Qu'est-ce que la biochimie étudie ?
Les bases moléculaires de la vie.
Quels rôles enzymatiques jouent les protéines ?
Elles assurent la catalyse enzymatique.
Quels rôles de transport jouent les protéines ?
Elles participent au transport et à la mise en réserve.
Quels rôles mécaniques jouent les protéines ?
Elles assurent le support mécanique et le mouvement coordonné.
Quels rôles nerveux jouent les protéines ?
Elles produisent et transmettent l'influx nerveux.
Quels rôles dans la croissance jouent les protéines ?
Elles contrôlent la croissance et la différenciation.
Quelles sont les unités structurales de base des protéines ?
Les acides aminés.
Quelles fonctions possède un acide aminé ?
Une fonction acide, une fonction amine et parfois des groupements sur la chaîne R.
Quels acides aminés l'hydrolyse des protéines fournit-elle presque exclusivement ?
Des acides aminés α.
Combien d'acides aminés différents peuvent contenir les protéines naturelles ?
Jusqu'à 20 acides aminés différents.
Que fait précéder la nomenclature officielle dans le nom des acides aminés ?
Le terme α-amino avant le nom de l’acide organique.
Quelle nomenclature conserve les noms anciens comme alanine ?
L’usage courant.
Que décrit la série L des acides aminés ?
Une configuration spatiale.
Que décrit le pouvoir rotatoire (+) ou (-) des acides aminés ?
Le sens de déviation de la lumière polarisée.
Peut-on déduire la série L ou D d'un acide aminé à partir de son pouvoir rotatoire ?
Non, le pouvoir rotatoire ne permet pas de déduire la série L ou D.
Par quoi diffèrent les 20 acides aminés des protéines ?
Par la dimension, forme, charge, liaisons hydrogène et réactivité chimique de leur chaîne latérale.
Quelle charge ont les chaînes latérales de Lys, Arg et His à pH neutre ?
Elles sont chargées positivement.
Quelle charge ont les chaînes latérales d’Asp et Glu à pH neutre ?
Elles sont chargées négativement.
Comment sont les chaînes latérales de Ser, Thr, Cys, Asn, Gln et Tyr à pH neutre ?
Polaires mais non chargées.
Comment sont les chaînes latérales de Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp et Pro à pH neutre ?
Non chargées et apolaires ou hydrophobes.
Qu'est-ce que le caractère ampholyte des acides aminés ?
La présence d'une fonction acide -COOH et d'une fonction basique -NH2.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pI d'un acide aminé ?
Le pH où la charge nette est nulle et la forme est un zwitterion.
Que fait la forme dipolaire d'un acide aminé en milieu acide ?
Elle accepte un proton H+ sur le groupement COO−.
Que se passe-t-il en milieu alcalin pour un acide aminé ?
Il perd un proton H+ du groupement NH3+.
Qu'est-ce que le pK d'un groupement chimique ?
Le pH où 50 % du groupement est dissocié.
Quelle est la réaction chimique pour former un amide entre un carboxyle et une amine ?
Qu'est-ce que la liaison peptidique ?
Une condensation entre COOH d'un acide aminé et NH2 d'un autre avec formation d'eau.
Quelle extrémité porte un groupe amine libre après formation d'une liaison peptidique ?
L'extrémité N-terminale porte un groupe amine libre.
Quelle extrémité porte un groupe carboxyle libre après formation d'une liaison peptidique ?
L'extrémité C-terminale porte un groupe carboxyle libre.
Que fait la décarboxylation dans la synthèse d'une amine ?
Elle élimine le groupement carboxyle sous forme de CO2.
Comment la décarboxylation permet-elle la synthèse d'une amine ?
Par voie chimique ou enzymatique.
Avec quelle fonction chimique réagit le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène ?
Avec les fonctions amines.
Quelle méthode permet d'identifier le dérivé 2,4-dinitrophénylé ?
La chromatographie.
À quelle longueur d'onde le dérivé 2,4-dinitrophénylé est-il dosable par spectrophotométrie ?
À 360 nm.
En quelle année Frederik SANGER a-t-il utilisé le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène pour séquencer une protéine ?
En 1953.
Quelle protéine a été séquencée en premier par Frederik SANGER en 1953 ?
L'insuline.
Quel dérivé est libéré successivement lors de la dégradation d’Edman ?
Le dérivé PTH de l’acide aminé N-terminal.
Que permet de déterminer la dégradation récurrente d’Edman ?
La structure primaire des protéines.
Quel produit stable et fluorescent est obtenu par dansylation au chlorure de dansyle ?
Un dansyl-aminoacide.
Comment la ninhydrine réagit-elle avec les acides aminés ?
Par formation d’une imine, décarboxylation, hydrolyse puis condensation avec une seconde ninhydrine.
Quelle couleur prennent tous les acides aminés sauf proline et hydroxyproline avec la ninhydrine ?
Une coloration pourpre de Ruhemann à 570 nm.
Quelle couleur prennent la proline et l’hydroxyproline avec la ninhydrine ?
Une coloration jaune à 440 nm.
Quel processus forme une cystine à partir de deux cystéines ?
L'oxydation des groupes thiol –SH forme une cystine par pont disulfure.
Quel rôle jouent les ponts disulfures dans les protéines ?
Ils maintiennent la structure tridimensionnelle des protéines.
Quel effet a la carboxyamidométhylation sur les cystéines ?
Elle bloque les cystéines et empêche leur oxydation et formation de ponts disulfure.
Pourquoi utilise-t-on la carboxyamidométhylation en cartographie des peptides ?
Parce qu'elle empêche la formation de liaisons disulfure, facilitant la cartographie.
Quel type de liaison crée la phosphorylation de la sérine, thréonine ou tyrosine ?
Un ester phosphate.
Quels sont les taux relatifs de phosphorylation chez les eucaryotes ?
1000 pour la sérine, 100 pour la thréonine, 1 pour la tyrosine.
Qu'ajoute la O-glycosylation à la chaîne latérale de sérine ou thréonine ?
Des glucides à l'oxygène.
Où se déroule la O-glycosylation dans la cellule ?
Dans la lumière de l'appareil de Golgi.
Quelle enzyme catalyse la O-glycosylation ?
Une glycosyl-transférase.
Quand la N-glycosylation ajoute-t-elle un oligosaccharide sur l'asparagine ?
Co-traductionnellement.
Où se déroule la N-glycosylation dans la cellule ?
Dans la lumière du réticulum endoplasmique.
Sur quel acide aminé la N-glycosylation se produit-elle ?
Sur une asparagine.
Quelle est la séquence consensus pour la N-glycosylation ?
Asn-X-Ser/Thr, avec X différent de la proline.
Quelle enzyme catalyse la N-glycosylation ?
Une oligosaccharyl-transférase membranaire.
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1. Quel est l’objet d’étude principal de la biochimie ?
2. Quelle situation illustre directement un rôle des protéines dans l’organisme ?
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