QCM : Introduction à la biochimie et aux acides aminés — 25 questions

Explication

La biochimie étudie les bases moléculaires de la vie, notamment les molécules et réactions impliquées dans les organismes. L’étude des transformations géologiques concerne plutôt les sciences de la Terre.

Explication

Les protéines peuvent agir comme enzymes et accélérer des réactions métaboliques. Les autres situations ne décrivent pas un rôle protéique établi dans les unités étudiées.

Explication

Les acides aminés constituent les unités structurales assemblées pour former les macromolécules protéiques. Inverser cette relation confond les constituants avec la structure qu’ils composent.

Explication

Un acide aminé possède en commun une fonction acide et une fonction amine, tandis que la chaîne latérale R peut porter des groupements supplémentaires. La chaîne R varie entre les acides aminés et ne remplace pas l’organisation commune.

Explication

L’hydrolyse des protéines fournit presque exclusivement des acides aminés α, et les protéines naturelles peuvent en contenir jusqu’à 20 différents. La présence de plusieurs acides aminés ne signifie donc pas qu’une seule forme soit libérée.

Explication

Le pouvoir rotatoire positif ou négatif indique le sens de déviation de la lumière polarisée. Il ne permet pas de déduire si l’acide aminé appartient à la série L ou à la série D.

Explication

À pH neutre, les chaînes latérales de Lys, Arg et His sont chargées positivement, tandis que celles d’Asp et Glu sont chargées négativement. La confusion fréquente consiste à attribuer aux chaînes acides la charge positive des chaînes basiques.

Explication

Ces acides aminés possèdent à pH neutre des chaînes latérales non chargées, apolaires ou hydrophobes. Une chaîne polaire non chargée, comme celle de Ser ou Asn, appartient à une autre catégorie de classification.

Explication

Un acide aminé est ampholyte grâce à sa fonction $\text{–COOH}$, qui peut céder un proton, et à sa fonction $\text{–NH}_2$, qui peut en accepter un. Une molécule possédant uniquement des fonctions acides ou uniquement des fonctions basiques ne présente pas cette double capacité.

Explication

Au point isoélectrique, les charges positives et négatives de l’acide aminé se compensent, ce qui donne une charge nette nulle, généralement sous forme zwitterionique. La perte de tous les protons correspondrait à une autre situation d’ionisation.

Explication

Le milieu acide favorise la protonation du carboxylate $\text{COO}^-$, tandis que le milieu alcalin favorise la déprotonation de l’ammonium $\text{NH}_3^+$. L’inversion de ces comportements confond les effets respectifs d’un milieu acide et d’un milieu alcalin.

Explication

La formation de l’amide associe le carboxyle et l’amine pour donner une liaison $\text{–CO–NH–}$, avec libération d’eau par condensation. La formation d’ions carboxylate et ammonium décrit plutôt un transfert de proton qu’une formation d’amide.

Explication

La liaison peptidique résulte d’une réaction de condensation entre le carboxyle du premier acide aminé et l’amine du second, ce qui libère une molécule d’eau. Une hydrolyse ferait intervenir l’eau pour rompre une liaison, et non pour la former.

Explication

La chaîne peptidique conserve une fonction amine libre du côté N-terminal et une fonction carboxyle libre du côté C-terminal. Les inverser reviendrait à confondre l’orientation conventionnelle de la chaîne peptidique.

Explication

Le FDNB forme avec une fonction amine un dérivé jaune 2,4-dinitrophénylé, identifiable par chromatographie et mesurable à $360\ \text{nm}$. La coloration pourpre autour de $570\ \text{nm}$ est associée à la ninhydrine, et non au FDNB.

Explication

Frederik SANGER a utilisé cette réaction en 1953 pour contribuer à l’établissement de la structure primaire de l’insuline. Les autres chercheurs proposés sont associés à d’autres travaux majeurs de biochimie ou de biologie moléculaire, mais pas à cette détermination.

Explication

À chaque cycle, la dégradation d’Edman détache l’acide aminé N-terminal sous forme de dérivé PTH et laisse une protéine amputée de ce résidu, ce qui permet de lire la séquence. Le FDNB sert plutôt à marquer puis à identifier l’extrémité N-terminale après hydrolyse, sans fournir cette libération cyclique.

Explication

La proline et l’hydroxyproline donnent une coloration jaune autour de 440 nm, contrairement à la coloration pourpre de Ruhemann observée pour les autres acides aminés. La coloration pourpre à 570 nm correspond donc au comportement majoritaire, mais pas à celui de ces deux acides aminés.

Explication

La réaction commence par la formation d’une imine, suivie d’une décarboxylation et de l’hydrolyse de la nouvelle imine, avant une condensation avec une seconde molécule de ninhydrine. Les autres propositions mélangent des transformations caractéristiques d’autres réactions des acides aminés.

Explication

L’oxydation rapproche les deux groupes thiol et forme une cystine par création d’un pont disulfure. La réduction aurait l’effet inverse en rompant ce pont, et non en ajoutant un phosphate ou un glucide.

Explication

Les ponts disulfures stabilisent la conformation tridimensionnelle des protéines en reliant des résidus de cystéine. L’ajout d’oligosaccharides relève de la glycosylation, tandis que la réaction de Ruhemann concerne la ninhydrine.

Explication

La phosphorylation concerne principalement la sérine, puis la thréonine et enfin la tyrosine, selon les taux relatifs de 1000, 100 et 1. La cystéine et l’asparagine ne constituent pas la série indiquée pour cette fréquence de phosphorylation.

Explication

La O-glycosylation modifie l’oxygène de la chaîne latérale de la sérine ou de la thréonine dans la lumière de l’appareil de Golgi. La modification de l’azote de l’asparagine dans le réticulum endoplasmique correspond à la N-glycosylation.

Explication

La N-glycosylation ajoute co-traductionnellement dans la lumière du réticulum endoplasmique un oligosaccharide contenant de la N-acétylglucosamine, du mannose et du glucose sur une asparagine. La fixation sur l’oxygène de la sérine ou de la thréonine relève de la O-glycosylation.

Explication

La séquence consensus est Asn-X-Ser/Thr, avec une restriction importante : X peut être n’importe quel acide aminé sauf la proline. La présence de proline en position X empêche donc la reconnaissance de cette séquence de N-glycosylation.