Fiche de révision : Enzymes et catalyse cellulaire

📋 Plan du Cours

1. Patrimoine génétique et protéines
2. Structure protéique des enzymes
3. Catalyse et double spécificité
4. Vitesse et saturation enzymatiques
5. Complexe enzyme-substrat et site actif

📖 1. Patrimoine génétique et protéines

★ À maîtriser

• L’expression, la stabilité et la variété du patrimoine génétique reposent sur des mécanismes génétiques.

• Les cellules sont constituées de quatre grandes familles de molécules organiques:

  • les lipides
  • les glucides
  • les acides nucléiques
  • les protéines

Compléments

• Les individus d’une même espèce possèdent des caractères qui leur sont propres, ce qui les rend uniques.

💡 Astuce mémo

Expression, stabilité et variété du patrimoine génétique → diversité des individus

📖 2. Structure protéique des enzymes

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Protéine constituée d’un nombre et d’une séquence précise de 20 acides aminés différents, qui définissent sa structure primaire.

📝 Points essentiels

• Les acides aminés possèdent un carbone central associé à un groupement acide et à un groupement amine.

📖 3. Catalyse et double spécificité

🔑 Notions clés & Définitions

• Catalyseur biologique : Catalyseur biologique qui augmente la vitesse des réactions chimiques sans subir elle-même de transformation.

📝 Points essentiels

• L’amylase salivaire hydrolyse l’amidon en glucides simples, notamment le maltose et le glucose, par ajout d’une molécule d’eau.

📐 Formule — La réaction enzymatique peut s’écrire $E + S \rightarrow P + E$, où E est l’enzyme, S le substrat et P le produit.

📌 La spécificité de substrat signifie qu’une enzyme n’agit que sur un type de molécule, tandis que la spécificité d’action signifie qu’elle ne réalise qu’un seul type de réaction chimique.

💡 Astuce mémo

Un substrat reconnu, une seule réaction catalysée

📖 4. Vitesse et saturation enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Vitesse de réaction enzymatique : La vitesse de réaction enzymatique correspond à la quantité de produit formée par unité de temps et vérifie $V = \frac{dP}{dT}$.
• Saturation enzymatique : La saturation enzymatique correspond à la situation où toutes les enzymes sont occupées par un substrat et ne peuvent plus augmenter la vitesse de réaction.

★ À maîtriser

• Lorsque la concentration en substrat augmente, la vitesse enzymatique augmente d’abord, puis atteint un maximum lorsque toutes les enzymes sont occupées par un substrat.

Compléments

📌 Lorsque l’enzyme est saturée, augmenter la concentration en substrat n’augmente plus la vitesse ; il faut augmenter la concentration en enzymes.

💡 Astuce mémo

Substrat faible → vitesse croissante → plateau de saturation

📖 5. Complexe enzyme-substrat et site actif

★ À maîtriser

📐 Formule — La réaction enzymatique passe par un complexe enzyme-substrat selon le schéma $E + S \rightarrow ES \rightarrow P + E$.

• Le site actif du lysozyme est formé des acides aminés suivants:
  • 35
  • 52
  • 62
  • 63
  • 101
  • 108

📌 La formation du complexe enzyme-substrat repose sur la complémentarité de forme et l’affinité chimique entre le substrat et certains acides aminés du site actif.

📌 Le site de reconnaissance détermine la spécificité du substrat, tandis que le site catalytique détermine la spécificité d’action.

Compléments

• Une modification de l’acide aminé 62 du site actif du lysozyme empêche la fixation correcte des polysaccharides et bloque la dégradation de la paroi bactérienne, tandis qu’une modification de l’acide aminé 125, situé hors du site actif, ne bloque pas cette catalyse.

💡 Astuce mémo

Acide aminé du site actif ≠ acide aminé extérieur au site actif

📊 Tableaux de synthèse

Double spécificité enzymatique