QCM : Enzymes et catalyse enzymatique — 50 questions

Questions et réponses du QCM

1. Quelle est la fonction principale d’une enzyme dans une réaction biochimique ?

Modifier systématiquement la variation globale d’énergie libre
Augmenter la quantité finale de produits
Transformer les réactifs en énergie thermique
Accélérer la réaction sans être consommée

Accélérer la réaction sans être consommée

Explication

Une enzyme est une protéine qui catalyse les réactions biochimiques et peut les accélérer de plusieurs millions à plusieurs milliards de fois. Elle agit comme catalyseur sans être consommée par la réaction.

2. Pourquoi une réaction exergonique peut-elle néanmoins être très lente dans une cellule ?

Parce qu’elle nécessite une énergie d’activation élevée
Parce que les enzymes rendent la réaction moins favorable
Parce qu’elle ne produit aucune variation d’énergie libre
Parce qu’elle n’est pas spontanée sur le plan thermodynamique

Parce qu’elle nécessite une énergie d’activation élevée

Explication

Une réaction exergonique est spontanée au sens thermodynamique, mais sa vitesse peut rester faible si la barrière d’énergie d’activation est élevée. Une enzyme peut alors l’accélérer.

3. Que représente l’énergie d’activation ΔG_A dans une réaction chimique ?

L’énergie nécessaire pour atteindre l’état de transition
L’énergie nécessaire pour atteindre l’état d’équilibre
L’énergie libérée lorsque les produits se forment
La variation globale d’énergie libre entre réactifs et produits

L’énergie nécessaire pour atteindre l’état de transition

Explication

L’énergie d’activation est l’énergie que les réactifs doivent absorber pour atteindre l’état de transition et permettre la rupture de leurs liaisons. Elle ne correspond pas à la variation globale d’énergie libre ΔG.

4. Quelle caractéristique décrit correctement l’état de transition ?

Une configuration moléculaire instable où les liaisons sont fragilisées
Une association temporaire entre une enzyme et son substrat
Une configuration stable identique à celle des produits
Une configuration stable qui empêche la rupture des liaisons

Une configuration moléculaire instable où les liaisons sont fragilisées

Explication

L’état de transition est une configuration moléculaire instable dans laquelle les liaisons des réactifs sont fragilisées et donc plus faciles à briser. Il se distingue ainsi des réactifs et des produits, qui sont plus stables.

5. Quel effet une enzyme exerce-t-elle sur une réaction catalysée ?

Elle abaisse l’énergie d’activation sans modifier ΔG ni l’équilibre
Elle augmente ΔG et déplace l’équilibre vers les produits
Elle modifie l’état d’équilibre sans changer la vitesse
Elle diminue ΔG en rendant les produits plus stables

Elle abaisse l’énergie d’activation sans modifier ΔG ni l’équilibre

Explication

Une enzyme fournit une voie réactionnelle dont l’énergie d’activation est plus faible. Elle augmente donc la vitesse, mais ne modifie ni la variation d’enthalpie libre ΔG ni l’état d’équilibre.

6. Quelle proposition correspond au postulat de Linus Pauling formulé en 1948 ?

Les enzymes augmentent l’énergie du complexe activé
Les enzymes modifient directement l’état d’équilibre
Les enzymes sont complémentaires uniquement des produits finaux
Les enzymes sont complémentaires des complexes activés

Les enzymes sont complémentaires des complexes activés

Explication

Selon le postulat de Linus Pauling, les enzymes sont complémentaires des complexes activés. Leur attraction pour ces complexes diminue leur énergie et abaisse ainsi l’énergie d’activation.

7. Quelle succession décrit correctement le cycle catalytique de l’hydrolyse du saccharose par la saccharase ?

Fixation du saccharose, formation des produits, départ de l’eau, consommation de l’enzyme
Fixation du saccharose, arrivée de l’eau, formation du glucose et du fructose, libération des produits et de l’enzyme
Arrivée de l’eau, libération de l’enzyme, fixation du saccharose, formation du saccharose
Formation du glucose, fixation du fructose, arrivée de l’eau, destruction de l’enzyme

Fixation du saccharose, arrivée de l’eau, formation du glucose et du fructose, libération des produits et de l’enzyme

Explication

Le cycle commence par la fixation du saccharose à la saccharase, suivie de l’arrivée d’une molécule d’eau. Le saccharose est ensuite converti en glucose et fructose, qui sont libérés avec l’enzyme.

8. Quel rôle joue principalement l’anhydrase carbonique dans l’organisme ?

Elle transforme directement le glucose en fructose pour réguler la glycémie
Elle dégrade les protéines afin de maintenir le pH sanguin
Elle accélère la formation d’acide carbonique à partir du CO₂ et de l’eau, contribuant à la régulation du pH sanguin
Elle empêche toute transformation du CO₂ dans le sang

Elle accélère la formation d’acide carbonique à partir du CO₂ et de l’eau, contribuant à la régulation du pH sanguin

Explication

L’anhydrase carbonique catalyse la transformation du CO₂ et de l’eau en acide carbonique, une réaction essentielle à la régulation du pH sanguin. Elle multiplie la vitesse de cette réaction par 5·10^6.

9. Quelle distinction entre le site actif et le complexe enzyme-substrat est correcte ?

Le site actif est une région de l’enzyme, tandis que le complexe enzyme-substrat est leur association temporaire
Le site actif est l’association temporaire, tandis que le complexe enzyme-substrat est une région permanente de l’enzyme
Le site actif correspond aux produits, tandis que le complexe enzyme-substrat correspond aux réactifs libres
Le site actif est une molécule indépendante, tandis que le complexe enzyme-substrat est une liaison définitive

Le site actif est une région de l’enzyme, tandis que le complexe enzyme-substrat est leur association temporaire

Explication

Le site actif est un sillon de l’enzyme, situé à sa surface ou légèrement en profondeur, où se déroule la réaction et où le substrat peut se fixer. Le complexe enzyme-substrat désigne l’association temporaire entre l’enzyme et le substrat.

10. Quelle différence oppose le modèle clé-serrure au modèle de l’ajustement induit ?

Le premier décrit la transformation des produits, tandis que le second décrit uniquement leur libération
Le premier suppose un site rigide et complémentaire, tandis que le second implique une adaptation légère de l’enzyme
Le premier implique une adaptation de l’enzyme, tandis que le second suppose un site rigide avant toute interaction
Le premier concerne l’énergie d’équilibre, tandis que le second concerne la variation globale d’énergie libre

Le premier suppose un site rigide et complémentaire, tandis que le second implique une adaptation légère de l’enzyme

Explication

Le modèle clé-serrure décrit une complémentarité préalable entre un site rigide et le substrat. Le modèle de l’ajustement induit prévoit une modification légère de l’enzyme après les premières interactions avec le substrat.

11. Que désigne le pH optimum d’une enzyme ?

La valeur de pH où l’enzyme cesse toute activité
La valeur de pH où le substrat est totalement dissous
La valeur de pH où l’enzyme est nécessairement dénaturée
La valeur de pH où l’enzyme atteint son activité maximale

La valeur de pH où l’enzyme atteint son activité maximale

Explication

Le pH optimum est la valeur de pH à laquelle l’activité enzymatique atteint son maximum. Il ne correspond pas nécessairement à une dénaturation de l’enzyme.

12. Quelle association entre enzyme et pH optimum est correcte ?

Pepsine : 2 ; trypsine : 6 ; lysozyme : environ 5
Pepsine : environ 5 ; trypsine : 6 ; lysozyme : 2
Pepsine : 6 ; trypsine : 2 ; lysozyme : environ 5
Pepsine : 2 ; trypsine : environ 5 ; lysozyme : 6

Pepsine : 2 ; trypsine : 6 ; lysozyme : environ 5

Explication

La pepsine possède un pH optimum de 2, la trypsine de 6 et le lysozyme d’environ 5. La pepsine fonctionne donc en milieu plus acide que la trypsine.

13. Selon la loi d’Arrhenius appliquée à une réaction enzymatique, quel effet est attendu après une augmentation de température de 10 °C, si aucune dénaturation ne survient ?

La vitesse de réaction devient nulle
La vitesse de réaction reste nécessairement inchangée
La vitesse de réaction est divisée par 10
La vitesse de réaction est multipliée par 10

La vitesse de réaction est multipliée par 10

Explication

Selon la loi d’Arrhenius indiquée, une hausse de 10 °C multiplie la vitesse de réaction par 10. Toutefois, une température excessive peut dénaturer l’enzyme et réduire la catalyse.

14. Quel énoncé décrit correctement un cofacteur enzymatique ?

Une variation de pH qui augmente l’activité de toutes les enzymes
Une protéine qui remplace systématiquement l’enzyme dans le site actif
Une petite molécule additionnelle, souvent issue d’une vitamine, indispensable à certaines réactions
Un produit final qui inhibe toutes les réactions enzymatiques

Une petite molécule additionnelle, souvent issue d’une vitamine, indispensable à certaines réactions

Explication

Un cofacteur est une petite molécule additionnelle, souvent dérivée d’une vitamine, qui intervient dans le site actif et peut être indispensable à la réaction enzymatique.

15. Quelle procédure permet de mesurer la vitesse initiale d’une réaction enzymatique pour une concentration donnée en substrat ?

Mesurer uniquement la concentration finale du produit après l’arrêt complet de la réaction
Tracer la concentration du substrat en fonction du pH, puis relever sa valeur maximale
Tracer la concentration du produit en fonction du temps, puis mesurer la pente de la tangente à l’origine
Ajouter progressivement du substrat jusqu’à disparition complète de l’enzyme

Tracer la concentration du produit en fonction du temps, puis mesurer la pente de la tangente à l’origine

Explication

La vitesse initiale correspond à la pente de la tangente à l’origine sur le graphique de la concentration du produit en fonction du temps. L’expérience est ensuite répétée avec d’autres concentrations en substrat.

16. Dans l’expression V = d[P]/dt, que représente la vitesse de réaction ?

La variation de temps par unité de concentration du produit
La concentration initiale du substrat par unité de pH
La concentration totale d’enzyme par unité de substrat
La variation de concentration du produit par unité de temps

La variation de concentration du produit par unité de temps

Explication

La vitesse de réaction est définie par V = d[P]/dt : d[P] représente la variation de concentration du produit et dt la variation de temps.

17. Quelle relation décrit généralement la vitesse enzymatique en fonction de la concentration en substrat ?

Une relation indépendante de la concentration en substrat
Une relation constamment décroissante dès les faibles concentrations en substrat
Une relation hyperbolique avec une augmentation initiale puis une asymptote horizontale
Une relation linéaire croissante sans limite lorsque le substrat augmente

Une relation hyperbolique avec une augmentation initiale puis une asymptote horizontale

Explication

La vitesse augmente d’abord lorsque la concentration en substrat augmente, puis tend vers une asymptote horizontale lorsque l’enzyme approche de la saturation.

18. Quelle équation correspond au modèle de Michaelis-Menten ?

V = KM[S]/([S] + Vmax), avec Vmax = k−1[ET]
V = Vmax[S]/([S] + KM), avec Vmax = k2[ET]
V = k2[ET]/([S] + KM), sans facteur [S] au numérateur
V = Vmax([S] + KM)/[S], avec Vmax = k1[ET]

V = Vmax[S]/([S] + KM), avec Vmax = k2[ET]

Explication

L’équation de Michaelis-Menten est V = Vmax[S]/([S] + KM), et la vitesse maximale est donnée par Vmax = k2[ET].

19. Que représente la constante de Michaelis KM dans le modèle de Michaelis-Menten ?

Une concentration de substrat caractéristique d’un couple enzyme-substrat, liée inversement à l’affinité enzymatique
La constante qui mesure directement la quantité de produit formée à l’équilibre
La vitesse maximale atteinte lorsque toute l’enzyme est saturée
La concentration totale d’enzyme présente au début de la réaction

Une concentration de substrat caractéristique d’un couple enzyme-substrat, liée inversement à l’affinité enzymatique

Explication

KM = (k−1 + k2)/k1 est une concentration de substrat caractéristique du couple enzyme-substrat. Elle s’apparente à l’inverse de l’affinité enzymatique.

20. Que se passe-t-il lorsque la concentration en substrat est égale à KM ?

La vitesse vaut KM/2 et aucune enzyme n’est liée au substrat
La vitesse vaut Vmax et toute l’enzyme est nécessairement sous forme de complexe
La vitesse devient nulle et l’enzyme est entièrement dénaturée
La vitesse vaut Vmax/2 et 50 % de l’enzyme totale forme un complexe enzyme-substrat

La vitesse vaut Vmax/2 et 50 % de l’enzyme totale forme un complexe enzyme-substrat

Explication

Lorsque [S] = KM, l’équation de Michaelis-Menten donne V = Vmax/2. Dans ces conditions, 50 % de l’enzyme totale est sous forme de complexe enzyme-substrat.

21. Pour une enzyme donnée, que devient la vitesse maximale si la quantité totale d’enzyme est multipliée par deux, toutes les autres conditions restant identiques ?

Elle est divisée par deux
Elle reste inchangée
Elle est multipliée par deux
Elle devient égale à kcat

Elle est multipliée par deux

Explication

La relation Vmax = kcat[E_T] montre que, pour une enzyme donnée, kcat reste constant tandis que Vmax varie proportionnellement à la quantité totale d’enzyme.

22. Que représente le nombre de turn-over kcat pour une enzyme saturée en substrat ?

La quantité de substrat consommée par minute, en micromoles
Le nombre de cycles catalytiques réalisés par seconde, en s−1
La concentration d’enzyme nécessaire pour atteindre Vmax
La durée moyenne d’un acte catalytique, en secondes

Le nombre de cycles catalytiques réalisés par seconde, en s−1

Explication

kcat mesure le nombre de cycles catalytiques réalisés chaque seconde par une enzyme saturée en substrat et s’exprime en s−1. La durée moyenne d’un cycle correspond plutôt à 1/kcat.

23. Dans quelle condition l’activité enzymatique est-elle mesurée selon sa définition ?

Lorsque le substrat est saturant et largement supérieur à KM
Lorsque la concentration totale d’enzyme est nulle
Lorsque le substrat est absent et l’enzyme inactive
Lorsque le substrat est à une concentration proche de KM

Lorsque le substrat est saturant et largement supérieur à KM

Explication

L’activité enzymatique correspond à la vitesse maximale obtenue lorsque la concentration en substrat est saturante et largement supérieure à KM.

24. Quelle caractéristique définit une enzyme allostérique ?

Elle possède une activité constante quelle que soit la concentration en substrat
Elle catalyse uniquement des réactions irréversibles
Elle suit nécessairement une cinétique michaelienne indépendante des autres molécules
Son KM ou son kcat peut varier selon le substrat ou d’autres molécules

Son KM ou son kcat peut varier selon le substrat ou d’autres molécules

Explication

Une enzyme allostérique est non michaelienne et son KM ou son kcat peut varier en fonction de la concentration en substrat ou de la présence d’autres molécules.

25. Quelle forme de courbe caractérise généralement l’activité d’une enzyme non michaelienne, et dans quelle situation son activité devient-elle particulièrement élevée ?

Une courbe hyperbolique, lorsque le substrat est très faible
Une courbe linéaire, lorsque le substrat est absent
Une courbe décroissante, lorsque le substrat est saturant
Une courbe sigmoïde, lorsque la concentration en substrat est élevée

Une courbe sigmoïde, lorsque la concentration en substrat est élevée

Explication

La courbe sigmoïde est caractéristique d’une enzyme non michaelienne, dont l’activité devient surtout élevée lorsque la concentration en substrat augmente fortement.

26. Pourquoi la mesure d’enzymes relarguées dans le sang peut-elle être utile en médecine ?

Elle aide à diagnostiquer et à suivre certaines lésions ou maladies tissulaires
Elle permet de confirmer que toutes les cellules fonctionnent normalement
Elle empêche la production d’anticorps par le système immunitaire
Elle mesure directement la concentration de substrat dans les organes

Elle aide à diagnostiquer et à suivre certaines lésions ou maladies tissulaires

Explication

L’augmentation d’enzymes dans le sang peut révéler une lésion tissulaire et servir au diagnostic ou au suivi de maladies comme l’infarctus, l’hépatite ou les atteintes du pancréas.

27. Quel est l’objectif principal de la régulation métabolique ?

Orienter une molécule vers une voie métabolique favorable en contrôlant les enzymes concernées
Transformer toutes les molécules par une seule voie métabolique
Rendre toutes les réactions métaboliques irréversibles
Supprimer la présence d’enzymes dans l’ensemble des cellules

Orienter une molécule vers une voie métabolique favorable en contrôlant les enzymes concernées

Explication

La régulation métabolique oriente une molécule vers l’une de plusieurs voies favorables en contrôlant la présence ou l’activité des enzymes correspondantes.

28. Dans une voie de cinq réactions où la première étape est la seule irréversible et fortement exergonique, quelle stratégie suffit à contrôler l’ensemble de la voie ?

Contrôler uniquement l’enzyme de la dernière étape
Modifier directement la concentration du produit final
Contrôler l’enzyme de la première étape
Contrôler simultanément les cinq enzymes

Contrôler l’enzyme de la première étape

Explication

Le contrôle de l’enzyme catalysant l’étape initiale d’engagement suffit, car cette étape est la seule irréversible et fortement exergonique. Il n’est donc pas nécessaire de contrôler toutes les étapes.

29. Comment fonctionne un rétrocontrôle dans une voie métabolique ?

Le substrat initial accélère l’enzyme de la dernière étape
L’enzyme de la première étape détruit le produit final
Le produit final bloque ou ralentit l’enzyme de la première étape lorsqu’il s’accumule
Le produit final transforme directement toutes les enzymes de la voie

Le produit final bloque ou ralentit l’enzyme de la première étape lorsqu’il s’accumule

Explication

Lors d’un rétrocontrôle, le produit final, lorsqu’il est suffisamment abondant, inhibe ou ralentit l’enzyme catalysant la première étape de la voie.

30. Dans une voie métabolique où A est transformé en F par cinq réactions, quelle caractéristique distingue la première réaction des quatre suivantes ?

Elle est la seule à produire directement de l’ATP
Elle est irréversible et fortement exergonique
Elle utilise exclusivement le produit final F
Elle est réversible et fortement endergonique

Elle est irréversible et fortement exergonique

Explication

La première réaction est la seule irréversible et fortement exergonique, avec un ΔG très inférieur à zéro. Elle constitue donc un point majeur de contrôle de la voie.

31. Lorsque la concentration cellulaire du produit final F devient suffisante, quel mécanisme ralentit cette voie métabolique ?

F inhibe l’enzyme de la première étape
F est converti directement en enzyme régulatrice
F active l’enzyme de la première étape
Le substrat A inhibe l’enzyme de la première étape

F inhibe l’enzyme de la première étape

Explication

Dans un rétrocontrôle, le produit final F inhibe ou ralentit l’enzyme catalysant la première étape lorsque F est suffisamment abondant. Le substrat initial A favorise plutôt l’engagement de la voie.

32. Comment définir une isoenzyme par rapport à une autre forme enzymatique ?

Elle catalyse une réaction différente, avec une structure identique
Elle possède toujours une affinité identique pour tous les substrats
Elle catalyse la même réaction, avec des paramètres de contrôle différents
Elle est produite uniquement après une modification covalente

Elle catalyse la même réaction, avec des paramètres de contrôle différents

Explication

Une isoenzyme catalyse la même réaction qu’une autre forme, mais ses paramètres de réglage et de contrôle peuvent être adaptés aux besoins d’un tissu ou d’un organe.

33. Quelle distinction décrit correctement l’origine génétique des isoenzymes et des isoformes enzymatiques ?

Les isoenzymes proviennent du même gène, les isoformes de gènes différents
Les deux proviennent toujours de gènes différents
Les isoenzymes proviennent de gènes différents, les isoformes du même gène
Les deux proviennent toujours du même gène sans modification protéique

Les isoenzymes proviennent de gènes différents, les isoformes du même gène

Explication

Les isoenzymes sont généralement exprimées à partir de gènes différents. Les isoformes sont issues du même gène puis différenciées au niveau de la protéine.

34. De quelles sous-unités sont constituées les cinq isoenzymes tétramériques des lactates déshydrogénases ?

De sous-unités A et F
De sous-unités lactate et pyruvate
De sous-unités H et M
De sous-unités kinase et phosphatase

De sous-unités H et M

Explication

Les cinq isoenzymes tétramériques des lactates déshydrogénases sont constituées de sous-unités H, pour « heart », ou M, pour « muscle ».

35. Une cellule augmente la quantité totale d’une enzyme en activant le gène qui la code. Quel mode de régulation est principalement mobilisé ?

La régulation du niveau d’expression
La modification covalente d’une enzyme existante
L’inhibition par un médicament
La protéolyse limitée

La régulation du niveau d’expression

Explication

Le niveau d’expression agit principalement sur la transcription des gènes codant l’enzyme et modifie ainsi la quantité totale d’enzyme présente. Il se distingue d’une modification covalente, qui agit sur une enzyme déjà synthétisée.

36. Quelle association décrit correctement l’action des kinases et des phosphatases dans la modification covalente des enzymes ?

Les kinases ajoutent un phosphate et les phosphatases le retirent
Les deux ajoutent un phosphate sur les mêmes acides aminés
Les deux détruisent l’enzyme par une coupure protéolytique
Les kinases retirent un phosphate et les phosphatases l’ajoutent

Les kinases ajoutent un phosphate et les phosphatases le retirent

Explication

La modification covalente régule l’activité enzymatique en modifiant certains acides aminés, notamment par phosphorylation ou déphosphorylation. Les kinases ajoutent un phosphate, tandis que les phosphatases le retirent.

37. Quelle caractéristique distingue principalement une inhibition irréversible d’une inhibition réversible ?

L’inhibition irréversible concerne le site actif, tandis que l’inhibition réversible concerne un site allostérique
L’inhibition irréversible est due au substrat, tandis que l’inhibition réversible est due à un produit
L’inhibition irréversible implique une fixation covalente, tandis que l’inhibition réversible peut être levée
L’inhibition irréversible augmente le KM, tandis que l’inhibition réversible augmente le Vmax

L’inhibition irréversible implique une fixation covalente, tandis que l’inhibition réversible peut être levée

Explication

L’inhibition irréversible repose sur la fixation covalente d’une petite molécule. Les inhibitions réversibles, comme les inhibitions compétitive et non compétitive, peuvent être levées.

38. Quel effet un inhibiteur compétitif produit-il sur les paramètres cinétiques d’une enzyme ?

Il diminue le Vmax sans modifier le KM
Il augmente simultanément le KM et le Vmax
Il diminue le KM sans modifier le Vmax
Il augmente le KM apparent sans modifier le Vmax

Il augmente le KM apparent sans modifier le Vmax

Explication

Un inhibiteur compétitif ressemble au substrat et se fixe au site actif. Il augmente donc le KM apparent, mais le Vmax reste inchangé.

39. Comment peut-on réduire l’effet d’une inhibition compétitive dans une réaction enzymatique ?

En ajoutant un inhibiteur non compétitif
En augmentant la concentration en substrat
En diminuant la concentration en enzyme
En diminuant la concentration en substrat

En augmentant la concentration en substrat

Explication

Une concentration élevée en substrat permet au substrat de reprendre la place de l’inhibiteur au site actif. L’inhibition compétitive peut ainsi être levée.

40. Pourquoi le méthotrexate inhibe-t-il fortement la dihydrofolate réductase ?

Il ressemble au dihydrofolate, s’y fixe très fortement et n’est pas transformé
Il détruit covalemment l’enzyme en se fixant à une sérine
Il se fixe sur un site différent et diminue uniquement le Vmax
Il augmente la concentration de dihydrofolate disponible pour l’enzyme

Il ressemble au dihydrofolate, s’y fixe très fortement et n’est pas transformé

Explication

Le méthotrexate ressemble au dihydrofolate et se fixe à la dihydrofolate réductase avec une affinité environ 1000 fois supérieure, sans être transformé par l’enzyme.

41. Qu’est-ce qui caractérise l’allostérie enzymatique ?

La compétition entre deux substrats pour le même site catalytique
La modification permanente de la séquence de l’enzyme par un métabolite
La fixation irréversible d’un inhibiteur covalent directement sur le site actif
La modulation réversible de l’activité par un ligand fixé sur un site différent du site actif

La modulation réversible de l’activité par un ligand fixé sur un site différent du site actif

Explication

L’allostérie correspond à une modulation réversible de l’activité enzymatique par la fixation d’un ligand sur un site distinct du site actif. Elle se distingue ainsi de l’inhibition compétitive.

42. Quelle propriété cinétique est généralement associée aux enzymes allostériques ?

Elles ne fixent aucun ligand en dehors du site actif
Elles sont toujours monomériques et suivent strictement la cinétique michaelienne
Elles ont une activité indépendante de la concentration en substrat
Elles sont multimériques et leur cinétique n’est pas purement michaelienne

Elles sont multimériques et leur cinétique n’est pas purement michaelienne

Explication

Les enzymes allostériques sont généralement constituées de plusieurs sous-unités et leur cinétique s’écarte d’un comportement purement michaelien.

43. Une enzyme allostérique dont la régulation modifie principalement le Vmax appartient à quel type ?

Au type tense
Au type K
Au type compétitif
Au type V

Au type V

Explication

Une enzyme allostérique de type V modifie principalement son Vmax. À l’inverse, une enzyme de type K modifie surtout son KM.

44. Quel énoncé compare correctement les états tense et relâché d’une enzyme allostérique ?

L’état tense a un KM faible et une activité élevée, tandis que l’état relâché a un KM élevé et une activité plus faible
Les deux états ont la même activité, mais seul l’état relâché peut fixer un ligand allostérique
L’état tense a un KM élevé et une activité plus faible, tandis que l’état relâché a un KM faible et une activité plus élevée
Les deux états ont le même KM, mais seul l’état tense peut fixer le substrat

L’état tense a un KM élevé et une activité plus faible, tandis que l’état relâché a un KM faible et une activité plus élevée

Explication

L’état tense possède une plus faible affinité apparente pour le substrat, caractérisée par un KM élevé et une activité réduite. L’état relâché présente un KM plus faible et une activité plus élevée.

45. Sous quelle forme le glucose est-il principalement stocké dans le foie et le muscle ?

Sous forme de glucose 6-phosphate uniquement
Sous forme de glycogène
Sous forme de phosphorylase
Sous forme d’ATP

Sous forme de glycogène

Explication

Le glucose constitue une source d’énergie immédiatement utilisable, tandis que le glycogène est sa forme de stockage dans le foie et le muscle.

46. Quelle est la fonction principale de la glycogène phosphorylase ?

Phosphoryler directement les protéines hormonales
Convertir le glucose en ATP dans le noyau
Stocker le glucose sous forme de glycogène
Libérer rapidement du glucose à partir du glycogène

Libérer rapidement du glucose à partir du glycogène

Explication

La glycogène phosphorylase est l’enzyme qui mobilise rapidement la réserve de glycogène en libérant du glucose.

47. Par quels mécanismes principaux la phosphorylase est-elle régulée ?

Par la fixation covalente du glycogène et l’inhibition du transport membranaire
Par des effecteurs allostériques, la phosphorylation hormonodépendante et des isoenzymes spécifiques du muscle et du foie
Par la transcription de l’ADN uniquement et la dégradation du glucose
Par une modification du KM uniquement, identique dans tous les tissus

Par des effecteurs allostériques, la phosphorylation hormonodépendante et des isoenzymes spécifiques du muscle et du foie

Explication

La phosphorylase est contrôlée par des effecteurs allostériques, par une phosphorylation dépendante de signaux hormonaux et par des isoenzymes distinctes dans le muscle et le foie.

48. Quelle affirmation décrit correctement les formes b et a de la phosphorylase musculaire ?

La forme b est non phosphorylée et moins active, tandis que la forme a est phosphorylée sur la sérine 14 et plus active
La forme b est phosphorylée sur la sérine 14 et plus active, tandis que la forme a est non phosphorylée et moins active
La forme b et la forme a sont toutes deux phosphorylées et présentent la même activité
Les deux formes sont non phosphorylées, mais seule la forme b favorise l’état relâché

La forme b est non phosphorylée et moins active, tandis que la forme a est phosphorylée sur la sérine 14 et plus active

Explication

La forme b non phosphorylée favorise l’état tense et est moins active. La forme a est phosphorylée sur la sérine 14, favorise l’état relâché et possède une activité plus élevée.

49. Quelle distinction décrit correctement l’allostérie et la modification post-traductionnelle d’une enzyme ?

L’allostérie change chimiquement l’enzyme, tandis que la modification post-traductionnelle fixe réversiblement un ligand.
L’allostérie modifie l’ADN, tandis que la modification post-traductionnelle agit uniquement sur le substrat.
L’allostérie fixe réversiblement un ligand, tandis que la modification post-traductionnelle change chimiquement l’enzyme.
L’allostérie détruit l’enzyme, tandis que la modification post-traductionnelle augmente toujours sa stabilité.

L’allostérie fixe réversiblement un ligand, tandis que la modification post-traductionnelle change chimiquement l’enzyme.

Explication

L’allostérie repose sur la fixation réversible d’un ligand, alors que la modification post-traductionnelle entraîne un changement chimique de l’enzyme. Ces deux mécanismes de régulation sont donc distincts.

50. Une enzyme catalyse une étape déterminante dans une voie métabolique. Quelle conséquence générale son activité peut-elle avoir ?

Elle empêche nécessairement toute régulation des réactions en aval.
Elle diminue directement le Kcat de toutes les enzymes de la cellule.
Elle peut contribuer à orienter le choix entre différentes voies métaboliques.
Elle transforme systématiquement un inhibiteur compétitif en inhibiteur non compétitif.

Elle peut contribuer à orienter le choix entre différentes voies métaboliques.

Explication

L’activité enzymatique participe au choix des voies métaboliques en contrôlant certaines étapes des réactions. Les effets sur KM et Kcat dépendent ensuite du type d’inhibiteur considéré.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 73 flashcards sur Enzymes et catalyse enzymatique.

Qu'est-ce qu'une enzyme ?

Une protéine particulière qui catalyse les réactions biochimiques.

Combien une enzyme peut-elle accélérer une réaction biochimique ?

De plusieurs millions à plusieurs milliards de fois.

À quelle température se déroulent généralement les réactions biochimiques chez l'Homme ?

À 37 °C.

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