Qu'est-ce qu'une enzyme en biologie ?
Une protéine possédant une activité catalytique.
Combien de fois une enzyme accélère-t-elle une réaction biologique ?
Environ 10^6 fois plus vite.
Comment une enzyme agit-elle sur un substrat S ?
Elle le transforme en produit P sans être consommée ni modifiée durablement.
Quel effet une enzyme a-t-elle sur l'énergie d'activation d'une réaction ?
Elle l'abaisse.
L'enzyme modifie-t-elle l'énergie globale ΔG de la réaction ?
Non, elle ne modifie pas ΔG.
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
Une région de quelques acides aminés qui reconnaît le substrat et le transforme.
Quelle fonction a le site de fixation dans une enzyme ?
Il reconnaît le substrat et détermine l'affinité.
Quelle fonction a le site catalytique dans une enzyme ?
Il réalise la transformation chimique et détermine l'activité enzymatique.
Quel type de liaisons unissent l'enzyme et le substrat ?
Des liaisons faibles non covalentes.
Quel type de liaisons n'unissent jamais l'enzyme et le substrat ?
Des liaisons covalentes.
Quelle réaction catalyse l’hexokinase musculaire avec l’ATP et un hexose?
Elle phosphoryle un hexose en hexose-6-phosphate et forme de l’ADP.
Que se passe-t-il lors de la liaison du glucose à l’hexokinase pendant la catalyse?
Le glucose et l’ATP sont rapprochés et enfouis dans une zone hydrophobe.
Quelle étape suit le positionnement du site actif dans la catalyse par l’hexokinase?
Le transfert du phosphate du ATP vers le glucose.
Quelle est la différence d’affinité de l’hexokinase musculaire entre D-glucose et D-galactose?
Elle lie 200 fois plus facilement le D-glucose que le D-galactose.
Quelle est la différence structurale entre D-glucose et D-galactose?
Le D-galactose est un épimère du glucose en carbone 4.
Que peut faire une enzyme catalysant une réaction réversible ?
Transformer le substrat en produit et catalyser la transformation inverse.
Quel exemple illustre une enzyme catalysant une réaction réversible ?
La lactate déshydrogénase entre lactate et pyruvate.
Que signifient les quatre chiffres dans la nomenclature EC ?
Classe de réaction, classe de substrat, type de molécule catalysée, molécule précise.
Quelles sont les six classes enzymatiques ?
Oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases et ligases.
Qui a proposé l’équation de Michaëlis-Menten en 1913 ?
Leonor Michaëlis et Maud Menten.
Quelles étapes décrit le modèle de Michaëlis-Menten ?
La liaison E + S ↔ ES, activation ES ↔ ES*, transformation ES* → EP, libération EP ↔ E + P.
Qu'est-ce que la constante de Michaelis ?
Une constante de dissociation apparente reflétant l’inverse de l’affinité enzyme-substrat.
Comment s'exprime la vitesse de réaction selon Michaëlis-Menten ?
.
Quelle unité possède la constante catalytique ?
La seconde⁻¹ ou la minute⁻¹.
Quelle fraction d'enzyme est liée au substrat selon la formule donnée?
Que se passe-t-il quand la concentration en substrat égale Km?
50 % de l'enzyme est sous forme ES et la vitesse vaut la moitié de Vmax.
Quelle formule donne la vitesse maximale d'une enzyme?
Quand la vitesse maximale est-elle atteinte?
Lorsque toute l'enzyme disponible est liée au substrat.
Quelle est l'équation de Michaëlis-Menten?
Qu'est-ce qu'une unité internationale en enzymologie ?
La quantité d'enzyme catalysant la transformation d'une micromole de substrat par minute.
Comment se distingue l'activité enzymatique de l'activité spécifique ?
L'activité enzymatique mesure la quantité de substrat transformée par temps, l'activité spécifique la rapporte à la masse d'enzyme.
Quelle est la formule de la représentation de Lineweaver-Burk ?
Quelle est la valeur de la pente dans la droite de Lineweaver-Burk ?
La pente vaut .
Quelle est la valeur de l'ordonnée à l'origine dans la droite de Lineweaver-Burk ?
L'ordonnée à l'origine vaut .
Quelle est la valeur de l'abscisse à l'origine dans la droite de Lineweaver-Burk ?
L'abscisse à l'origine vaut .
Quels facteurs modifient Km en perturbant l’ionisation enzymatique ?
Le pH, la force ionique et la température.
Quel est l'effet de la température sur l'activité enzymatique ?
Elle active la réaction puis provoque une dénaturation si excessive.
Comment la température excessive affecte-t-elle une enzyme ?
Elle provoque une dénaturation.
Que doit-on préciser pour interpréter une activité enzymatique ?
La température et le pH.
Chaque enzyme possède-t-elle un pH optimal ?
Oui, adapté au milieu d'activité.
De quoi peut être composée une enzyme ?
D'une apoenzyme protéique, d'une coenzyme non protéique et parfois de cofacteurs.
Quels cofacteurs peuvent accompagner une enzyme ?
Des ions métalliques.
Quelle conséquence peut avoir un déficit en lactase ?
Une intolérance au lactose avec troubles digestifs.
Comment sont souvent chargés les acides aminés du site catalytique ?
Ils sont souvent chargés.
Combien d'acides aminés composent souvent une triade catalytique ?
Trois acides aminés.
Quelle est la formule chimique de la phosphorylation du glucose par l’hexokinase?
Glucose + ATP → Glucose-6-phosphate + ADP.
Quelle est la formule chimique de la phosphorylation du galactose par l’hexokinase?
Galactose + ATP → Galactose-6-phosphate + ADP.
Quel rôle joue l’acide aspartique 205 dans la catalyse de l’hexokinase?
Il retire un proton du groupement OH en C6 du glucose.
Comment se forme généralement le nom d'une enzyme ?
Il dérive du substrat et du type de réaction avec la terminaison « ase ».
Quelle formule exprime la constante de Michaelis à l’état stationnaire ?
.
Quelle vitesse relative atteint une enzyme avec Km=1 mM dans 5 mM de substrat?
83,3 % de Vmax.
Quelle est la valeur de Vmax pour la droite y = 0,9524x + 0,1905 ?
Vmax vaut 5,25 micromol/min.
Quelle est la valeur de Km pour la droite y = 0,9524x + 0,1905 ?
Km vaut 5,0 micromol/L.
Quelle est la température optimale des enzymes du métabolisme humain ?
Environ 37 °C.
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1. Quelle propriété explique principalement qu’une enzyme accélère fortement une réaction biologique ?
2. Lorsqu’une enzyme transforme un substrat en produit , que devient l’enzyme à la fin de la réaction ?
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