QCM : Applications de la spectrométrie de masse (15 questions)

Explication

La source ionise les molécules, l’accélérateur les met en mouvement, l’analyseur les trie selon leur rapport masse-sur-charge, puis le détecteur mesure les ions et l’ordinateur traite les données. La détection intervient donc après le tri dans l’analyseur, et non avant celui-ci.

Explication

La sublimation correspond au passage de l’état solide à l’état gazeux, tandis que la protonation ajoute un ou plusieurs protons aux molécules. Le tri et la mesure des ions relèvent d’autres étapes de l’instrument.

Explication

Le rapport masse-sur-charge compare la masse d’un ion à sa charge et détermine notamment son comportement dans l’accélérateur et l’analyseur. Il ne correspond donc pas directement à la masse moléculaire seule.

Explication

La relation correcte additionne à la masse moléculaire $M_X$ la masse des $z$ protons, soit $zM_H$, puis divise la masse obtenue par la charge $z$. La masse moléculaire recherchée doit ensuite être distinguée de la masse totale de l’ion protoné.

Explication

À masse moléculaire comparable, une charge plus élevée permet aux ions davantage protonés de se déplacer plus rapidement dans la zone d’accélération. L’ajout de protons ne les empêche donc pas d’entrer dans l’analyseur.

Explication

Chaque pic de protonation permet de calculer une estimation de la masse moléculaire, puis la moyenne de ces estimations fournit la masse finale. Le pic le plus élevé ne suffit donc pas à lui seul pour représenter le résultat.

Explication

La trypsine découpe la protéine en un ensemble caractéristique de peptides, dont les masses sont ensuite mesurées par spectrométrie de masse. La spectrométrie mesure donc les peptides produits par la digestion, plutôt qu’elle-même de réaliser cette digestion.

Explication

La signature peptidique est l’ensemble des fragments générés par une enzyme déterminée, et cet ensemble caractérise la protéine analysée. Un seul peptide ne fournit donc pas la signature complète.

Explication

L’identification compare le profil des masses des peptides analysés à des profils associés à des protéines connues dans une base de données. La couleur, la migration de la protéine intacte ou la masse des protons ne constituent pas le critère principal de cette identification.

Explication

L’hydrolyse protéolytique transforme la protéine longue en un ensemble de peptides dont les masses peuvent être mesurées. Elle ne vise pas à conserver la protéine intacte ni à empêcher la fragmentation des peptides.

Explication

Après ionisation et accélération, un peptide précurseur particulier est sélectionné avant d’être fragmenté. La comparaison des fragments intervient après cette fragmentation, et non avant.

Explication

La spectrométrie tandem sélectionne d’abord un ion précurseur, le fragmente, puis sépare les ions produits selon leur rapport masse-sur-charge. Elle se distingue ainsi de l’analyse simple des ions initiaux.

Explication

Les collisions avec l’argon fournissent l’énergie nécessaire pour rompre les liaisons peptidiques et former des fragments de tailles différentes. La séparation selon le rapport masse-sur-charge est réalisée ensuite par l’analyseur.

Explication

Pour un fragment mono chargé, le rapport masse-sur-charge correspond ici à sa masse, car la charge est égale à un. La différence entre fragments voisins sert plutôt à déterminer la masse d’un acide aminé ajouté.

Explication

La séquence se lit en suivant les fragments de taille croissante, correspondant successivement à un, deux, trois acides aminés, et ainsi de suite. L’intensité des pics et leur ordre d’arrivée ne définissent pas l’ordre de lecture de la séquence.