Fiche de révision : Acides aminés peptides protéines

📋 Plan du Cours

1. Fondements de la biochimie
2. Structure et rôles des acides aminés
3. Classification des acides aminés
4. Propriétés et étude des acides aminés
5. Dérivés des acides aminés
6. Métabolisme et élimination de l’azote
7. Liaison peptidique et séquence
8. Structures secondaires des protéines
9. Structures tertiaire et quaternaire
10. Modifications et protéines exemples

📖 1. Fondements de la biochimie

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : La chimie biologique qui étudie les molécules et les réactions des organismes vivants.

★ À maîtriser

📌 L’anabolisme synthétise des macromolécules à partir de molécules simples en consommant de l’énergie, tandis que le catabolisme dégrade les macromolécules et produit de l’énergie.

Compléments

• Les molécules organiques sont constituées principalement de carbone, d’hydrogène et d’oxygène et représentent 96 % du poids du corps humain en incluant l’eau.

• Les nucléotides contiennent un phosphate, un sucre et une base azotée, avec du ribose dans l’ARN et du désoxyribose dans l’ADN.

💡 Astuce mémo

Anabolisme construit, catabolisme dégrade

📖 2. Structure et rôles des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Possède une fonction amine NH2, une fonction acide carboxylique COOH et une chaîne latérale R organisées autour d’un carbone alpha Cα.

★ À maîtriser

• Vingt acides aminés naturels protéogènes entrent dans la composition des peptides et des protéines.

• Chez l’être humain, les huit acides aminés strictement essentiels sont la valine, la leucine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, la thréonine, la lysine et la méthionine.

Compléments

• La mutation ΔF508 correspond à la délétion d’une phénylalanine F en position 508 du gène CFTR, tandis que BRAF V600E correspond à la substitution d’une valine V par un glutamate E en position 600.

📖 3. Classification des acides aminés

📝 Points essentiels

📌 Les acides aminés aliphatiques possèdent une chaîne carbonée ouverte, tandis que les acides aminés aromatiques possèdent une chaîne cyclique.

• Le glutamate et l’aspartate sont des acides aminés dicarboxyliques chargés négativement, tandis que la lysine, l’arginine et l’histidine sont des acides aminés dibasiques chargés positivement.

• La cystéine possède une fonction thiol SH pouvant former un pont disulfure avec une autre cystéine, ce qui contribue à la conformation tridimensionnelle des protéines.

• Les acides aminés polaires sont hydrophiles et les acides aminés apolaires sont hydrophobes, les premiers étant généralement plus solubles dans l’eau.

📖 4. Propriétés et étude des acides aminés

📝 Points essentiels

• Tous les acides aminés sauf la glycine sont stéréoisomères, et les acides aminés naturels des eucaryotes sont majoritairement de conformation L.

• La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane absorbent particulièrement les rayonnements ultraviolets à 280 nm, ce qui permet de doser les protéines.

📐 Formule — Le point isoélectrique d’un acide aminé est calculé par $pI = \frac{pK_1+pK_2}{2}$ en prenant les deux pK qui entourent la forme zwitterionique.

• En électrophorèse, un acide aminé migre vers l’anode si le pH est supérieur au pI, ne migre pas si le pH égale le pI et migre vers la cathode si le pH est inférieur au pI.

📖 5. Dérivés des acides aminés

★ À maîtriser

• La tyrosine est hydroxylée en L-DOPA, puis la L-DOPA est décarboxylée en dopamine par la DOPA-décarboxylase.

• La dopamine est hydroxylée en noradrénaline, puis la noradrénaline est méthylée en adrénaline, qui sont des catécholamines dérivées de la tyrosine.

• L’iodation de la tyrosine par la thyroperoxydase produit d’abord la MIT et la DIT, qui se condensent ensuite pour former la T3 et la T4.

Compléments

• La décarboxylation du glutamate produit le GABA, principal neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central, tandis que celle de l’histidine produit l’histamine.

💡 Astuce mémo

Tyrosine → DOPA → dopamine → adrénaline

📖 6. Métabolisme et élimination de l’azote

📝 Points essentiels

📌 La transamination transfère le groupement NH2 d’un acide aminé vers un autre composé, tandis que la désamination retire directement ce groupement et libère de l’ammoniac.

• Le glutamate est le seul acide aminé directement désaminé par la glutamate déshydrogénase mitochondriale, produisant de l’ammoniac et de l’alpha-cétoglutarate.

• La phénylcétonurie résulte d’un déficit en phénylalanine-hydroxylase, entraînant l’accumulation de phénylalanine et la production de phénylpyruvate neurotoxique.

• L’uréogenèse hépatique transforme l’ammoniac en urée grâce au cycle de l’urée, dans lequel l’arginine est clivée par l’arginase en ornithine et urée.

📖 7. Liaison peptidique et séquence

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Une liaison covalente entre le carboxyle d’un acide aminé et l’amine d’un autre, avec formation de -CONH et élimination d’une molécule d’eau.

★ À maîtriser

• La liaison peptidique possède un caractère partiellement double, une géométrie fixe et six atomes coplanaires en position trans autour des deux Cα voisins.

• Par convention, une séquence protéique se lit de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale.

Compléments

• Un oligopeptide contient 4 à 10 acides aminés, un polypeptide moins de 100 acides aminés et une protéine plus de 100 acides aminés.

💡 Astuce mémo

Nter → Cter

📖 8. Structures secondaires des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Hélice alpha : L’hélice α est une structure secondaire comptant 3,6 résidus par tour et stabilisée par des liaisons hydrogène entre le carbonyle d’un acide aminé et l’amide situé quatre résidus plus loin.
• Feuillet bêta : Le feuillet β est un assemblage de brins β stabilisé par des liaisons hydrogène et pouvant être parallèle, antiparallèle ou mixte.

★ À maîtriser

• La proline casse les hélices α en formant un coude, tandis que des acides aminés hydrophobes comme la méthionine, l’alanine et la leucine les favorisent.

Compléments

• Les feuillets β sont favorisés par de petits acides aminés hydrophobes et peuvent former des tonneaux β constituant des pores membranaires.

💡 Astuce mémo

Hélice locale, feuillet assemblé

📖 9. Structures tertiaire et quaternaire

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure tertiaire : L’organisation tridimensionnelle globale d’une protéine, déterminée par sa séquence primaire et stabilisée par des interactions covalentes et non covalentes.
• Domaine : Une unité structurale d’une protéine capable de se replier indépendamment du reste de la chaîne.

★ À maîtriser

• Les interactions hydrophobes prédominent au cœur des protéines et les interactions ioniques et hydrogène sont fréquentes en surface au contact du solvant.

Compléments

• La structure quaternaire correspond à l’assemblage de plusieurs sous-unités par des interactions faibles et des ponts disulfure.

📖 10. Modifications et protéines exemples

🔑 Notions clés & Définitions

• Phosphorylation : L’ajout covalent d’un phosphate sur une tyrosine, une sérine ou une thréonine par une kinase utilisant l’ATP comme donneur de phosphate.

📝 Points essentiels

📌 La N-glycosylation concerne l’asparagine et débute dans le réticulum endoplasmique, tandis que l’O-glycosylation concerne la sérine ou la thréonine et se poursuit dans l’appareil de Golgi.

• L’insuline est un polypeptide de 51 acides aminés formé d’une chaîne α de 21 acides aminés et d’une chaîne β de 30 acides aminés reliées par deux ponts disulfure interchaînes.

• L’hémoglobine est un tétramère composé de deux chaînes α de 141 acides aminés et de deux chaînes β de 146 acides aminés, chacune contenant un groupement hème Fe2+ transportant l’oxygène.

• Une immunoglobuline possède deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, des régions variables et constantes, et des domaines globulaires en sandwich β stabilisés par un pont disulfure.

📊 Tableaux de synthèse

Principales structures protéiques