QCM : Acides aminés — partie 1 — 32 questions

Explication

Un acide aminé au sens large porte une fonction amine et une fonction acide, qui peuvent être fixées au même carbone ou à des carbones distincts. La présence de deux amines, d’un alcool ou d’un cycle aromatique ne définit pas cette catégorie.

Explication

Les acides aminés protéinogènes humains sont au nombre de 20 et correspondent à des acides aminés alpha de série L. Les séries D et les positions bêta ou gamma ne décrivent pas cette définition.

Explication

Le rôle métabolique peut être assuré par un acide aminé non protéinogène intervenant dans une voie biochimique. Les autres situations décrivent un rôle structural lié à la constitution ou à la stabilité des protéines.

Explication

Dans un acide alpha-aminé, les fonctions amine et carboxylique sont attachées au même carbone alpha. Une fonction amine portée par le carbone suivant correspondrait à une autre position, comme celle d’un acide bêta-aminé.

Explication

Les acides aminés canoniques partagent au moins une fonction carboxylique et une fonction amine, mais se distinguent par leur chaîne latérale R. La liaison peptidique apparaît lors de l’assemblage en protéine et ne constitue pas leur élément variable principal.

Explication

La glycine possède deux substituants identiques autour de son carbone alpha, ce qui empêche ce carbone d’être un centre chiral. Elle conserve toutefois les fonctions amine et carboxylique caractéristiques des acides aminés.

Explication

Les acides aminés dibasiques sont la lysine, l’arginine et l’histidine, tandis que l’aspartate et le glutamate sont diacides. La confusion entre ces classes peut aussi conduire à inverser leurs caractéristiques de charge et de pHi.

Explication

Les acides aminés dibasiques possèdent une fonction basique supplémentaire et sont donc cationiques au pH physiologique. Une fonction carboxylique supplémentaire caractérise plutôt les acides aminés diacides, tandis qu’un thiol correspond à la cystéine.

Explication

L’asparagine et la glutamine résultent de l’amidification d’une fonction carboxylique, ce qui supprime l’acidité supplémentaire. Elles restent polaires et plutôt hydrosolubles, contrairement aux descriptions des fonctions basiques, aromatiques ou thiolées.

Explication

Deux cystéines peuvent relier leurs groupements thiol pour former une cystine par pont disulfure, ce qui stabilise la structure protéique. Cette réaction ne crée ni fonction carboxylique supplémentaire ni cycle aromatique et ne supprime pas le soufre.

Explication

Un acide aminé protéinogène peut être identifié par son nom complet ou par deux codes abrégés, l’un à trois lettres et l’autre à une lettre. La formule brute et la masse molaire décrivent la molécule, mais ne constituent pas les trois désignations indiquées.

Explication

Les huit acides aminés indispensables sont la leucine, la thréonine, la lysine, le tryptophane, la phénylalanine, la valine, la méthionine et l’isoleucine. Les autres propositions contiennent plusieurs acides aminés qui ne figurent pas dans cette liste.

Explication

Une variante post-traductionnelle est produite après la synthèse de la protéine par une modification enzymatique. Un acide aminé incorporé directement pendant la traduction n’est pas une variante créée après traduction.

Explication

La glycine est l’acide aminé protéinogène de plus faible masse molaire, évaluée à 75 g/mol. Le tryptophane est au contraire le plus lourd, avec 204 g/mol, tandis que les autres valeurs correspondent à des acides aminés plus massifs que la glycine.

Explication

L’alanine possède deux dissociations successives, ce qui produit une courbe sigmoïde comportant deux zones tampons lors de l’ajout progressif de NaOH. Une droite ou une seule zone tampon ne rendrait pas compte de ces deux étapes.

Explication

Le zwitterion porte simultanément une charge positive NH3+ et une charge négative COO−, dont la somme donne une charge globale neutre près du pH isoélectrique. Les formes cationique et anionique possèdent, elles, une charge nette, et un zwitterion n’est pas dépourvu de charges internes.

Explication

Lorsque le pH est inférieur au pHi, l’acide aminé est majoritairement cationique et porte donc une charge nette positive. La forme anionique devient majoritaire lorsque le pH dépasse le pHi.

Explication

À pH 7,4, les quinze acides aminés majoritaires sont neutres, les deux acides aminés diacides sont anioniques et les trois dibasiques sont cationiques. Le pH physiologique ne rend donc pas toutes les espèces neutres et conserve une distinction liée à leurs groupes ionisables.

Explication

Le tryptophane et la tyrosine absorbent suffisamment les UV à 280 nm pour être dosés par spectrophotométrie. La phénylalanine est plutôt associée à 260 nm, mais son absorption y est trop faible pour une utilisation pratique en laboratoire.

Explication

La ninhydrine produit une coloration bleue à pourpre et permet une détection peu coûteuse au niveau du microgramme par litre. La fluorescamine est plus sensible, mais aussi plus coûteuse et adaptée aux concentrations de l’ordre du nanogramme par litre.

Explication

La chromatographie d’échange d’ions sépare les acides aminés en fonction de leur charge électrique. La chromatographie de partage en phase inverse repose plutôt sur leurs propriétés d’hydrophobie et d’hydrophilie.

Explication

La hauteur du pic est liée à la concentration de l’acide aminé détecté. Le temps de rétention, quant à lui, permet d’identifier l’acide aminé grâce à sa position dans le chromatogramme.

Explication

Une acidaminopathie résulte d’un trouble affectant le devenir des acides aminés, notamment leur acquisition, leur transport, leur échange ou leur utilisation. Elle ne correspond pas à une simple variation physiologique de concentration après l’alimentation.

Explication

Dans la phénylcétonurie, le déficit en phénylalanine hydroxylase bloque la transformation de la phénylalanine en tyrosine, ce qui favorise son accumulation et la formation d’acide phényl-pyruvique. La tyrosine n’est donc pas convertie en phénylalanine par ce mécanisme.

Explication

L’arginine est le seul des trois acides aminés cités qui soit protéinogène. L’ornithine et la citrulline participent au cycle de l’urée, mais ne sont pas incorporées aux protéines.

Explication

Le foie transforme l’azote des acides aminés en urée non toxique, laquelle circule dans le sang avant d’être éliminée par les reins. La production de l’urée est donc hépatique, tandis que son élimination est rénale.

Explication

Une concentration sanguine d’urée supérieure à 7 mmol/L évoque un filtre rénal colmaté ou insuffisamment fonctionnel. Une valeur inférieure à ce seuil est compatible avec un fonctionnement rénal conservé.

Explication

L’homocystéine se forme lorsque la méthionine donne un groupement méthyle et constitue alors un déchet toxique. Elle est normalement reconvertie en méthionine ou en cystéine, plutôt qu’incorporée directement dans une structure protéique.

Explication

La glycine et le GABA ont une action inhibitrice sur les neurones du système nerveux central, tandis que le glutamate exerce une action excitatrice. Confondre la glycine avec le glutamate inverse leurs effets physiologiques respectifs.

Explication

Le GABA est obtenu par décarboxylation du glutamate, ce qui établit un lien métabolique entre ce neurotransmetteur inhibiteur et le glutamate excitateur. L’hydroxylation de la dopamine appartient plutôt à la voie de synthèse des catécholamines.

Explication

La phénylalanine est d’abord transformée en tyrosine, puis en DOPA, en dopamine, en noradrénaline et enfin en adrénaline. La séquence proposée dans la deuxième réponse inverse notamment les étapes finales de la voie.

Explication

La dopamine est impliquée dans les voies centrales du plaisir, l’adrénaline est une hormone surrénalienne activée par le stress, et la noradrénaline possède à la fois un rôle hormonal surrénalien et un rôle de neurotransmetteur périphérique. Les autres associations attribuent à ces molécules des fonctions ou des voies de synthèse qui ne leur correspondent pas.