Fiche de révision : Enzymologie générale et catalyse

📋 Plan du Cours

1. Repères historiques des enzymes
2. Fonctionnement général des enzymes
3. Intérêts et applications enzymatiques
4. Architecture des protéines globulaires
5. Liaisons et interactions protéiques
6. Repliement et états conformationnels
7. Mécanismes des protéines chaperonnes
8. Catalyse et efficacité enzymatique

📖 1. Repères historiques des enzymes

★ À maîtriser

• Anselme Payen a découvert la diastase, première enzyme identifiée, en décomposant l’amidon en glucose.

• En 1835, Jöns Jacob Berzelius décrit la catalyse comme l’accélération d’une réaction chimique par une substance qui demeure inchangée.

• En 1897, Eduard Buchner démontre que des extraits acellulaires de levures restent catalytiquement actifs, établissant que l’activité biologique et le caractère vivant sont distincts.

Compléments

• Le terme enzyme a été utilisé pour la première fois en 1877 et vient du grec « énzymon », qui signifie « dans le levain ».

💡 Astuce mémo

Payen découvre, Berzelius catalyse, Buchner démontre

📖 2. Fonctionnement général des enzymes

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Catalyseur biologique, souvent une protéine, qui accélère une réaction sans être consommé et qui est régénéré à la fin du cycle réactionnel.

★ À maîtriser

📐 Formule - La réaction enzymatique générale s’écrit $E + S \rightleftharpoons ES \rightarrow E + P$, avec formation réversible du complexe enzyme-substrat puis libération du produit et régénération de l’enzyme.

Compléments

• La plupart des réactions biologiques font intervenir au moins deux substrats, même si le schéma élémentaire est S → P.

💡 Astuce mémo

E + S ⇋ ES → E + P

📖 3. Intérêts et applications enzymatiques

★ À maîtriser

📌 Les réactions cataboliques dégradent ou décomposent des molécules, tandis que les réactions anaboliques assurent leur synthèse.

• Les enzymes peuvent coupler une réaction favorable à une réaction défavorable en récupérant l’énergie de la première pour réaliser la seconde.

Compléments

• Les enzymes sont utilisées pour doser des substrats, mesurer l’activité enzymatique et constituer des cibles de médicaments ou de toxiques.

• Les applications citées comprennent:

  • la fabrication de bière
  • la fabrication de pain
  • la fabrication de vin
  • la fabrication de bioéthanol par fermentation
  • les biocapteurs de glucose

💡 Astuce mémo

Catalyse enzymatique → réactions biologiques, diagnostics et traitements

📖 4. Architecture des protéines globulaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine globulaire soluble : Chaîne d’acides aminés repliée en ensemble compact, avec un cœur hydrophobe, une périphérie polaire hydratée et une certaine flexibilité.

★ À maîtriser

📌 Lorsque des résidus hydrophobes se retrouvent à la surface d’une protéine mal repliée, les protéines s’associent, forment des agrégats et peuvent précipiter.

Compléments

• Un domaine protéique correspond à une structure de 70 à 200 acides aminés, et une protéine contient en moyenne deux à trois domaines.

💡 Astuce mémo

Cœur hydrophobe au centre, périphérie polaire au contact de l’eau

📖 5. Liaisons et interactions protéiques

★ À maîtriser

📌 Les liaisons covalentes ont une énergie de l’ordre de 100 kcal/mol, tandis que les liaisons faibles ont une énergie de l’ordre de 1 à 2 kcal/mol et peuvent être rompues à 37 °C.

• Les principaux types de liaisons faibles sont:

  • les liaisons hydrogène
  • les liaisons ioniques
  • les liaisons de Van der Waals
  • les liaisons hydrophobes

• Les liaisons hydrophobes représentent environ 50 % de l’énergie totale du repliement des protéines.

Compléments

• La fixation d’un ligand enzymatique représente en moyenne 5 à 10 kcal/mol et provoque un réarrangement conformationnel spécifique de la protéine.

📖 6. Repliement et états conformationnels

★ À maîtriser

📌 L’état natif N correspond à une protéine correctement repliée, tandis que l’état dénaturé U correspond à une protéine mal repliée mais pas totalement débobinée.

• 🔄 Le repliement suit les étapes suivantes:

  1. l’état U mal replié
  2. l’état intermédiaire I
  3. les structures presque idéales
  4. l’état natif N

• Selon le paradoxe de Levinthal, un repliement aléatoire prendrait un temps supérieur à l’âge de l’univers, ce qui implique que l’évolution a sélectionné des structures capables de se replier correctement.

Compléments

• Les protéines thermophiles possèdent notamment un large cœur hydrophobe, de nombreux ponts disulfure et des liaisons hydrogène et ioniques fortes, tandis que les protéines psychrophiles sont plus flexibles et plus facilement dénaturées.

💡 Astuce mémo

U → I → molten globule → N

📖 7. Mécanismes des protéines chaperonnes

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine chaperonne : Protéine qui reconnaît les conformations instables exposant des résidus hydrophobes et les aide à retrouver une conformation correctement repliée sans les accompagner jusqu’à l’état natif.

★ À maîtriser

• Les chaperonnes reconnaissent les surfaces hydrophobes exposées, déstructurent partiellement la protéine grâce à de l’énergie, puis la libèrent afin qu’elle puisse se replier correctement.

• 🔄 Le cycle des chaperonines comprend:
  1. l’expansion de la cavité
  2. la conversion par inversion de polarité
  3. la contraction
  4. l’expulsion de la protéine

Compléments

• Les chaperonines GroEL-GroES forment deux tonneaux contenant 14 sous-unités GroEL et des couvercles constitués chacun de 7 sous-unités GroES.

💡 Astuce mémo

La chaperonne agit comme un pisteur qui sort la protéine d’une crevasse

📖 8. Catalyse et efficacité enzymatique

🔑 Notions clés & Définitions

• Turnover : Capacité d’une enzyme à transformer un certain nombre de molécules de substrat par seconde.

★ À maîtriser

• Pour l’orotidine MP-DC, un Kcat de 39 signifie que l’enzyme peut transformer jusqu’à 39 molécules de substrat par seconde.

• L’anhydrase carbonique accélère d’un facteur de 7,7·10^6 une réaction dont la demi-vie sans enzyme est de 5 secondes.

Compléments

• Sans enzyme, la réaction de l’orotidine MP-DC a une demi-vie de 78 000 000 ans et l’enzyme l’accélère d’un facteur de 1,4·10^17.

• L’anhydrase carbonique transforme le bicarbonate HCO3− en CO2 pour permettre l’élimination pulmonaire du CO2 produit par les muscles.

📊 Tableaux de synthèse

Catabolisme et anabolisme