QCM : Enzymologie générale et cinétique (35 questions)

Explication

L’apoenzyme correspond à la partie strictement protéique du complexe enzymatique. L’holoenzyme désigne l’ensemble avec cofacteur, le cofacteur est non protéique et le site actif est la région où se déroule la réaction.

Explication

L’holoenzyme est l’ensemble formé par l’apoenzyme et, selon le cas, un cofacteur non protéique. L’apoenzyme est la partie protéique seule, le cofacteur n’est que l’élément associé et le site actif est le lieu de catalyse.

Explication

Les réactions catalysées par l’enzyme se déroulent dans son site actif, aussi appelé site catalytique. Le site régulateur accueille des effecteurs, tandis que le cofacteur et l’apoenzyme ne désignent pas ce lieu précis.

Explication

Les isoenzymes ont des séquences en acides aminés différentes tout en catalysant la même réaction chimique. Une séquence identique n’est pas exigée; holoenzyme, apoenzyme et cofacteur désignent des constituants ou formes d’un complexe enzymatique, pas cette relation entre enzymes.

Explication

La séquence de la réaction enzymatique simple passe du substrat libre au complexe ES, puis à EP, avant de libérer le produit et l’enzyme. Inverser ES et EP, omettre les complexes ou placer EP après la libération du produit ne respecte pas cette succession.

Explication

L’enzyme favorise l’orientation correcte des réactifs et diminue l’énergie d’activation, ce qui accélère la réaction. Une hausse de la barrière ou un ralentissement contredit cet effet, et l’accélération ne repose pas sur une modification de l’équilibre.

Explication

Un catalyseur augmente la vitesse sans modifier l’équilibre ni $\Delta G^\circ$. La vitesse et l’énergie d’activation sont affectées par la catalyse, et la durée pour atteindre l’équilibre peut donc changer sans que l’équilibre lui-même soit déplacé.

Explication

De nombreuses enzymes ont besoin de cofacteurs, dont les coenzymes, pour assurer leur fonction catalytique. Le contrôle de la synthèse, la formation des produits et la consommation définitive comme substrat correspondent à d’autres rôles.

Explication

Les deux catégories sont les coenzymes d’oxydoréduction et ceux qui transfèrent des groupes chimiques. Les états oxydé et réduit décrivent une paire comme NAD⁺/NADH, tandis que NAD et NADP sont associés à des fonctions métaboliques différentes.

Explication

L’acceptation par le NAD⁺ d’un ion hydrure porteur de deux électrons le réduit en NADH. Le NAD⁺ reste oxydé avant ce gain, un électron ne correspond pas à l’hydrure décrit, et le phosphate distingue le NADP.

Explication

Les enzymes à NAD interviennent dans les processus respiratoires d’oxydation, tandis que les enzymes à NADP participent aux biosynthèses. Associer le NADP aux oxydations respiratoires inverse cette distinction; attribuer les biosynthèses au NAD fait de même, et le transfert de groupes renvoie à une autre catégorie de coenzymes.

Explication

La vitesse est la variation de concentration par unité de temps : $v=\frac{\Delta[X]}{\Delta t}=\frac{0,12}{3}=0,04$ mol·L⁻¹·s⁻¹. Le produit donne 0,36, le rapport inversé donne 25, et l’unité par minute ne correspond pas au temps fourni.

Explication

Une réaction d’ordre zéro a une vitesse indépendante de la concentration, tandis qu’une réaction d’ordre un a une vitesse proportionnelle à celle-ci. L’ordre deux ne décrit pas l’indépendance observée et l’ordre zéro ne décrit pas le doublement de la vitesse.

Explication

À faible concentration en substrat, la cinétique enzymatique est d’ordre un; lorsque le substrat sature l’enzyme, elle devient d’ordre zéro et la courbe de saturation est une hyperbole. Inverser les régimes, remplacer l’hyperbole par une droite ou attribuer l’ordre deux au plateau contredit ce comportement.

Explication

Lorsque $[S]=K_m$, la vitesse initiale vaut la moitié de la vitesse maximale. La vitesse maximale est atteinte au-delà de cette concentration dans la limite de saturation; un quart ou une vitesse nulle ne découlent pas de cette relation.

Explication

La représentation de Lineweaver-Burk exprime l’inverse de la vitesse initiale comme une fonction linéaire de l’inverse de la concentration en substrat, avec les deux termes indiqués. L’équation de Michaelis-Menten n’est pas linéarisée, l’omission du terme constant supprime l’ordonnée à l’origine, et l’inversion de la pente échange les paramètres.

Explication

La pente vaut $K_m/V_{\max}$ et l’ordonnée à l’origine vaut $1/V_{\max}$; leur quotient donne donc $K_m$. Ainsi, $0{,}4/0{,}1=4$; $2{,}5$ inverse la pente, $10$ provient de l’inverse de l’ordonnée à l’origine, et $0{,}1$ confond l’intercept avec $K_m$.

Explication

Une UI correspond à la quantité d’enzyme qui transforme une micromole de substrat par minute dans des conditions déterminées; une activité de trois micromoles par minute vaut donc $3\ \mathrm{UI}$. Le katal utilise une mole par seconde, $180\ \mathrm{UI}$ suppose une conversion de durée erronée, et $1\ \mathrm{UI}$ ne tient pas compte du facteur trois.

Explication

Un katal correspond à une mole de substrat transformée par seconde; $2$ moles en $2$ secondes donnent donc $1\ \mathrm{kat}$. La valeur $120\ \mathrm{kat}$ applique une référence par minute, le très grand facteur correspond à une confusion entre mole et micromole, et $4\ \mathrm{kat}$ multiplie au lieu de diviser par la durée.

Explication

Le mécanisme Ping-Pong libère un produit après la fixation du premier substrat et fait passer l’enzyme par une forme modifiée avant la fixation du second. Le complexe ternaire correspond au mécanisme séquentiel Bi-Bi, la fixation aléatoire permet les deux ordres de liaison, et le mécanisme à un seul substrat ne correspond pas à la situation décrite.

Explication

Après la libération de P, le second substrat B se fixe à la forme modifiée F; la libération de Q régénère ensuite E. Faire fixer B à E omet l’étape de la forme modifiée, tandis que régénérer E ou libérer Q avant la fixation de B inverse l’ordre du mécanisme.

Explication

L’inhibiteur compétitif concurrence le substrat au site actif, tandis que l’inhibiteur incompétitif se fixe au complexe ES. Inverser les catégories confond leurs sites de liaison; l’inhibition mixte implique une liaison à E et à ES, et ne désigne pas la compétition au site actif décrite ici.

Explication

En inhibition compétitive, le facteur $\alpha=1+[I]/K_i$ multiplie la constante de Michaelis apparente, soit $K_m'=\alpha K_m$. Diviser $K_m$ par $\alpha$ reprend la relation de l’inhibition incompétitive; modifier $V_{\max}$ par ce facteur ajoute un effet qui n’est pas celui de la formule compétitive.

Explication

En inhibition incompétitive, les deux paramètres apparents sont divisés par le même facteur : $V_{\max}'=V_{\max}/\alpha'$ et $K_m'=K_m/\alpha'$. Les multiplier par $\alpha'$ inverse l’effet, augmenter $K_m$ mélange les relations des paramètres, et le laisser inchangé omet sa variation.

Explication

L’inhibition mixte fait intervenir les deux facteurs dans le dénominateur, sous la forme $\alpha K_m+\alpha'[S]$. Omettre $\alpha'$ néglige son action sur ES, intervertir les facteurs les associe aux mauvais termes, et utiliser seulement $\alpha$ réduit la formule à un modèle compétitif.

Explication

Ces graphiques représentent l’activité enzymatique en fonction du pH pour la pepsine et la glucose-6-phosphatase. Les autres réponses substituent à l’activité la concentration en substrat, l’affinité ou la concentration en enzyme.

Explication

L’allostérie désigne la régulation d’enzymes par des effecteurs. L’inhibition compétitive concerne la compétition pour un site, la catalyse est la transformation chimique, et le substrat n’est pas synonyme d’effecteur.

Explication

Les protéines allostériques sont des oligomères de protomères en interaction, et plusieurs états conformationnels sont en équilibre. Une chaîne monomérique, des sous-unités indépendantes ou un état unique ne correspondent pas à cette organisation.

Explication

Dans le modèle concerté, un inhibiteur allostérique stabilise l’état T, tandis qu’un activateur stabilise l’état R. Favoriser R inverse les rôles des effecteurs, et stabiliser T ne signifie pas augmenter l’affinité propre à R.

Explication

Le coefficient de Hill caractérise le degré de coopérativité et d’interaction entre les sites, et non leur nombre. Le nombre de sites est une notion distincte, tandis que l’affinité et la vitesse maximale ne sont pas ce que mesure directement ce coefficient.

Explication

L’équation de Hill relie le logarithme du rapport entre vitesse et vitesse restante à $n\log[S]-\log K$. La forme avec $\log[S]$ sans coefficient omet $n$, le rapport inversé change le signe, et l’addition de $\log K$ change le terme constant.

Explication

L’équation de Scatchard s’écrit $\frac{[EL]}{[L]}=\frac{n[E]}{K_d}-\frac{[EL]}{K_d}$. La concentration totale de sites est $n[E]$; le terme lié est soustrait, et les deux termes sont divisés par $K_d$.

Explication

Dans l’équation de Scatchard, $[L]$ désigne la concentration de ligand libre; le ligand lié est représenté par $[EL]$ et la concentration totale de sites par $n[E]$. Les sites inoccupés correspondent à une autre grandeur, et non à $[L]$.

Explication

Ce mécanisme repose sur une liaison préférentielle à l’état de transition. La liaison au substrat confond l’état lié initial avec l’état de transition, la catalyse électrostatique désigne un autre mécanisme, et l’orientation et la proximité favorisent le rapprochement des réactifs.

Explication

La catalyse covalente comporte une attaque nucléophile du substrat, une phase électrophile, puis l’élimination du catalyseur. Commencer par la phase électrophile inverse les deux premières étapes, maintenir le catalyseur omet son élimination, et l’attaque électrophile substitue à tort une attaque nucléophile.