Qu'est-ce qu'un peptide ?
Une chaîne d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Qu'est-ce qui détermine la séquence des acides aminés d'une protéine ?
L'information génétique contenue dans les gènes.
Quelle forme ont généralement les protéines globulaires ?
Une forme compacte.
Quelle forme ont généralement les protéines fibreuses ?
Une forme allongée et organisée.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison covalente amide entre un carboxyle et une amine avec élimination d'eau.
Quelle est la formule chimique de la formation d'une liaison peptidique ?
À quoi correspond l'angle φ dans une chaîne peptidique ?
À la rotation autour de la liaison Cα–N.
À quoi correspond l'angle ψ dans une chaîne peptidique ?
À la rotation autour de la liaison Cα–C du groupement carboxyle.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une chaîne polypeptidique ?
L'enchaînement linéaire et covalent des acides aminés dans l'ordre génomique.
Quelle taille distingue un oligopeptide d'un polypeptide ?
Un oligopeptide comporte moins de 25 acides aminés.
Quelle taille distingue un polypeptide d'une protéine ?
Une protéine comporte plus de 100 acides aminés.
Quelle est la séquence du glutathion ?
γGlu–Cys–Gly.
Quel rôle joue le glutathion dans la cellule ?
Il agit comme agent réducteur en maintenant les fonctions thiol réduites.
Quelle est la structure du glucagon ?
Un peptide monocaténaire et linéaire de 29 acides aminés.
Combien de chaînes et d'acides aminés comporte l'insuline ?
Deux chaînes de 21 et 30 acides aminés respectivement.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
Une organisation spatiale locale stabilisée par des liaisons hydrogène.
Quelles sont les principales structures secondaires des protéines ?
L’hélice α, le feuillet β, le coude β et la pelote statistique.
Par quoi l’hélice α est-elle stabilisée ?
Par des liaisons hydrogène intrachaîne.
Combien de résidus comporte un tour d’hélice α ?
Environ 3,6 résidus par tour.
Quel rôle joue le coude β dans la chaîne polypeptidique ?
Il permet à la chaîne de changer de direction.
Combien de résidus sont nécessaires pour former un coude β ?
Au moins quatre résidus.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
Le repliement global d'une chaîne polypeptidique sur elle-même.
Quels types de liaisons stabilisent la structure tertiaire ?
Des liaisons hydrogène, interactions ioniques, hydrophobes et ponts disulfure.
Quelle réaction forme un pont disulfure entre deux cystéines ?
Cys-SH + HS-Cys 11Cys-S-S-Cys.
Que désigne la structure quaternaire d'une protéine ?
L'association de plusieurs chaînes polypeptidiques avec chacune une structure tertiaire.
Combien de sous-unités possède l'hémoglobine adulte normale ?
Quatre sous-unités.
Quelles chaînes composent l'hémoglobine adulte normale ?
Deux chaînes α et deux chaînes non-α.
Quel type d'oligomère est l'hémoglobine adulte normale ?
Un hétérotétramère.
Comment s'organisent les kératines en structures successives?
Les kératines s'organisent en deux hélices α, une superhélice, une protofibrille puis une microfibrille.
Quelles sont les caractéristiques des kératines en tant que protéines fibreuses?
Les kératines sont des protéines fibreuses à hélices α, présentes dans cheveux et ongles, stabilisées par des ponts disulfure.
Quelle est la taille approximative du collagène en nombre de résidus?
Le collagène possède environ 1000 résidus.
Quel motif répétitif caractérise la séquence du collagène?
Le collagène présente un motif répété Gly–X–Y.
Quels acides aminés sont abondants dans le collagène?
Le collagène contient beaucoup de proline et d’hydroxyproline.
Le collagène contient-il de la cystéine?
Le collagène ne contient pas de cystéine.
Quelle est la structure principale de la fibroïne?
La fibroïne est principalement organisée en feuillets β.
Quels acides aminés sont fréquents dans la fibroïne?
La fibroïne est riche en glycine associée à la valine ou à la sérine.
Où se trouvent les acides aminés hydrophiles dans une protéine globulaire en milieu aqueux ?
Ils sont principalement en surface.
Où se trouvent les acides aminés hydrophobes dans une protéine globulaire en milieu aqueux ?
Ils sont principalement à l’intérieur.
Quels acides aminés sont cités comme hydrophiles dans le cours ?
Asp, Asn et Glu.
Quels acides aminés sont cités comme hydrophobes dans le cours ?
Phe, Trp et Leu.
Quels acides aminés sont cités comme amphiphiles dans le cours ?
Pro, Thr et Ser.
Combien d’acides aminés contient la myoglobine ?
153 acides aminés.
Quelle est la proportion d’hélices α dans la myoglobine ?
Environ 75 % de la structure est en hélice α.
Quelle est la structure quaternaire de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase ?
C’est un homotétramère.
Qu'est-ce que la maturation post-traductionnelle ?
C'est l'ensemble des étapes rendant une chaîne polypeptidique fonctionnelle.
Quelle différence existe-t-il entre glycosylation et glycation ?
La glycosylation est enzymatique, la glycation est non enzymatique.
Quel acide aminé est concerné par la N-glycosylation ?
L'asparagine est concernée par la N-glycosylation.
Où a lieu la O-glycosylation dans la cellule ?
La O-glycosylation a lieu dans l'appareil de Golgi.
Que reflète la fraction HbA1c de l'hémoglobine glyquée ?
Elle reflète la glycémie moyenne sur environ trois mois.
Quelle est la valeur attendue de la fraction HbA1c ?
La valeur attendue est de 4–6 %.
Quelle est la succession des formes pour obtenir l'insuline mature ?
Pré-pro-insuline, pro-insuline, puis insuline.
Quelle étape suit l'élimination du peptide signal dans la maturation de l'insuline ?
Les clivages successifs produisent l'insuline mature.
Qu'est-ce que la dénaturation d'une protéine ?
La perte de l’organisation tridimensionnelle due à la perturbation des interactions de repliement.
Quels sont les principaux facteurs dénaturants des protéines ?
La température élevée, pH extrêmes, forte concentration ionique, solvants apolaires et certaines substances chimiques.
Quel effet a l’urée à 8 M sur les protéines ?
Elle perturbe les interactions non covalentes.
Quel est le rôle du 2-mercaptoéthanol à 1 mM dans la dénaturation ?
Il rompt les ponts disulfure.
Quelles méthodes de dosage des protéines sont présentées ?
Absorption UV, colorimétrie visible, Biuret, Lowry et Bradford.
Quelle coloration produit la méthode de Biuret et à quelle longueur d'onde ?
Une coloration violette mesurée à 540 nm.
Quelle est la particularité de la méthode de Lowry ?
Elle combine Biuret et Folin-Ciocalteu pour une coloration bleue à 691 nm.
Quel colorant utilise la méthode de Bradford et quelle est sa gamme de dosage ?
Le bleu de Coomassie G250 en milieu acide, pour 1–5 µg.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Une enzyme est une protéine catalysant une réaction chimique biologiquement spécifique.
Quelle différence entre endopeptidases et exopeptidases ?
Les endopeptidases coupent à l'intérieur, les exopeptidases aux extrémités.
Quels acides aminés la trypsine reconnaît-elle préférentiellement ?
La trypsine reconnaît la lysine et l’arginine.
Quels acides aminés la pepsine et la chymotrypsine reconnaissent-elles ?
Elles reconnaissent notamment des acides aminés aromatiques.
Sur quelle extrémité agissent les aminopeptidases ?
Les aminopeptidases agissent sur l’extrémité N-terminale.
Sur quelle extrémité agissent les carboxypeptidases ?
Les carboxypeptidases agissent sur l’extrémité C-terminale.
Sur quels acides aminés agit la carboxypeptidase A ?
Elle agit sur les acides aminés aromatiques et aliphatiques.
Quels acides aminés la carboxypeptidase B cible-t-elle ?
Elle cible les acides aminés basiques.
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1. Quelle définition décrit correctement un peptide ?
2. Quelle origine détermine principalement la séquence des acides aminés d’une protéine ?
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