QCM : Peptides et analyse protéique — 24 questions

Explication

La liaison peptidique est une liaison covalente d’amide formée entre le groupement carboxyle d’un acide aminé et le groupement amine du suivant, avec élimination d’eau. Une simple interaction électrostatique ne crée pas la liaison peptidique recherchée.

Explication

La résonance confère à la liaison peptidique un caractère partiel de double liaison, ainsi qu’une géométrie plane et une forte stabilité. Les liaisons peptidiques ne sont donc pas des liaisons très flexibles et rapidement hydrolysées spontanément.

Explication

La configuration trans est la forme générale, mais la configuration cis est favorisée lorsque la liaison implique une proline et concerne environ 10 % des prolines humaines. La cystéine intervient plutôt dans les ponts disulfure, qui ne déterminent pas cette configuration.

Explication

Les oligopeptides comprennent 2 à 10 acides aminés, les polypeptides 10 à 100, et les protéines dépassent 100 acides aminés. La catégorie des protéines est également associée à une masse moléculaire supérieure à 10 000 Da.

Explication

L’insuline monomérique possède 51 acides aminés et une masse d’environ 6 000 Da, alors que six monomères associés forment un hexamère de 36 000 Da. Le nombre d’acides aminés caractérise ici le monomère, tandis que la masse indiquée pour l’hexamère résulte de l’association des sous-unités.

Explication

Une holoprotéine est constituée uniquement de résidus d’acides aminés. Une hétéroprotéine associe une partie protéique à un groupement prosthétique non constitué d’acides aminés.

Explication

La séquence se lit de gauche à droite, de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale. Le premier acide aminé prend la terminaison « yl », tandis que le dernier conserve son nom entier.

Explication

La séquence primaire dépend de l’ordre des acides aminés, de sorte que l’inversion d’Ala et de Gly produit un peptide différent. Le nombre de résidus reste identique et aucune liaison disulfure supplémentaire n’est impliquée par cette inversion.

Explication

La structure primaire décrit la succession des acides aminés ainsi que la localisation des liaisons disulfure. Le repliement, les structures secondaires et l’association entre sous-unités relèvent de niveaux d’organisation différents.

Explication

Les protéines globulaires ont généralement un rapport axial inférieur à 10, sont solubles et enfouissent leurs résidus apolaires. La forme allongée et le rôle structural caractérisent plutôt les protéines fibreuses.

Explication

La kératine est notamment présente dans les cheveux et les ongles, tandis que le collagène est un composant majeur de plusieurs tissus conjonctifs. Le collagène n’est pas une enzyme cytoplasmique et la kératine ne constitue pas principalement les os.

Explication

Un peptide amphotère peut s’ioniser différemment selon le pH, car il peut accepter ou céder des protons. Une charge fixe ou un comportement exclusivement acide ne correspond pas à cette propriété.

Explication

La prédominance des groupements acides entraîne généralement un pH isoélectrique inférieur à 7. Un pH supérieur à 7 est associé à une proportion plus importante de groupements basiques.

Explication

En électrophorèse, la charge nette et la masse moléculaire influencent la mobilité de la protéine dans le champ électrique. La couleur naturelle et la concentration initiale ne constituent pas les paramètres principaux de cette séparation.

Explication

L’absorption à 280 nm dépend surtout des acides aminés aromatiques, notamment le tryptophane, la tyrosine et la phénylalanine. Les liaisons peptidiques absorbent plutôt dans la région comprise entre 180 et 230 nm.

Explication

Le Biuret repose sur la formation, en milieu alcalin, d’un complexe violet entre les ions cuivre et les liaisons peptidiques, avec une absorption à 535 nm. La fixation du bleu de Coomassie relève de la méthode de Bradford, tandis que l’acide bicinchoninique appartient à la méthode BCA.

Explication

La méthode BCA utilise le cuivre et l’acide bicinchoninique pour former un complexe pourpre absorbant à 562 nm; elle est sensible, rapide et compatible avec les détergents. La méthode de Bradford utilise plutôt le bleu de Coomassie et ne repose pas sur ce complexe cuivré.

Explication

L’analyse commence par isoler la protéine, à déterminer sa composition en acides aminés, puis à établir leur ordre. Le séquençage ne précède donc pas la détermination de la composition.

Explication

L’hydrolyse acide provoque la conversion de la glutamine en glutamate et de l’asparagine en aspartate. Elle détruit aussi le tryptophane et ne rompt pas les ponts disulfure, contrairement à ce que suggère la dernière proposition.

Explication

Cette chromatographie identifie et quantifie les acides aminés en analysant leur temps de rétention et leur profil d’élution. Elle ne fournit pas leur ordre dans la chaîne, car l’hydrolyse a auparavant séparé les résidus.

Explication

La méthode d’Edman retire et identifie successivement les acides aminés à partir de l’extrémité N-terminale sous forme de dérivés PTH. L’identification de l’extrémité C-terminale relève plutôt de l’hydrazinolyse.

Explication

En milieu basique, la trypsine coupe après l’arginine ou la lysine. Les résidus aromatiques comme la phénylalanine et la tyrosine sont plutôt reconnus par la chymotrypsine.

Explication

Le DTT ou le 2-mercaptoéthanol réduit les ponts disulfure, puis l’acide iodoacétique bloque les groupements concernés pour empêcher leur réoxydation. Une oxydation préalable ne correspond donc pas à cette préparation.

Explication

La production par génie génétique permet d’obtenir des protéines recombinantes de grande taille. La synthèse chimique directe de Merrifield est adaptée aux peptides, tandis que les autres propositions décrivent des méthodes d’analyse ou de clivage.