QCM : Protides et protéines — 24 questions

Questions et réponses du QCM

1. Quelle définition décrit le mieux les protides ?

Des glucides constitués exclusivement de monosaccharides
Des vitamines ne contenant pas d’azote
Des biomolécules comprenant les acides aminés, les peptides et les protéines
Des lipides formés uniquement d’acides gras

Des biomolécules comprenant les acides aminés, les peptides et les protéines

Explication

Les protides regroupent les acides aminés, les peptides et les protéines. Ils constituent également une source majeure et unique d’azote pour l’organisme.

2. Combien de types de protéines différentes l’organisme humain rassemble-t-il approximativement ?

Environ 100 000
Environ 1 000
Environ 10 000
Environ 100

Environ 10 000

Explication

L’organisme humain rassemble approximativement 10 000 types de protéines différentes.

3. Une chaîne composée de 80 acides aminés est-elle classée comme un peptide ou comme une protéine ?

Comme une holoprotéine, quelle que soit sa longueur
Comme une protéine, car elle contient plus de 50 acides aminés
Comme un peptide, car elle contient entre 2 et 100 acides aminés
Comme une hétéroprotéine, car elle contient plusieurs acides aminés

Comme un peptide, car elle contient entre 2 et 100 acides aminés

Explication

Un peptide contient de 2 à 100 acides aminés, tandis qu’une protéine en contient plus de 100. Une chaîne de 80 acides aminés est donc un peptide.

4. Quelle caractéristique distingue une holoprotéine d’une hétéroprotéine ?

L’holoprotéine est dépourvue d’acides aminés, tandis que l’hétéroprotéine en contient
L’holoprotéine est formée uniquement d’acides aminés, tandis que l’hétéroprotéine possède aussi un groupement prosthétique
L’holoprotéine contient toujours moins de 100 acides aminés, tandis que l’hétéroprotéine en contient davantage
L’holoprotéine contient un glucide associé, tandis que l’hétéroprotéine est formée uniquement d’acides aminés

L’holoprotéine est formée uniquement d’acides aminés, tandis que l’hétéroprotéine possède aussi un groupement prosthétique

Explication

Une holoprotéine est constituée uniquement d’acides aminés. Une hétéroprotéine associe des acides aminés à un groupement prosthétique, comme un glucide, un lipide ou un groupement phosphate.

5. Quelles fonctions sont portées par le carbone α d’un acide aminé ?

Deux fonctions carboxyliques et un radical R
Une fonction carboxylique, une fonction amine primaire et un radical R
Une fonction cétone, une fonction amine secondaire et un groupement méthyle
Une fonction alcool, une fonction amide et un groupement phosphate

Une fonction carboxylique, une fonction amine primaire et un radical R

Explication

Le carbone α d’un acide aminé porte une fonction carboxylique, une fonction amine primaire et un radical R.

6. Quelle partie varie principalement d’un acide aminé à l’autre ?

La fonction amine primaire
La chaîne latérale R
Le carbone α
La fonction carboxylique

La chaîne latérale R

Explication

Les acides aminés possèdent un squelette commun, mais ils se distinguent par la nature de leur chaîne latérale R.

7. Combien d’acides aminés de base l’organisme humain utilise-t-il ?

10
50
100
20

20

Explication

L’organisme humain utilise 20 acides aminés de base.

8. Quel groupe contient uniquement des acides aminés apolaires et hydrophobes ?

Cys, Ser, Thr, Tyr, Asn et Gln
Asp, Glu, Lys, Arg et His
Ser, Thr, Asp, Glu et Lys
Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp et Pro

Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp et Pro

Explication

Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp et Pro sont classés parmi les acides aminés apolaires et hydrophobes.

9. Pourquoi Cys, Ser, Thr, Tyr, Asn et Gln sont-ils classés comme acides aminés polaires ?

Parce que leur chaîne latérale est exclusivement hydrocarbonée
Parce qu’ils portent tous une charge négative
Parce que leur chaîne latérale contient des groupements spécifiques
Parce qu’ils ne possèdent pas de chaîne latérale

Parce que leur chaîne latérale contient des groupements spécifiques

Explication

Ces acides aminés sont polaires en raison de groupements spécifiques présents dans leur chaîne latérale. Ils ne sont donc pas classés comme acides aminés apolaires hydrocarbonés.

10. Que se produit-il lorsque deux cystéines réagissent en milieu oxydant ?

Elles perdent leur chaîne latérale et deviennent de la glycine
Elles forment une cystine grâce à une liaison peptidique
Elles se transforment en acide glutamique
Elles forment une cystine grâce à un pont disulfure

Elles forment une cystine grâce à un pont disulfure

Explication

En milieu oxydant, deux cystéines s’unissent par un pont disulfure pour former une cystine.

11. Quelle classification acido-basique associe correctement ces acides aminés ?

Asp et Glu sont acides ; Lys, Arg et His sont basiques
Asp et Lys sont acides ; Glu, Arg et His sont basiques
Asp et Glu sont basiques ; Lys, Arg et His sont acides
Asp, Glu et His sont acides ; Lys et Arg sont neutres

Asp et Glu sont acides ; Lys, Arg et His sont basiques

Explication

Asp et Glu possèdent un caractère acide, tandis que Lys, Arg et His possèdent un caractère basique.

12. Quels groupements d’un acide aminé peuvent s’ioniser en solution ?

Le groupement α-carboxylique, le groupement α-aminé et une chaîne latérale ionisable
Les chaînes latérales, mais pas les groupements α-carboxylique et α-aminé
Le groupement α-carboxylique et le groupement α-aminé uniquement
Le groupement α-aminé et les liaisons peptidiques uniquement

Le groupement α-carboxylique, le groupement α-aminé et une chaîne latérale ionisable

Explication

Un acide aminé peut être ionisé au niveau de son groupement α-carboxylique, de son groupement α-aminé et, si elle existe, d’une fonction ionisable de sa chaîne latérale.

13. Quelle association entre constante de pK et groupement ionisable est correcte ?

pKC ou pK2 pour le carboxyle α, et pKN ou pK1 pour l’amine α
pKC pour la chaîne latérale, et pKR pour le carboxyle α
pKC ou pK1 pour l’amine α, et pKN ou pK2 pour le carboxyle α
pKC ou pK1 pour le carboxyle α, et pKN ou pK2 pour l’amine α

pKC ou pK1 pour le carboxyle α, et pKN ou pK2 pour l’amine α

Explication

pKC, également noté pK1, correspond au groupement α-carboxylique, tandis que pKN ou pK2 correspond au groupement α-aminé.

14. Comment un acide aminé peut-il se comporter selon le pH de la solution ?

Comme une base uniquement, sous forme zwitterionique ou anionique
Comme un composé neutre uniquement, quelle que soit l’acidité du milieu
Comme un acide ou comme une base, sous forme cationique, zwitterionique ou anionique
Comme un acide uniquement, sous forme cationique ou anionique

Comme un acide ou comme une base, sous forme cationique, zwitterionique ou anionique

Explication

Selon le pH, un acide aminé peut céder ou capter des protons et adopter une forme cationique, zwitterionique ou anionique.

15. Quelle réaction permet la polymérisation des acides aminés en chaîne peptidique ?

Une phosphorylation entre deux groupements aminés α
Une amidation entre le carboxyle α d’un acide aminé et l’amine α d’un autre
Une hydrolyse entre deux groupements carboxyliques α
Une oxydation entre deux chaînes latérales aromatiques

Une amidation entre le carboxyle α d’un acide aminé et l’amine α d’un autre

Explication

La polymérisation résulte d’une réaction d’amidation entre la fonction α-carboxylique d’un acide aminé et la fonction α-aminée d’un autre, ce qui forme une liaison peptidique.

16. Quelle propriété explique principalement la rigidité et la planéité de la liaison peptidique ?

L’absence de tout caractère amide dans cette liaison
L’absence de rotation autour de cette liaison amide
La présence d’une rotation libre autour de cette liaison
La formation systématique d’un pont disulfure

L’absence de rotation autour de cette liaison amide

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide très stable, rigide et plane, car la rotation autour d’elle est impossible.

17. Dans quel sens une chaîne peptidique est-elle conventionnellement lue ?

Du premier résidu aromatique vers le dernier résidu chargé
De l’extrémité C-terminale portant l’amine vers l’extrémité N-terminale portant le carboxyle
De l’extrémité N-terminale portant l’amine vers l’extrémité C-terminale portant le carboxyle
De la chaîne latérale la plus courte vers la chaîne latérale la plus longue

De l’extrémité N-terminale portant l’amine vers l’extrémité C-terminale portant le carboxyle

Explication

La chaîne se lit de l’extrémité N-terminale, qui porte la fonction amine, vers l’extrémité C-terminale, qui porte la fonction carboxylique.

18. Que décrit la structure primaire d’une protéine ?

La formation locale d’hélices et de feuillets
Le repliement global de la chaîne dans l’espace
L’enchaînement des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques
L’association de plusieurs sous-unités protéiques

L’enchaînement des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques

Explication

La structure primaire correspond à la séquence des acides aminés d’un peptide ou d’une protéine, reliés par des liaisons peptidiques.

19. Quelle description correspond à la structure secondaire d’une chaîne peptidique ?

Un repliement tridimensionnel global stabilisé par toutes les interactions entre chaînes latérales
Une simple succession linéaire d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques
Une association de plusieurs protomères en une supramolécule
Une organisation tridimensionnelle locale et périodique stabilisée par des liaisons hydrogène du squelette

Une organisation tridimensionnelle locale et périodique stabilisée par des liaisons hydrogène du squelette

Explication

La structure secondaire concerne l’organisation locale et périodique de segments de la chaîne, notamment grâce aux liaisons hydrogène du squelette peptidique.

20. Laquelle de ces propositions regroupe uniquement des structures secondaires principales ?

Le feuillet β, le pont disulfure et la structure quaternaire
L’hélice α, le feuillet β et le coude β
Le coude β, la séquence primaire et l’association des sous-unités
L’hélice α, le repliement tertiaire et le protomère

L’hélice α, le feuillet β et le coude β

Explication

Les principales structures secondaires sont l’hélice α, le feuillet β et le coude β.

21. Quelle caractéristique définit la structure tertiaire d’une protéine ?

L’organisation locale périodique stabilisée uniquement par le squelette
Le repliement tridimensionnel global d’une chaîne, stabilisé par plusieurs types d’interactions
L’association de plusieurs chaînes en protomères indépendants
La séquence linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques

Le repliement tridimensionnel global d’une chaîne, stabilisé par plusieurs types d’interactions

Explication

La structure tertiaire est le repliement tridimensionnel de la chaîne sur elle-même, stabilisé notamment par des liaisons hydrogène, des interactions hydrophobes, ioniques, de Van der Waals et des ponts disulfures.

22. Laquelle de ces catégories regroupe uniquement des sources alimentaires de protides ?

Viandes, poissons, œufs et produits laitiers
Beurre, huiles, margarine et sucres
Huiles, sucres, boissons et confiseries
Sel, épices, eau et boissons gazeuses

Viandes, poissons, œufs et produits laitiers

Explication

Les viandes, les poissons, les œufs et les produits laitiers figurent parmi les principales sources alimentaires de protides. Les autres propositions regroupent surtout des aliments riches en lipides, en glucides ou en minéraux.

23. Quelle propriété technologique des protéines permet de stabiliser un mélange de liquides normalement non miscibles, comme l’huile et l’eau ?

La gélification
L’épaississement
La fixation de l’eau
La stabilisation des interfaces

La stabilisation des interfaces

Explication

La stabilisation des interfaces permet de stabiliser des mélanges immiscibles, notamment les émulsions, ou des mousses. La gélification correspond plutôt à la formation d’un gel.

24. Que se passe-t-il lors de la dénaturation d’une protéine ?

Elle se transforme directement en glucide
Elle devient toujours un agrégat insoluble
Elle forme nécessairement un gel stable
Elle perd sa conformation initiale et se déplie

Elle perd sa conformation initiale et se déplie

Explication

La dénaturation correspond à la perte de la conformation initiale et au dépliement de la protéine. La formation d’agrégats peut survenir ensuite, mais elle ne définit pas la dénaturation.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 40 flashcards sur Protides et protéines.

Que comprennent les protides ?

Les protides comprennent les acides aminés, peptides et protéines.

Quelle part du poids corporel humain représentent les protides ?

Ils représentent plus de 14 % du poids du corps humain.

Quelle est la source unique d'azote de l'organisme ?

Les protides sont l'unique source d'azote de l'organisme.

Voir les flashcards →

Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Protides et protéines.

Voir la fiche →

Cours similaires

Chimie organique et nomenclature

Chimie

Réfraction et constructions optiques

Physique

Circulation de l’eau chez les plantes

SVT

Réfraction optique

Physique

Organisation fonctionnelle des eucaryotes

SVT

Fonctions mathématiques

Mathématiques

Crée tes propres QCM

Importe ton cours et l'IA génère des QCM avec corrections en 30 secondes.

Générateur de QCM