Qu'est-ce qu'un acide aminé au sens chimique large ?
Un composé portant une fonction amine et une fonction acide.
Quels acides aminés sont appelés protéinogènes ?
Les acides aminés alpha de la série L retrouvés dans les protéines.
Combien d'acides aminés protéinogènes trouve-t-on chez l'être humain ?
Vingt acides aminés protéinogènes.
Quelle proportion du poids sec de l’organisme représentent les protéines ?
Soixante pour cent du poids sec.
De quoi sont constituées les protéines ?
De l’assemblage d’acides aminés.
Quels rôles biologiques ont les acides aminés ?
Ils ont des rôles de structure, de métabolisme et de médiateurs chimiques.
Les acides aminés peuvent-ils agir comme neurotransmetteurs ?
Oui, ils peuvent être des médiateurs chimiques ou neurotransmetteurs.
Qu'est-ce qu'un acide alpha-aminé ?
Un acide alpha-aminé a sa fonction carboxylique et amine sur le même carbone alpha.
Quelles fonctions possèdent tous les acides aminés canoniques ?
Ils possèdent au moins une fonction carboxylique et une fonction amine.
Par quoi diffèrent les acides aminés canoniques ?
Par la nature de leur chaîne latérale R.
Quel acide aminé canonique n'est pas chiral ?
La glycine.
Pourquoi la glycine n'est-elle pas chirale ?
Elle a deux substituants identiques autour du carbone alpha.
Quand un acide aminé est-il de série D en représentation de Fischer ?
Lorsque sa fonction amine est à droite.
Quand un acide aminé est-il de série L en représentation de Fischer ?
Lorsque sa fonction amine est à gauche.
Quelle série d'acides aminés contiennent les protéines humaines ?
Elles contiennent les acides aminés canoniques de série L.
Quels acides aminés sont dibasiques ?
La lysine, l’arginine et l’histidine sont dibasiques.
Quels acides aminés sont diacides ?
L’aspartate et le glutamate sont diacides.
Quelle fonction supplémentaire possèdent les acides aminés dibasiques ?
Ils possèdent une fonction basique supplémentaire dans leur chaîne latérale.
Quel est l’état ionique des acides aminés dibasiques au pH 7,4 ?
Ils sont cationiques au pH physiologique de 7,4.
Quelle fonction supplémentaire possèdent les acides aminés diacides ?
Ils possèdent une deuxième fonction carboxylique.
Quel est l’état ionique des acides aminés diacides au pH physiologique ?
Ils sont anioniques au pH physiologique.
Quels acides aminés sont amides ?
L’asparagine et la glutamine sont amides.
Que supprime l’amidification de la fonction carboxylique chez les acides aminés amides ?
Elle supprime l’acidité supplémentaire de la fonction carboxylique.
Comment désigne-t-on chaque acide aminé protéinogène ?
Par son nom, son code à trois lettres et son code à une lettre.
Quels sont les huit acides aminés indispensables ?
Leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine et isoleucine.
Comment sont produites les variantes d’acides aminés protéinogènes ?
Par des modifications post-traductionnelles enzymatiques après synthèse protéique.
Quelle transformation subissent la proline et la lysine ?
Elles sont hydroxylées en hydroxyproline et hydroxylysine.
Quels acides aminés subissent la phosphorylation ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Quel est l’acide aminé protéinogène de plus faible masse molaire ?
La glycine avec 75 g/mol.
Quel est l’acide aminé protéinogène le plus lourd ?
Le tryptophane avec 204 g/mol.
Quelle est la masse molaire moyenne des acides aminés protéinogènes ?
Elle est de 110 g/mol.
Que produit l'ajout progressif de NaOH à une solution acidifiée d'alanine ?
Une courbe de titration sigmoïde avec deux zones tampons.
Qu'est-ce qu'un zwitterion d'acide aminé ?
Une forme neutre portant une charge positive NH3+ et une charge négative COO−.
Que devient un acide aminé à un pH inférieur à son pHi ?
Il est majoritairement cationique.
Que devient un acide aminé à un pH supérieur à son pHi ?
Il est majoritairement anionique.
Quelle forme ont les 15 acides aminés majoritaires à pH 7,4 ?
Ils ont une forme neutre.
Quelle charge ont les deux acides aminés diacides à pH 7,4 ?
Ils sont anioniques.
Quelle charge ont les trois acides aminés dibasiques à pH 7,4 ?
Ils sont cationiques.
Quels sont les cinq acides aminés chargés très hydrophiles ?
Glutamate, aspartate, lysine, arginine et histidine.
À quelle longueur d'onde le tryptophane est-il dosé en spectrophotométrie UV ?
À 280 nm.
Quelle coloration donne la ninhydrine pour détecter les acides aminés ?
Une coloration bleue à pourpre.
Quelle différence principale sépare la chromatographie d’échange d’ions de la chromatographie de partage en phase inverse ?
La première sépare selon la charge, la seconde selon l'hydrophobie et l'hydrophilie.
Que mesure la hauteur du pic dans un aminoacidogramme ?
La concentration de l’acide aminé.
Pourquoi la phénylalanine est-elle peu détectable en spectrophotométrie UV ?
Elle absorbe trop peu à 260 nm pour être utilisable en laboratoire.
Quel est l'avantage de la fluorescamine par rapport à la ninhydrine ?
Elle détecte les nanogrammes par litre grâce à sa fluorescence.
Quel est l'inconvénient principal de la fluorescamine comparée à la ninhydrine ?
Elle est plus coûteuse.
Comment le temps de rétention est-il utilisé dans un aminoacidogramme ?
Il identifie l’acide aminé par la position du pic.
Qu'est-ce qu'une acidaminopathie ?
Une maladie due à un trouble des acides aminés.
Quel enzyme est déficient dans la phénylcétonurie ?
La phénylalanine hydroxylase.
Quelle conséquence provoque le déficit en phénylalanine hydroxylase ?
L'accumulation de phénylalanine.
Que produit la phénylcétonurie éliminé dans les urines ?
L'acide phényl-pyruvique.
Qui a développé le test de dépistage de la phénylcétonurie en 1963 ?
Le Dr Guthrie.
En quelle année le test de Guthrie a-t-il été développé ?
En 1963.
Quel prélèvement est utilisé pour le test de Guthrie chez le nouveau-né ?
Une goutte de sang au talon.
Quel régime évite les conséquences de la phénylcétonurie sur le développement mental ?
Un régime sans phénylalanine dès la naissance.
Quels sont les trois acides aminés du cycle de l’urée ?
L’ornithine, la citrulline et l’arginine.
Quels acides aminés du cycle de l’urée sont non protéinogènes ?
L’ornithine et la citrulline.
Quel acide aminé du cycle de l’urée est protéinogène ?
L’arginine.
Que fait le cycle hépatique de l’urée avec l’azote des acides aminés ?
Il le transforme en urée non toxique.
Comment l’urée est-elle éliminée après sa formation dans le cycle de l’urée ?
Elle circule dans le sang puis est éliminée par les reins.
Que signifie une concentration sanguine d’urée inférieure à 7 mmol/L ?
Un filtre rénal fonctionnel.
Que suggère une concentration sanguine d’urée supérieure à 7 mmol/L ?
Un filtre rénal colmaté.
Que devient l’homocystéine produite par la méthionine ?
Elle est normalement reconvertie en méthionine ou en cystéine.
Quels neurotransmetteurs inhibiteurs agissent dans le système nerveux central ?
La glycine et le GABA sont des neurotransmetteurs inhibiteurs du système nerveux central.
Quel neurotransmetteur excitateur peut être toxique à certaines concentrations ?
Le glutamate est un neurotransmetteur excitateur pouvant être toxique.
Comment est formé le GABA à partir du glutamate ?
Le GABA est formé par décarboxylation du glutamate.
Sur quels récepteurs agit le GABA ciblés par les benzodiazépines ?
Le GABA agit sur des récepteurs ciblés par les benzodiazépines.
Quelle est la séquence de transformations pour produire les catécholamines à partir de la phénylalanine ?
Phénylalanine → tyrosine → DOPA → dopamine → noradrénaline → adrénaline.
Quel rôle joue la dopamine dans le système nerveux central ?
La dopamine est impliquée dans les voies du plaisir.
Quelle est l'origine de l'histamine et son rôle principal ?
L'histamine provient de la décarboxylation de l'histidine et intervient dans les réactions allergiques.
Quelle hormone régule les cycles d’éveil et de sommeil et comment est-elle produite ?
La mélatonine régule les cycles d’éveil et de sommeil et est produite à partir de la sérotonine par deux réactions enzymatiques.
Teste tes connaissances avec un QCM de 32 questions sur Acides aminés — partie 1.
1. Quelle définition chimique correspond le mieux à un acide aminé au sens large ?
2. Combien d’acides aminés protéinogènes sont retrouvés dans les protéines chez l’être humain ?
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