Qu'est-ce que la fonction acide carboxylique ?
Un groupement donneur de proton avec un carbone lié à un oxygène double et un hydroxyle.
Comment est la fonction amine primaire à pH physiologique ?
Elle devient NH₃⁺ après capture d’un proton.
Quel est le rôle du groupement latéral R dans les acides aminés ?
Il différencie les 20 acides aminés standards par ses propriétés.
Qu'est-ce que la forme zwitterionique d'un acide aminé ?
Une forme avec COO⁻ et NH₃⁺ simultanés et charge globale neutre.
Pourquoi le carbone α est-il appelé carbone n°2 ?
Parce que le carbone du groupement carboxyle est numéroté 1.
Pourquoi la glycine est-elle non chirale ?
Son carbone α porte deux substituants identiques dont un hydrogène.
Combien d'acides aminés protéinogènes standards codés par le génome ?
Vingt acides aminés protéinogènes standards sont codés par le génome.
Que subissent certains acides aminés standards après incorporation dans une protéine ?
Ils subissent des modifications post-traductionnelles.
Quels types d'acides aminés non constitutifs existent ?
Ils peuvent être de type α ou non-α.
Les acides aminés non constitutifs entrent-ils dans les protéines ?
Ils n’entrent jamais dans la composition des protéines.
Combien d'acides aminés α-aminés standards existent chez l'homme ?
Il existe 21 acides aminés α-aminés standards chez l'homme.
Quelle différence chimique caractérise la sélénocystéine ?
Elle possède un groupement SeH au lieu du SH de la cystéine.
Quels codes représentent la sélénocystéine ?
Sec à trois lettres et U à une lettre.
Que fait le codon UGA dans certains contextes particuliers ?
Il est recodé pour incorporer une sélénocystéine au lieu d’arrêter la traduction.
Que représente le code à trois lettres des acides aminés ?
Les trois premières lettres du nom de l’acide aminé.
Quel code à trois lettres est utilisé pour l’isoleucine ?
Ile et non Iso.
Quels codes à une lettre sont utilisés pour la tyrosine, asparagine, tryptophane et phénylalanine ?
Y pour tyrosine, N pour asparagine, W pour tryptophane, F pour phénylalanine.
Quelle particularité structurale possède la proline ?
Sa chaîne latérale forme un cycle à cinq atomes avec l’azote de l’amine du carbone α.
Qu’est-ce que la pyrrolysine et où se trouve-t-elle ?
Un acide aminé rare codé Pyl et O, présent chez certaines archéobactéries méthanogènes.
Les huit acides aminés essentiels doivent-ils être apportés par l’alimentation ?
Oui, ils doivent être apportés par l’alimentation.
Quels sont les acides aminés essentiels ?
Leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine, isoleucine.
Pourquoi l’arginine et l’histidine sont-elles semi-essentielles ?
L’organisme peut les synthétiser mais parfois en quantité insuffisante.
Comment sont classés les acides aminés selon leur nombre de carbones ?
Ils sont répartis en groupes à C2, C3, C4, C5 et C6.
Qu'est-ce qui distingue les acides aminés aliphatiques des cycliques ?
Les aliphatiques ont une chaîne latérale R non cyclique.
Quels acides aminés ramifiés sont apolaires et hydrophobes ?
Alanine, valine, leucine et isoleucine.
Quel groupement porte la sérine et la thréonine ?
Un groupement hydroxyle.
Quelle charge ont l’aspartate et le glutamate à pH physiologique ?
Ils sont chargés négativement.
Quelle fonction porte la cystéine et quel est le rôle de la méthionine en traduction ?
La cystéine porte un thiol oxydable et la méthionine est le premier acide aminé incorporé.
Quels acides aminés sont apolaires et lesquels sont acides ?
Neuf sont apolaires, dont la glycine; l’aspartate et le glutamate sont acides.
Quelle est la propriété de l’histidine à pH 7 et sa classification ?
Elle est majoritairement déprotonée mais classée basique.
Qu'impose l'ordre des acides aminés dans la structure primaire ?
La fonction finale de la protéine.
Que peuvent fournir les acides aminés en cas de manque de glucides ?
De l'énergie par oxydation.
Quel est le précurseur de l'histamine ?
L'histidine.
Quel est le principal neurotransmetteur excitateur du système nerveux central ?
Le glutamate.
Existe-t-il une réserve d'acides aminés comparable au glycogène ?
Non, il n'en existe pas.
Quelle est la quantité approximative du pool d'acides aminés libres ?
Environ 70 grammes.
Quelle quantité de protéines est renouvelée quotidiennement ?
Environ 300 grammes.
Pourquoi la phénylcétonurie nécessite-t-elle un régime pauvre en phénylalanine ?
Pour éviter l'accumulation toxique de cet acide aminé.
Pourquoi les acides aminés sont-ils solubles dans les solvants polaires ?
À cause des fonctions ionisées NH₃⁺ et COO⁻.
Pourquoi la glycine est-elle plus soluble dans l'eau que la leucine à pH physiologique ?
Parce que la chaîne latérale hydrophobe diminue la solubilité aqueuse.
Quelle est la solubilité de la tyrosine, leucine et cystine en milieu acide ?
Elles sont peu solubles en milieu acide.
Que peut provoquer la force ionique du milieu sur la solubilité d’un acide aminé ?
Elle peut augmenter ou diminuer la solubilité par salting-in ou provoquer une précipitation par salting-out.
Qu'est-ce que la stéréoisomérie des acides aminés ?
Elle provient de la chiralité du carbone α et produit deux énantiomères non superposables.
À quelle série appartiennent tous les acides aminés des protéines humaines ?
À la série L.
Combien de stéréoisomères possède l'isoleucine et quelle est la configuration de celle dans les protéines humaines ?
Quatre stéréoisomères; la forme humaine est 2S,3S.
Comment s’appellent les stéréoisomères de l’isoleucine et thréonine non incorporés dans les protéines humaines ?
Ils s'appellent allo-isoleucine et allo-thréonine.
Quelle configuration l'isoleucine des protéines humaines possède-t-elle au carbone α ?
La configuration S au carbone α (C2).
Quelle configuration l'isoleucine des protéines humaines possède-t-elle au carbone β ?
La configuration S au carbone β (C3).
Quelle est la configuration de la thréonine dans les protéines humaines ?
2S,3R.
Où se trouve le groupement hydroxyle de la thréonine en projection de Fischer ?
À droite du carbone C3.
Par quel carbone commence la numérotation d'un acide aminé ?
Par le carbone du groupement carboxyle C1.
Quel carbone porte la fonction amine dans un acide aminé ?
Le carbone α C2.
Quel carbone est le premier de la chaîne latérale dans un acide aminé ?
Le carbone β C3.
Qu'est-ce que le pouvoir rotatoire d'une molécule chirale ?
C'est sa capacité à dévier le plan de polarisation d'une lumière polarisée linéairement.
Comment une molécule dextrogyre dévie-t-elle la lumière polarisée ?
Elle la dévie vers la droite dans le sens des aiguilles d'une montre.
Comment une molécule lévogyre dévie-t-elle la lumière polarisée ?
Elle la dévie vers la gauche.
Que décrit la série D/L en chimie organique ?
La configuration absolue du carbone α en projection de Fischer.
Que décrivent les signes (+) et (−) en optique moléculaire ?
Le comportement optique mesuré expérimentalement.
Quelle est la différence optique entre L-alanine et L-leucine ?
L-alanine est dextrogyre L(+) et L-leucine est lévogyre L(−).
Pourquoi un mélange racémique n'a-t-il pas de pouvoir rotatoire net ?
Les déviations opposées des énantiomères se compensent.
Quel appareil mesure l'angle de déviation de la lumière polarisée ?
Le polarimètre.
Pourquoi un acide aminé est-il appelé ampholyte ?
Parce qu'il possède à la fois des fonctions acides et basiques.
Quelle charge nette a un acide aminé en milieu très acide ?
Une charge nette positive de +1.
Quelle est la première dissociation d'un acide aminé ?
R-COOH se dissocie en R-COO⁻ et H⁺.
Quelle est la valeur typique du pK₁ de la fonction carboxylique α ?
Environ 2,1.
Que se passe-t-il quand le pH est égal au pK d'un couple acide-base ?
Les formes protonée et déprotonée sont à 50 % chacune.
Quel est le pKR approximatif de la cystéine ?
Environ 8,3.
Pourquoi un acide aminé n'existe-t-il jamais sous forme totalement neutre en solution ?
Car au moins un groupement est chargé à tout pH.
Quelle charge nette a un acide aminé en milieu basique ?
Une charge nette négative de −1.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pHi d'un acide aminé ?
C'est le pH où la charge globale moyenne est nulle et la forme zwitterion majoritaire.
Quelle formule donne le pHi pour un acide aminé sans chaîne latérale ionisable ?
pHi = (pK₁ + pK₂) / 2.
Quelle formule donne le pHi pour un acide aminé à chaîne latérale acide ?
pHi = (pK₁ + pKR) / 2.
Quelle formule donne le pHi pour un acide aminé à chaîne latérale basique ?
pHi = (pKR + pK₂) / 2.
Quel est le pHi approximatif de la glycine ?
Environ 5,97.
Quels pK sont utilisés pour calculer le pHi de la glycine ?
pK₁ = 2,34 et pK₂ = 9,60.
Quel est le pHi approximatif de l'aspartate et quels pK sont utilisés ?
pHi ≈ 2,98 avec pK₁ = 2,09 et pKR = 3,86.
Quel est le pHi approximatif de la lysine et quels pK sont utilisés ?
pHi ≈ 9,74 avec pK₂ = 8,95 et pKR = 10,53.
Vers quelle électrode migrent les anions en ionophorèse ?
Vers l'anode positive.
Que devient un acide aminé si le pH du tampon est inférieur à son pHi ?
Il est cationique et migre vers la cathode.
Quelle relation qualitative lie la vitesse de migration au pH et au pHi ?
La vitesse est proportionnelle à |pH - pHi|.
Comment migre la glycine à pH 6,5 ?
Elle migre très peu vers l'anode.
Quelle longueur d'onde absorbent tous les acides aminés ?
Sous 230 nm.
Quelle est la contribution du tryptophane à l'absorbance UV des protéines ?
Il contribue majoritairement à l'absorbance à 280 nm.
Quelle couleur et quelle longueur d'onde produit la réaction de la ninhydrine avec les amines primaires ?
Un pourpre absorbant à 570 nm.
Quel acide aminé forme un produit jaune à 440 nm avec la ninhydrine ?
La proline.
Teste tes connaissances avec un QCM de 40 questions sur Acides aminés.
1. Quelle transformation caractérise la fonction acide carboxylique à pH physiologique ?
2. Dans un acide aminé à pH physiologique, quelle forme prend généralement l’amine primaire après capture d’un proton ?
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