QCM : Enzymologie et catalyse enzymatique — 35 questions

Questions et réponses du QCM

1. Comment varie l’ordre de la réaction enzymatique par rapport au substrat lorsque sa concentration passe de valeurs très inférieures à KMK_M à des valeurs très supérieures à KMK_M ?

Il reste d’ordre un dans les deux situations
Il passe d’un ordre zéro à un ordre un
Il passe d’un ordre un à un ordre zéro
Il reste d’ordre zéro dans les deux situations

Il passe d’un ordre un à un ordre zéro

Explication

Pour [S]≪KM[S]\ll K_M, la vitesse dépend approximativement de la concentration en substrat et la réaction est d’ordre un. Pour [S]≫KM[S]\gg K_M, l’enzyme est saturée et la vitesse devient indépendante du substrat, ce qui correspond à un ordre zéro.

2. Dans quelles conditions une vitesse initiale enzymatique est-elle mesurée de manière appropriée ?

Lorsque le substrat est presque épuisé, que le produit domine et que la réaction atteint l’équilibre
Lorsque la conversion du substrat reste faible, mais que le produit inhibe déjà fortement l’enzyme
Lorsque la conversion du substrat dépasse 50 %, que le produit s’accumule et que la vitesse devient indépendante de l’enzyme
Lorsque la conversion du substrat reste inférieure ou égale à 5 %, que le produit est négligeable et que la vitesse dépend de la quantité d’enzyme

Lorsque la conversion du substrat reste inférieure ou égale à 5 %, que le produit est négligeable et que la vitesse dépend de la quantité d’enzyme

Explication

La vitesse initiale est déterminée au début de la réaction, avec une conversion du substrat d’au plus 5 %, une quantité de produit négligeable et une vitesse proportionnelle à la quantité d’enzyme. Une conversion élevée ou une accumulation notable de produit introduit des effets qui ne caractérisent plus cette mesure initiale.

3. Quelle distinction oppose correctement l’allostérie homotrope et l’allostérie hétérotrope ?

La forme homotrope concerne une inhibition irréversible, tandis que la forme hétérotrope concerne une inhibition compétitive
La forme homotrope modifie VMV_M, tandis que la forme hétérotrope modifie KMK_M
La forme homotrope implique le substrat, tandis que la forme hétérotrope implique un autre métabolite
La forme homotrope implique un autre métabolite, tandis que la forme hétérotrope implique le substrat

La forme homotrope implique le substrat, tandis que la forme hétérotrope implique un autre métabolite

Explication

L’allostérie homotrope résulte de la fixation du substrat lui-même, alors que l’allostérie hétérotrope résulte de la fixation d’un métabolite différent. Les modifications de KMK_M ou de VMV_M ne suffisent donc pas à définir cette distinction.

4. Quel événement définit une inhibition irréversible ?

La fixation de l’inhibiteur après formation du complexe enzyme-substrat
La modification transitoire de la conformation de l’enzyme par un métabolite
La fixation permanente, souvent covalente, de l’inhibiteur à l’enzyme
La fixation réversible de l’inhibiteur sur le site du substrat

La fixation permanente, souvent covalente, de l’inhibiteur à l’enzyme

Explication

Une inhibition irréversible résulte d’une fixation permanente, souvent covalente, qui diminue la quantité totale d’enzyme disponible. Une interaction réversible peut modifier l’activité sans supprimer durablement l’enzyme.

5. Pourquoi la stabilisation préférentielle de l’état de transition accélère-t-elle une réaction enzymatique ?

Elle déplace l’équilibre vers les réactifs en stabilisant leur structure
Elle diminue la barrière d’activation en stabilisant l’état de transition
Elle augmente l’énergie des produits afin de favoriser leur formation
Elle renforce la liaison avec le substrat dans son état initial

Elle diminue la barrière d’activation en stabilisant l’état de transition

Explication

Une enzyme efficace lie préférentiellement l’état de transition, ce qui réduit la barrière d’activation de la réaction. Une enzyme complémentaire du substrat peut faciliter la liaison sans stabiliser suffisamment l’état de transition.

6. Quel effet une enzyme exerce-t-elle sur le profil énergétique d’une réaction ?

Elle diminue ΔG\Delta G sans modifier ΔG‡\Delta G^‡
Elle modifie les concentrations d’équilibre des réactifs
Elle augmente ΔG\Delta G en stabilisant les produits
Elle diminue ΔG‡\Delta G^‡ sans modifier ΔG\Delta G

Elle diminue $$\Delta G^‡$$ sans modifier $$\Delta G$$

Explication

L’enzyme propose une voie réactionnelle différente dont la barrière d’activation ΔG‡\Delta G^‡ est plus faible, ce qui accélère la réaction. La différence d’énergie libre entre réactifs et produits, ΔG\Delta G, reste inchangée.

7. Une réaction présentant ΔG=−12 kJ⋅mol−1\Delta G=-12\,\text{kJ·mol}^{-1} est-elle exergonique ou endergonique ?

Elle est exergonique, car son énergie libre augmente
Elle est endergonique, car sa barrière d’activation diminue
Elle est exergonique, car son énergie libre diminue
Elle est endergonique, car elle libère de l’énergie

Elle est exergonique, car son énergie libre diminue

Explication

Une valeur négative de ΔG\Delta G caractérise une réaction exergonique, associée à une diminution de l’énergie libre. Une réaction endergonique possède au contraire une valeur positive de ΔG\Delta G.

8. Une inhibition non compétitive se reconnaît par quelle combinaison de modifications cinétiques ?

KMK_M reste inchangé tandis que VMV_M diminue
KMK_M augmente tandis que VMV_M reste inchangée
KMK_M et VMV_M diminuent ensemble
KMK_M diminue tandis que VMV_M augmente

$$K_M$$ reste inchangé tandis que $$V_M$$ diminue

Explication

L’inhibition non compétitive implique la fixation de l’inhibiteur sur un site distinct et diminue VMV_M sans modifier KMK_M. L’augmentation de KMK_M avec une vitesse maximale conservée caractérise plutôt l’inhibition compétitive.

9. Quelle équation décrit la vitesse initiale d’une réaction enzymatique selon le modèle de Michaelis-Menten ?

v0=[S]VMKM+[S]v_0=\frac{[S]}{V_MK_M+[S]}
v0=KM[S]VM+[S]v_0=\frac{K_M[S]}{V_M+[S]}
v0=VMKM[S]+KMv_0=\frac{V_MK_M}{[S]+K_M}
v0=VM[S]KM+[S]v_0=\frac{V_M[S]}{K_M+[S]}

$$v_0=\frac{V_M[S]}{K_M+[S]}$$

Explication

Le modèle de Michaelis-Menten relie la vitesse initiale à la concentration en substrat par v0=VM[S]KM+[S]v_0=\frac{V_M[S]}{K_M+[S]}. La vitesse initiale se distingue d’une vitesse mesurée après accumulation du produit, qui peut être influencée par la réaction inverse ou l’inhibition par le produit.

10. Dans un profil énergétique comportant plusieurs étapes enzymatiques, que représente un minimum local entre deux maxima ?

Un produit accumulé
Un état de transition
Un intermédiaire réactionnel
Une barrière énergétique globale

Un intermédiaire réactionnel

Explication

Les minima locaux correspondent aux intermédiaires réactionnels formés entre plusieurs étapes. Un état de transition se situe au contraire au sommet d’une barrière et correspond à un maximum énergétique.

11. Dans une succession d’étapes réactionnelles, quelle étape impose généralement le rythme global de la réaction ?

Celle qui intervient après l’accumulation maximale du produit
Celle dont la barrière énergétique est la plus faible et la constante de vitesse la plus élevée
Celle qui forme l’intermédiaire ayant la concentration la plus importante
Celle dont la barrière énergétique est la plus élevée et la constante de vitesse la plus faible

Celle dont la barrière énergétique est la plus élevée et la constante de vitesse la plus faible

Explication

L’étape limitante possède la barrière énergétique la plus élevée et la constante de vitesse la plus faible, ce qui ralentit l’ensemble du mécanisme. Une barrière faible associée à une constante élevée correspond plutôt à une étape rapide.

12. Pourquoi une modification du repliement protéique peut-elle changer l’activité d’une enzyme ?

Parce qu’elle peut modifier la forme tridimensionnelle du site fonctionnel
Parce qu’elle transforme spontanément l’enzyme en acide nucléique
Parce qu’elle augmente nécessairement la quantité d’enzyme dans la cellule
Parce qu’elle remplace les acides aminés par des molécules de glucose

Parce qu’elle peut modifier la forme tridimensionnelle du site fonctionnel

Explication

Le repliement dépend d’interactions physiques entre les constituants et détermine la structure tridimensionnelle de la protéine, qui conditionne son activité. Une modification du repliement n’augmente pas nécessairement la quantité d’enzyme présente.

13. Quelle combinaison caractérise généralement les enzymes allostériques ?

Une structure secondaire dominante, une cinétique linéaire et un rôle de dégradation spontanée
Une structure exclusivement monomérique, une cinétique hyperbolique et un rôle structural
Une structure quaternaire, une cinétique sigmoïde et un rôle régulateur métabolique
Une structure quaternaire, une vitesse indépendante du substrat et un rôle de transport

Une structure quaternaire, une cinétique sigmoïde et un rôle régulateur métabolique

Explication

Les enzymes allostériques possèdent généralement plusieurs sous-unités, une cinétique sigmoïde non michaelienne et une fonction de régulation dans les voies métaboliques. Une cinétique hyperbolique est plutôt associée au modèle classique de Michaelis-Menten.

14. Pour une réaction simple, quelles concentrations doivent être utilisées pour calculer la constante d’équilibre Keq=[P][S]K_{eq}=\frac{[P]}{[S]} ?

Les concentrations maximales mesurées pendant la réaction
Les concentrations initiales de produit et de substrat
Les concentrations de produit et de substrat au temps de demi-réaction
Les concentrations de produit et de substrat à l’équilibre

Les concentrations de produit et de substrat à l’équilibre

Explication

La constante d’équilibre se calcule avec les concentrations de produit et de substrat lorsque l’équilibre est atteint. Les concentrations initiales décrivent l’état de départ et ne permettent pas, à elles seules, de déterminer KeqK_{eq}.

15. Quelle relation décrit l’absorbance du produit dans la loi de Beer-Lambert lors d’un suivi spectrophotométrique ?

Aλmax=cPεP,tampon lA_{\lambda_{max}}=\frac{c_P}{\varepsilon_{P,tampon}\,l}
Aλmax=εP,tampon l−cPA_{\lambda_{max}}=\varepsilon_{P,tampon}\,l-c_P
Aλmax=εP,tampon l cPA_{\lambda_{max}}=\varepsilon_{P,tampon}\,l\,c_P
Aλmax=εP,tampon+l+cPA_{\lambda_{max}}=\varepsilon_{P,tampon}+l+c_P

$$A_{\lambda_{max}}=\varepsilon_{P,tampon}\,l\,c_P$$

Explication

La loi de Beer-Lambert relie l’absorbance au coefficient d’extinction, au trajet optique et à la concentration du produit par une multiplication. La mesure doit être réalisée à la longueur d’onde correspondant au maximum d’absorption du produit.

16. Quelle description caractérise le mieux une enzyme ?

Un ion minéral qui transforme les substrats sans interaction moléculaire spécifique
Une molécule lipidique qui fournit l’énergie nécessaire aux réactions cellulaires
Un catalyseur biologique constitué généralement d’une protéine, parfois d’un ARN
Un glucide structural qui assemble les constituants des membranes biologiques

Un catalyseur biologique constitué généralement d’une protéine, parfois d’un ARN

Explication

Une enzyme est généralement un polypeptide ou une protéine, mais certains ARN, appelés ribozymes, possèdent aussi une activité catalytique. Confondre enzyme et protéine exclut à tort les ribozymes.

17. Quelle découverte Hans et Eduard Büchner ont-ils réalisée en 1897 ?

Ils ont démontré que toutes les enzymes possèdent une structure glucidique
Ils ont décrit la complémentarité flexible entre un substrat et son enzyme
Ils ont isolé la diastase du malt à partir d’un extrait de céréale
Ils ont obtenu un extrait acellulaire capable de fermenter le sucre en éthanol

Ils ont obtenu un extrait acellulaire capable de fermenter le sucre en éthanol

Explication

En 1897, Hans et Eduard Büchner ont montré qu’un extrait acellulaire pouvait fermenter le sucre en éthanol. L’isolement de la diastase du malt correspond à une étape antérieure associée à Payen et Persoz.

18. Lors de la réaction catalysée par la RNase A, quel rôle His12 joue-t-elle au début du mécanisme ?

Elle stabilise l’état de transition sans intervenir dans les transferts de protons
Elle forme une liaison covalente avec le phosphate de l’ARN
Elle agit comme acide en protonant directement le groupe partant
Elle agit comme base en retirant un proton du groupe 2′-OH

Elle agit comme base en retirant un proton du groupe 2′-OH

Explication

Au début de la réaction, His12 retire un proton du groupe 2′-OH et joue donc le rôle de base. His119 intervient alors comme acide en protonant le groupe partant, avant que leurs rôles ne s’inversent lors de l’hydrolyse.

19. Qu’arrive-t-il à l’équilibre thermodynamique lorsqu’une enzyme catalyse une réaction ?

L’équilibre devient inaccessible lorsque la réaction est catalysée
L’équilibre est déplacé vers les produits formés par la réaction
L’équilibre reste inchangé, mais il est atteint plus rapidement
L’équilibre disparaît parce que le catalyseur consomme les substrats

L’équilibre reste inchangé, mais il est atteint plus rapidement

Explication

Un catalyseur biologique accélère l’atteinte de l’équilibre sans modifier sa position et sans être consommé. Il ne déplace donc pas l’équilibre vers les produits.

20. Quel profil caractérise une inhibition compétitive ?

L’inhibiteur occupe le site du substrat, augmente KMK_M apparent et conserve VMV_M
L’inhibiteur se fixe de façon permanente et réduit la quantité totale d’enzyme
L’inhibiteur occupe un autre site, conserve KMK_M et réduit VMV_M
L’inhibiteur se fixe après le substrat, réduit KMK_M et conserve VMV_M

L’inhibiteur occupe le site du substrat, augmente $$K_M$$ apparent et conserve $$V_M$$

Explication

Dans l’inhibition compétitive, l’inhibiteur et le substrat se disputent le même site, ce qui augmente KMK_M apparent sans modifier VMV_M. Le profil avec une diminution de VMV_M et un KMK_M inchangé correspond à l’inhibition non compétitive.

21. Quelle différence oppose le modèle clé-serrure au modèle de l’ajustement induit ?

Le premier concerne les protéines, tandis que le second concerne les acides nucléiques catalytiques
Le premier décrit une flexibilité du site, tandis que le second suppose une complémentarité rigide
Le premier explique la vitesse de réaction, tandis que le second décrit la position de l’équilibre
Le premier suppose une complémentarité rigide, tandis que le second implique une flexibilité du site catalytique

Le premier suppose une complémentarité rigide, tandis que le second implique une flexibilité du site catalytique

Explication

Le modèle clé-serrure représente une complémentarité rigide entre l’enzyme et le substrat, alors que l’ajustement induit prévoit une modification flexible du site catalytique lors de la fixation. Ces modèles décrivent l’interaction enzyme-substrat, non la position de l’équilibre thermodynamique.

22. Quelle conclusion James Sumner établit-il en 1926 ?

Les enzymes sont des protéines
Les enzymes sont des glucides
Les enzymes sont des sels minéraux
Les enzymes sont des lipides

Les enzymes sont des protéines

Explication

En 1926, James Sumner établit la nature protéique des enzymes. Cette conclusion ne signifie pas que les enzymes sont des glucides, des lipides ou des sels minéraux.

23. Une enzyme possède une constante KMK_M de 2 mmol L−12\,\mathrm{mmol\,L^{-1}}. Quelle est sa vitesse initiale lorsque la concentration en substrat vaut 2 mmol L−12\,\mathrm{mmol\,L^{-1}} ?

v0=VM4v_0=\frac{V_M}{4}
v0=VM2v_0=\frac{V_M}{2}
v0=VMv_0=V_M
v0=2VMv_0=2V_M

$$v_0=\frac{V_M}{2}$$

Explication

Lorsque [S]=KM[S]=K_M, l’équation de Michaelis-Menten donne v0=VM/2v_0=V_M/2. Une vitesse égale à VMV_M correspond plutôt à une saturation approchée lorsque la concentration en substrat devient très supérieure à KMK_M.

24. Que représente la constante KMK_M dans le modèle de Briggs-Haldane ?

La constante de dissociation exacte du complexe enzyme-substrat dans tout modèle
La vitesse obtenue lorsque le substrat est totalement absent
La concentration d’enzyme nécessaire pour atteindre la vitesse maximale
La concentration en substrat qui donne la demi-vitesse maximale

La concentration en substrat qui donne la demi-vitesse maximale

Explication

KM=k−1+k2k1K_M=\frac{k_{-1}+k_2}{k_1} correspond à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale atteint la moitié de VMV_M. Elle n’est une constante de dissociation exacte que dans le modèle d’équilibre rapide, et pas dans le modèle stationnaire général.

25. Quelle condition et quelles conséquences définissent une inhibition incompétitive ?

L’inhibiteur détruit l’enzyme et réduit la quantité totale d’enzyme active
L’inhibiteur se fixe au complexe enzyme-substrat et diminue KMK_M ainsi que VMV_M
L’inhibiteur se fixe à l’enzyme libre et diminue VMV_M sans modifier KMK_M
L’inhibiteur concurrence le substrat et augmente KMK_M sans modifier VMV_M

L’inhibiteur se fixe au complexe enzyme-substrat et diminue $$K_M$$ ainsi que $$V_M$$

Explication

L’inhibition incompétitive nécessite la fixation préalable du substrat, puis l’inhibiteur se fixe au complexe enzyme-substrat. Cette fixation entraîne une diminution simultanée de KMK_M et de VMV_M, contrairement au profil compétitif.

26. Que caractérise l’état stationnaire d’une réaction enzymatique ?

Le produit reste constant et les intermédiaires augmentent progressivement
Les intermédiaires restent constants et le produit s’accumule linéairement
Les intermédiaires disparaissent et le substrat reste constant
Les concentrations de toutes les espèces cessent simultanément d’évoluer

Les intermédiaires restent constants et le produit s’accumule linéairement

Explication

À l’état stationnaire, la formation et la consommation des intermédiaires s’équilibrent, de sorte que leurs concentrations restent constantes, tandis que le produit s’accumule linéairement. Cette situation ne signifie pas que toutes les concentrations deviennent constantes.

27. Quelle distinction entre un acide aminé libre et un résidu est correcte ?

Un acide aminé libre est une unité liée aux autres par plusieurs liaisons peptidiques
Un résidu est un acide aminé intégré dans une chaîne polypeptidique
Un résidu est un acide aminé circulant avant son incorporation dans une protéine
Un acide aminé libre désigne une portion de chaîne située dans une protéine repliée

Un résidu est un acide aminé intégré dans une chaîne polypeptidique

Explication

Les protéines sont formées de 20 acides aminés standards reliés par des liaisons peptidiques, et ces acides aminés incorporés sont appelés résidus. Un acide aminé libre n’est pas encore intégré à une chaîne polypeptidique.

28. Qu’est-ce que l’allostérie dans une protéine enzymatique ?

Une modification de la concentration en substrat causée par l’accumulation du produit
Un changement de conformation provoqué par un effecteur fixé sur un site distinct du site catalytique
Une réaction catalytique réalisée directement par le substrat sur le site actif
Une destruction covalente de l’enzyme provoquée par un inhibiteur irréversible

Un changement de conformation provoqué par un effecteur fixé sur un site distinct du site catalytique

Explication

L’allostérie correspond à une modification de conformation déclenchée par la fixation d’un effecteur sur un site distinct du site catalytique ou du site de liaison. Le substrat, lui, se fixe au site actif ou au site de liaison concerné, ce qui ne définit pas à lui seul une régulation allostérique.

29. Quelle différence distingue une méthode continue d’une méthode discontinue pour mesurer une vitesse enzymatique ?

La méthode continue suit la réaction en temps réel, tandis que la méthode discontinue l’arrête avant le dosage
La méthode continue arrête la réaction avant le dosage, tandis que la méthode discontinue la suit en temps réel
La méthode continue mesure le produit final, tandis que la méthode discontinue mesure la température
La méthode continue utilise un substrat différent, tandis que la méthode discontinue utilise la même enzyme

La méthode continue suit la réaction en temps réel, tandis que la méthode discontinue l’arrête avant le dosage

Explication

La méthode continue observe directement l’apparition du produit ou la disparition du substrat pendant la réaction. La méthode discontinue impose un prélèvement ou un arrêt à un instant donné avant d’effectuer le dosage.

30. Quelle caractéristique définit la catalyse covalente ?

La formation transitoire d’une liaison covalente entre l’enzyme et le substrat
La stabilisation de l’état de transition par des interactions électrostatiques
La protonation successive du substrat par deux résidus catalytiques
La fixation non covalente du substrat dans une poche complémentaire

La formation transitoire d’une liaison covalente entre l’enzyme et le substrat

Explication

La catalyse covalente repose sur un intermédiaire où l’enzyme est momentanément liée au substrat par une liaison covalente, souvent via une base de Schiff. Une liaison permanente risquerait d’inactiver l’enzyme et ne constitue pas le mécanisme catalytique attendu.

31. Quelle caractéristique définit le site actif d’une enzyme ?

C’est une portion continue de la séquence qui reste linéaire pendant la catalyse
C’est une région située à l’extérieur de l’enzyme qui attire les substrats dissous
C’est une extrémité de la protéine qui contient tous les acides aminés catalytiques
C’est une poche tridimensionnelle où les substrats se fixent et sont transformés

C’est une poche tridimensionnelle où les substrats se fixent et sont transformés

Explication

Le site actif est une poche tridimensionnelle qui accueille les substrats et où se déroule la catalyse. Les acides aminés qui le composent peuvent être éloignés dans la séquence primaire, contrairement à une portion nécessairement continue.

32. Quel mécanisme décrit le mieux une catalyse acide-base ?

Une stabilisation exclusive des produits après la réaction
Un transfert partiel de proton par un acide ou une base
Un transfert d’électrons entre deux résidus du site actif
Une formation durable d’une liaison covalente avec le substrat

Un transfert partiel de proton par un acide ou une base

Explication

La catalyse acide-base implique le transfert partiel d’un proton depuis un acide ou son abstraction partielle par une base. La formation d’une liaison covalente correspond plutôt à la catalyse covalente.

33. Que décrit la coopérativité entre plusieurs sites de liaison d’une protéine ?

La fixation d’un ligand transforme une inhibition réversible en inhibition irréversible
La fixation d’un ligand modifie l’affinité pour un autre ligand fixé sur un site différent
La fixation d’un ligand détruit le site catalytique et bloque la protéine
La fixation d’un ligand augmente la concentration totale de protéine disponible

La fixation d’un ligand modifie l’affinité pour un autre ligand fixé sur un site différent

Explication

La coopérativité correspond à une modification de la constante de dissociation pour un ligand après la fixation préalable d’un autre ligand sur un autre site. Elle concerne donc l’influence entre sites de liaison, et non la destruction ou la production de la protéine.

34. Si l’énergie libre des réactifs vaut 80 kJ⋅mol−180\,\text{kJ·mol}^{-1} et celle des produits 35 kJ⋅mol−135\,\text{kJ·mol}^{-1}, quelle est la variation d’énergie libre ?

ΔG=45 kJ⋅mol−1\Delta G=45\,\text{kJ·mol}^{-1}
ΔG=−45 kJ⋅mol−1\Delta G=-45\,\text{kJ·mol}^{-1}
ΔG=115 kJ⋅mol−1\Delta G=115\,\text{kJ·mol}^{-1}
ΔG=−115 kJ⋅mol−1\Delta G=-115\,\text{kJ·mol}^{-1}

$$\Delta G=-45\,\text{kJ·mol}^{-1}$$

Explication

La variation se calcule par ΔG=Gproduit−Greˊactif\Delta G=G_{produit}-G_{réactif}, donc 35−80=−45 kJ⋅mol−135-80=-45\,\text{kJ·mol}^{-1}. L’ordre inverse donnerait un signe positif et ne correspondrait pas à la définition.

35. Une mutation remplace plusieurs acides aminés dans une enzyme. Quelle conséquence est biologiquement possible ?

La mutation convertit directement chaque acide aminé en résidu indépendant
La nouvelle séquence peut modifier le repliement et l’activité enzymatique
La modification empêche toute interaction physique entre les constituants protéiques
La nouvelle séquence conserve forcément la même structure et la même activité

La nouvelle séquence peut modifier le repliement et l’activité enzymatique

Explication

Changer la séquence en acides aminés peut modifier le repliement, donc la structure tridimensionnelle et l’activité de l’enzyme. Une séquence différente ne garantit pas la conservation de la structure ou de la fonction.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 72 flashcards sur Enzymologie et catalyse enzymatique.

Qu'est-ce qu'une enzyme en biologie ?

Un catalyseur biologique constitué souvent d'un polypeptide ou d'une protéine.

De quoi sont constituées les protéines ?

De 20 acides aminés standards reliés par des liaisons peptidiques.

Comment appelle-t-on les acides aminés incorporés dans une protéine ?

Des résidus.

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