Quelle enzyme Anselme Payen a-t-il découverte en décomposant l’amidon?
La diastase.
Quelle définition de la catalyse Jöns Jacob Berzelius a-t-il donnée en 1835?
L’accélération d’une réaction chimique par une substance inchangée.
Quelle découverte Eduard Buchner a-t-il faite en 1897 sur les extraits de levures?
Ils restent catalytiquement actifs sans être vivants.
Quelle distinction Eduard Buchner a-t-il établi en 1897?
L’activité biologique est distincte du caractère vivant.
Quelle est l'équation générale d'une réaction enzymatique ?
Que se forme d'abord dans une réaction enzymatique ?
Le complexe enzyme-substrat se forme de manière réversible.
Que se passe-t-il après la formation du complexe enzyme-substrat ?
Le produit est libéré et l'enzyme régénérée.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Un catalyseur biologique qui accélère une réaction sans être consommé.
Quelle est la nature fréquente des enzymes ?
Ce sont souvent des protéines.
Que signifie que l'enzyme est régénérée à la fin du cycle ?
Elle n'est pas consommée et redevient active.
Quelle différence principale existe entre réactions cataboliques et anaboliques ?
Les réactions cataboliques dégradent des molécules, les anaboliques les synthétisent.
Comment les enzymes utilisent-elles l'énergie pour coupler des réactions ?
Elles récupèrent l’énergie d’une réaction favorable pour réaliser une réaction défavorable.
Qu'est-ce qu'une protéine globulaire soluble ?
Une chaîne d'acides aminés repliée en ensemble compact avec cœur hydrophobe et périphérie polaire hydratée.
Que se passe-t-il si des résidus hydrophobes sont à la surface d'une protéine mal repliée ?
Les protéines s'associent, forment des agrégats et peuvent précipiter.
Quelle est l'énergie typique d'une liaison covalente ?
Environ 100 kcal/mol.
Quelle est l'énergie typique des liaisons faibles ?
De l'ordre de 1 à 2 kcal/mol.
Quels sont les principaux types de liaisons faibles ?
Liaisons hydrogène, ioniques, Van der Waals et hydrophobes.
Quelle proportion de l'énergie totale du repliement protéique représentent les liaisons hydrophobes ?
Environ 50 %.
Que caractérise l'état natif N d'une protéine ?
Une protéine correctement repliée.
Comment est l'état dénaturé U d'une protéine ?
Une protéine mal repliée mais pas totalement débobinée.
Quel chemin suit le repliement protéique ?
De l'état U vers un état intermédiaire I, puis vers des structures presque idéales, enfin l'état natif N.
Que dit le paradoxe de Levinthal sur le repliement aléatoire ?
Il prendrait un temps supérieur à l'âge de l'univers.
Quelle implication tire Levinthal du paradoxe sur l'évolution des protéines ?
L'évolution a sélectionné des structures capables de se replier correctement.
Qu'est-ce qu'une protéine chaperonne reconnaît sur une protéine instable ?
Les conformations instables exposant des résidus hydrophobes.
Comment une protéine chaperonne aide-t-elle une protéine à se replier ?
Elle aide à retrouver une conformation correctement repliée sans accompagner jusqu’à l’état natif.
Que font les chaperonnes après avoir reconnu les surfaces hydrophobes exposées ?
Elles déstructurent partiellement la protéine grâce à de l’énergie.
Que se passe-t-il après la déstructuration partielle par les chaperonnes ?
Elles libèrent la protéine pour qu’elle puisse se replier correctement.
Quelles étapes alternent dans le cycle des chaperonines ?
Expansion de la cavité, inversion de la polarité des parois, contraction et expulsion de la protéine repliée.
Qu'est-ce que le turnover enzymatique ?
La capacité d'une enzyme à transformer un nombre de substrats par seconde.
Que signifie un Kcat de 39 pour l'orotidine MP-DC ?
L'enzyme peut transformer jusqu'à 39 molécules de substrat par seconde.
Par quel facteur l'anhydrase carbonique accélère-t-elle sa réaction ?
Par un facteur de .
Quelle est la demi-vie de la réaction catalysée par l'anhydrase carbonique sans enzyme ?
5 secondes.
Quand le terme enzyme a-t-il été utilisé pour la première fois?
En 1877.
Quelle est l’origine du mot « enzyme »?
Il vient du grec « énzymon » signifiant « dans le levain ».
Combien de substrats interviennent dans la plupart des réactions biologiques ?
Au moins deux substrats interviennent.
Quel est le schéma élémentaire simplifié d'une réaction enzymatique ?
Un substrat se transforme en produit : S → P.
Pour quelles utilisations les enzymes sont-elles employées en analyse ?
Pour doser des substrats, mesurer l’activité enzymatique et cibler médicaments ou toxiques.
Quelles sont les applications industrielles des enzymes en fermentation ?
La fabrication de bière, pain, vin et bioéthanol par fermentation.
Quel autre usage industriel des enzymes est mentionné en dehors de la fermentation ?
Les biocapteurs de glucose.
Quelle est la taille d'un domaine protéique en acides aminés ?
Entre 70 et 200 acides aminés.
Combien de domaines contient en moyenne une protéine ?
Deux à trois domaines en moyenne.
Quelle énergie moyenne libère la fixation d'un ligand enzymatique ?
Entre 5 et 10 kcal/mol.
Quel effet la fixation d'un ligand enzymatique provoque-t-elle sur la protéine ?
Un réarrangement conformationnel spécifique.
Quelles caractéristiques possèdent les protéines thermophiles ?
Un large cœur hydrophobe, de nombreux ponts disulfure et des liaisons hydrogène et ioniques fortes.
Comment sont les protéines psychrophiles par rapport à la flexibilité et la dénaturation ?
Plus flexibles et plus facilement dénaturées.
Combien de sous-unités GroEL composent les deux tonneaux des chaperonines GroEL-GroES ?
14 sous-unités GroEL.
Combien de sous-unités GroES forment les couvercles des chaperonines GroEL-GroES ?
7 sous-unités GroES par couvercle.
Quelle est la demi-vie de la réaction d'orotidine MP-DC sans enzyme ?
78 000 000 ans.
Par quel facteur l'enzyme accélère-t-elle la réaction d'orotidine MP-DC ?
Par un facteur de .
Quelle transformation catalyse l'anhydrase carbonique ?
Elle transforme le bicarbonate HCO3− en CO2.
Pourquoi l'anhydrase carbonique transforme-t-elle le bicarbonate en CO2 ?
Pour permettre l'élimination pulmonaire du CO2 produit par les muscles.
Teste tes connaissances avec un QCM de 21 questions sur Enzymologie générale et catalyse.
1. Quelle découverte est attribuée à Anselme Payen en 1871 ?
2. Que décrit Jöns Jacob Berzelius en 1835 lorsqu’il définit la catalyse ?
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