Quelle est la nature de l’apoenzyme dans un complexe enzymatique ?
La partie strictement protéique.
Quels éléments composent une holoenzyme ?
L’apoenzyme et, selon le cas, un cofacteur non protéique.
Où se déroulent les réactions catalysées par une enzyme ?
Dans son site actif, ou site catalytique.
Quelle réaction les isoenzymes catalysent-elles malgré leurs séquences différentes ?
La même réaction chimique.
Comment s’écrit le schéma général d’une réaction enzymatique simple ?
Quels rôles une réaction enzymatique joue-t-elle sur l’orientation des réactifs et l’énergie d’activation ?
Elle favorise leur orientation correcte et diminue l’énergie d’activation.
Quel effet un catalyseur a-t-il sur la vitesse d’une réaction ?
Il augmente la vitesse de réaction.
Quel effet un catalyseur a-t-il sur l’équilibre et la variation d’énergie libre standard ?
Il ne modifie ni l’équilibre ni .
À quoi servent les cofacteurs pour de nombreuses enzymes ?
Ils sont nécessaires à leur fonction catalytique.
Quelles sont les deux catégories de coenzymes ?
Les coenzymes d’oxydoréduction et les coenzymes de transfert de groupes chimiques.
Que capte le NAD⁺ pour être réduit en NADH ?
Un ion hydrure porteur de deux électrons.
À quels processus participent les enzymes à NAD ?
Aux processus respiratoires d’oxydation.
Comment définit-on la vitesse par variation de concentration ?
Comment la vitesse dépend-elle du réactif pour une réaction d’ordre zéro ?
Elle ne dépend pas de sa concentration et vaut .
Comment définit-on la constante de Michaelis ?
Quelle équation relie à dans la représentation de Lineweaver-Burk ?
Que catalyse une unité internationale d’enzyme par minute ?
La transformation d’une micromole de substrat dans des conditions déterminées.
Que catalyse un katal d’enzyme par seconde ?
La transformation d’une mole de substrat.
Quels types de réactions enzymatiques à deux substrats existe-t-il ?
Les réactions séquentielles Bi-Bi et les réactions Ping-Pong.
Que devient l’enzyme après la fixation de A dans une réaction Ping-Pong ?
Elle libère P sous une forme modifiée F.
Que fait l’enzyme après avoir libéré P dans une réaction Ping-Pong ?
Elle fixe B, libère Q et régénère E.
Où se fixe un inhibiteur compétitif ?
Sur le site actif, où il concurrence le substrat pour l’enzyme.
Quelle équation donne en inhibition compétitive ?
Quelle équation exprime en inhibition incompétitive ?
Quelle équation exprime en inhibition mixte ?
Que désigne l’allostérie dans la régulation enzymatique ?
La régulation d’enzymes par des effecteurs.
De quoi sont constituées les protéines allostériques ?
D’oligomères formés de protomères en interaction.
Combien d’états conformationnels les protéines allostériques présentent-elles en équilibre ?
Plusieurs états conformationnels.
Quelle affinité pour le substrat caractérise la forme R ?
Une forte affinité.
Quelle affinité pour le substrat caractérise la forme T ?
Une faible affinité.
Que mesure le coefficient de Hill , sans indiquer quoi ?
Il mesure le degré de coopérativité et d’interaction entre les sites, mais pas leur nombre.
Quelle est l’équation de Hill ?
Quelle est l’équation de Scatchard pour plusieurs sites de liaison ?
Quels mécanismes de catalyse enzymatique sont présentés ?
La catalyse acido-basique, covalente, par ion métallique, électrostatique, par effet d’orientation et de proximité, et par liaison préférentielle à l’état de transition.
Quels éléments déterminent la spécificité de la réaction enzymatique ?
La composition en acides aminés du site actif et la composition chimique du cofacteur.
À quoi peuvent se fixer des effecteurs sur certaines enzymes ?
À un ou plusieurs sites régulateurs.
Comment un catalyseur modifie-t-il l’énergie libre d’activation dans les deux sens d’une réaction ?
Il la diminue dans les mêmes proportions.
Quelle condition de contact est nécessaire aux réactions enzymatiques ?
Les substrats doivent entrer en contact.
Quelle orientation les substrats doivent-ils avoir lors d’une collision enzymatique ?
Une orientation adéquate.
Quelle énergie les substrats doivent-ils posséder pour franchir la barrière réactionnelle ?
Une énergie suffisante pour franchir l’énergie d’activation.
Que devient généralement un coenzyme au cours des réactions enzymatiques auxquelles il participe ?
Il est régénéré presque instantanément.
Quelle modification distingue le NADP⁺ du NAD⁺ ?
Un groupe hydroxyle y est estérifié par un phosphate.
Quel domaine commun lie le coenzyme des déshydrogénases à NAD ?
Le motif de Rossmann, ou motif de liaison des mononucléotides.
Dans quel type de réaction intervient la TPP ?
Dans les réactions de transfert d’un groupe aldéhyde.
Quelles égalités relient les vitesses des réactifs et du produit selon la stœchiométrie ?
Quelles unités expriment la vitesse en cinétique chimique et en enzymologie ?
mol·L⁻¹·s⁻¹ en cinétique chimique et µmol·mL⁻¹·min⁻¹ en enzymologie.
Quelle loi exprime la vitesse d’une réaction ?
Comment évolue la concentration de A pour une réaction d’ordre zéro ?
Qui a proposé la théorie de l’action enzymatique, et en quelle année ?
Leonor Michaelis et Maud Menten, en 1913.
Quelle est la pente dans la représentation de Lineweaver-Burk ?
Quelle est l’ordonnée à l’origine dans la représentation de Lineweaver-Burk ?
À combien de nanokatals correspond une unité internationale ?
16,6 nanokatals.
Quelle réaction l’hexokinase catalyse-t-elle ?
ATP + glucose → ADP + glucose-6-phosphate.
Comment les substrats A et B se fixent-ils dans une réaction séquentielle aléatoire ?
Ils peuvent se fixer dans n’importe quel ordre.
Dans quel ordre A et B se fixent-ils lors d’une réaction séquentielle ordonnée ?
A se fixe avant B.
Comment les produits sont-ils libérés lors d’une réaction séquentielle ordonnée ?
Selon un ordre déterminé.
Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique ?
Un ligand qui peut altérer l’activité d’une enzyme.
Quels sont les deux types d’inhibiteurs enzymatiques selon leur réversibilité ?
Les inhibiteurs réversibles et irréversibles.
Quelle relation définit pour un inhibiteur réversible ?
Vers quelle formation se déplace l’équilibre compétitif quand la concentration en substrat augmente ?
Vers la formation de ES.
Que représentent les graphiques d’effet du pH pour la pepsine et la glucose-6-phosphatase ?
L’activité enzymatique en fonction du pH.
Quel agent produit un effet homotrope ?
Le substrat.
Quel état un inhibiteur allostérique stabilise-t-il dans le modèle concerté ?
L’état T.
Quelle réaction la thréonine désaminase catalyse-t-elle ?
L’oxydation de la thréonine en oxybutyrate.
Que devient l’enzyme lorsque ?
Elle est michaelienne.
À quoi la constante de Hill est-elle égale lorsque ?
À .
Que signifie un coefficient de Hill supérieur à 1 ?
Il indique un effet coopératif positif.
Que signifie un coefficient de Hill inférieur à 1 ?
Il indique un effet coopératif négatif.
Que représente dans l’équation de Scatchard ?
La concentration totale de sites.
Que représente dans l’équation de Scatchard ?
La concentration de sites occupés ou de ligand lié.
Que représente dans l’équation de Scatchard ?
La concentration de ligand libre.
Combien de mécanismes de catalyse une même enzyme peut-elle utiliser ?
Plusieurs mécanismes.
Quelles deux catégories d’enzymes activées par les métaux distingue-t-on ?
Les métalloenzymes et les enzymes activées par les métaux.
Quelle est la première étape de la catalyse covalente ?
Une attaque nucléophile du substrat.
Quelle phase suit l’attaque nucléophile dans la catalyse covalente ?
Une phase électrophile, ou catalyse électrophile.
Quelle est la dernière étape de la catalyse covalente ?
L’élimination du catalyseur.
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1. Dans un complexe enzymatique, quelle partie désigne l’apoenzyme ?
2. Une enzyme est constituée d’une partie protéique et, dans ce cas, d’un cofacteur non protéique : quel terme désigne leur ensemble ?
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