Fiche de révision : Acides aminés : structure et propriétés

📋 Plan du Cours

1. Structure générale et nomenclature
2. Classification selon la chaîne latérale
3. Acides aminés apolaires
4. Acides aminés polaires
5. Isomérie et absorption optique
6. Solubilité et équilibre acido-basique
7. Titration et séparation chromatographique
8. Électrophorèse des acides aminés

📖 1. Structure générale et nomenclature

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide α-aminé : Possède un carbone α portant une fonction acide carboxylique COOH, une fonction amine primaire NH2, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale variable R.

★ À maîtriser

• Seulement 20 acides α-aminés protéinogènes standards composent les protéines humaines et sont codés dans l’ADN génomique.

• Les huit acides aminés indispensables sont:

  • la leucine
  • l’isoleucine
  • la lysine
  • la méthionine
  • la phénylalanine
  • la thréonine
  • le tryptophane
  • la valine

Compléments

• La masse moyenne d’un acide aminé est d’environ 120 Da et dépend de sa chaîne latérale R.

• Les acides aminés sont désignés par un code à trois lettres dans la nomenclature usuelle et par un code à une lettre dans la nomenclature internationale.

📖 2. Classification selon la chaîne latérale

📝 Points essentiels

• Les acides aminés peuvent être classés selon la nature de leur chaîne latérale en acides aminés apolaires, polaires non chargés et polaires chargés.

• Les acides aminés polaires neutres comprennent:

  • la sérine
  • la thréonine
  • la cystéine
  • la tyrosine
  • la glutamine
  • l’asparagine

• Les acides aminés polaires chargés comprennent:

  • l’acide glutamique
  • l’acide aspartique
  • l’histidine
  • la lysine
  • l’arginine

💡 Astuce mémo

Apolaires sans charge, polaires neutres ou polaires chargés

📖 3. Acides aminés apolaires

★ À maîtriser

• Les acides aminés apolaires à chaîne aliphatique sont:
  • la glycine
  • l’alanine
  • la valine
  • la leucine
  • l’isoleucine
  • la méthionine
  • la proline

📌 La glycine possède un carbone α non asymétrique parce que sa chaîne latérale R est un atome d’hydrogène, ce qui la rend non chirale.

• Les acides aminés apolaires à chaîne aromatique sont la phénylalanine et le tryptophane, dont les radicaux absorbent dans l’UV moyen entre 260 et 280 nm.

Compléments

• La proline est un acide α-iminé à amine secondaire et peut provoquer un changement de direction de la chaîne peptidique.

💡 Astuce mémo

Des chaînes aliphatiques ou aromatiques autour du carbone α

📖 4. Acides aminés polaires

📝 Points essentiels

• La sérine et la thréonine possèdent respectivement une fonction alcool primaire et une fonction alcool secondaire non ionisables.

• La tyrosine possède un groupement phénol ionisable, tandis que la glutamine et l’asparagine possèdent un groupement amide non ionisable.

• Deux cystéines peuvent s’oxyder en formant un pont disulfure entre leurs groupements thiol et donner une cystine ; la réduction rompt ce pont.

• L’acide aspartique possède une fonction carboxylique en β et l’acide glutamique une fonction carboxylique en γ ; tous deux sont ionisés à pH physiologique.

• L’histidine, la lysine et l’arginine possèdent respectivement un groupement imidazole, une amine primaire et un groupement guanidinium, tous ionisables.

💡 Astuce mémo

Ionisation de la fonction latérale → polarité ou charge

📖 5. Isomérie et absorption optique

🔑 Notions clés & Définitions

• Racémisation : Le passage réversible d’un énantiomère à l’autre, de la forme L vers la forme D ou de la forme D vers la forme L.

📝 Points essentiels

📌 Les protéines humaines ne contiennent que des L-acides aminés, tandis que la glycine n’est ni L ni D car elle n’est pas chirale.

• Le tryptophane, la tyrosine et la phénylalanine absorbent dans l’UV moyen entre 260 et 280 nm, et l’absorbance à 280 nm est utilisée pour détecter et doser les protéines par spectrophotométrie.

💡 Astuce mémo

La glycine n’est pas chirale, les autres acides aminés protéiques sont L

📖 6. Solubilité et équilibre acido-basique

🔑 Notions clés & Définitions

• Ampholyte : Une molécule capable de céder ou d’accepter un proton grâce à ses groupements carboxyle et amine ionisables.
• Point isoélectrique : Le pH auquel la charge nette d’un acide aminé est nulle, avec autant de charges positives que négatives.

★ À maîtriser

• La solubilité d’un acide aminé dans l’eau dépend principalement de la polarité ou de l’apolarité de sa chaîne latérale et de l’état d’ionisation de ses groupements fonctionnels.

📐 Formule — Pour un couple acido-basique, l’équation de Henderson-Hasselbalch s’écrit $pH = pK_a + \log\frac{[A^-]}{[AH]}$.

📌 Pour un acide aminé portant un groupement ionisable supplémentaire sur R, la déprotonation suit l’ordre croissant des valeurs de pK et l’acide aminé se comporte comme un triacide.

Compléments

📐 Formule — Le point isoélectrique de la cystéine est la moyenne des deux pK qui encadrent sa forme neutre : $pI = \frac{pK_1+pK_R}{2}=\frac{1{,}7+8{,}3}{2}=5{,}0$.

💡 Astuce mémo

Protonation complète → zwitterion → déprotonation complète

📖 7. Titration et séparation chromatographique

🔑 Notions clés & Définitions

• Demi-équivalence : À la demi-équivalence d’un couple acido-basique, la concentration de la forme acide est égale à celle de la base conjuguée et le pH est égal au pK correspondant.

★ À maîtriser

• 🔄 La titration suit les étapes suivantes: placer l’acide aminé à pH égal à 1, ajouter progressivement une base forte de concentration connue, mesurer le pH après chaque ajout, tracer la courbe de titration

• Pour la glycine, deux couples acido-basiques sont neutralisés et la quantité de glycine vérifie n glycine = ½ n NaOH.

• La chromatographie sur couche mince sépare les acides aminés selon leur hydrophobicité relative grâce à l’entraînement par une phase mobile et à la rétention par adsorption sur une phase stationnaire.

• La chromatographie par échange d’ions sépare et récupère les acides aminés selon leur charge nette à un pH donné en utilisant une résine chargée qui fixe les ions de charge opposée.

• Dans un échange d’anions, on équilibre la colonne à pH 7, on charge le mélange, les anions se fixent tandis que les cations et les acides aminés non chargés passent dans le volume mort, puis un gradient de pH de 7 à 1 élue progressivement les acides aminés.

Compléments

• La ninhydrine colore tous les acides aminés en violet sur une chromatographie sur couche mince, sauf la proline qui devient jaune.

💡 Astuce mémo

Titrer, déposer, fixer, éluer

📖 8. Électrophorèse des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Électrophorèse sur papier : Sépare des particules chargées selon leur mobilité dans un support traversé par un courant électrique.

★ À maîtriser

📌 La charge nette d’un acide aminé en électrophorèse dépend du pH du tampon et du point isoélectrique de l’acide aminé.

Compléments

• La vitesse de migration d’un acide aminé dépend de sa charge nette, de sa taille et de sa forme dans l’espace.

• Lors d’une électrophorèse, la borne positive est l’anode et la borne négative est la cathode.

💡 Astuce mémo

La charge détermine la migration vers l’anode ou la cathode

📊 Tableaux de synthèse

Classes d’acides aminés

Groupements ionisables latéraux