Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Une protéine particulière qui catalyse les réactions biochimiques.
Combien une enzyme peut-elle accélérer une réaction biochimique ?
De plusieurs millions à plusieurs milliards de fois.
À quelle température se déroulent généralement les réactions biochimiques chez l'Homme ?
À 37 °C.
Dans quelles conditions chimiques se déroulent généralement les réactions biochimiques du vivant ?
Avec une faible concentration en réactifs et souvent à pH neutre.
Qu'est-ce qu'une réaction exergonique ?
Une réaction spontanée au sens thermodynamique.
Pourquoi une réaction exergonique peut-elle rester lente ?
Parce qu'elle peut manquer de catalyse enzymatique.
Qu'est-ce que l'énergie d'activation ?
L'énergie que les réactifs doivent absorber pour atteindre l'état de transition.
Qu'est-ce que l'état de transition ?
Une configuration moléculaire instable où les liaisons sont fragilisées.
Quel effet une enzyme a-t-elle sur l'énergie d'activation ?
Elle abaisse l'énergie d'activation.
Comment une enzyme modifie-t-elle la vitesse de réaction ?
Elle l'augmente sans changer la variation d'enthalpie libre ni l'équilibre.
Selon Linus Pauling en 1948, pourquoi les enzymes abaissent-elles l'énergie d'activation ?
Parce qu'elles sont complémentaires des complexes activés et diminuent leur énergie.
Quelles étapes composent le cycle catalytique de l’hydrolyse du saccharose ?
Fixation du saccharose, arrivée d'eau, conversion en glucose et fructose, libération des produits et enzyme.
Quelle réaction catalyse l’anhydrase carbonique ?
La transformation du CO2 et de l’eau en acide carbonique.
Quel est le rôle du site actif d’une enzyme ?
C’est le site de réaction pouvant contenir le site de fixation du substrat.
Où se situe le site actif sur une enzyme ?
À la surface ou légèrement en profondeur dans un sillon de l’enzyme.
Que décrit le modèle clé-serrure pour le site actif ?
Un site complémentaire et rigide.
Que décrit le modèle de l’ajustement induit ?
Une modification légère de l’enzyme après interaction avec le substrat.
Qu'est-ce que le pH optimum d'une enzyme ?
Le pH où l'activité enzymatique est maximale.
Quel est le pH optimum de la pepsine ?
Le pH optimum de la pepsine est 2.
Quel est le pH optimum de la trypsine ?
Le pH optimum de la trypsine est 6.
Quel est le pH optimum du lysozyme ?
Le pH optimum du lysozyme est environ 5.
Que dit la loi d'Arrhenius sur l'effet de la température sur la vitesse enzymatique ?
Une hausse de 10 °C multiplie la vitesse par 10.
Quel risque présente une température excessive pour une enzyme ?
Elle peut dénaturer l'enzyme et diminuer la catalyse.
Qu'est-ce qu'un cofacteur enzymatique ?
Une petite molécule indispensable souvent issue d'une vitamine.
Quelle différence existe-t-il entre coenzymes et ions métalliques ?
Les coenzymes transfèrent des groupes chimiques, les ions métalliques des électrons.
Comment mesure-t-on la vitesse initiale en cinétique enzymatique ?
On trace la concentration du produit en fonction du temps et mesure la pente de la tangente à l'origine.
Quelle est la formule définissant la vitesse de réaction enzymatique ?
V = d[P]/dt, où d[P] est la variation de concentration du produit et dt celle du temps.
Quelle forme a la relation entre concentration en substrat et vitesse enzymatique ?
Elle est hyperbolique avec une augmentation initiale puis une asymptote horizontale.
Que fait-on après avoir mesuré la pente à l'origine pour une concentration en substrat ?
On répète l'expérience pour d'autres concentrations en substrat.
Quelle est la vitesse initiale pour une réaction d'ordre 0 ?
La vitesse initiale est constante égale à k.
Quelle est la vitesse initiale pour une réaction d'ordre 1 ?
La vitesse initiale est proportionnelle à la concentration substrat, V₀ = k[S₀].
Quelle est l'équation de Michaelis-Menten ?
V = Vmax × [S] / ([S] + KM).
Comment s'exprime Vmax dans le modèle de Michaelis-Menten ?
Vmax = k₂ × [E_T].
Quelle est la définition de la constante de Michaelis KM ?
KM = (k₋₁ + k₂) / k₁, une concentration caractéristique du couple enzyme-substrat.
Que signifie KM en termes d'affinité enzymatique ?
KM s'apparente à l'inverse de l'affinité enzymatique.
Que vaut la vitesse lorsque [S] = KM ?
La vitesse vaut la moitié de Vmax.
Quelle est la forme de l'équation de Michaelis-Menten en représentation double inverse ?
1/V = (KM/Vmax)(1/[S]) + 1/Vmax.
Quelle formule exprime la vitesse maximale Vmax d'une enzyme ?
Vmax = kcat × [E_T].
Qu'est-ce que le nombre de turn over kcat ?
Le nombre de cycles catalytiques par seconde par enzyme saturée.
Quelle est l'unité du nombre de turn over kcat ?
L'unité est la seconde inverse, s⁻¹.
Comment calcule-t-on kcat si la concentration totale en enzyme est connue ?
kcat = Vmax divisé par [E_T].
Qu'est-ce que l'activité enzymatique ?
La vitesse maximale à concentration saturante de substrat.
Que transforme une unité enzymatique à 25 °C ?
Une micromole de substrat par minute.
Que correspond un katal en enzymologie ?
Une mole de substrat transformée par seconde.
Qu'est-ce qu'une enzyme allostérique ?
Une enzyme non michaelienne dont KM ou kcat varie selon substrat ou molécules.
Quelle forme de courbe caractérise une enzyme non michaelienne ?
La courbe sigmoïde caractérise une enzyme non michaelienne.
Que permet une courbe sigmoïde pour l'activité enzymatique ?
Elle permet une activité élevée surtout à forte concentration en substrat.
Pourquoi mesure-t-on l'activité d'enzymes dans le sang ?
Pour diagnostiquer et suivre des maladies comme infarctus, hépatite, pancréas.
Que signale l'apparition précoce de transaminases dans le sang ?
Un marqueur d'hépatite virale avant production d'anticorps.
Que se passe-t-il à l'activité des transaminases avec la réponse immunitaire ?
Elle diminue avec la réponse immunitaire.
Qu'est-ce que la régulation métabolique ?
C'est le contrôle de la présence ou activité des enzymes pour orienter une molécule vers une voie métabolique.
Quelle étape contrôle toute une voie métabolique irréversible ?
L'enzyme catalysant la première étape irréversible et fortement exergonique.
Qu'est-ce que le rétrocontrôle en métabolisme ?
C'est la régulation où le produit final bloque l'enzyme de la première étape.
Quand le produit final exerce-t-il un rétrocontrôle ?
Lorsque ce produit est suffisamment abondant.
Quelle étape d'une voie métabolique est irréversible et fortement exergonique ?
La première réaction chimique.
Combien de réactions chimiques interviennent dans la transformation de A en F ?
Cinq réactions chimiques.
Quelle est la valeur du ΔG de la première réaction dans la voie métabolique ?
ΔG est très négatif (ΔG ≪ 0).
Que fait le produit final F dans le rétrocontrôle ?
Il inhibe ou ralentit l'enzyme de la première étape.
Quand le produit final F inhibe-t-il l'enzyme de la première étape ?
Lorsque sa concentration cellulaire est suffisante.
Qu'est-ce qu'une isoenzyme ?
Une forme enzymatique catalysant la même réaction avec un contrôle différent selon le tissu.
Quelle différence génétique distingue isoenzymes et isoformes enzymatiques ?
Les isoenzymes proviennent de gènes différents, les isoformes du même gène modifié.
Quelle fonction des lactates déshydrogénases dans le muscle pendant l'effort ?
Elles produisent du lactate.
Quelle fonction des lactates déshydrogénases dans le foie ?
Elles utilisent le lactate pour produire du pyruvate.
Par quels critères les isoenzymes peuvent-elles différer ?
Affinité, efficacité catalytique, régulation et expression.
Combien d'isoenzymes tétramériques composent les lactates déshydrogénases ?
Cinq isoenzymes tétramériques.
Quelles sous-unités composent les isoenzymes des lactates déshydrogénases ?
Sous-unités H pour cœur et M pour muscle.
Quelle composition en sous-unités a la lactate déshydrogénase du cœur ?
Quatre sous-unités H.
Comment le niveau d'expression influence-t-il une enzyme ?
Il modifie la quantité totale d'enzyme présente.
Quel est le mécanisme d'activation par protéolyse limitée ?
Une coupure unique par une protéase à un site particulier active l'enzyme.
Comment la modification covalente régule-t-elle l'activité enzymatique ?
Elle modifie certains acides aminés de l'enzyme.
Quelles modifications covalentes sont impliquées dans la régulation enzymatique ?
La phosphorylation et la déphosphorylation.
Que sont les inhibiteurs enzymatiques ?
Des molécules qui diminuent l'activité enzymatique.
Les inhibiteurs enzymatiques peuvent-ils être des médicaments ?
Oui, ils sont notamment des médicaments.
Teste tes connaissances avec un QCM de 50 questions sur Enzymes et catalyse enzymatique.
1. Quelle est la fonction principale d’une enzyme dans une réaction biochimique ?
2. Pourquoi une réaction exergonique peut-elle néanmoins être très lente dans une cellule ?
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