Fiche de révision : Protéines et structure primaire

📋 Plan du Cours

1. Généralités sur les protéines
2. Diversité et maturation protéique
3. Modifications post-traductionnelles
4. Holoprotéines et hétéroprotéines
5. Fonctions biologiques des protéines
6. Structure primaire et liaison peptidique
7. Peptides biologiquement actifs
8. Charge, pHi et électrophorèse

📖 1. Généralités sur les protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéome : Mark Willinks, 1994 — Ensemble des protéines exprimées dans un organisme, un fluide biologique, un tissu, une cellule ou un compartiment cellulaire, dans des conditions données et à un moment donné.

★ À maîtriser

• Les protéines représentent 60 % du poids sec des cellules de mammifère, tandis que l’eau représente 70 % de leur composition chimique et les protéines 18 %.

Compléments

• La protéomique est la science qui étudie le protéome dans son ensemble.

💡 Astuce mémo

Même génome, protéines différentes : chenille ≠ papillon

📖 2. Diversité et maturation protéique

📝 Points essentiels

• Pour une protéine composée de n acides aminés protéinogènes, le nombre théorique de séquences est $20^n$.

• Chez l’Homme, environ 23 000 gènes peuvent produire beaucoup plus de protéines grâce à l’épissage alternatif, aux modifications post-traductionnelles et aux réarrangements somatiques.

• La maturation de l’insuline suit la séquence pré-proinsuline, clivage du peptide signal, proinsuline stabilisée par des ponts disulfures, puis perte de la séquence reliant les chaînes A et B pour former l’insuline active.

💡 Astuce mémo

Pré-proinsuline → proinsuline → insuline

📖 3. Modifications post-traductionnelles

★ À maîtriser

📌 Les ponts disulfures relient des cystéines par des liaisons covalentes, tandis que les phosphorylations ajoutent des charges négatives sur des sérines, thréonines ou tyrosines et peuvent modifier la conformation protéique.

Compléments

• Les glycosylations sont catalysées par des glycosyltransférases et produisent des glycoprotéines.

📌 La glycation fixe un glucide à une protéine par une liaison covalente selon un mécanisme indépendant des enzymes, par exemple le glucose sur la lysine.

💡 Astuce mémo

Modification chimique → diversité ou changement de fonction

📖 4. Holoprotéines et hétéroprotéines

📝 Points essentiels

📌 Une holoprotéine contient uniquement des acides aminés, tandis qu’une hétéroprotéine contient aussi une partie non protéique.

• Les principales catégories d’hétéroprotéines sont:
  • Lipoprotéines
  • Glycoprotéines
  • Métalloprotéines
  • Phosphoprotéines
  • Hémoprotéines
  • Flavoprotéines

💡 Astuce mémo

Holoprotéine = acides aminés seuls ; hétéroprotéine = groupement associé

📖 5. Fonctions biologiques des protéines

★ À maîtriser

• Les fonctions majeures des protéines sont:
  • Catalyser des réactions chimiques
  • Assurer la rigidité structurale
  • Contrôler la perméabilité membranaire
  • Produire des mouvements cellulaires
  • Contrôler l’expression des gènes
  • Identifier et lier certaines molécules

Compléments

• Les protéines solubles peuvent transporter ou stocker des molécules, comme l’albumine qui transporte des molécules dans le sérum.

• Les protéines membranaires comprennent notamment les canaux ioniques, les récepteurs hormonaux et cytokiniques, les récepteurs immunitaires et les molécules d’adhérence.

📖 6. Structure primaire et liaison peptidique

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure primaire : Polymère ordonné d’acides aminés, dont la séquence est dictée par l’ADN d’un gène.
• Liaison peptidique : Liaison covalente formée par déshydratation entre la fonction α-carboxyle d’un acide aminé et la fonction α-amine d’un autre acide aminé.

★ À maîtriser

• Une protéine se lit de l’extrémité N-terminale libre à gauche vers l’extrémité C-terminale libre à droite.

Compléments

• Les protéines utilisent un alphabet de 20 acides aminés et peuvent mesurer de quelques acides aminés jusqu’à 30 000 acides aminés pour la titine.

• La liaison peptidique est plane et rigide en raison de la résonance, avec une distance carbone-azote de 1,32 Å, tandis que les autres liaisons carbone restent mobiles. — Linus Pauling et Robert Corey, fin des années 30

💡 Astuce mémo

Lecture N-terminale → C-terminale

📖 7. Peptides biologiquement actifs

🔑 Notions clés & Définitions

• Peptide : Chaîne comportant moins de 10 acides aminés.

★ À maîtriser

• L’ocytocine est un nonapeptide de neuf acides aminés comportant un pont disulfure entre ses deux cystéines et déclenchant les contractions utérines ainsi que la montée de lait.

Compléments

• La bradykinine est un peptide vasodilatateur qui joue notamment un rôle dans la douleur.

📌 La Met-enképhaline et la Leu-enképhaline ne diffèrent que par leur acide aminé C-terminal et constituent des morphines endogènes qui inhibent la douleur.

📖 8. Charge, pHi et électrophorèse

★ À maîtriser

📌 Pour calculer le pHi d’un peptide, seules les fonctions N-terminale, C-terminale et les chaînes latérales ionisables sont prises en compte, car les fonctions engagées dans les liaisons peptidiques ne sont plus ionisables.

📐 Formule — Pour le peptide N-Gly-Glu-Lys-Ala-C, le point isoélectrique vaut $pHi = \frac{4{,}25 + 9{,}60}{2} = 6{,}925$.

📌 À pH inférieur au pHi, un peptide est globalement positif et migre vers la cathode, tandis qu’à pH supérieur au pHi il est globalement négatif et migre vers l’anode.

• À un pH égal au pHi, la charge nette du peptide est nulle et il ne migre pas en électrophorèse de zone.

Compléments

📌 Un polypeptide comporte généralement moins de 50 acides aminés ou possède une masse moléculaire inférieure à 8-10 kDa, tandis qu’une protéine dépasse généralement 50 acides aminés ou 10 kDa.

💡 Astuce mémo

pH < pHi → cation → cathode ; pH > pHi → anion → anode

📊 Tableaux de synthèse

Catégories de protéines conjuguées