Qu'est-ce qu'une enzyme en biologie ?
Un catalyseur biologique constitué souvent d'un polypeptide ou d'une protéine.
De quoi sont constituées les protéines ?
De 20 acides aminés standards reliés par des liaisons peptidiques.
Comment appelle-t-on les acides aminés incorporés dans une protéine ?
Des résidus.
De quoi dépend la structure tridimensionnelle d'une protéine ?
De sa séquence primaire et du repliement protéique.
Qu'entraîne la modification de la séquence en acides aminés d'une protéine ?
La production d'un variant pouvant modifier la structure et l'activité enzymatique.
Que Hans et Eduard Büchner ont-ils extrait en 1897 ?
Un extrait acellulaire capable de fermenter le sucre en éthanol.
En quelle année Hans et Eduard Büchner ont-ils extrait un extrait fermentant le sucre ?
En 1897.
Qui a extrait un extrait acellulaire fermentant le sucre en 1897 ?
Hans et Eduard Büchner.
Que James Sumner a-t-il établi en 1926 concernant les enzymes ?
Les enzymes sont des protéines.
En quelle année James Sumner a-t-il prouvé que les enzymes sont des protéines ?
En 1926.
Qu'est-ce qu'un catalyseur biologique ?
Un catalyseur biologique accélère une réaction sans être consommé ni modifier l’équilibre thermodynamique.
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
Une poche tridimensionnelle où se fixent les substrats et se déroule la catalyse.
Les acides aminés du site actif sont-ils toujours voisins dans la séquence ?
Non, ils ne sont pas nécessairement voisins.
Que décrit le modèle clé-serrure en enzymologie ?
Une complémentarité rigide entre enzyme et substrat.
Que décrit le modèle de l’ajustement induit ?
Une flexibilité du site catalytique lors de la fixation du substrat.
Quelle est la formule de la constante d’équilibre d’une réaction simple ?
Quand une réaction est-elle exergonique selon ΔG ?
Lorsque ΔG est inférieur à zéro.
Quand une réaction est-elle endergonique selon ΔG ?
Lorsque ΔG est supérieur à zéro.
Comment se calcule la variation d’énergie libre ΔG ?
Par .
Quel effet une enzyme a-t-elle sur l’énergie d’activation ΔG‡ ?
Elle la diminue en proposant une voie réactionnelle différente.
Une enzyme modifie-t-elle la variation d’énergie libre ΔG d’une réaction ?
Non, elle ne modifie pas ΔG.
Comment se décompose une réaction enzymatique selon les mécanismes cinétiques élémentaires ?
En plusieurs étapes séparées par de faibles barrières énergétiques.
Que représentent les minima locaux dans une réaction enzymatique ?
Les intermédiaires réactionnels.
Qu'est-ce que l'état stationnaire en cinétique enzymatique ?
Un régime où les concentrations des intermédiaires restent constantes après une phase préstationnaire.
Que se passe-t-il pour le produit en état stationnaire ?
Il s'accumule linéairement.
Quelle caractéristique définit l'étape limitante d'une réaction ?
La barrière énergétique la plus élevée.
Quelle constante est la plus faible dans l'étape limitante ?
La constante de vitesse.
Quel rôle joue l'étape limitante dans la réaction globale ?
Elle impose son rythme à l’ensemble de la réaction.
Quelle différence principale entre méthode continue et discontinue en cinétique enzymatique ?
La méthode continue suit la réaction en temps réel, la discontinue l'arrête avant dosage.
Quelle est la formule de la loi de Beer-Lambert ?
Quand mesure-t-on la vitesse initiale en cinétique enzymatique ?
Lorsque la conversion du substrat est faible, au maximum 5 %.
Quelle condition sur la concentration en produit lors de la mesure de la vitesse initiale ?
La concentration en produit doit être négligeable.
Quelle relation entre vitesse initiale et quantité d'enzyme ?
La vitesse initiale est proportionnelle à la quantité d'enzyme.
Quelle est l'équation de Michaelis-Menten pour la vitesse initiale ?
Comment est définie la constante de Michaelis dans le modèle Briggs-Haldane ?
Que représente la constante de Michaelis en termes de concentration ?
La concentration en substrat donnant la demi-vitesse maximale.
Quelle est la vitesse initiale lorsque la concentration en substrat est égale à ?
Quel ordre de réaction a lieu lorsque ?
L'ordre zéro par rapport au substrat.
Quel ordre de réaction a lieu lorsque ?
L'ordre un par rapport au substrat.
Qu'est-ce qui caractérise une inhibition compétitive sur le site enzymatique ?
L'inhibiteur se fixe sur le même site que le substrat.
Quel effet une inhibition compétitive a-t-elle sur KM apparent ?
Elle augmente KM apparent.
Comment l'inhibition compétitive modifie-t-elle VM ?
Elle ne modifie pas VM.
Quel site l'inhibiteur cible-t-il dans une inhibition non-compétitive ?
Un site distinct du site du substrat.
Quel est l'effet d'une inhibition non-compétitive sur KM ?
KM reste inchangé.
Comment l'inhibition non-compétitive affecte-t-elle VM ?
Elle diminue VM.
Qu'est-ce qui est nécessaire pour qu'une inhibition incompétitive se produise ?
La fixation préalable du substrat.
Quels sont les effets simultanés d'une inhibition incompétitive sur KM et VM ?
Elle diminue simultanément KM et VM.
Qu'est-ce que l'allostérie en biologie moléculaire ?
Un changement de conformation d'une protéine par fixation d'un effecteur sur un site distinct du site catalytique.
Quelle est la cause de l'allostérie homotrope ?
La fixation du substrat sur la protéine.
Quelle est la cause de l'allostérie hétérotrope ?
La fixation d'un métabolite différent du substrat.
Qu'appelle-t-on coopérativité dans la liaison ligand-protéine ?
La modification de la constante de dissociation après fixation d'un autre ligand sur un autre site.
Quelles caractéristiques ont généralement les enzymes allostériques ?
Une structure quaternaire, une cinétique sigmoïde non michaelienne et une fonction régulatrice.
Quel principe explique la diminution de la barrière d’activation par une enzyme ?
La stabilisation préférentielle de l’état de transition par l’enzyme.
Comment la catalyse acide-base accélère-t-elle une réaction ?
Par transfert partiel d’un proton depuis un acide ou par abstraction partielle par une base.
Quel rôle joue His12 dans la RNase A au début de la réaction ?
Il agit comme base en retirant un proton du 2′-OH de l’ARN.
Quel rôle joue His119 dans la RNase A au début de la réaction ?
Il agit comme acide en protonant le groupe partant.
Comment la catalyse covalente accélère-t-elle une réaction ?
Par formation transitoire d’une liaison covalente entre enzyme et substrat.
Quel type de liaison est souvent formé lors de la catalyse covalente ?
Une base de Schiff.
Que signifie la relation séquence–structure–fonction ?
La séquence contient des informations sur la structure et la fonction, et la structure renseigne sur la fonction.
Quelle enzyme Payen et Persoz ont-ils isolée en 1833 ?
La diastase du malt.
En quelle année Payen et Persoz ont-ils isolé la diastase ?
En 1833.
Qui a isolé la diastase du malt en 1833 ?
Payen et Persoz.
Combien de molécules une enzyme peut-elle catalyser par minute ?
De 20 à 36 000 000 molécules par minute.
Quelle est la concentration intracellulaire typique en enzyme ?
Inférieure à 10⁻⁶ M.
Quelle est la concentration intracellulaire typique en substrat ?
Entre 10⁻³ et 10⁻⁵ M.
Quel produit jaune est suivi à 415 nm lors de l'hydrolyse de l'oNPG ?
Le 2-nitrophénol produit par la β-galactosidase.
À quel pH le 2-nitrophénol est-il jaune lors du suivi de l'oNPG ?
À pH supérieur ou égal à 7.
Comment s'écrit la représentation de Lineweaver-Burk ?
Comment la pyruvate kinase est-elle inhibée allostériquement ?
Par l'ATP et l'alanine.
Par quel métabolite la pyruvate kinase est-elle activée ?
Par le fructose-1,6-diphosphate.
Par quel mécanisme la pyruvate kinase est-elle régulée en plus de l'allostérie ?
Par phosphorylation-déphosphorylation.
Quels résidus peuvent participer à une catalyse covalente ?
La lysine, l’histidine, la cystéine, l’aspartate et la sérine.
Teste tes connaissances avec un QCM de 35 questions sur Enzymologie et catalyse enzymatique.
1. Comment varie l’ordre de la réaction enzymatique par rapport au substrat lorsque sa concentration passe de valeurs très inférieures à à des valeurs très supérieures à ?
2. Dans quelles conditions une vitesse initiale enzymatique est-elle mesurée de manière appropriée ?
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