang puis est éliminée par les reins.

📌 Une concentration sanguine d’urée inférieure à 7 mmol/L est compatible avec un filtre rénal fonctionnel, tandis qu’une concentration supérieure à 7 mmol/L évoque un filtre rénal colmaté.

• L’homocystéine apparaît lorsque la méthionine donne un groupement méthyle et constitue un déchet toxique normalement reconverti en méthionine ou en cystéine.

Compléments

📌 La concentration normale d’homocystéine est inférieure à 15 μmol/L, tandis que l’homocystinurie héréditaire provoque des concentrations comprises entre 100 et 300 μmol/L.

• L’arginine est un intermédiaire du cycle de l’urée et un précurseur du monoxyde d’azote, tandis que la glycine participe à la synthèse de l’hème, des bases puriques et de la créatine.

💡 Astuce mémo

Azote des acides aminés → urée hépatique non toxique → élimination rénale

📖 10. Neurotransmetteurs et amines biogènes

★ À maîtriser

📌 La glycine et le GABA sont des neurotransmetteurs inhibiteurs du système nerveux central, tandis que le glutamate est un neurotransmetteur excitateur et peut être toxique à certaines concentrations.

• Le GABA est formé par décarboxylation du glutamate et agit sur des récepteurs ciblés par les benzodiazépines.

• Les catécholamines sont produites à partir de la phénylalanine par hydroxylation en tyrosine, hydroxylation en DOPA, décarboxylation en dopamine, hydroxylation en noradrénaline puis méthylation en adrénaline.

• La dopamine est un neurotransmetteur central impliqué dans les voies du plaisir, l’adrénaline est une hormone surrénalienne activée par le stress et la noradrénaline est une hormone surrénalienne ainsi qu’un neurotransmetteur périphérique.

Compléments

• L’histamine provient de la décarboxylation de l’histidine et intervient dans les réactions allergiques, tandis que la sérotonine provient du 5-hydroxytryptophane et régule l’humeur.

• La mélatonine est produite à partir de la sérotonine par deux réactions enzymatiques et régule les cycles d’éveil et de sommeil.

💡 Astuce mémo

Phénylalanine → tyrosine → DOPA → dopamine → noradrénaline → adrénaline

📊 Tableaux de synthèse

Principales classes d’acides aminés

Détection des acides aminés