Qu'est-ce qu'un domaine fonctionnel en biologie moléculaire?
Une unité de repliement de la structure tertiaire constituant un module fonctionnel.
Qu'est-ce qu'un pont disulfure?
Une liaison covalente entre deux cystéines rapprochées par oxydation.
Quelle est la fonction d'un pont disulfure dans une protéine?
Il rigidifie la protéine.
Qu'est-ce qui différencie un pont disulfure intracaténaire d'un intercaténaire?
L'intracaténaire relie deux cystéines d'une même chaîne polypeptidique.
Qu'est-ce qu'un pont disulfure intercaténaire?
Une liaison entre deux chaînes polypeptidiques différentes.
Combien d'acides aminés contient un domaine d'immunoglobuline?
Environ 110 acides aminés.
Combien de brins β antiparallèles stabilisent un domaine d'immunoglobuline?
Sept brins β antiparallèles.
Quelle structure stabilise un domaine d'immunoglobuline?
Un pont disulfure stabilise ce domaine.
Quels sont les trois domaines d'une protéine transmembranaire à un segment ?
Un domaine extracellulaire, un domaine transmembranaire hydrophobe et un domaine intracellulaire.
Combien d'acides aminés contient l'hélice α transmembranaire ?
Elle contient 20 acides aminés.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'association non covalente de plusieurs sous-unités protéiques formant un oligomère.
Qu'est-ce qui stabilise parfois la structure quaternaire ?
Des ponts disulfures.
Quelle différence existe entre homo-oligomère et hétéro-oligomère ?
L'homo-oligomère a des sous-unités identiques, l'hétéro-oligomère des sous-unités différentes.
De quoi est composé l'hémoglobine humaine ?
De deux sous-unités α et deux sous-unités β formant un tétramère α2β2.
Comment les protéines s'adaptent-elles au pH ou fixent-elles des ligands ?
Par des changements conformationnels.
Que provoquent les enzymes allostériques après fixation d'un substrat ou d'un effecteur ?
Un changement de conformation.
Quel mécanisme utilisent les topoisomérases pour relâcher les torsions de l'ADN ?
Une coupure puis une religation de l'ADN.
Que provoque l'hydrolyse de deux ATP par la topoisomérase 2 ?
Des réarrangements spatiaux de ses domaines.
Quel est le rôle de la topoisomérase 2 lors du transport d'un segment d'ADN ?
Transporter un segment d'ADN à travers une coupure double brin.
Quels agents provoquent une dénaturation réversible des protéines ?
L'urée 8 M, le chlorure de guanidium et le β-mercaptoéthanol.
Quels facteurs provoquent une dénaturation irréversible des protéines ?
La chaleur, les UV et les solvants organiques.
Quels acides aminés aromatiques absorbent les ultraviolets entre 260 et 280 nm ?
Le tryptophane, la tyrosine et la phénylalanine.
Que fait le SDS aux protéines en SDS-PAGE ?
Il les dénature irréversiblement et les charge négativement.
Comment migrent les protéines en SDS-PAGE ?
Vers le pôle positif selon leur taille, les plus petites allant le plus loin.
À quels acides aminés le bleu de Coomassie se fixe-t-il ?
À l'arginine, la lysine et l'histidine.
Quel est le seuil de détection du bleu de Coomassie pour les protéines ?
Entre 500 ng et 1 μg de protéines.
Que reconnaît l'anticorps primaire lors d'un Western blot ?
Un épitope de la protéine.
Comment est détecté l'anticorps primaire dans un Western blot ?
Directement ou indirectement par un anticorps secondaire.
Qu'est-ce que la myoglobine ?
Une hétéroprotéine globulaire qui stocke l'oxygène dans les muscles.
Combien d'hélices α composent le repliement globinique de la myoglobine ?
Huit hélices α numérotées de A à H.
Quelle structure interne accueille l'hème dans la myoglobine ?
Une zone hydrophobe interne délimitée par les hélices α.
Quelle histidine coordonne le fer de l'hème dans la myoglobine ?
L'histidine proximale de l'hélice F.
Quel rôle joue l'histidine distale de l'hélice E dans la myoglobine ?
Elle permet l'insertion réversible de l'oxygène.
Quel état du fer contient la désoxymyoglobine et l'oxymyoglobine ?
Le fer Fe2+.
Quel état du fer contient la metmyoglobine et que fixe-t-elle ?
Le fer Fe3+ et elle fixe une molécule d'eau au lieu de l'oxygène.
Combien de chaînes et d'hèmes possède l'hémoglobine ?
L'hémoglobine possède quatre chaînes, deux α et deux β, chacune avec un hème.
Que provoque la fixation du premier O2 sur une chaîne α de l'hémoglobine ?
Elle déplace une hélice et entraîne la transition conformationnelle des autres chaînes.
Quel est l'effet de la transition conformationnelle sur la fixation des O2 ?
Elle facilite la fixation des autres O2 par coopération positive.
Quelle est l'équation chimique de l'oxygénation de l'hémoglobine ?
Pourquoi l'oxygénation de l'hémoglobine n'est-elle pas une oxydation ?
Parce que le fer reste sous forme Fe2+.
Quelle affinité l'hémoglobine a-t-elle pour le monoxyde de carbone par rapport à l'oxygène ?
Elle a une affinité 20 fois plus élevée pour le monoxyde de carbone.
Quelle molécule stable se forme avec le monoxyde de carbone et l'hémoglobine ?
La carboxyhémoglobine se forme de façon stable.
Quelle forme de courbe de saturation présente la myoglobine ?
Une courbe de saturation hyperbolique.
Quelle forme de courbe de saturation présente l’hémoglobine ?
Une courbe sigmoïde caractéristique d’une fixation coopérative allostérique.
Qu'est-ce que la P50 en relation avec l'oxygène ?
La pression partielle d’oxygène à laquelle 50 % des sites sont occupés.
Comment l’affinité pour l’oxygène varie-t-elle avec la P50 ?
Elle est inversement proportionnelle à la P50.
Quelle est la P50 de la myoglobine et que cela implique-t-il ?
La P50 est de 3, ce qui signifie une forte affinité pour l’oxygène.
Quelle est la P50 de l’hémoglobine et que cela implique-t-il ?
La P50 est de 26, indiquant une affinité moindre pour l’oxygène que la myoglobine.
Pourquoi la P50 de l’hémoglobine fœtale est-elle plus faible que celle de l’adulte ?
Parce que Hb F est α2γ2 alors que Hb A est α2β2, facilitant le transfert d’oxygène au fœtus.
Quel effet a une baisse du pH ou une augmentation du CO2 sur l’hémoglobine ?
Elle diminue son affinité pour l’oxygène et favorise sa libération dans les tissus.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Un catalyseur biologique protéique qui accélère une réaction chimique.
Quelle est la formule de la constante d'équilibre pour une réaction enzymatique réversible ?
Que représentent [P] et [S] dans la constante d'équilibre enzymatique ?
Les concentrations du produit et du substrat.
Quel effet ont les enzymes sur l'énergie d'activation ?
Elles l'abaissent.
Quel est le facteur d'accélération maximal d'une enzyme comme l'uréase ?
Jusqu'à .
Quelles sont les six classes enzymatiques ?
Oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases et ligases.
Selon quel critère les classes enzymatiques sont-elles classées ?
Selon le type de réaction accélérée.
Que fait l'anhydrase carbonique dans les tissus ?
Elle transforme le CO2 en bicarbonate.
Quels sont les deux types de régulation enzymatique possibles ?
La régulation enzymatique peut être positive ou négative.
Sur quoi agit la régulation enzymatique ?
Elle agit sur la synthèse de l’enzyme ou directement sur son activité.
Quels mécanismes la régulation enzymatique utilise-t-elle ?
Des mécanismes réversibles ou irréversibles.
Quelle enzyme ajoute un phosphate sur la sérine, tyrosine ou thréonine ?
Une kinase ajoute un phosphate sur ces acides aminés.
Quelle enzyme enlève un phosphate ajouté par phosphorylation ?
Une phosphatase enlève le phosphate.
Comment la chymotrypsine devient-elle active ?
Par coupure hydrolytique de son précurseur inactif, le chymotrypsinogène.
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
Une poche tridimensionnelle qui lie le substrat, les cofacteurs et fournit les groupes catalytiques.
Quelle différence existe entre les modèles de Fischer et de Koshland ?
Fischer décrit une complémentarité préexistante, Koshland un ajustement induit après liaison.
Qu'est-ce qu'un cofacteur minéral ?
Un ion inorganique ou métallique comme Cu2+, Fe2+, Mg2+, Zn2+ ou K+.
Qu'est-ce qu'un coenzyme ?
Une petite molécule organique ou métallo-organique.
Quelle différence existe-t-il entre un cosubstrat et un groupement prosthétique ?
Le cosubstrat est lié faiblement et mobile, le groupement prosthétique est lié fortement.
Qu'est-ce qu'une holoenzyme ?
Une enzyme active constituée d'une apoenzyme avec ou sans cofacteur ou coenzyme.
Quelle est l'origine des coenzymes ?
Les coenzymes dérivent des vitamines.
Quel rôle ont les coenzymes dans le transport des groupements fonctionnels ?
Ils transportent transitoirement des groupements spécifiques sans déterminer la spécificité enzymatique.
Quel est le rôle du NAD+ dans les réactions enzymatiques ?
Il est un cosubstrat des déshydrogénases transportant des équivalents réducteurs entre apoenzymes.
Comment le phosphate de pyridoxal est-il lié à l'apoenzyme ?
Il est lié covalemment au site actif de l'apoenzyme.
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1. Quel énoncé décrit le mieux un domaine fonctionnel d’une protéine ?
2. Quelle modification rapproche deux cystéines et rigidifie une protéine par la formation d’une liaison covalente ?
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