Comment se forme une liaison peptidique entre deux acides aminés ?
Par amidification du groupement carboxyle par le groupement amine avec libération d’eau.
Quelle est la nature de la liaison peptidique en termes de résonance ?
Elle est stabilisée par résonance avec un caractère partiel de double liaison.
Quelles sont les propriétés géométriques et chimiques de la liaison peptidique ?
Elle est polaire, plane et très stable.
Quelle est la configuration la plus fréquente de la liaison peptidique ?
La configuration trans est généralement la plus fréquente.
Quand la configuration cis de la liaison peptidique est-elle possible ?
Lorsqu’une proline est engagée dans la liaison.
Quel pourcentage des prolines humaines adoptent une configuration cis ?
Environ 10 % des prolines humaines ont une configuration cis.
Quels sont les deux angles de rotation d’une chaîne peptidique ?
Les angles Φ entre l’azote et le carbone α, et Ψ entre le carbone α et le carbone carbonylé.
Combien d'acides aminés contiennent les oligopeptides ?
Ils contiennent de 2 à 10 acides aminés.
Quelle masse moléculaire caractérise les protéines ?
Elles ont une masse moléculaire supérieure à 10 000 Da.
Quelle est la fonction de la boucle formée par un pont disulfure dans l’ocytocine ?
Elle augmente la résistance aux protéases et la biodisponibilité.
Combien d'acides aminés possède l’insuline monomérique ?
Elle possède 51 acides aminés.
Quelle masse moléculaire atteint l’hexamère d’insuline ?
Il atteint 36 000 Da.
Quelle est la différence principale entre holoprotéines et hétéroprotéines ?
Les holoprotéines sont uniquement d’acides aminés, les hétéroprotéines ont un groupement prosthétique.
Comment s'écrit la séquence peptidique par convention ?
De l'extrémité N-terminale à gauche vers l'extrémité C-terminale à droite.
Quelle terminaison prend le premier acide aminé d'un peptide ?
La terminaison « yl ».
Pourquoi Ala-Gly et Gly-Ala sont-ils des peptides différents ?
Parce que leur ordre d'acides aminés est inversé.
Que désigne la structure primaire d'une protéine ?
L'ordre des acides aminés dans la chaîne et l'emplacement des liaisons disulfure.
Quel est le but de l'alignement séquentiel ?
Repérer les régions homologues en maximisant les coïncidences.
Que représentent les trous introduits lors de l'alignement séquentiel ?
Des insertions ou délétions dans les séquences.
Quel est le rapport axial des protéines globulaires ?
Il est inférieur à 10.
Quelle est la solubilité générale des protéines globulaires ?
Elles sont généralement solubles.
Où se placent les acides aminés apolaires dans les protéines globulaires ?
Au cœur de la protéine.
Quel est le rapport axial des protéines fibreuses ?
Il est supérieur à 10.
Quelle forme ont les protéines fibreuses ?
Elles sont allongées.
Quelle est la solubilité des protéines fibreuses ?
Elles sont insolubles.
Quelles fonctions assurent principalement les protéines fibreuses ?
Des fonctions structurales ou protectrices.
Quels tissus contiennent principalement du collagène ?
Les os, cartilages, tendons et le derme.
Qu'est-ce que le caractère amphotère des peptides permet ?
Il permet leur ionisation selon le pH et un pouvoir tampon.
Que signifie un pH isoélectrique inférieur à 7 ?
Les groupements acides sont plus nombreux que les basiques.
Que signifie un pH isoélectrique supérieur à 7 ?
Les groupements basiques sont plus nombreux que les acides.
Quel est le pH isoélectrique de la pepsine ?
Le pH isoélectrique de la pepsine est 1.
Quel est le pH isoélectrique de l'albumine sérique ?
Le pH isoélectrique de l'albumine sérique est 4,9.
Quel est le pH isoélectrique de l'hémoglobine ?
Le pH isoélectrique de l'hémoglobine est 6,8.
Quel est le pH isoélectrique du cytochrome C ?
Le pH isoélectrique du cytochrome C est 10,6.
Selon quels critères l’électrophorèse sépare-t-elle les protéines ?
Selon leur charge nette et leur masse moléculaire.
De quoi dépend l'absorption des protéines à 280 nm ?
De la présence de tryptophane, tyrosine ou phénylalanine.
Quelle absorption spécifique ont les liaisons peptidiques ?
Elles absorbent entre 180 et 230 nm.
Quelle couleur et à quelle longueur d'onde absorbe le complexe formé par la réaction du Biuret ?
Un complexe violet absorbant à 535 nm.
Quelle condition est nécessaire pour la réaction du Biuret ?
Au moins quatre liaisons peptidiques, soit cinq acides aminés.
Sur quoi est basée la méthode BCA ?
Sur le cuivre et l’acide bicinchoninique.
Quelle est la couleur et la longueur d'onde d'absorption du complexe BCA ?
Un complexe pourpre absorbant à 562 nm.
Quelle est la particularité du bleu de Coomassie dans la méthode de Bradford ?
Il devient bleu en milieu acide après liaison aux protéines, notamment à l’arginine.
Comment la méthode de Bradford se compare-t-elle en sensibilité aux méthodes Biuret et BCA ?
Elle est plus sensible que le Biuret et la BCA.
Quelle est la première étape de l’analyse d’une protéine ?
La purification de la protéine.
Quel est l’ordre d’établissement de la séquence des acides aminés ?
N-terminal, C-terminal puis intra-chaîne.
Quelle est la condition d’hydrolyse acide utilisée pour analyser les protéines ?
HCl 6 N à 110 °C pendant 24 à 72 heures.
Quel acide aminé est détruit par l’hydrolyse acide ?
Le tryptophane.
Que deviennent la glutamine et l’asparagine lors de l’hydrolyse acide ?
Elles sont converties en glutamate et aspartate.
Quelle est la condition d’hydrolyse basique utilisée pour analyser les protéines ?
NaOH 2 à 4 N pendant 6 heures à 100 °C.
Quels acides aminés sont dégradés par l’hydrolyse basique ?
L’arginine, la thréonine, la cystéine et la sérine.
Que permet la chromatographie par échange d’ions dans l’analyse des acides aminés ?
Identifier et quantifier les acides aminés hydrolysés selon leur temps de rétention et profil d’élution.
Comment la méthode d’Edman séquence-t-elle les peptides ?
Elle séquence depuis l’extrémité N-terminale en identifiant les acides aminés successifs.
Après quels acides aminés la trypsine coupe-t-elle en milieu basique ?
Après l’arginine ou la lysine.
Après quels acides aminés la chymotrypsine coupe-t-elle en milieu basique ?
Après la phénylalanine, la tyrosine ou le tryptophane.
Quel est le rôle du DTT ou du 2-mercaptoéthanol avant le séquençage ?
Ils réduisent les ponts disulfure.
Comment empêche-t-on la réoxydation des ponts disulfure après réduction ?
L’acide iodoacétique empêche leur réoxydation.
Pourquoi la synthèse chimique directe de Merrifield ne convient-elle pas aux grandes protéines ?
Elle convient aux peptides mais pas aux grandes protéines.
Quelle méthode permet d’obtenir des protéines recombinantes ?
La production par génie génétique.
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1. Comment se forme une liaison peptidique entre deux acides aminés ?
2. Quelle propriété décrit correctement la liaison peptidique dans une chaîne peptidique ?
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