Fiche de révision : Peptides et protéines

📋 Plan du Cours

1. Organisation générale des peptides
2. Liaison peptidique et angles
3. Structure primaire et peptides
4. Structures secondaires
5. Structures tertiaire et quaternaire
6. Protéines fibreuses
7. Protéines globulaires
8. Maturation post-traductionnelle
9. Dénaturation et dosage
10. Enzymes protéolytiques

📖 1. Organisation générale des peptides

🔑 Notions clés & Définitions

• Peptide : Chaîne constituée de plusieurs acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques.

★ À maîtriser

• La séquence des acides aminés d’une protéine est déterminée par l’information génétique contenue dans les gènes.

Compléments

📌 Les protéines globulaires ont généralement une forme compacte, tandis que les protéines fibreuses ont généralement une forme allongée et organisée.

💡 Astuce mémo

Acides aminés → liaisons peptidiques → peptides → protéines

📖 2. Liaison peptidique et angles

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Liaison covalente de type amide formée entre le carboxyle d’un acide aminé et l’amine d’un autre, avec élimination d’une molécule d’eau.

★ À maîtriser

📐 Formule — La formation d’une liaison peptidique peut s’écrire $\mathrm{COOH + NH_2 \rightarrow CO-NH + H_2O}$.

Compléments

• L’angle φ correspond à la rotation autour de la liaison Cα–N, tandis que l’angle ψ correspond à la rotation autour de la liaison Cα–C du groupement carboxyle.

💡 Astuce mémo

φ tourne autour de Cα–N, ψ autour de Cα–C

📖 3. Structure primaire et peptides

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure primaire : Enchaînement linéaire et covalent des acides aminés d’une chaîne polypeptidique, dans l’ordre déterminé par le génome.

★ À maîtriser

📌 Le cours distingue les oligopeptides comportant moins de 25 acides aminés, les polypeptides comportant moins de 100 acides aminés et les protéines comportant plus de 100 acides aminés.

• Le glutathion est un tripeptide de séquence γGlu–Cys–Gly qui agit comme agent réducteur en maintenant les fonctions thiol à l’état réduit.

Compléments

• Le glucagon est un peptide monocaténaire et linéaire constitué de 29 acides aminés, tandis que l’insuline est un peptide bicaténaire dont les deux chaînes comportent respectivement 21 et 30 acides aminés.

💡 Astuce mémo

Oligopeptide <25 AA → polypeptide <100 AA → protéine >100 AA

📖 4. Structures secondaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure secondaire : Organisation spatiale locale de la chaîne polypeptidique principalement stabilisée par des liaisons hydrogène.

★ À maîtriser

• Les principales structures secondaires sont:
  • l’hélice α
  • le feuillet β
  • le coude β
  • la pelote statistique

Compléments

• L’hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogène intrachaîne et comporte environ 3,6 résidus par tour.

• Le coude β permet à la chaîne polypeptidique de changer de direction et se forme à partir d’au moins quatre résidus.

💡 Astuce mémo

Une chaîne s’enroule en hélice ou se plisse en feuillet

📖 5. Structures tertiaire et quaternaire

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure tertiaire : Repliement global d’une chaîne polypeptidique sur elle-même, stabilisé notamment par des liaisons hydrogène, des interactions ioniques, des interactions hydrophobes et des ponts disulfure.
• Structure quaternaire : Association de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques possédant chacune sa propre structure tertiaire.

★ À maîtriser

📐 Formule — Deux résidus de cystéine peuvent former un pont disulfure selon la réaction $\mathrm{Cys-SH + HS-Cys \rightarrow Cys-S-S-Cys}$.

Compléments

• L’hémoglobine adulte normale possède quatre sous-unités, dont deux chaînes α et deux chaînes non-α, ce qui en fait un hétérotétramère.

💡 Astuce mémo

Chaîne → repliement global → association de sous-unités

📖 6. Protéines fibreuses

★ À maîtriser

• 🔄 Les kératines s’organisent selon la succession:

  1. deux hélices α
  2. une superhélice
  3. une protofibrille
  4. une microfibrille

• Le collagène possède environ 1000 résidus, un motif répété Gly–X–Y, beaucoup de proline et d’hydroxyproline, mais ne contient pas de cystéine.

Compléments

• Les kératines sont des protéines fibreuses à hélices α présentes notamment dans les cheveux et les ongles, et stabilisées par des ponts disulfure.

• La fibroïne est une protéine fibreuse principalement organisée en feuillets β selon un motif riche en glycine associé notamment à la valine ou à la sérine.

💡 Astuce mémo

Kératine : hélices → superhélice → protofibrille → microfibrille

📖 7. Protéines globulaires

★ À maîtriser

📌 Dans une protéine globulaire en milieu aqueux, les acides aminés hydrophiles sont principalement en surface, tandis que les acides aminés hydrophobes sont principalement à l’intérieur.

• La myoglobine est une protéine globulaire monomérique de 153 acides aminés comprenant huit hélices α, dont environ 75 % de la structure est en hélice α.

Compléments

• Le cours cite comme exemples:

  • Asp, Asn et Glu comme acides aminés hydrophiles
  • Phe, Trp et Leu comme acides aminés hydrophobes
  • Pro, Thr et Ser comme acides aminés amphiphiles

• La glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase est un homotétramère dont chaque sous-unité contient des feuillets β, des hélices α et un site catalytique interagissant avec le NAD+ et le substrat.

💡 Astuce mémo

Hydrophiles en surface, hydrophobes au cœur

📖 8. Maturation post-traductionnelle

🔑 Notions clés & Définitions

• Maturation post-traductionnelle : Ensemble des étapes qui permettent à une chaîne polypeptidique nouvellement synthétisée de devenir une protéine fonctionnelle.

📝 Points essentiels

📌 La glycosylation est l’ajout enzymatique d’un glucide, tandis que la glycation est la fixation non enzymatique d’un ose sur des groupements aminés libres d’une protéine.

📌 La N-glycosylation concerne notamment l’asparagine, implique une liaison au niveau de l’azote et est associée au réticulum endoplasmique granuleux, tandis que la O-glycosylation peut concerner la sérine et a notamment lieu dans l’appareil de Golgi.

• La fraction HbA1c de l’hémoglobine glyquée reflète la glycémie moyenne sur environ trois mois et la valeur attendue indiquée est de 4–6 %.

• 🔄 L’insuline mature provient de la succession:

  1. pré-pro-insuline
  2. pro-insuline
  3. insuline

💡 Astuce mémo

Glycosylation enzymatique ≠ glycation non enzymatique

📖 9. Dénaturation et dosage

🔑 Notions clés & Définitions

• Dénaturation : Perte de l’organisation tridimensionnelle d’une protéine lorsque les interactions qui maintiennent son repliement sont perturbées.

★ À maîtriser

• Les principaux facteurs dénaturants sont:

  • la température élevée
  • les pH extrêmes
  • une forte concentration ionique
  • les solvants organiques apolaires
  • certaines substances chimiques

• L’urée à 8 M et le chlorure de guanidinium à 6 M perturbent notamment les interactions non covalentes, tandis que le 2-mercaptoéthanol à 1 mM rompt les ponts disulfure et que le SDS à 1 % déploie et charge négativement les protéines.

• La méthode de Biuret utilise des ions Cu2+ en milieu alcalin, produit une coloration violette mesurée à 540 nm et couvre une gamme de 1–20 mg.

• La méthode de Lowry combine les principes de Biuret et de Folin-Ciocalteu, produit une coloration bleue mesurée à 691 nm et couvre une gamme de 5–100 µg.

• La méthode de Bradford utilise le bleu de Coomassie G250 en milieu acide, produit une coloration bleue mesurée à 595 nm et couvre une gamme de 1–5 µg.

Compléments

• Les méthodes de dosage présentées sont:
  • l’absorption dans l’UV
  • la colorimétrie dans le visible
  • la méthode de Biuret
  • la méthode de Lowry
  • la méthode de Bradford

💡 Astuce mémo

UV → Biuret → Lowry → Bradford

📖 10. Enzymes protéolytiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Protéine capable de catalyser une réaction chimique dans les conditions biologiques avec une spécificité d’action.

★ À maîtriser

📌 Les endopeptidases coupent les liaisons peptidiques à l’intérieur de la chaîne, tandis que les exopeptidases agissent aux extrémités N-terminale ou C-terminale.

• La trypsine reconnaît préférentiellement les régions contenant de la lysine ou de l’arginine, tandis que la pepsine et la chymotrypsine reconnaissent notamment des acides aminés aromatiques.

• Les aminopeptidases agissent du côté de l’extrémité N-terminale, tandis que les carboxypeptidases agissent du côté de l’extrémité C-terminale.

Compléments

• Les principales spécificités des carboxypeptidases sont:
  • A : acides aminés aromatiques et aliphatiques, avec arrêt possible sur Pro
  • B : acides aminés basiques
  • P : tous sauf Ser et Gly
  • Y : tous les acides aminés

💡 Astuce mémo

Endopeptidases au milieu, exopeptidases aux extrémités

📊 Tableaux de synthèse

Méthodes de dosage des protéines