Qu'est-ce que le système endomembranaire ?
Un réseau eucaryote de compartiments membranaires communicants.
Quels organites composent le système endomembranaire ?
Le réticulum endoplasmique, Golgi, endosomes, lysosomes, vésicules de transport et enveloppe nucléaire.
Quelle est la direction de la voie antérograde dans le système endomembranaire ?
Du réticulum endoplasmique vers le milieu extracellulaire via le Golgi.
Que transporte la voie rétrograde dans le système endomembranaire ?
Des composants du Golgi vers le réticulum endoplasmique.
Quel trajet suit l'endocytose dans le système endomembranaire ?
De la membrane plasmique vers les endosomes.
Que montre l'expérience pulse-chase de Palade sur le trajet des protéines sécrétées ?
Elles passent du RE au Golgi, puis aux grains de condensation, grains zymogènes ou milieu extracellulaire.
Qui a réalisé l'expérience pulse-chase sur le trafic des protéines dans les années 60 ?
Palade.
Qu'est-ce que le réticulum endoplasmique ?
Un réseau de citernes aplaties et de tubules avec lumière en continuité périnucléaire.
Quelle est la différence principale entre REG et REL ?
Le REG porte des ribosomes, le REL n'en porte pas.
Quelles fonctions le REG assure-t-il ?
Synthèse des protéines sécrétées ou membranaires.
Quelles fonctions le REL assure-t-il ?
Synthèse lipidique, détoxification et homéostasie calcique.
Qu'est-ce qu'un peptide signal dans la synthèse protéique ?
Une séquence de 7 à 15 acides aminés hydrophobe, généralement N-terminale, qui adresse la protéine au réticulum endoplasmique.
Qu'est-ce qui différencie la localisation des ribosomes libres et liés au RE ?
La présence d'un signal d'adressage sur la protéine en cours de synthèse.
Quel rôle joue la SRP dans l'adressage des protéines au RE ?
Elle reconnaît le peptide signal, ralentit la traduction, et amène le complexe au récepteur de la SRP.
Que se passe-t-il après l'arrimage du ribosome au translocon ?
La traduction reprend à travers le translocon.
Quelle est la différence entre la translocation co-traductionnelle et l'insertion post-traductionnelle ?
La translocation est co-traductionnelle, tandis que les protéines SNARE avec signal C-terminal sont insérées post-traductionnellement par le système GET.
Quel rôle joue le premier domaine hydrophobe dans une protéine multipasse ?
Il définit l’orientation initiale de la protéine dans la membrane.
Comment s’alternent les domaines hydrophobes dans une protéine multipasse ?
Ils alternent les traversées de la membrane.
Quelle règle explique la localisation préférentielle des lysines et arginines près d’un domaine transmembranaire ?
La règle « positive-inside ».
Où se situent préférentiellement les acides aminés basiques lysine et arginine selon la règle « positive-inside » ?
Du côté cytosolique.
Quelle enzyme ajoute un bloc de 14 sucres sur l'asparagine dans le RE ?
L'oligosaccharyl-transférase.
Sur quel motif la N-glycosylation ajoute-t-elle un bloc de sucres ?
Sur le motif Asn-X-Ser/Thr.
Quel est l'effet de la N-glycosylation sur le repliement des protéines ?
Elle favorise le repliement correct des protéines.
Comment la N-glycosylation influence-t-elle l'agrégation des protéines dans le RE ?
Elle limite leur agrégation dans le réticulum endoplasmique.
Qu'est-ce qu'un pont disulfure ?
Une liaison S-S entre deux cystéines.
Quelle protéine forme les ponts disulfures dans la lumière du RE ?
La protéine disulfide isomérase.
Quel rôle jouent les ponts disulfures dans les protéines ?
Ils participent à la conformation des protéines.
Quel cycle reconnaît les glycoprotéines monoglucosylées dans le RE ?
Le cycle calnexine-calréticuline.
Que fait l'UGGT dans le cycle calnexine-calréticuline ?
Il renvoie les glycoprotéines mal repliées dans le cycle.
Que fait la voie ERAD aux protéines mal repliées ?
Elle les rétro-transloque vers le cytosol.
Quelles modifications subissent les protéines mal repliées avant dégradation par le protéasome ?
Elles sont déglycosylées et polyubiquitinées.
Quels sont les trois bras de l’UPR ?
IRE1, PERK et ATF6.
Que font les bras de l’UPR en cas de stress du RE persistant ?
Ils diminuent la traduction, augmentent les chaperonnes et ERAD, puis déclenchent l’apoptose.
Quelles molécules le REL synthétise-t-il principalement côté cytosolique ?
Les phosphoglycérides, les céramides et le cholestérol.
Que font les cytochromes P450 du RE en phase 1 du métabolisme ?
Ils hydroxylent les molécules.
Quel est l'effet de la phase 2 des cytochromes P450 sur les molécules ?
Ils ajoutent un groupement glucuronyl ou sulfonyl pour augmenter l'hydrosolubilité.
Quelle est la concentration cytosolique de calcium au repos ?
Entre 0,1 et 0,2 µM.
Quel rôle ont les pompes SERCA dans la gestion du calcium ?
Elles font entrer le calcium dans la lumière du RE.
Comment les protéines correctement repliées quittent-elles le RE ?
Elles quittent le RE dans des vésicules recouvertes de COPII.
Quel motif C-terminal permet le rapatriement des protéines résidentes du RE ?
Le motif C-terminal KDEL.
Quel récepteur reconnaît les protéines KDEL dans le Golgi ?
Le récepteur KDEL.
Par quelles vésicules les protéines KDEL sont-elles rapatriées vers le RE ?
Par des vésicules COPI.
Quels sont les étapes subies par une protéine destinée à la sécrétion dans le RE ?
Adressage au RE, translocation, maturation dans la lumière, contrôle qualité, puis export par COPII.
Dans quelles cellules le REG est-il particulièrement développé ?
Plasmocytes, cellules acineuses pancréatiques et hépatocytes producteurs d’albumine.
Dans quelles cellules le REL est-il particulièrement développé ?
Cellules stéroïdogènes de Leydig, corticosurrénale et fibres musculaires.
Comment s'appelle le REL dans les fibres musculaires ?
Le réticulum sarcoplasmique.
Quelle est la taille typique d’un domaine transmembranaire en hélice alpha ?
Environ 20 acides aminés hydrophobes.
Combien de segments transmembranaires possèdent les récepteurs couplés aux protéines G ?
7 segments transmembranaires.
Combien de segments transmembranaires possède la protéine CFTR ?
12 segments transmembranaires.
Combien de segments transmembranaires possèdent les récepteurs à activité tyrosine kinase ?
1 segment transmembranaire.
Comment l'ancre GPI est-elle ajoutée à une protéine ?
Une GPI-transamidase clive la séquence C-terminale et relie l'ancre GPI à la nouvelle extrémité C-terminale.
Quelle mutation de CFTR est présente chez 83 % des patients français atteints de mucoviscidose ?
La mutation Delta F508.
Quelle conséquence a la mutation Delta F508 de CFTR sur la protéine ?
Elle provoque un mauvais repliement entraînant sa dégradation par ERAD.
Quelle est la première étape de la synthèse des phosphoglycérides ?
La formation d'acide phosphatidique à partir de 2 acyl-CoA et glycérol-3-phosphate.
Quel pourcentage des médicaments oraux est métabolisé par le CYP3A4 ?
20 à 50 % des médicaments pris par voie orale.
Quels facteurs influencent l'activité du CYP3A4 ?
Les interactions médicamenteuses, l’alimentation, les polymorphismes génétiques et l’environnement.
Teste tes connaissances avec un QCM de 25 questions sur RE et adressage des protéines.
1. Selon la règle « positive-inside », où se trouvent préférentiellement les résidus lysine et arginine proches d’un segment transmembranaire ?
2. Chez une protéine multipasse, comment les domaines hydrophobes déterminent-ils l’organisation des traversées membranaires ?
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