Fiche de révision : Imagerie médicale et biochimie des protéines

📋 Plan du Cours

1. Scintigraphie et radio-traceurs
2. TEP et détection des tumeurs
3. Radiothérapie externe et dosimétrie
4. Acides α-aminés et propriétés
5. Doses et décroissance radioactive
6. Peptides et protéines

📖 1. Scintigraphie et radio-traceurs

🔑 Notions clés & Définitions

• Scintigraphie : Technique d’imagerie médicale qui permet d’observer le fonctionnement d’un organe et de détecter des tumeurs ou des métastases.
• Radio-traceur : Molécule organique choisie pour son inertie envers l’organe étudié, dont un ou plusieurs atomes sont remplacés par un atome radioactif appelé marqueur.

💡 Astuce mémo

Un organe ciblé par une molécule porteuse d’un marqueur radioactif

📖 2. TEP et détection des tumeurs

🔑 Notions clés & Définitions

• TEP : Technique dans laquelle on injecte un radio-traceur contenant un marqueur radioactif émetteur β+ de courte période.

📝 Points essentiels

• Dans l’imagerie au fluor 18, le glucose est marqué par du fluor 18 et les cellules cancéreuses consomment davantage de glucose que les cellules saines, ce qui permet de les repérer.

💡 Astuce mémo

Glucose marqué → captation accrue par les cellules cancéreuses → repérage de la tumeur

📖 3. Radiothérapie externe et dosimétrie

🔑 Notions clés & Définitions

• Radiothérapie externe : Traitement dans lequel la source de rayonnement n’est pas au contact du patient.

📝 Points essentiels

• 🔄 La préparation d’une radiothérapie externe comprend : le repérage de la tumeur au scanner ou au PET scan, un entretien avec le radiothérapeute, le réglage de la position du patient et des appareils

• Une séance de radiothérapie externe dure de 10 à 30 minutes et délivre une dose de 2 Gy par séance, soit 2 Sv selon le cours.

💡 Astuce mémo

Radiothérapie externe : source éloignée du patient, contrairement à une source au contact

📖 4. Acides α-aminés et propriétés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide α-aminé : Molécule organique qui contient une fonction acide carboxylique et une fonction amine placées sur le même atome de carbone, appelé carbone α.

📝 Points essentiels

• Les acides α-aminés se différencient par la nature de leur chaîne latérale, appelée aussi résidu ou groupe R.

• Chez l’être humain, 20 acides α-aminés participent à la fabrication des protéines, dont 9 sont essentiels chez l’adulte et doivent être apportés par l’alimentation.

📌 Un carbone est asymétrique s’il est engagé dans quatre liaisons covalentes simples et lié à quatre atomes ou groupes d’atomes tous différents.

• Le carbone α des acides α-aminés est asymétrique sauf dans la glycine, qui ne possède pas de carbone asymétrique.

💡 Astuce mémo

Glycine : seul acide α-aminé sans carbone α asymétrique ; les autres peuvent être chiraux

📖 5. Doses et décroissance radioactive

📝 Points essentiels

📐 Formule - La dose absorbée vérifie $D = \frac{E}{m}$, où D est exprimée en gray, E en joules et m en kilogrammes.

• Avec une dose de référence de 60 Gy, un sous-dosage de 5 % donne 57 Gy et un surdosage de 5 % donne 63 Gy.

• Après une période radioactive de 13,3 heures, le nombre de noyaux restants est divisé par deux ; après 26,6 heures, il vaut un quart de la valeur initiale, et après 39,9 heures, un huitième.

💡 Astuce mémo

Une période → moitié restante ; deux périodes → quart ; trois périodes → huitième

📖 6. Peptides et protéines

📝 Points essentiels

• La formation d’un amide résulte de la condensation entre un acide carboxylique et une amine, avec formation d’une liaison amide et d’eau.

📐 Formule - La réaction générale de condensation s’écrit $R-C(=O)-OH + R'-NH_2 \rightarrow R-C(=O)-NHR' + H_2O$.

• La liaison peptidique est une liaison CO-NH qui relie des acides aminés dans un peptide.

• Un mélange équimolaire d’alanine et de sérine peut former :

  • Ala-Ser
  • Ser-Ala
  • Ala-Ala
  • Ser-Ser

📌 Une chaîne peptidique contenant de 2 à 10 acides aminés est un oligopeptide, tandis qu’une chaîne contenant plus de 10 acides aminés est un polypeptide.

• La structure primaire d’une protéine correspond à la séquence d’enchaînement de ses acides aminés, déterminée par l’ARN messager copié d’un gène de l’ADN.

💡 Astuce mémo

Condensation → liaison peptidique + eau ; hydrolyse → réaction inverse

📊 Tableaux de synthèse

Types de chaînes peptidiques