QCM : RE et adressage des protéines (25 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Selon la règle « positive-inside », où se trouvent préférentiellement les résidus lysine et arginine proches d’un segment transmembranaire ?

Dans la lumière du réticulum endoplasmique
Du côté extracellulaire après la sécrétion de la protéine
Du côté cytosolique de la membrane
Au centre hydrophobe du segment transmembranaire

Du côté cytosolique de la membrane

Explication

Les charges positives portées par la lysine et l’arginine sont préférentiellement conservées du côté cytosolique. Elles ne constituent donc pas un marqueur des domaines lum luminaux.

2. Chez une protéine multipasse, comment les domaines hydrophobes déterminent-ils l’organisation des traversées membranaires ?

Chaque domaine impose une orientation indépendante sans relation avec les précédents
Le dernier domaine fixe l’orientation initiale, puis les précédents alternent les traversées
Le premier domaine fixe l’orientation initiale, puis les suivants alternent les traversées
Les domaines hydrophobes restent du côté cytosolique et forment une seule traversée

Le premier domaine fixe l’orientation initiale, puis les suivants alternent les traversées

Explication

Le premier signal-ancre établit l’orientation initiale de la protéine multipasse, tandis que les domaines hydrophobes suivants assurent des passages alternés. L’orientation n’est donc pas déterminée indépendamment par chaque domaine.

3. Quelle modification la N-glycosylation réalise-t-elle dans la lumière du réticulum endoplasmique ?

Elle ajoute un seul sucre sur le soufre d’une cystéine
Elle transfère un bloc de 14 sucres sur l’azote d’une asparagine
Elle ajoute un groupement lipidique sur l’oxygène d’une thréonine
Elle transfère un bloc de 14 sucres sur le carbone d’une sérine

Elle transfère un bloc de 14 sucres sur l’azote d’une asparagine

Explication

La N-glycosylation transfère un oligosaccharide de 14 sucres sur l’azote d’une asparagine du motif Asn-X-Ser/Thr, grâce à l’oligosaccharyl-transférase. Elle ne correspond donc pas à une modification cytosolique ni à une addition sur une cystéine.

4. Quel est l’effet principal de la N-glycosylation sur les protéines nouvellement synthétisées dans le réticulum endoplasmique ?

Elle bloque leur repliement afin de faciliter leur exportation
Elle accélère leur dégradation par le protéasome cytosolique
Elle favorise leur repliement correct et limite leur agrégation
Elle remplace l’action des chaperonnes lors de leur maturation

Elle favorise leur repliement correct et limite leur agrégation

Explication

La N-glycosylation contribue au repliement correct des protéines et réduit leur tendance à s’agréger dans le réticulum endoplasmique. L’inhibition de cette modification par la tunicamycine favorise au contraire l’accumulation de protéines mal repliées.

5. Quelle situation illustre une insertion post-traductionnelle par le système GET ?

La translocation dans le réticulum d’une protéine munie d’un peptide signal N-terminal pendant sa traduction
L’entrée dans le réticulum d’une protéine soluble après son transport par une vésicule issue du Golgi
L’insertion dans la membrane plasmique d’une protéine après son passage par les endosomes
L’insertion dans le réticulum d’une protéine SNARE portant un signal C-terminal après l’achèvement de sa synthèse

L’insertion dans le réticulum d’une protéine SNARE portant un signal C-terminal après l’achèvement de sa synthèse

Explication

Les protéines SNARE possédant un signal C-terminal sont insérées après leur synthèse par le système GET. La voie co-traductionnelle utilise au contraire le translocon pendant la traduction de la chaîne protéique.

6. Que devient une protéine résidente du réticulum endoplasmique portant le motif C-terminal KDEL ?

Elle est reconnue dans le cytosol puis exportée vers le Golgi par des vésicules COPII
Elle est retenue dans le noyau grâce à une séquence d’adressage nucléaire
Elle est dirigée vers la membrane plasmique après clivage de son motif KDEL
Elle est reconnue dans le Golgi puis rapatriée vers le RE par des vésicules COPI

Elle est reconnue dans le Golgi puis rapatriée vers le RE par des vésicules COPI

Explication

Le récepteur KDEL reconnaît dans le Golgi les protéines résidentes du RE portant ce motif et permet leur rapatriement dans des vésicules COPI. COPII intervient principalement dans l’export du RE vers le Golgi, et le motif KDEL n’est pas un signal nucléaire ou membranaire.

7. Quelle association entre les protéines de transport du calcium et leur fonction est correcte ?

IP3R et RyR remplissent le RE en calcium lorsque la concentration cytosolique diminue
SERCA expulse le calcium du RE, tandis que PMCA le fait entrer dans le cytosol
IP3R fait entrer le calcium dans le RE, tandis que RyR l’expulse hors de la cellule
SERCA fait entrer le calcium dans le RE, tandis que PMCA l’expulse du cytosol

SERCA fait entrer le calcium dans le RE, tandis que PMCA l’expulse du cytosol

Explication

Les pompes SERCA transfèrent le calcium du cytosol vers la lumière du RE, alors que les pompes PMCA l’expulsent hors du cytosol. Les canaux IP3R et RyR ont au contraire pour rôle de libérer le calcium du RE lorsqu’ils sont activés par un signal.

8. Quelle succession décrit correctement le parcours d’une protéine destinée à la sécrétion ou à la membrane ?

Synthèse dans le Golgi, maturation cytosolique, puis entrée dans le RE par une vésicule COPI
Translocation dans le RE, dégradation immédiate, puis récupération par KDEL dans le Golgi
Entrée dans le noyau, traduction cytosolique, contrôle qualité, puis export par COPI vers le Golgi
Adressage au RE, translocation, maturation, contrôle qualité, puis export par COPII vers le Golgi

Adressage au RE, translocation, maturation, contrôle qualité, puis export par COPII vers le Golgi

Explication

Une protéine destinée à la sécrétion ou à la membrane est adressée au RE par un signal, transloquée et maturée dans sa lumière, soumise au contrôle qualité, puis exportée par COPII vers le Golgi. COPI participe surtout au retour vers le RE, tandis que KDEL concerne la récupération de protéines résidentes.

9. Quel enchaînement décrit correctement l’action de la SRP lors de l’adressage d’une protéine au REG ?

La SRP ouvre le translocon, dégrade le peptide signal, puis transporte la protéine vers l’appareil de Golgi
La SRP termine la traduction dans le cytosol, détache le ribosome, puis insère la protéine dans la membrane
La SRP reconnaît le peptide signal, ralentit la traduction, dirige le complexe vers son récepteur, puis permet l’arrimage au translocon
La SRP reconnaît le translocon après la traduction, puis ramène la protéine achevée vers le réticulum

La SRP reconnaît le peptide signal, ralentit la traduction, dirige le complexe vers son récepteur, puis permet l’arrimage au translocon

Explication

La SRP reconnaît le peptide signal et ralentit transitoirement la traduction, avant d’amener le complexe au récepteur de la SRP et au translocon. Le translocon prend ensuite en charge la translocation pendant la reprise de la traduction, plutôt que la SRP.

10. Qu’est-ce qui détermine principalement qu’un ribosome soit libre dans le cytosol ou lié au réticulum endoplasmique ?

La destination finale de la protéine, reconnue après son arrivée dans l’appareil de Golgi
La nature lipidique de la membrane autour du ribosome avant le début de la traduction
Une différence permanente de structure entre les ribosomes cytosoliques et ceux du réticulum
La présence d’un signal d’adressage sur la protéine en cours de synthèse

La présence d’un signal d’adressage sur la protéine en cours de synthèse

Explication

Les ribosomes libres et liés au réticulum sont du même type, et leur localisation dépend de la présence d’un signal d’adressage sur la protéine naissante. La destination est donc déterminée pendant la synthèse, plutôt qu’après le passage par le Golgi.

11. Quelle trajectoire correspond à la voie rétrograde du trafic endomembranaire ?

Le retour de composants de l’appareil de Golgi vers le réticulum endoplasmique
La progression de vésicules des endosomes vers la membrane plasmique
Le déplacement de molécules de la membrane plasmique vers les endosomes
Le transport de protéines du réticulum endoplasmique vers le milieu extracellulaire

Le retour de composants de l’appareil de Golgi vers le réticulum endoplasmique

Explication

La voie rétrograde ramène des composants du Golgi vers le réticulum endoplasmique. Le trajet vers l’extérieur correspond à la voie antérograde, tandis que le trajet depuis la membrane plasmique relève de l’endocytose.

12. Quelle succession d’étapes caractérise la voie ERAD pour une protéine mal repliée du réticulum endoplasmique ?

Clivage luminal, ajout d’un GPI puis incorporation dans la membrane
Reglucosylation dans la lumière, repliement par chaperonne puis sécrétion
Rétro-translocation vers le cytosol, déglycosylation, polyubiquitination puis protéasome
Glycosylation dans le cytosol, phosphorylation puis transport vers le noyau

Rétro-translocation vers le cytosol, déglycosylation, polyubiquitination puis protéasome

Explication

ERAD exporte la protéine mal repliée vers le cytosol, où elle est déglycosylée, polyubiquitinée et finalement dirigée vers le protéasome. Le cycle calnexine-calréticuline tente d’abord de favoriser le repliement plutôt que d’assurer cette dégradation.

13. Quelles propriétés caractérisent le peptide signal qui adresse une protéine au REG ?

Une séquence C-terminale de 50 acides aminés, majoritairement chargée
Une séquence interne riche en sucres, ajoutée après la traduction
Une séquence généralement N-terminale de 7 à 15 acides aminés, majoritairement hydrophobe
Une séquence N-terminale longue, principalement constituée d’acides aminés acides

Une séquence généralement N-terminale de 7 à 15 acides aminés, majoritairement hydrophobe

Explication

Le peptide signal est généralement situé à l’extrémité N-terminale, comporte 7 à 15 acides aminés et est majoritairement hydrophobe. Une séquence C-terminale longue et chargée ne correspond pas aux propriétés du signal d’adressage au REG.

14. Quelle comparaison décrit correctement les concentrations de calcium au repos dans le cytosol et dans le milieu extracellulaire ?

Environ 0.1–0.2 mM0.1\text{–}0.2\,\text{mM} dans le cytosol contre 1–2 μM1\text{–}2\,\mu\text{M} à l’extérieur
Environ 1–2 μM1\text{–}2\,\mu\text{M} dans le cytosol contre 0.1–0.2 mM0.1\text{–}0.2\,\text{mM} à l’extérieur
Environ 1–2 mM1\text{–}2\,\text{mM} dans le cytosol contre 0.1–0.2 μM0.1\text{–}0.2\,\mu\text{M} à l’extérieur
Environ 0.1–0.2 μM0.1\text{–}0.2\,\mu\text{M} dans le cytosol contre 1–2 mM1\text{–}2\,\text{mM} à l’extérieur

Environ $$0.1\text{–}0.2\,\mu\text{M}$$ dans le cytosol contre $$1\text{–}2\,\text{mM}$$ à l’extérieur

Explication

Au repos, le calcium cytosolique est maintenu à une concentration très faible, autour de 0.1–0.2 μM0.1\text{–}0.2\,\mu\text{M}, tandis que le milieu extracellulaire en contient environ 1–2 mM1\text{–}2\,\text{mM}. Les autres propositions inversent les compartiments ou confondent les unités et les ordres de grandeur.

15. Quelle définition décrit le mieux le système endomembranaire ?

Un groupe de compartiments membranaires séparés de toute communication intracellulaire
Un réseau eucaryote de compartiments membranaires reliés par transport vésiculaire ou continuité membranaire
Un réseau de filaments cytosquelettiques assurant la circulation des organites
Un ensemble d’organites énergétiques reliés par des échanges de métabolites

Un réseau eucaryote de compartiments membranaires reliés par transport vésiculaire ou continuité membranaire

Explication

Le système endomembranaire est un réseau de compartiments membranaires qui communiquent par des vésicules ou par continuité membranaire. Les organites énergétiques comme les mitochondries ne correspondent pas à cette définition fonctionnelle.

16. Qu’est-ce qu’un pont disulfure formé lors de la maturation d’une protéine dans le réticulum endoplasmique ?

Une liaison N-glycosidique entre deux cystéines générée par l’UGGT
Une liaison S-S entre deux cystéines formée par la protéine disulfure isomérase
Une liaison S-S entre une cystéine et une lysine catalysée par la calnexine
Une liaison C-C entre deux asparagines produite par l’oligosaccharyl-transférase

Une liaison S-S entre deux cystéines formée par la protéine disulfure isomérase

Explication

Un pont disulfure relie les soufres de deux cystéines et est formé dans la lumière du réticulum endoplasmique avec l’aide de la protéine disulfure isomérase. Les autres propositions confondent cette maturation avec la glycosylation ou le contrôle du repliement.

17. Dans l’expérience pulse-chase de Palade, quelle succession décrit le trajet des protéines sécrétées ?

Appareil de Golgi, réticulum endoplasmique, lysosomes, puis membrane plasmique
Membrane plasmique, endosomes, appareil de Golgi, puis réticulum endoplasmique
Réticulum endoplasmique, appareil de Golgi, grains de condensation, puis grains zymogènes ou milieu extracellulaire
Réticulum endoplasmique, mitochondries, appareil de Golgi, puis grains zymogènes

Réticulum endoplasmique, appareil de Golgi, grains de condensation, puis grains zymogènes ou milieu extracellulaire

Explication

Palade a montré que les protéines sécrétées progressent du réticulum endoplasmique vers le Golgi, puis vers les grains de condensation et les grains zymogènes ou le milieu extracellulaire. Les mitochondries et le trajet débutant à la membrane plasmique ne correspondent pas à cette séquence.

18. Que se passe-t-il lorsqu’une glycoprotéine reste mal repliée après son passage dans le cycle calnexine-calréticuline ?

La calnexine la dégrade dans la lumière du réticulum endoplasmique
L’UGGT la reglucosyle et la renvoie dans le cycle de repliement
L’ERAD la sécrète directement vers l’espace extracellulaire
La protéine disulfure isomérase la rétro-transloque vers le cytosol

L’UGGT la reglucosyle et la renvoie dans le cycle de repliement

Explication

L’UGGT ajoute à nouveau un glucose aux glycoprotéines mal repliées, ce qui permet leur reconnaissance et leur retour dans le cycle calnexine-calréticuline. L’ERAD intervient dans une voie distincte de dégradation des protéines qui ne peuvent pas être correctement repliées.

19. Comment la réponse UPR s’adapte-t-elle à un stress persistant du réticulum endoplasmique ?

Elle active la sécrétion, inhibe la dégradation et déclenche immédiatement la division cellulaire
Elle augmente l’entrée des protéines, diminue les chaperonnes et bloque l’ERAD afin de préserver la cellule
Elle stimule la traduction, empêche la rétro-translocation et maintient la survie cellulaire
Elle réduit la traduction et l’entrée des protéines, augmente les chaperonnes et l’ERAD, puis peut déclencher l’apoptose

Elle réduit la traduction et l’entrée des protéines, augmente les chaperonnes et l’ERAD, puis peut déclencher l’apoptose

Explication

Les trois branches de l’UPR, IRE1, PERK et ATF6, diminuent la charge protéique du réticulum et renforcent les chaperonnes ainsi que l’ERAD. Si le stress persiste malgré ces adaptations, elles peuvent conduire à l’apoptose.

20. Quelle fonction métabolique caractérise principalement le réticulum endoplasmique lisse (REL) ?

La production de ribosomes et l’assemblage de leurs sous-unités
La dégradation des protéines mal repliées dans le cytosol
La synthèse de phosphoglycérides, de céramides et de cholestérol
La synthèse et le repliement des protéines destinées à la sécrétion

La synthèse de phosphoglycérides, de céramides et de cholestérol

Explication

Le REL synthétise plusieurs lipides membranaires, notamment les phosphoglycérides, les céramides et le cholestérol, principalement sur le côté cytosolique de sa membrane. La synthèse des protéines destinées à la sécrétion relève plutôt du REG associé aux ribosomes.

21. Quelle caractéristique structurale définit le réticulum endoplasmique ?

Un ensemble de vésicules sphériques séparées du noyau et reliées par des pores
Un réseau de filaments protéiques entourant le noyau sans compartiment luminal
Un réseau de citernes aplaties et de tubules dont la lumière est continue avec l’espace périnucléaire
Un empilement de saccules isolés dont la lumière communique avec l’espace extracellulaire

Un réseau de citernes aplaties et de tubules dont la lumière est continue avec l’espace périnucléaire

Explication

Le réticulum endoplasmique forme un réseau de citernes et de tubules, et sa lumière est en continuité avec l’espace périnucléaire. L’appareil de Golgi, par exemple, est constitué de saccules empilés qui ne possèdent pas cette continuité nucléaire.

22. Quelle association compare correctement le REG et le REL ?

Le REG porte des ribosomes et produit des protéines, tandis que le REL participe notamment à la synthèse lipidique et à la détoxification
Le REG et le REL portent des ribosomes, mais le REG est spécialisé dans les lipides et le REL dans les protéines
Le REG est dépourvu de ribosomes et produit des lipides, tandis que le REL synthétise les protéines sécrétées
Le REG assure l’homéostasie calcique, tandis que le REL porte des ribosomes pour fabriquer les protéines membranaires

Le REG porte des ribosomes et produit des protéines, tandis que le REL participe notamment à la synthèse lipidique et à la détoxification

Explication

Le REG porte des ribosomes et synthétise les protéines sécrétées ou membranaires, alors que le REL intervient notamment dans la synthèse lipidique, la détoxification et l’homéostasie calcique. L’absence de ribosomes est une caractéristique du REL, pas du REG.

23. Quel itinéraire suit une protéine correctement repliée qui quitte le réticulum endoplasmique ?

Elle sort dans une vésicule COPI puis gagne directement le noyau
Elle sort dans une vésicule COPII puis gagne l’appareil de Golgi
Elle reste dans le réticulum puis rejoint le lysosome par diffusion
Elle sort sans vésicule puis traverse la membrane plasmique par transport direct

Elle sort dans une vésicule COPII puis gagne l’appareil de Golgi

Explication

Les protéines correctement repliées quittent le RE dans des vésicules recouvertes de COPII et sont dirigées vers l’appareil de Golgi. COPI est principalement associé au transport de retour vers le RE, et non à la sortie initiale vers le Golgi.

24. Comment les cytochromes P450 du réticulum endoplasmique facilitent-ils l’élimination de certaines molécules ?

Ils les réduisent puis les stockent dans la lumière du réticulum
Ils les hydrolysent puis les transforment en protéines solubles
Ils les phosphorylent puis les incorporent dans la membrane du réticulum
Ils les hydroxylent puis les conjuguent afin d’augmenter leur hydrosolubilité

Ils les hydroxylent puis les conjuguent afin d’augmenter leur hydrosolubilité

Explication

Les cytochromes P450 hydroxylent d’abord les molécules en phase 1, puis une conjugaison glucuronyl ou sulfonyl intervient en phase 2, ce qui accroît leur hydrosolubilité et leur élimination. La phosphorylation et l’incorporation membranaire ne décrivent pas cette voie de détoxification.

25. Lequel de ces ensembles contient exclusivement des structures appartenant au système endomembranaire ?

Centrosome, appareil de Golgi, mitochondries et vésicules de transport
Réticulum endoplasmique, appareil de Golgi, endosomes et lysosomes
Mitochondries, péroxysomes, endosomes et lysosomes
Ribosomes, mitochondries, enveloppe nucléaire et péroxysomes

Réticulum endoplasmique, appareil de Golgi, endosomes et lysosomes

Explication

Le système endomembranaire comprend notamment le réticulum endoplasmique, le Golgi, les endosomes et les lysosomes. Les mitochondries et les péroxysomes en sont exclus, même lorsqu’ils côtoient ces compartiments dans la cellule.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 56 flashcards sur RE et adressage des protéines.

Qu'est-ce que le système endomembranaire ?

Un réseau eucaryote de compartiments membranaires communicants.

Quels organites composent le système endomembranaire ?

Le réticulum endoplasmique, Golgi, endosomes, lysosomes, vésicules de transport et enveloppe nucléaire.

Quelle est la direction de la voie antérograde dans le système endomembranaire ?

Du réticulum endoplasmique vers le milieu extracellulaire via le Golgi.

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