Fiche de révision : Biochimie des constituants cellulaires

Plan du Cours

  1. Éléments chimiques, fonctions, eau et liaisons covalentes
  2. Oses et disaccharides
  3. Lipides et rôles biologiques
  4. Acides aminés et liaison peptidique
  5. Structure et rôles des nucléotides
  6. Polysaccharides de réserve et structure
  7. Structures et liaisons des ARN et ADN
  8. Organisation structurale des protéines
  9. Repliement et flexibilité protéiques
  10. Associations des protéines
  11. Lignine et paroi végétale
  12. Cinétique et régulation enzymatiques
  13. Énergie et production d’ATP
  14. Fonctionnement de l’ATP-synthase
  15. Pigments photosynthétiques, lumière et photosystèmes chloroplastiques
  16. Couplage énergétique, autotrophie, fixation du carbone
  17. Autotrophie chimiolithotrophe de Nitrobacter
  18. Stockage des réserves glucidiques
  19. Voies cataboliques et production d’énergie
  20. Anabolisme et compartimentation cellulaire

1. Éléments chimiques, fonctions, eau et liaisons covalentes

Notions clés & Définitions

  • Molécule d’eau : Polaire et agit comme un dipôle électrique.
  • Liaison de coordination : Liaison covalente dont le doublet d’électrons commun provient d’un seul des deux atomes liés.

★ À maîtriser

  • Les macro-éléments carbone, hydrogène, oxygène et azote représentent 99 % du poids total de la biomasse ; le soufre et le phosphore sont également présents dans de nombreuses molécules.

  • Les fonctions chimiques citées comprennent :

    • alkyle
    • alcool
    • aldéhyde
    • cétone
    • acide carboxylique
    • amine
    • amide
    • ester
    • thiol
    • phosphoryle
  • Les réactions chimiques fréquentes du vivant comprennent :

    • les réactions acido-basiques
    • les oxydo-réductions
    • les estérifications
    • les phosphorylations
  • Une liaison covalente partage au moins une paire d’électrons entre deux atomes ; son énergie est de 50 à 200 kcal/mol et sa distance de 1 à 1,5 Å.

Compléments

  • L’hydrogène et l’oxygène, constituants de l’eau, représentent à eux seuls 60 à 70 % de la masse cellulaire.

  • Les éléments traces comprennent notamment :

    • le sodium
    • le potassium
    • le fer
    • le cuivre
    • le chlore
  • Les fonctions chimiques déterminent les propriétés physico-chimiques des molécules biologiques, leur réactivité et, par conséquent, leurs rôles cellulaires.

  • L’eau sert de milieu de dispersion et de transport pour les molécules du cytosol ainsi que pour les éléments chimiques ou figurés des liquides biologiques.

  • L’eau est un solvant des sels minéraux et de nombreux constituants organiques porteurs de radicaux polaires.

  • L’eau peut être produite par les réactions chimiques du vivant ou y participer comme substrat.

  • Grâce à sa capacité thermique élevée, l’eau contribue à l’élimination des déchets et de la chaleur ; son incompressibilité conditionne le volume cellulaire et la survie des cellules.

  • Les interactions faibles ont une énergie de liaison de 1 à 5 kcal/mol et une distance supérieure à celle des liaisons covalentes.

  • La liaison ionique est une interaction électrostatique entre ions de signes contraires et dépend du pH, car l’état d’ionisation des groupements varie.

  • La liaison hydrogène est une interaction électrostatique due à l’hydrogène portant une charge partielle positive.

Astuce mémo

La covalente est courte et forte ; les interactions faibles sont plus longues et individuellement moins énergétiques.

2. Oses et disaccharides

Notions clés & Définitions

  • Ose : Glucide simple réducteur, généralement chiral à l’exception de la dihydroxyacétone, dérivé du glycéraldéhyde ou de la dihydroxyacétone et portant plusieurs fonctions hydroxyles.

★ À maîtriser

📌 Un ose est un polyalcool dont une fonction alcool est oxydée en aldéhyde chez un aldose ou en cétone chez un cétose.

  • Les pentoses et les hexoses cyclisent dans la cellule, où leur forme cyclique est majoritaire ; cette cyclisation produit les stéréoisomères α et β et rend les oses moins réactifs.

  • La phosphorylation d’un ose sur une fonction alcool forme une liaison phosphoester, rend le sucre anionique et contribue à le retenir dans la cellule puisqu’une molécule chargée ne traverse pas spontanément la membrane.

  • Le saccharose est un disaccharide de glucose et de fructose dont les deux fonctions réductrices sont neutralisées, ce qui accroît sa stabilité.

Compléments

  • La formule générale des oses est (CH2O)n\mathrm{(CH_2O)_n}.
  • Le glycéraldéhyde et le dihydroxyacétone sont les plus petits oses et comportent chacun trois atomes de carbone.

  • La petite taille des oses et leurs fonctions alcool leur confèrent une grande solubilité et un caractère très hydrophile.

  • Les cycles des hexoses adoptent une conformation chaise ou bateau, car la géométrie tétraédrique de leurs carbones saturés empêche le cycle d’être plan.

  • L’oxydation d’un ose peut produire un acide uronique, tandis que le remplacement d’un hydroxyle par un groupe amine produit une osamine.

  • La réduction d’un ose produit un polyol, comme le glycérol ou le sorbitol, et ces molécules ne peuvent plus se cycliser.

  • Le lactose est un disaccharide constitué de glucose et de galactose.

3. Lipides et rôles biologiques

Notions clés & Définitions

  • Lipides : Molécules organiques hydrophobes de faible masse molaire, parfois amphiphiles lorsqu’elles possèdent aussi des groupements hydrophiles.
  • Acide gras : Constitué d’une longue chaîne carbonée linéaire hydrophobe et d’un groupe carboxyle permettant des réactions acido-basiques et d’estérification.
  • Glycolipide : Molécule mixte associant un lipide à un ou plusieurs radicaux glucidiques ; ses résidus osidiques sont localisés sur la face extracellulaire de la membrane plasmique.

★ À maîtriser

  • Un triglycéride se forme par liaison ester entre un glycérol et trois acides gras.

  • Un phospholipide associe un glycérol, deux acides gras, un groupement phosphate et un alcool de faible masse moléculaire ; il est amphiphile et abondant dans les membranes biologiques.

  • En milieu aqueux, les lipides amphiphiles peuvent former des micelles, des liposomes ou des bicouches, avec les parties hydrophiles orientées vers l’eau et les parties hydrophobes vers l’intérieur.

Compléments

  • Les lipides sont des composés ternaires de type CxHyOz, avec x beaucoup plus grand que z, souvent dotés de longues chaînes aliphatiques hydrophobes et insolubles dans l’eau.

📌 La chaîne d’un acide gras saturé est linéaire, tandis que celle d’un acide gras insaturé est coudée.

  • Les triglycérides, très hydrophobes et fortement réduits, sont stockés en gouttelettes dans le cytoplasme et servent de réserve énergétique.

  • Le cholestérol comporte quatre cycles hydrocarbonés et un groupe hydroxyle hydrophile ; il est présent chez les végétaux et chez certains procaryotes, ainsi qu’à des degrés divers dans presque toutes les membranes animales.

  • Le cholestérol contribue à l’architecture membranaire et sert de précurseur aux hormones stéroïdes, notamment la testostérone, les œstrogènes et la progestérone.

  • Les lipides contribuent aux membranes et à l’étanchéité des structures ; les cires végétales protègent les feuilles et les fruits contre les pertes d’eau, et les glandes sébacées assurent une fonction comparable chez les animaux.

  • Les lipides assurent des rôles énergétiques par le stockage et la fourniture d’énergie, et certains collectent l’énergie lumineuse ou transportent des électrons dans les membranes.

  • Les lipides participent à la communication intercellulaire par les hormones stéroïdiennes, à la communication intracellulaire par des seconds messagers comme le diacylglycérol et à la communication entre organismes par des molécules odorantes comme le limonène et le géraniol.

4. Acides aminés et liaison peptidique

Notions clés & Définitions

  • Acide aminé : Molécule constituée d’un carbone α lié à un groupe amine, un groupe carboxyle, un atome d’hydrogène et un radical R caractéristique ; les acides aminés sont les unités de base des protéines.

★ À maîtriser

  • À pH physiologique, un acide aminé est sous forme d’ion dipolaire : son groupe amine est protoné NH3+ et son groupe carboxyle est déprotoné COO−.

  • La liaison peptidique se forme par condensation entre la fonction carboxyle d’un acide aminé et la fonction amine d’un autre, avec libération d’eau.

Compléments

  • Les acides aminés sont chiraux parce que leur carbone α est lié à quatre groupes différents.

  • Les chaînes latérales déterminent notamment la forme, la taille, la charge, la capacité à former des liaisons hydrogène, l’hydrophobicité et la réactivité chimique des acides aminés.

  • Les acides aminés hydrophobes sont la glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la méthionine, la proline, la phénylalanine et le tryptophane ; les acides aminés polaires sont la glutamine, l’asparagine, la cystéine, la sérine, la thréonine et la tyrosine.

  • À pH physiologique, les acides aminés chargés positivement sont l’arginine, l’histidine et la lysine, tandis que ceux chargés négativement sont l’acide aspartique et l’acide glutamique.

  • La liaison peptidique est stable, plane et rigide, et la rotation autour de la liaison C–N est impossible ; les radicaux des acides aminés liés se trouvent donc de part et d’autre de la liaison.

  • Les acides aminés peuvent constituer des protéines, servir de source d’énergie et agir comme neurotransmetteurs, notamment le GABA, l’aspartate, la glycine et le glutamate.

5. Structure et rôles des nucléotides

Notions clés & Définitions

  • Nucléotide : Molécule composée d’une base azotée purique ou pyrimidique et d’un pentose portant un à trois groupements phosphates.

★ À maîtriser

  • Les bases puriques sont l’adénine et la guanine, tandis que les bases pyrimidiques sont la cytosine, l’uracile et la thymine.

📌 Un nucléoside est formé d’une base azotée et d’un pentose, alors qu’un nucléotide comporte aussi un à trois groupements phosphates.

  • Les nucléotides interviennent comme : monomères des acides nucléiques, vecteurs d’énergie chimique, notamment ATP et GTP, constituants de coenzymes, notamment NADH, FADH2 et coenzyme A, composants de ribozymes, seconds messagers, notamment AMPc, intermédiaires activés, notamment UDP-glucose

Compléments

  • Le ribose est le pentose présent dans l’ARN, tandis que le désoxyribose est celui de l’ADN.

  • Les nucléotides sont de petites molécules solubles et mobiles, ou susceptibles de s’associer à des protéines, et sont présents dans tous les processus biologiques.

  • Les bases azotées des nucléotides peuvent s’empiler par interactions hydrophobes, former des liaisons hydrogène et absorber les ultraviolets grâce à leurs liaisons conjuguées.

  • Au pH physiologique, les groupements phosphate des nucléotides sont déprotonés et les nucléotides portent une charge négative ; l’ATP porte quatre charges négatives.

  • Le 5-Fluorouracile est un analogue de base utilisé comme médicament anticancéreux ; il bloque la réplication et empêche les cellules de se diviser.

  • Chez l’Homme, les purines sont dégradées en urate, qui est excrété dans l’urine ; si son élimination échoue, une hyperuricémie appelée goutte peut provoquer des crises articulaires très douloureuses.

6. Polysaccharides de réserve et structure

Notions clés & Définitions

  • Cellulose : Polymère linéaire de milliers de résidus de glucose reliés par des liaisons glycosidiques β1→4.
  • Pectines : Polymères linéaires d’acide uronique et de rhamnose reliés par des liaisons glycosidiques β1→4 ; elles sont les composants majoritaires de la lamelle moyenne végétale.
  • Chitine : Polysaccharide de résidus de N-acétylglucosamine reliés par des liaisons β1→4, présent dans les exosquelettes des insectes et des crustacés ainsi que dans les parois de nombreux champignons.
  • Protéoglycane : Résulte de l’association covalente de plusieurs glycosaminoglycanes à un axe protéique central.

★ À maîtriser

  • L’amidon associe l’amylose, chaîne non ramifiée de glucoses liés en α1→4 et enroulée en hélice, et l’amylopectine, chaîne de glucoses liés en α1→4 portant une ramification α1→6 tous les 24 à 30 résidus environ.

  • Les animaux stockent du glycogène dans le foie et les muscles ; sa structure ressemble à celle de l’amylopectine, mais ses ramifications surviennent environ tous les 12 résidus.

Compléments

  • L’amidon est une réserve courante des végétaux, stockée dans les amyloplastes et temporairement dans les chloroplastes.

  • 🔄 L’organisation de la cellulose dans la paroi végétale suit les étapes suivantes : les chaînes établissent de nombreuses liaisons hydrogène intra- et interchaînes, elles s’assemblent en microfibrilles, les microfibrilles s’organisent en macrofibrilles puis en couches

  • Les animaux ne synthétisent pas la cellulose et la plupart ne peuvent pas la digérer directement ; certains herbivores la digèrent grâce à une symbiose avec des microorganismes produisant une cellulase qui hydrolyse les liaisons β1→4.

  • Chez l’Homme, la cellulose ne peut pas être digérée et sert de ballast contribuant au fonctionnement du tube digestif.

  • Les groupes carboxyles négatifs des pectines à pH physiologique les rendent hydrophiles et capables de fixer des cations divalents comme Ca2+, ce qui leur permet de former des gels.

  • La chitine est un matériau souple ; chez les crustacés, son imprégnation par du CaCO3 apporte de la solidité.

  • Les glycosaminoglycanes représentent parfois jusqu’à 95 % du poids d’un protéoglycane et comportent généralement un motif répété de disaccharide formé d’un sucre aminé souvent N-acétylé et d’un acide uronique.

  • Des protéoglycanes peuvent former des agrégats d’aggrécanes autour d’une molécule d’acide hyaluronique, notamment dans les matrices cartilagineuses.

  • Dans les espaces articulaires, les glycosaminoglycanes hydrophiles retiennent l’eau en un gel ; la compression peut expulser cette eau, ce qui confère au gel un comportement d’éponge absorbant les chocs.

Astuce mémo

Amidon et glycogène stockent ; cellulose, pectines et chitine structurent.

7. Structures et liaisons des ARN et ADN

Notions clés & Définitions

  • Acide nucléique : Polymère séquencé de nucléotides qui véhicule de l’information et peut interagir avec des protéines.

★ À maîtriser

  • Dans l’ARN, les nucléotides sont reliés par une liaison phosphodiester 5′-3′ entre le phosphate en 5′ de l’un et le groupe OH en 3′ du ribose de l’autre.

  • Les deux chaînes de l’ADN sont appariées par des liaisons hydrogène : A et T sont reliées par 2 liaisons H, et C et G par 3.

  • La double hélice d’ADN est une hélice droite de 10 paires de bases par tour et de 2 nm de diamètre.

📌 Les deux brins d’ADN sont antiparallèles : l’un est orienté 5’→3’ et l’autre 3’→5’.

Compléments

  • Les ARN sont généralement monocaténaires et peuvent former des appariements par repliement de la molécule, comme l’ARN de transfert.

  • La torsion de l’ADN crée un grand sillon et un petit sillon, et les bases sont protégées au cœur de la double hélice.

Astuce mémo

Deux brins opposés : l’un 5’→3’, l’autre 3’→5’

8. Organisation structurale des protéines

Notions clés & Définitions

  • Structure primaire : Séquence de ses acides aminés liés par des liaisons peptidiques, déterminée par la séquence nucléotidique des gènes.
  • Structure tertiaire : La structure tertiaire correspond à la forme globale d’une protéine, maintenue surtout par des interactions faibles et par des ponts disulfure covalents entre deux cystéines.
  • Structure quaternaire : La structure quaternaire est l’assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques appelées sous-unités ou protomères et constitue une organisation facultative.
  • Structure secondaire : Repliement local de la chaîne polypeptidique.
  • Feuillet β : Formé de deux ou plusieurs brins β voisins unis par des liaisons H.

★ À maîtriser

  • Dans l’hélice α, les radicaux sont orientés vers l’extérieur et des liaisons H unissent le groupe CO du résidu n au groupe NH du résidu n + 4.

Compléments

  • Une hélice α comporte 3,6 résidus d’acides aminés par tour.

📌 Dans un feuillet β, les brins adjacents peuvent être de sens opposé, formant un feuillet antiparallèle, ou de même sens, formant un feuillet parallèle.

  • L’hémoglobine est une protéine quaternaire composée de deux sous-unités α et de deux sous-unités β.

9. Repliement et flexibilité protéiques

★ À maîtriser

  • Dans l’expérience d’Anfinsen sur la ribonucléase, retirer d’abord le β-mercaptoéthanol puis l’urée ne restaure que 1 % de l’activité enzymatique. - Christian Anfinsen, années 1950

  • In vivo, le repliement commence pendant la synthèse protéique et des protéines chaperonnes se fixent aux segments hydrophobes pour l’assister.

  • La fixation du dioxygène à une sous-unité de l’hémoglobine modifie sa conformation et facilite la fixation du dioxygène aux autres sous-unités, phénomène appelé coopérativité ou allostérie.

Compléments

  • Un profil d’hydropathie sert à repérer, dans une séquence protéique connue, les régions susceptibles de former des hélices α transmembranaires hydrophobes.

  • Les segments hydrophobes repérés sur un profil d’hydropathie mesurent 20 à 30 acides aminés par hélice α hydrophobe.

  • L’expérience d’Anfinsen montre que les liaisons faibles interviennent d’abord dans la conformation de la ribonucléase, puis que les ponts disulfure se forment secondairement. - Christian Anfinsen, années 1950

  • Des protéines mal repliées sont impliquées dans les maladies suivantes :

    • la maladie d’Alzheimer
    • la maladie de Parkinson
    • les encéphalites spongiformes transmissibles
  • Lors de la fixation d’un substrat, une enzyme passe d’une conformation ouverte à une conformation fermée, expulse généralement l’eau puis réalise la réaction catalytique.

10. Associations des protéines

Notions clés & Définitions

  • Glycoprotéine : Une glycoprotéine est une protéine liée à des glucides, dont la partie protéique représente la majeure partie du poids.
  • Lipoprotéine : Une lipoprotéine est un assemblage de lipides et de protéines associés par des liaisons faibles, qui transporte les triacylglycérols et le cholestérol dans le sang.
  • Glycoforme : Une glycoforme est une forme glycosylée particulière d’une même séquence primaire protéique, résultant notamment de la glycosylation variable de ses sites selon son parcours cellulaire.

★ À maîtriser

  • Les sucres des glycoprotéines servent à la reconnaissance par d’autres molécules et à la protection contre les protéases.

  • Dans l’athérosclérose, les lipides s’accumulent dans la paroi des vaisseaux, déclenchent une inflammation puis sont séquestrés dans une plaque rigide pouvant se rompre et provoquer un caillot qui bloque la circulation cardiaque ou cérébrale.

📌 L’athérosclérose est une maladie liée à l’accumulation de lipides dans la paroi artérielle ; elle est une forme d’artériosclérose, terme général désignant un épaississement et une perte d’élasticité de la paroi des artères, qui ne se limitent pas au vieillissement normal.

Compléments

  • Les protéines s’associent spécifiquement à d’autres molécules au niveau de sites, et certaines peuvent être glycosylées ou phosphorylées, ce qui peut modifier leur activité.

  • Les protéines du cytosquelette comprennent :

    • les microfilaments d’actine
    • les microtubules
    • les filaments intermédiaires
  • Presque toutes les protéines sécrétées ou associées à la membrane des cellules eucaryotes sont glycosylées avec des oligosaccharides attachés à leur chaîne polypeptidique.

  • Les groupes sanguins à la surface des hématies sont un exemple classique de glycoprotéines.

  • Dans une lipoprotéine, les molécules amphiphiles — protéines, phospholipides et cholestérol — sont à l’extérieur, tandis que les esters de cholestérol et les triacylglycérols hydrophobes occupent le cœur.

  • Les catégories de lipoprotéines les plus connues sont les LDL, ou Low Density Lipoproteins, et les HDL, ou High Density Lipoproteins.

  • Une forte concentration de LDL circulants est un facteur majeur d’athérosclérose.

Astuce mémo

Glycoprotéine : protéines majoritaires ; protéoglycane : glucides majoritaires

11. Lignine et paroi végétale

★ À maîtriser

  • La lignine, formée à partir de constituants variés riches en groupes hydroxyles, polymérise en un réseau tridimensionnel solide qui piège d’autres molécules de la paroi végétale.

Compléments

  • La lignine est la molécule organique la plus abondante sur Terre après la cellulose.

12. Cinétique et régulation enzymatiques

Notions clés & Définitions

  • Isoenzyme : Une isoenzyme est une enzyme homologue qui catalyse la même réaction qu’une autre enzyme du même organisme, mais avec des KM, des Vmax et des réponses aux inhibiteurs ou activateurs différents.

★ À maîtriser

  • Les inhibiteurs compétitifs se fixent sur le site actif à la place du substrat, empêchent la réaction, augmentent KM sans modifier Vmax et agissent de façon réversible.

  • Les inhibiteurs non compétitifs se fixent hors du site actif, ne modifient pas KM, diminuent Vmax et agissent de façon réversible.

  • La fixation coopérative du substrat sur un site actif facilite sa fixation sur les autres sites actifs par des changements conformationnels et produit une cinétique sigmoïde.

  • L’activité enzymatique dépend de la présence et de la quantité de l’enzyme, de ses changements conformationnels et des conditions physico-chimiques, notamment le pH et la température.

  • L’activation protéolytique transforme irréversiblement une proenzyme inactive en enzyme active par hydrolyse d’une ou plusieurs liaisons peptidiques.

  • La compartimentation cellulaire favorise l’activité enzymatique et permet la coexistence de voies métaboliques opposées dans des compartiments différents.

Compléments

  • Le Viagra est un exemple d’inhibiteur compétitif de la phosphodiestérase.

  • La caféine est un exemple d’inhibiteur non compétitif de la phosphodiestérase.

📌 Un effet homotrope implique des sites identiques, tandis qu’un effet hétérotrope résulte de la fixation d’effecteurs allostériques sur des sites de régulation distincts du site actif.

  • Les effecteurs allostériques peuvent être activateurs ou inhibiteurs et modifient la conformation de l’enzyme.

  • La quantité d’enzyme dans son compartiment dépend de sa synthèse, de sa dégradation et de son adressage correct.

  • La fixation covalente d’un groupe, le plus souvent un phosphate, peut modifier fortement les propriétés catalytiques d’une enzyme.

  • Le trypsinogène est activé en trypsine à son arrivée dans l’intestin grêle.

  • Les isoenzymes se trouvent dans des tissus différents et répondent à leurs besoins physiologiques spécifiques.

  • La lactate déshydrogénase possède notamment une isoenzyme adaptée à l’environnement anaérobie du muscle squelettique en exercice intense et une autre au fonctionnement aérobie du muscle cardiaque.

Astuce mémo

Compétitif : KM augmente ; non compétitif : Vmax diminue

13. Énergie et production d’ATP

★ À maîtriser

📌 Une réaction dont la variation d’enthalpie libre est négative est spontanée et dite exergonique.

📌 Deux réactions sont couplées lorsque la somme de leurs variations d’enthalpie libre est négative alors que l’une des deux réactions a une variation positive; un facteur de couplage, généralement une enzyme, est nécessaire.

📐 Formule - La variation d’énergie libre standard de l’hydrolyse de l’ATP est −30,5 kJ/mol-30{,}5\ \mathrm{kJ/mol}.

📌 Un atome oxydé perd des électrons et un atome réduit en gagne; le donneur d’électrons est l’agent réducteur et l’accepteur est l’agent oxydant.

📌 Les oxydations phosphorylantes et la photophosphorylation utilisent un gradient de protons et contribuent à plus de 90 % de l’ATP cellulaire, tandis que la transphosphorylation couple la synthèse d’ATP à l’hydrolyse d’une molécule riche en énergie et en produit moins de 10 %.

  • Les complexes I, III et IV utilisent l’énergie des oxydations du NADH et du FADH2 pour pomper des protons de la matrice vers l’espace intermembranaire.

  • Dans la chaîne respiratoire, l’énergie chimique d’oxydo-réduction est convertie en énergie de gradient de protons par couplage chimio-osmotique, puis ce gradient est exploité par l’ATP synthase.

Compléments

📐 Formule - L’enthalpie vérifie ΔH=ΔG+TΔS\Delta H = \Delta G + T\Delta S.

  • Un catalyseur abaisse l’énergie d’activation d’une réaction sans modifier l’énergie libérée par celle-ci.

  • Un individu moyen hydrolyse environ 40 kg d’ATP par jour et en produit la même quantité.

📌 Le transfert d’une particule selon un gradient électrochimique est spontané et libère de l’énergie lorsque sa variation d’enthalpie libre est négative.

  • Chez les animaux, les gradients de protons sont à l’origine de plus de 90 % de l’ATP formé.

  • L’entrée d’une mole de Na+ dans le cytosol libère approximativement 15 kJ d’énergie.

📌 Les oxydations phosphorylantes et la photophosphorylation ont lieu uniquement en aérobiose, tandis que la transphosphorylation peut avoir lieu en aérobiose comme en anaérobiose.

  • La pyruvate kinase couple l’hydrolyse du PEP à la phosphorylation de l’ADP lors de la dernière réaction de la glycolyse.

  • La succinyl-coenzyme A synthétase couple l’hydrolyse du succinyl-coenzyme A à la phosphorylation du GDP lors de la cinquième réaction du cycle de Krebs.

Astuce mémo

Oxydations → gradient de protons → synthèse d’ATP

14. Fonctionnement de l’ATP-synthase

Notions clés & Définitions

  • ATP-synthase : Complexe protéique en forme de champignon, composé d’une tête sphérique F1 et d’une partie membranaire F0 reliées par un pédicelle central γ et un pédicelle périphérique b.

Points essentiels

  • Le passage des protons à travers F0 entraîne la rotation de l’anneau c, qui actionne le pédicelle γ ; sa rotation modifie la conformation des sous-unités β et permet la condensation de l’ADP et du Pi en ATP.

Astuce mémo

Protons → anneau c → pédicelle γ → tête catalytique → ATP

15. Pigments photosynthétiques, lumière et photosystèmes chloroplastiques

Notions clés & Définitions

  • Photosystème : Complexe de protéines et de pigments enchâssé dans la membrane thylacoïdale d’un chloroplaste.
  • Spectre d’action : Mesure de l’activité photosynthétique d’un végétal selon les longueurs d’onde reçues, en soumettant le végétal à des éclairements monochromatiques et en mesurant le dégagement d’oxygène.

★ À maîtriser

  • Les chlorophylles a et b absorbent fortement les radiations de 400 à 490 nm et de 620 à 700 nm, mais laissent presque totalement passer les radiations vertes de 500 à 550 nm.
  • Chaque photosystème comprend une antenne collectrice de plusieurs centaines de molécules de pigments liées à des protéines et un centre réactionnel contenant un dimère de chlorophylles a.
  • Lors de la photophosphorylation acyclique, le PSII excité cède des électrons à la phéophytine, les remplace par des électrons issus de la photolyse de l’eau, puis les électrons circulent jusqu’à la plastocyanine, au PSI, à la ferrédoxine et au NADP+.

  • Pour huit photons absorbés en photophosphorylation acyclique, deux molécules d’eau sont oxydées, une molécule d’O₂ est produite et quatre électrons entrent dans la chaîne photosynthétique.

  • La photophosphorylation acyclique produit deux ATP et réduit deux NADP+ en deux NADPH, H+ pour huit photons absorbés.

📌 En photophosphorylation cyclique, seul le PSI fonctionne et les électrons retournent de la ferrédoxine vers la plastoquinone ; le passage répété par b6f accroît le gradient de protons et la synthèse d’ATP sans produire de NADPH, H+.

Compléments

  • Les pigments photosynthétiques comprennent :

    • les chlorophylles
    • les caroténoïdes
    • les xanthophylles
  • Les caroténoïdes absorbent surtout les radiations bleues et bleu-vert de 400 à 530 nm et laissent passer les radiations jaunes, oranges et rouges.

  • Dans un photosystème, l’excitation passe de pigment en pigment vers le centre réactionnel dans le sens des énergies décroissantes et des longueurs d’onde croissantes ; la chlorophylle a excitée transfère un électron à un accepteur puis en reçoit un d’un donneur.

  • Lors de la photophosphorylation acyclique, le passage des électrons dans le complexe b6f pompe des protons du stroma vers la lumière des thylacoïdes ; le gradient ainsi créé alimente les ATP-synthases.

📌 La répartition des électrons entre voies cyclique et acyclique n’est pas connue ; l’hypothèse proposée est qu’un manque de NADP+ dans le stroma favorise le transfert de la ferrédoxine vers la plastoquinone plutôt que vers le complexe FNR.

Astuce mémo

Acyclique : NADPH et ATP ; cyclique : ATP sans NADPH

16. Couplage énergétique, autotrophie, fixation du carbone

Notions clés & Définitions

  • Rubisco : Enzyme oligomérique à activités carboxylase et oxygénase, codée en partie par l’ADN chloroplastique et en partie par l’ADN nucléaire.

★ À maîtriser

  • Dans les chaînes de transport membranaires, l’énergie des électrons sert à pomper des protons et à créer un gradient électrochimique ; le reflux des protons à travers l’ATP-synthase permet ensuite la synthèse d’ATP à partir d’ADP et de Pi.

  • Chez les Angiospermes, la photosynthèse se déroule dans certaines cellules des feuilles vertes ou de la tige contenant des chloroplastes, notamment dans les parenchymes palissadique et lacuneux des feuilles.

📌 La phase photochimique dépend de la lumière et comprend l’absorption lumineuse, la photolyse de l’eau et la réduction d’un transporteur d’électrons, tandis que la phase non photochimique réduit le CO₂ en molécules organiques grâce au transporteur réduit.

  • Après deux secondes de contact avec le 14CO₂, plus de 70 % de la radioactivité des chlorelles se trouve dans le 3-phosphoglycérate, composé à trois carbones, ce qui caractérise un métabolisme en C3.
  • Dans le stroma chloroplastique, le cycle de Calvin carboxyle trois RuBP en six 3PG, réduit ces six 3PG en six G3P en consommant six NADPH,H+ et six ATP, puis régénère trois RuBP à partir de cinq G3P avec consommation d’ATP, laissant un G3P net.

  • La photorespiration commence lorsque la Rubisco oxygène le RuBP en phosphoglycolate à deux carbones ; le recyclage de ce déchet par le peroxysome et la mitochondrie entraîne une perte de carbone sous forme de CO₂.

  • À 20–30 °C et sous fort éclairement, environ 25 % du CO₂ fixé par photosynthèse est perdu par photorespiration.

  • Les nitrates absorbés par les racines sont réduits en nitrites par la nitrate réductase, puis en ammonium dans le chloroplaste par la nitrite réductase ; la ferrédoxine fournit les électrons et le système GS-GOGAT incorpore rapidement l’ammonium dans les acides aminés.

Compléments

📌 Les chloroplastes et les mitochondries ont une structure similaire et un fonctionnement global reposant sur un couplage chimio-osmotique suivi d’un couplage osmo-chimique.

  • Les chloroplastes mobiles sont entraînés par les mouvements de cyclose, dépendant de la température et de la lumière, qui les amènent vers les zones favorables aux réactions photosynthétiques.

  • Après cinq secondes de contact avec le 14CO₂, la radioactivité se trouve aussi dans des hexoses-phosphate et dans le ribulose-1,5-bisphosphate (RuBP), en plus de l’APG.

  • Les exemples de plantes en C3 cités sont :

    • le riz
    • le blé
    • l’avoine
    • l’orge
    • le seigle
  • La photorespiration peut contribuer à protéger la plante contre la photo-oxydation en permettant au transport d’électrons de continuer à fonctionner, notamment en cas de stress hydrique, de stomates fermés, de forte lumière et de faible concentration en CO₂.

Astuce mémo

Oxygénation du RuBP → photorespiration et perte de CO₂

17. Autotrophie chimiolithotrophe de Nitrobacter

★ À maîtriser

  • Nitrobacter réalise la nitratation dans le sol, transformant les nitrites en nitrates lors de la seconde étape de la nitrification.
  • Chez Nitrobacter, le transport exergonique des électrons du nitrite vers l’oxygène crée un gradient de protons utilisé en partie par l’ATP-synthase, tandis que ce gradient entraîne aussi le transport endergonique d’électrons du nitrite vers le NAD+.

Compléments

  • Nitrobacter fixe le CO₂ grâce aux enzymes du cycle de Calvin et assimile l’azote grâce à une activité GS-GOGAT.

  • Les chaînes membranaires des mitochondries, chloroplastes et de Nitrobacter partagent des transporteurs d’électrons, des pompes à protons, une membrane imperméable aux protons, des molécules mobiles reliant les complexes et des ATP-synthases.

18. Stockage des réserves glucidiques

★ À maîtriser

  • Chez les Angiospermes, les trioses-phosphates du cycle de Calvin sont stockés sous forme d’amidon dans le stroma chloroplastique ou exportés vers le cytosol.

  • Chez les Mammifères, le glucose peut être stocké sous forme de glycogène dans le cytosol, notamment dans les cellules musculaires striées squelettiques et les hépatocytes.

📌 La glycogène-synthase forme du glycogène à partir d’UDP-glucose dérivé du glucose-1-phosphate, tandis que la glycogène phosphorylase dégrade le glycogène en glucose-1-phosphate.

Compléments

  • Le triose-phosphate exporté du stroma contre un import de Pi est transformé dans le cytosol en glucose phosphorylé puis en saccharose, généralement exporté vers les cellules hétérotrophes par la sève élaborée.

  • En journée, le triose-phosphate peut être transformé en glucose phosphorylé puis en amidon dans le chloroplaste ; la nuit, l’amidon fournit du glucose phosphorylé exporté hors du chloroplaste.

Astuce mémo

Glycogène-synthase construit ; glycogène phosphorylase dégrade

19. Voies cataboliques et production d’énergie

Notions clés & Définitions

  • Glycolyse : Voie cytosolique et anaérobie qui dégrade le glucose en pyruvate et produit de l’ATP ainsi que des coenzymes réduits.
  • Fermentation : Oxydation incomplète d’une molécule organique qui réoxyde des coenzymes réduits et permet à la glycolyse de continuer.

★ À maîtriser

  • La glycolyse transforme une molécule de glucose en deux pyruvates à trois carbones, avec un bilan net de deux ATP et la réduction de deux NAD+ en deux NADH,H+.

  • Le pyruvate est décarboxylé en acétyl-CoA dans la mitochondrie, puis l’acétyl-CoA est oxydé en CO₂ par le cycle de Krebs, qui produit du NADH,H+, du FADH₂ et du GTP.

  • L’oxydation complète d’un glucose produit 36 à 38 ATP, soit 6 ATP par atome de carbone, tandis que celle d’un acide stéarique à 18 carbones produit 147 ATP, soit 8,2 ATP par atome de carbone.

Compléments

  • La glycolyse comprend dix étapes enzymatiques, une phase d’investissement consommant deux ATP et une phase de récupération formant quatre ATP.

  • Le flux glycolytique est contrôlé aux réactions 1, 3 et 10 afin d’ajuster la production d’ATP aux besoins cellulaires.

  • Le cycle de Krebs reçoit des produits du métabolisme des glucides, des graisses et des acides aminés, et fournit aussi des métabolites utilisés pour des biosynthèses.

  • À chaque tour de β-oxydation, ou hélice de Lynen, un acyl-CoA libère une molécule d’acétyl-CoA et réduit une molécule de FAD en FADH₂ ainsi qu’une molécule de NAD+ en NADH,H+.

  • La fermentation lactique peut se produire dans les muscles et la fermentation alcoolique dans les levures, selon les conditions.

📌 Les fermentations produisent moins d’ATP que la respiration cellulaire et laissent un déchet organique contenant encore beaucoup d’énergie potentielle.

20. Anabolisme et compartimentation cellulaire

★ À maîtriser

  • Des biomolécules dérivent de ces carrefours métaboliques : les acides aminés, issus d’intermédiaires de la glycolyse, du cycle de Krebs ou de la voie des pentoses, les nucléotides, issus de squelettes d’oses et d’acides aminés, les acides gras, issus de l’acétyl-CoA

  • Les principales molécules carrefour sont :

    • le glucose-6P
    • le pyruvate
    • l’acétyl-CoA

Compléments

  • Dans les cellules eucaryotes, les phospholipides membranaires sont synthétisés dans la membrane du réticulum endoplasmique lisse à partir d’acides gras cytosoliques.

  • Les protéines sont synthétisées par des ribosomes libres dans le cytosol ou fixés au réticulum endoplasmique ; leur adressage entre ces voies nécessite un court peptide signal.

  • Les acides nucléiques sont synthétisés dans le noyau à partir de nucléotides importés du cytosol.

  • Les polyosides sont produits dans le cytosol pour le glycogène animal, dans l’appareil de Golgi pour l’hémicellulose et la pectine végétales, et à la membrane plasmique pour la cellulose végétale.

  • Le flux vésiculaire peut acheminer les molécules vers :

    • le réticulum endoplasmique lui-même
    • l’appareil de Golgi
    • les lysosomes ou la vacuole
    • les endosomes
    • la membrane plasmique
    • le milieu extracellulaire

Tableaux de synthèse

Inhibiteurs enzymatiques

TypeFixationEffet sur KMEffet sur Vmax
CompétitifSite actifAugmentationAucun changement
Non compétitifHors site actifAucun changementDiminution

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