Quelles étapes suit un spectromètre de masse pour analyser un échantillon ?
Ionisation, accélération, tri selon masse-sur-charge, détection, traitement informatique.
Qu'est-ce que le rapport masse-sur-charge d'un ion ?
Le rapport entre la masse d’un ion et sa charge.
Quelle formule exprime le rapport masse-sur-charge pour un ion à z protons ?
Comment la vitesse dans la zone d’accélération varie-t-elle avec le nombre de protons d’un ion ?
Les ions avec plus de protons se déplacent plus rapidement.
Comment estime-t-on la masse moléculaire finale à partir des pics de protonation ?
En faisant la moyenne des masses calculées.
Quel enzyme est utilisé pour digérer une protéine avant spectrométrie de masse ?
La trypsine.
Que mesure-t-on par spectrométrie de masse après digestion protéique ?
La masse moléculaire des peptides.
Qu'est-ce que la signature peptidique d'une protéine ?
L'ensemble des peptides obtenus après hydrolyse par une enzyme donnée.
Pourquoi la signature peptidique est-elle caractéristique d'une protéine ?
Parce qu'elle est spécifique à cette protéine.
Sur quoi repose l'identification d'une protéine par empreinte peptidique ?
Sur la comparaison des masses des peptides avec une base de données.
Pourquoi hydrolyse-t-on une protéine trop longue avant séquençage ?
Pour produire un ensemble de peptides plus courts.
Quelle technique détermine la masse des peptides produits par hydrolyse ?
La spectrométrie de masse.
Que fait-on après ionisation et accélération des ions en séquençage ?
On trie les ions pour sélectionner un peptide mono chargé.
Quel peptide est sélectionné avant fragmentation en spectrométrie de masse ?
Un peptide mono chargé particulier.
Qu'est-ce que la spectrométrie de masse en tandem ?
Une analyse en deux étapes avec fragmentation d'un ion précurseur.
Comment sont séparés les ions fragments en spectrométrie de masse en tandem ?
Selon leur rapport masse-sur-charge.
Que se passe-t-il dans la chambre de collision en spectrométrie tandem ?
Le peptide est bombardé en présence d’argon pour fragmenter ses liaisons peptidiques.
Quel est le rôle de l'argon dans la chambre de collision ?
Il permet de rompre les liaisons peptidiques du peptide.
Que produit la fragmentation du peptide dans la chambre de collision ?
Des fragments de tailles différentes.
Pourquoi le rapport masse-sur-charge correspond-il à la masse dans un spectre MS/MS ?
Parce que la charge des fragments est égale à un.
Dans quel ordre lit-on la séquence dans un spectre MS/MS ?
Du fragment le plus petit au plus grand.
Comment progresse la lecture des fragments en nombre d'acides aminés ?
En suivant les fragments correspondant à un, deux, trois acides aminés, etc.
Quels types d'échantillons peut analyser un spectromètre de masse ?
Des molécules très pures ou des échantillons complexes.
Comment les molécules passent-elles de l'état solide à gazeux dans la source ?
Par sublimation.
Que se passe-t-il lors de l'ionisation dans la source du spectromètre ?
Les molécules acquièrent un ou plusieurs protons.
Quelle masse moléculaire correspond à un ion à sept protons avec un rapport m/z de 1082 ?
Environ 7567 daltons.
Comment la masse moléculaire d'un peptide est-elle déterminée en spectrométrie de masse ?
Par l'analyse des différents pics des formes protonées du peptide.
Que produit la présence d'un ou plusieurs protons sur un peptide en spectrométrie ?
Plusieurs pics correspondant à ses formes protonées.
Quelle formule calcule la masse de l’acide aminé ajouté entre deux fragments ?
.
Quelle masse correspond à la différence entre deux fragments dans l'exemple ?
202,63 daltons.
Quel acide aminé est identifié par une masse de 202,63 daltons dans l'exemple ?
Le tryptophane.
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1. Quelle succession décrit correctement le fonctionnement général d’un spectromètre de masse ?
2. Dans la source d’un spectromètre de masse, quelle association décrit correctement la sublimation et la protonation ?
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