QCM : Régulation de l’expression génique (53 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle propriété définit un ribozyme ?

C’est un ARN qui sert d’adaptateur entre un codon et un acide aminé.
C’est une protéine qui catalyse la synthèse d’un ARN.
C’est une molécule d’ARN qui exerce une fonction catalytique.
C’est une séquence d’ADN qui régule l’expression d’un gène.

C’est une molécule d’ARN qui exerce une fonction catalytique.

Explication

Un ribozyme est un ARN capable de jouer le rôle d’une enzyme en catalysant une réaction. La confusion plausible consiste à croire qu’un catalyseur doit être une protéine, alors qu’un ribozyme est constitué d’ARN.

2. Quelle association décrit correctement les proportions et les fonctions des principaux types d’ARN cellulaires ?

Les ARNm codent les protéines et représentent 2 %, les ARNr représentent 16 % et participent aux ribosomes, et les ARNt représentent 82 % et servent d’adaptateurs.
Les ARNm codent les protéines et représentent 2 %, les ARNr représentent 82 % et participent aux ribosomes, et les ARNt représentent 16 % et servent d’adaptateurs.
Les ARNm codent les protéines et représentent 82 %, les ARNr représentent 2 % et participent aux ribosomes, et les ARNt représentent 16 % et servent d’adaptateurs.
Les ARNm codent les protéines et représentent 16 %, les ARNr représentent 82 % et servent d’adaptateurs, et les ARNt représentent 2 % et participent aux ribosomes.

Les ARNm codent les protéines et représentent 2 %, les ARNr représentent 82 % et participent aux ribosomes, et les ARNt représentent 16 % et servent d’adaptateurs.

Explication

Les ARNm représentent 2 % des ARN, les ARNr 82 % et les ARNt 16 %, avec respectivement des fonctions de codage, de participation aux ribosomes et d’adaptation entre ARNm et acides aminés. Une inversion plausible attribue aux ARNt la proportion majoritaire des ARNr et leur rôle ribosomal.

3. Pour un gène qui produit un ARN fonctionnel plutôt qu’un polypeptide, quel est le produit fonctionnel final de son expression ?

L’ARN produit par la transcription.
Le polypeptide traduit à partir de l’ARN.
Le ribosome qui assemble les acides aminés.
L’ADN matrice qui a servi à la transcription.

L’ARN produit par la transcription.

Explication

Pour un gène d’ARN, l’ARN lui-même constitue le produit fonctionnel final de l’expression. Le polypeptide est le produit final d’un gène codant une protéine, et non d’un gène dont le produit fonctionnel est un ARN.

4. Quelles informations un Northern blot permet-il d’obtenir sur un transcrit ?

Sa taille et son abondance relativement à une référence.
Sa séquence complète et le nombre de protéines qu’il code.
Son activité catalytique et sa localisation dans le ribosome.
Le nombre de cycles d’amplification et sa température de fusion.

Sa taille et son abondance relativement à une référence.

Explication

Le Northern blot renseigne sur la taille du ou des transcrits et sur leur abondance par rapport à une référence. La séquence complète peut sembler une mesure proche, mais ce n’est pas l’information fournie par cette méthode telle qu’elle est décrite ici.

5. Lors de la synthèse d’ADNc à partir d’un ARNm polyadénylé, quelle suite d’étapes produit un ADN double brin ?

Une ADN polymérase forme le premier brin, l’ARN est conservé, puis une transcriptase inverse synthétise le second brin.
La transcription inverse forme les deux brins simultanément, puis une RNase H élimine l’ADN obtenu.
La ligase forme le premier brin, la soude synthétise le second, puis l’ARN polymérase élimine l’ARN.
La transcription inverse forme le premier brin, l’ARN est éliminé, puis une ADN polymérase synthétise le second brin.

La transcription inverse forme le premier brin, l’ARN est éliminé, puis une ADN polymérase synthétise le second brin.

Explication

La transcription inverse copie d’abord l’ARNm en un premier brin d’ADN, puis l’ARN est éliminé par la RNase H ou la soude avant la synthèse du second brin par une ADN polymérase. Une inversion des rôles des polymérases confond la copie initiale de l’ARN avec la synthèse du second brin.

6. Une banque construite à partir des ARN d’un tissu à un moment précis diffère d’une banque génomique parce qu’elle représente quoi ?

Les protéines produites par tous les types cellulaires de l’organisme.
Les ARN exprimés dans ce type cellulaire à ce moment donné.
L’ensemble du génome de l’organisme, indépendamment du tissu.
Les seules séquences d’ADN présentes dans les chromosomes actifs.

Les ARN exprimés dans ce type cellulaire à ce moment donné.

Explication

Une banque d’ADNc reflète les ARN exprimés dans un type cellulaire et à un moment donné. Une banque génomique, contrairement à cette banque dépendante du contexte cellulaire, représente le génome de l’organisme.

7. En qRT-PCR, un échantillon possède davantage de copies initiales de la cible qu’un autre; quelle différence attend-on pour son cycle seuil Ct ?

Son Ct devrait rester identique, car il mesure la taille du transcrit.
Son Ct devrait être plus élevé, car davantage de cycles sont nécessaires pour détecter le produit.
Son Ct devrait être plus faible, car le seuil est atteint après moins de cycles.
Son Ct devrait varier selon le nombre de pics de la courbe de fusion.

Son Ct devrait être plus faible, car le seuil est atteint après moins de cycles.

Explication

Le Ct est inversement proportionnel au logarithme décimal du nombre initial de copies : davantage de copies initiales conduisent donc à un Ct plus faible. Un Ct plus élevé correspondrait plutôt à une quantité initiale plus faible, et non plus forte.

8. Que désigne la transcription en biologie moléculaire ?

La maturation d’une protéine à partir d’une séquence d’acides aminés.
La traduction de l’information d’un ARN en une chaîne polypeptidique.
La réplication de l’information génétique en deux molécules d’ADN.
La copie de l’information génétique de l’ADN en un brin d’ARN.

La copie de l’information génétique de l’ADN en un brin d’ARN.

Explication

La transcription consiste à copier l’information génétique de l’ADN dans un brin d’ARN. La traduction est une étape distincte qui utilise l’information d’un ARN pour produire un polypeptide.

9. Deux gènes voisins sont transcrits à partir de brins opposés de la même molécule d’ADN; comment faut-il interpréter cette situation ?

Le brin codant d’un gène devient nécessairement le brin matrice de son voisin.
Les deux brins servent simultanément de matrices pour chacun des deux gènes.
Chaque gène possède son propre brin matrice, qui peut différer de celui du gène voisin.
Un seul brin de l’ADN peut servir de matrice pour tous les gènes de la molécule.

Chaque gène possède son propre brin matrice, qui peut différer de celui du gène voisin.

Explication

Pour un gène donné, un seul brin sert de matrice, mais le brin choisi peut varier d’un gène à son voisin. L’idée qu’un même brin doit être la matrice de tous les gènes confond la règle applicable à un gène avec l’organisation de gènes différents.

10. Comment la séquence d’un ARN transcrit se compare-t-elle à celle des deux brins d’ADN ?

Elle est complémentaire des deux brins d’ADN et contient de la thymine à la place de l’uracile.
Elle correspond au brin codant et au brin matrice, avec la thymine remplacée par la cytosine.
Elle est complémentaire du brin matrice et correspond au brin codant, avec l’uracile à la place de la thymine.
Elle correspond au brin matrice et est complémentaire du brin codant, avec l’uracile à la place de la thymine.

Elle est complémentaire du brin matrice et correspond au brin codant, avec l’uracile à la place de la thymine.

Explication

L’ARN est complémentaire du brin matrice et possède la même séquence que le brin codant, à la substitution près de l’uracile à la thymine. Une confusion fréquente consiste à inverser le rapport de complémentarité entre l’ARN et le brin matrice.

11. Quelle distinction permet de différencier les éléments cis-régulateurs des éléments trans-régulateurs ?

Les éléments cis sont des séquences d’ADN, tandis que les éléments trans sont des produits de gènes qui reconnaissent ces séquences.
Les éléments cis sont des séquences d’ARN, tandis que les éléments trans sont des protéines qui les traduisent.
Les éléments cis sont des ARN produits par la transcription, tandis que les éléments trans sont des régions codantes de l’ADN.
Les éléments cis sont des protéines diffusibles, tandis que les éléments trans sont des séquences d’ADN reconnues par elles.

Les éléments cis sont des séquences d’ADN, tandis que les éléments trans sont des produits de gènes qui reconnaissent ces séquences.

Explication

Les éléments cis-régulateurs sont des séquences d’ADN, alors que les éléments trans-régulateurs sont des produits de gènes, notamment des ARN ou des protéines, qui reconnaissent ces séquences. L’inversion des catégories est plausible, mais attribue à cis les molécules diffusibles et à trans les séquences d’ADN.

12. Quelle caractéristique décrit le promoteur d’un gène transcrit par l’ARN polymérase II ?

C’est une région d’ADN transcrite, en aval, qui détermine la terminaison de la polymérase.
C’est une région d’ADN non transcrite, en aval, qui déclenche l’excision des introns.
C’est une région d’ADN non transcrite, en amont, qui permet le recrutement de la polymérase.
C’est une région d’ARN située en amont, qui sert de matrice au recrutement de la polymérase.

C’est une région d’ADN non transcrite, en amont, qui permet le recrutement de la polymérase.

Explication

Le promoteur est une région d’ADN non transcrite située en amont de la région transcrite, et sa séquence contribue au recrutement de l’ARN polymérase. Une région en aval impliquée dans la terminaison ne correspond pas à cette définition.

13. Quels facteurs généraux s’assemblent sur les promoteurs utilisés par l’ARN polymérase II ?

UBF, SL-1, TFIIA, TFIID, TFIIF et TFIIH.
TFIIA, TFIIB, TFIID, TFIIJ, TFIIK et TFIIH.
TFIIA, TFIIB, TFIID, TFIIF, U1 et U2.
TFIIA, TFIIB, TFIID, TFIIF, TFIIE et TFIIH.

TFIIA, TFIIB, TFIID, TFIIF, TFIIE et TFIIH.

Explication

Les facteurs généraux associés aux promoteurs de la polymérase II comprennent TFIIA, TFIIB, TFIID, TFIIF, TFIIE et TFIIH. UBF et SL-1 sont liés à l’initiation par la polymérase I, et U1 et U2 participent à l’épissage.

14. Quelle suite d’événements décrit l’initiation de la transcription par l’ARN polymérase II ?

TFIIH se lie d’abord à la boîte TATA, la polymérase est phosphorylée, puis TBP assemble le complexe après le début de l’élongation.
Le complexe de préinitiation s’assemble après l’ouverture de l’ADN par TBP, puis la polymérase synthétise une dizaine de nucléotides avant sa phosphorylation.
TBP se lie à la boîte TATA, le complexe de préinitiation s’assemble, TFIIH ouvre l’ADN, puis la polymérase synthétise une dizaine de nucléotides avant sa phosphorylation et l’élongation.
TBP se lie à la boîte TATA, la polymérase commence l’élongation, puis TFIIH assemble le complexe de préinitiation et ouvre l’ADN.

TBP se lie à la boîte TATA, le complexe de préinitiation s’assemble, TFIIH ouvre l’ADN, puis la polymérase synthétise une dizaine de nucléotides avant sa phosphorylation et l’élongation.

Explication

TBP reconnaît d’abord la boîte TATA, puis le complexe de préinitiation se forme et TFIIH ouvre partiellement l’ADN. La polymérase synthétise une dizaine de nucléotides avant que TFIIH la phosphoryle et permette son passage à l’élongation; l’élongation ne précède donc pas l’assemblage du complexe.

15. Quel est le devenir d’un intron lors de la maturation d’un pré-ARNm ?

Il est ajouté à l’extrémité 3′ lors de la polyadénylation.
Il est conservé dans l’ARNm définitif après l’épissage.
Il est excisé du transcrit primaire lors de l’épissage.
Il est transféré à l’extrémité 5′ lors de la formation de la coiffe.

Il est excisé du transcrit primaire lors de l’épissage.

Explication

Un intron est une région non codante située entre les exons et il est excisé du transcrit primaire durant l’épissage. L’idée qu’il est conservé dans l’ARNm définitif correspond au devenir des exons, et non des introns.

16. Quelle séquence reste présente dans l’ARNm définitif après l’épissage ?

Un site de branchement, qui est une séquence ajoutée après l’épissage.
Un exon, qui est une séquence de nucléotides conservée après l’épissage.
Une séquence de coiffe, qui est une région du gène conservée après l’épissage.
Un intron, qui est une séquence de nucléotides conservée après l’épissage.

Un exon, qui est une séquence de nucléotides conservée après l’épissage.

Explication

Les exons sont les séquences de nucléotides qui restent dans l’ARNm définitif après l’épissage. Les introns, contrairement à eux, sont excisés du transcrit primaire.

17. Quel enchaînement décrit correctement l’épissage du pré-ARNm ?

Le site donneur s’apparie d’abord avec U1 et le point de branchement avec U2, puis l’intron est éliminé et les exons sont ligaturés.
Le point de branchement s’apparie d’abord avec U1 et le site donneur avec U2, puis les exons sont éliminés et l’intron est ligaturé.
Le site donneur s’apparie d’abord avec U2 et le point de branchement avec U1, puis l’intron est éliminé et les exons sont ligaturés.
U1 et U2 ligaturent d’abord les extrémités de l’intron, puis les exons sont éliminés au cours de deux réactions.

Le site donneur s’apparie d’abord avec U1 et le point de branchement avec U2, puis l’intron est éliminé et les exons sont ligaturés.

Explication

Au cours de l’épissage, U1 s’apparie d’abord au site donneur et U2 au point de branchement; après deux réactions de transestérification, l’intron est éliminé et les exons sont réunis. L’association de U1 au point de branchement inverse les rôles de ces deux snRNP.

18. Quelle structure caractérise la coiffe située à l’extrémité 5′ de l’ARNm ?

Une adénosine liée par une liaison triphosphate 3′-5′.
Une 7-méthylguanosine liée par une liaison phosphodiester 3′-5′.
Une cytidine liée par une liaison triphosphate 5′-5′.
Une 7-méthylguanosine liée par une liaison triphosphate 5′-5′.

Une 7-méthylguanosine liée par une liaison triphosphate 5′-5′.

Explication

La coiffe comprend une 7-méthylguanosine attachée à l’extrémité 5′ par une liaison triphosphate 5′-5′. Une queue d’adénosines correspond plutôt à la polyadénylation, qui a lieu à l’extrémité 3′.

19. Quel ensemble d’ARNr est transcrit sous forme de précurseur par l’ARN polymérase I dans le nucléole ?

Les ARNr 5S, 5,8S et 28S.
Les ARNr 18S, 5,8S et 28S.
Les ARNr 18S, 5,8S et 5S.
Les ARNr 18S, 5S et 28S.

Les ARNr 18S, 5,8S et 28S.

Explication

Dans le nucléole, l’ARN polymérase I transcrit le précurseur des ARNr 18S, 5,8S et 28S. L’ARNr 5S constitue le piège le plus plausible, car il est transcrit par l’ARN polymérase III.

20. Comment le complexe d’initiation de l’ARN polymérase I est-il recruté au promoteur ?

UBF se lie aux éléments UCE et CPE, recrute la polymérase I, puis celle-ci recrute SL-1.
SL-1 se lie aux éléments UCE et CPE, recrute UBF, puis le complexe UBF–SL-1 recrute la polymérase I.
UBF se lie aux éléments UCE et CPE, recrute SL-1, puis le complexe UBF–SL-1 recrute la polymérase I.
La polymérase I se lie aux éléments UCE et CPE, recrute SL-1, puis SL-1 recrute UBF.

UBF se lie aux éléments UCE et CPE, recrute SL-1, puis le complexe UBF–SL-1 recrute la polymérase I.

Explication

UBF se fixe aux éléments UCE et CPE, puis recrute le facteur SL-1; ensemble, UBF et SL-1 recrutent l’ARN polymérase I. Le renversement de l’ordre où SL-1 se lierait avant UBF ne décrit pas cette séquence.

21. Quel groupe comprend des ARN transcrits par l’ARN polymérase III ?

Les ARNt, les ARNr 18S et 28S, et le snRNA U6.
Les ARNr 18S, 5,8S et 28S, et le snRNA U6.
Les ARNt, l’ARNr 5S et le snRNA U6.
Les ARNt, l’ARNr 5,8S et le snRNA U6.

Les ARNt, l’ARNr 5S et le snRNA U6.

Explication

L’ARN polymérase III transcrit notamment les ARNt, l’ARNr 5S et le snRNA U6. Les ARNr 18S, 5,8S et 28S sont plutôt transcrits sous forme de précurseur par l’ARN polymérase I.

22. Quelle distinction fonctionnelle oppose les enhancers aux silencers dans la régulation transcriptionnelle ?

Les enhancers stimulent l’expression, tandis que les silencers sont associés à sa répression.
Les enhancers recrutent l’ARN polymérase, tandis que les silencers reconnaissent les séquences codantes.
Les enhancers répriment l’expression, tandis que les silencers favorisent son activation.
Les enhancers déplacent les nucléosomes, tandis que les silencers acétylent les histones.

Les enhancers stimulent l’expression, tandis que les silencers sont associés à sa répression.

Explication

Les enhancers sont des éléments cis-activateurs distaux, alors que les silencers sont associés à la répression de l’expression. Inverser leurs effets constitue la confusion la plus plausible, mais attribue à chacun le rôle de l’autre.

23. Comment les complexes de remodelage de la chromatine, comme SWI/SNF, modifient-ils la structure nucléosomale ?

Ils utilisent une activité ATPase pour modifier les nucléosomes et les déplacer sur l’ADN.
Ils utilisent une activité kinase pour ajouter des groupements phosphate aux nucléosomes.
Ils utilisent une activité méthyltransférase pour déplacer les histones le long de l’ADN.
Ils utilisent une activité ligase pour relier les nucléosomes aux facteurs de transcription.

Ils utilisent une activité ATPase pour modifier les nucléosomes et les déplacer sur l’ADN.

Explication

Les complexes de remodelage utilisent l’énergie fournie par leur activité ATPase pour modifier la structure nucléosomale et déplacer les nucléosomes sur l’ADN. L’ajout de groupements phosphate relève d’une activité kinase et ne décrit pas ce mécanisme de remodelage.

24. Quelle réaction catalysent respectivement les HAT et les HDAC sur les histones ?

Les HAT retirent des groupements acétyle, tandis que les HDAC les ajoutent.
Les HAT ajoutent des groupements méthyle, tandis que les HDAC les retirent.
Les HAT ajoutent des groupements acétyle, tandis que les HDAC les retirent.
Les HAT retirent des groupements phosphate, tandis que les HDAC les ajoutent.

Les HAT ajoutent des groupements acétyle, tandis que les HDAC les retirent.

Explication

Les HAT acétylent les histones, alors que les HDAC les désacétylent. La proposition qui inverse ces activités est plausible, mais attribue à chaque enzyme le rôle de l’autre.

25. Quel état de la chromatine favorise l’assemblage des facteurs de transcription et de l’ARN polymérase ?

La chromatine condensée facilite leur assemblage et est associée à une transcription favorisée.
La chromatine décondensée facilite leur assemblage et est associée à une transcription favorisée.
La chromatine condensée favorise leur assemblage, même lorsque le gène reste inactif.
La chromatine décondensée empêche leur assemblage et est associée à un gène inactif.

La chromatine décondensée facilite leur assemblage et est associée à une transcription favorisée.

Explication

La chromatine décondensée rend plus favorable l’assemblage des facteurs de transcription et de l’ARN polymérase, tandis que la chromatine condensée est associée à un gène inactif. L’idée que la chromatine condensée favorise cet assemblage inverse la relation décrite.

26. Comment se forme un enhancesome sur un enhancer ?

Des histones s’y lient de façon coopérative et forment un complexe de remodelage.
Des facteurs de transcription s’y lient de façon coopérative et s’assemblent en complexe.
Des répresseurs s’y lient de façon aléatoire et forment un complexe de terminaison.
Des facteurs de transcription s’y lient de façon indépendante et sont dégradés en complexe.

Des facteurs de transcription s’y lient de façon coopérative et s’assemblent en complexe.

Explication

Un enhancesome est un complexe formé par l’assemblage coopératif de facteurs de transcription liés à un enhancer. Une liaison indépendante ne rend pas compte de cette coopération entre facteurs.

27. Quelle comparaison décrit correctement les effets des enhancers et des silencers ?

Les enhancers sont des éléments cis-activateurs distaux, tandis que les silencers sont des éléments cis-répresseurs.
Les enhancers sont des promoteurs proximaux, tandis que les silencers sont des séquences codantes distales.
Les enhancers sont des éléments cis-répresseurs distaux, tandis que les silencers sont des éléments cis-activateurs.
Les enhancers sont des éléments trans-activateurs, tandis que les silencers sont des éléments trans-répresseurs.

Les enhancers sont des éléments cis-activateurs distaux, tandis que les silencers sont des éléments cis-répresseurs.

Explication

Les enhancers activent la transcription comme éléments cis distaux, tandis que les silencers agissent comme éléments cis-répresseurs. L’inversion des effets d’activation et de répression est une confusion plausible, mais incorrecte.

28. Une cellule doit favoriser l’accès des acteurs de la transcription au promoteur. Quel effet combiné du remodelage et de l’acétylation des histones peut y contribuer ?

Ils contribuent à décondenser la chromatine et à favoriser l’assemblage des acteurs de la transcription.
Ils contribuent à dégrader le promoteur et à favoriser la terminaison de la transcription.
Ils contribuent à déplacer l’ARN polymérase et à empêcher l’accès aux facteurs de transcription.
Ils contribuent à condenser la chromatine et à limiter l’assemblage des acteurs de la transcription.

Ils contribuent à décondenser la chromatine et à favoriser l’assemblage des acteurs de la transcription.

Explication

Le remodelage de la chromatine et l’acétylation des histones contribuent à sa décondensation et facilitent l’assemblage des acteurs de la transcription sur le promoteur. La condensation qui limiterait cet assemblage correspond à l’effet opposé.

29. Quel énoncé relie correctement l’activité des HAT et des HDAC à la régulation transcriptionnelle ?

Les HAT désacétylent les histones et favorisent l’activation, tandis que les HDAC les acétylent après recrutement par un répresseur.
Les HAT acétylent les histones et favorisent l’activation, tandis que les HDAC les désacétylent après recrutement par un répresseur.
Les HAT acétylent les histones et favorisent la répression, tandis que les HDAC les désacétylent après recrutement par un activateur.
Les HAT déplacent les nucléosomes et favorisent l’activation, tandis que les HDAC les déplacent après recrutement par un répresseur.

Les HAT acétylent les histones et favorisent l’activation, tandis que les HDAC les désacétylent après recrutement par un répresseur.

Explication

Les HAT acétylent les histones, ce qui favorise l’activation transcriptionnelle, tandis que les HDAC les désacétylent après leur recrutement par un répresseur. Attribuer la désacétylation aux HAT et l’acétylation aux HDAC inverse leurs fonctions.

30. Dans une empreinte à la DNase I, que révèle une région d’ADN protégée contre la coupure enzymatique ?

Elle indique la région où une sonde d’ADN retarde sa migration en électrophorèse.
Elle indique la région où un anticorps a immunoprécipité la chromatine fragmentée.
Elle indique le site où une protéine liée à l’ADN protège sa séquence de la DNase I.
Elle indique le site où une protéine liée à l’ADN accélère la coupure par la DNase I.

Elle indique le site où une protéine liée à l’ADN protège sa séquence de la DNase I.

Explication

Une protéine liée à l’ADN protège son site de liaison contre la coupure par la DNase I, créant une région protégée appelée empreinte. Le retard de migration en électrophorèse caractérise plutôt l’EMSA.

31. Quelle approche permet d’analyser in vivo l’association d’une protéine avec l’ADN dans la chromatine par sonication et immunoprécipitation ?

La ChIP fragmente la chromatine par sonication, puis utilise un anticorps dirigé contre la protéine étudiée.
Le gène rapporteur fragmente la chromatine par sonication, puis utilise un anticorps dirigé contre le promoteur.
L’empreinte à la DNase I fragmente la chromatine par sonication, puis utilise un anticorps dirigé contre l’ADN.
L’EMSA fragmente la chromatine par sonication, puis utilise un anticorps dirigé contre la protéine étudiée.

La ChIP fragmente la chromatine par sonication, puis utilise un anticorps dirigé contre la protéine étudiée.

Explication

La ChIP étudie in vivo l’association d’une protéine avec l’ADN après fragmentation de la chromatine par sonication et immunoprécipitation avec un anticorps adapté. L’EMSA détecte plutôt une interaction par retard de migration, sans cette immunoprécipitation.

32. Quel résultat permet à l’EMSA, ou gel-shift, de détecter une interaction entre une protéine et une sonde d’acide nucléique ?

La sonde protégée par la protéine produit une région sans coupure par la DNase I.
La sonde liée à la protéine migre plus lentement en électrophorèse non dénaturante.
La sonde liée à la protéine migre plus vite en électrophorèse dénaturante.
La sonde associée à la protéine est récupérée après immunoprécipitation de la chromatine.

La sonde liée à la protéine migre plus lentement en électrophorèse non dénaturante.

Explication

L’EMSA détecte l’interaction par le retard de migration d’une sonde d’ADN ou d’ARN liée à une protéine en électrophorèse non dénaturante. La protection contre la DNase I correspond à l’empreinte, une autre méthode d’étude des interactions.

33. Comment un gène rapporteur permet-il de tester l’activité d’une séquence régulatrice ?

On associe la séquence à tester à un anticorps et à un gène rapporteur, puis on mesure la fragmentation de la chromatine après transfection.
On associe la séquence à tester à une sonde d’ARN et à une DNase I, puis on mesure le retard de migration après transfection.
On associe la séquence à tester à un promoteur basal et à un gène rapporteur, puis on mesure l’activité du rapporteur après transfection.
On associe la séquence à tester à un promoteur basal et à une histone, puis on mesure la liaison de l’ARN polymérase après sonication.

On associe la séquence à tester à un promoteur basal et à un gène rapporteur, puis on mesure l’activité du rapporteur après transfection.

Explication

Le test place la séquence régulatrice avec un promoteur basal et un gène rapporteur, puis mesure l’activité du rapporteur dans les cellules transfectées. La fragmentation suivie d’une immunoprécipitation décrit la logique de la ChIP plutôt que celle d’un gène rapporteur.

34. Quelle organisation caractérise généralement les facteurs de transcription eucaryotes ?

Des domaines de liaison à l’ARN et de réplication, parfois accompagnés d’un domaine flexible
Un domaine de sécrétion unique, parfois accompagné d’un domaine de liaison aux lipides
Un domaine catalytique unique, parfois accompagné d’un domaine de transport membranaire
Des domaines de liaison à l’ADN et d’activation, parfois accompagnés d’un domaine flexible

Des domaines de liaison à l’ADN et d’activation, parfois accompagnés d’un domaine flexible

Explication

Ces facteurs possèdent une organisation modulaire avec un domaine de liaison à l’ADN et un domaine d’activation, auxquels peut s’ajouter un domaine flexible. Un domaine de liaison à l’ARN ne remplace pas leur domaine de liaison à l’ADN.

35. Pour réguler l’expression de l’IL2, quel comportement NFAT et AP1 adoptent-ils sur leurs sites faibles ?

NFAT s’y lie seul, tandis qu’AP1 inhibe l’expression de l’IL2
Ils se fixent séparément et activent l’IL2 à des moments distincts
AP1 s’y lie seul, tandis que NFAT stabilise l’ARN de l’IL2
Ils coopèrent pour s’y lier, plutôt que de s’y fixer séparément

Ils coopèrent pour s’y lier, plutôt que de s’y fixer séparément

Explication

NFAT et AP1 coopèrent pour se lier aux sites faibles et contrôler l’expression de l’IL2. Leur liaison séparée ne correspond pas au mécanisme décrit.

36. Que se produit-il après l’activation du récepteur aux glucocorticoïdes ?

Il transloque dans le noyau et bloque la transcription des gènes cibles
Il est libéré, transloque dans le noyau et stimule la transcription
Il reste à la membrane et stimule directement la traduction
Il est dégradé dans le cytoplasme et réduit la transcription nucléaire

Il est libéré, transloque dans le noyau et stimule la transcription

Explication

L’activation entraîne la libération du récepteur, son déplacement vers le noyau et la stimulation de la transcription. Sa dégradation cytoplasmique ne décrit pas cette séquence.

37. Quelle caractéristique définit le syndrome des lymphocytes dénudés de type II ?

Une immunodéficience acquise fréquente, dominante autosomale, avec excès de HLA-II à la surface des lymphocytes
Une immunodéficience héréditaire modérée, récessive autosomale, avec absence de récepteurs de cytokines des lymphocytes
Une maladie héréditaire rare et sévère, liée à l’X, avec absence de HLA-I à la surface des lymphocytes
Une immunodéficience héréditaire rare et sévère, récessive autosomale, avec absence de HLA-II à la surface des lymphocytes

Une immunodéficience héréditaire rare et sévère, récessive autosomale, avec absence de HLA-II à la surface des lymphocytes

Explication

Ce syndrome est une immunodéficience héréditaire sévère et rare, de transmission autosomale récessive, marquée par l’absence de protéines HLA de classe II à la surface des lymphocytes. L’absence de HLA-I concerne une autre classe de molécules.

38. Chez les patients étudiés présentant un déficit en CMH-II, quels résultats ont été observés dans le locus et l’expression des gènes HLA-II ?

Aucune mutation identifiée dans le locus MHC-II et absence de transcrits des gènes HLA-II
Une mutation des gènes HLA-II et présence de protéines HLA-II intracellulaires
Une mutation du locus MHC-II et présence de transcrits HLA-II non traduits
Aucune mutation du locus MHC-II et production normale de transcrits HLA-II

Aucune mutation identifiée dans le locus MHC-II et absence de transcrits des gènes HLA-II

Explication

Les analyses n’ont révélé aucune mutation dans le locus MHC-II, mais elles ont montré l’absence de transcrits des gènes HLA de classe II. La présence de transcrits non traduits ne correspond donc pas aux résultats rapportés.

39. Quel facteur a été identifié comme muté chez les patients grâce à l’analyse par spectrométrie de masse d’une fraction RFX ?

RFX1, un facteur absent qui explique directement le défaut des gènes HLA-II
RFXANK, une protéine identifiée comme la cause du déficit dans cette analyse
RFX5, un facteur de liaison à l’ADN impliqué dans le déficit primaire en CMH-II
RFXAP, une protéine mutée identifiée comme facteur de liaison à l’ADN autonome

RFX5, un facteur de liaison à l’ADN impliqué dans le déficit primaire en CMH-II

Explication

L’analyse de la fraction RFX complétant la transcription in vitro a identifié RFX5, muté chez les patients atteints du syndrome. RFX1 est présent chez ces patients et n’est pas le facteur déficient responsable.

40. Quel résultat l’épissage alternatif peut-il produire à partir d’une même unité de transcription ?

Différents gènes, par la duplication de l’unité de transcription dans l’ADN
Différents ribosomes, par la modification des séquences codantes après traduction
Une seule protéine, par la suppression des variations de l’ARN messager
Différentes protéines, par la production de variants d’épissage d’un même gène

Différentes protéines, par la production de variants d’épissage d’un même gène

Explication

L’épissage alternatif permet de produire différentes protéines à partir d’une même unité de transcription, et les gènes humains peuvent présenter des variants d’épissage. La duplication de l’ADN n’est pas le mécanisme en jeu.

41. Quelle modification de l’ARN est catalysée par ADAR, et quel type d’ARN attire cette enzyme ?

La conversion d’une guanine en adénine, favorisée par la présence d’ARN simple brin
La conversion d’une cytosine en uracile, favorisée par la présence d’ARN double brin
La conversion d’une uracile en cytosine, favorisée par la présence d’ARN simple brin
La conversion d’une adénine en inosine, favorisée par la présence d’ARN double brin

La conversion d’une adénine en inosine, favorisée par la présence d’ARN double brin

Explication

ADAR convertit une adénine en inosine dans l’ARN, et l’ARN double brin attire cette enzyme. La conversion d’une cytosine en uracile correspond à une autre modification.

42. Lorsqu’il y a du fer, quel effet l’aconitase exerce-t-elle sur l’ARNm du récepteur de la transferrine ?

Elle se détache des éléments IRE et favorise la traduction de l’ARNm, augmentant l’entrée du fer
Elle clive les éléments IRE et stabilise le récepteur, favorisant son insertion dans la membrane
Elle se lie aux éléments IRE et stabilise l’ARNm, augmentant la production du récepteur
Elle se lie aux éléments IRE et favorise la dégradation de l’ARNm, empêchant la production du récepteur

Elle se lie aux éléments IRE et favorise la dégradation de l’ARNm, empêchant la production du récepteur

Explication

En présence de fer, l’aconitase se lie aux éléments IRE de l’ARNm et favorise sa dégradation, ce qui empêche la production du récepteur. La stabilisation de cet ARNm caractérise plutôt l’absence de fer.

43. En absence de fer, quel devenir de l’ARNm du récepteur de la transferrine favorise l’entrée du fer dans les cellules ?

Il est traduit en aconitase, ce qui permet de capter le fer dans le cytoplasme
Il reste stable et est traduit, ce qui permet de produire le récepteur
Il reste stable mais n’est pas traduit, ce qui limite la production du récepteur
Il est dégradé après liaison de l’aconitase, ce qui réduit la production du récepteur

Il reste stable et est traduit, ce qui permet de produire le récepteur

Explication

En absence de fer, l’ARNm du récepteur de la transferrine reste stable et est traduit, permettant la production du récepteur nécessaire à l’entrée du fer. Sa dégradation sous l’effet de l’aconitase caractérise la présence de fer.

44. Quelle distinction oppose les miRNA aux endo-siRNA quant à leur cible et à leur rôle ?

Les miRNA régulent des gènes endogènes, tandis que les endo-siRNA défendent le génome contre des acides nucléiques étrangers ou invasifs.
Les miRNA défendent le génome contre les séquences invasives, tandis que les endo-siRNA régulent les gènes endogènes.
Les miRNA ciblent principalement les protéines, tandis que les endo-siRNA modifient directement les acides aminés.
Les miRNA sont produits dans les cellules germinales, tandis que les endo-siRNA sont associés à l’initiation de la traduction.

Les miRNA régulent des gènes endogènes, tandis que les endo-siRNA défendent le génome contre des acides nucléiques étrangers ou invasifs.

Explication

Les miRNA régulent des gènes endogènes, alors que les endo-siRNA participent à la défense contre des acides nucléiques étrangers ou invasifs. L’inversion de ces rôles est une confusion plausible, mais elle attribue à chaque classe la fonction de l’autre.

45. Quel enchaînement décrit la maturation d’un pri-miRNA jusqu’à la répression post-transcriptionnelle d’un ARNm ?

Le microprocesseur forme un duplex dans le noyau; Argonaute l’exporte dans le cytoplasme et Dicer charge un brin pour traduire l’ARNm.
Le pri-miRNA est chargé directement dans Argonaute; Dicer l’exporte ensuite dans le cytoplasme pour cliver la protéine produite par l’ARNm.
Le microprocesseur forme un pré-miRNA, exporté dans le cytoplasme; Dicer le clive en duplex et un brin chargé dans Argonaute guide la répression de l’ARNm.
Dicer forme un pré-miRNA dans le noyau; le microprocesseur le clive dans le cytoplasme et les deux brins chargés dans Argonaute activent l’ARNm.

Le microprocesseur forme un pré-miRNA, exporté dans le cytoplasme; Dicer le clive en duplex et un brin chargé dans Argonaute guide la répression de l’ARNm.

Explication

Le microprocesseur transforme le pri-miRNA en pré-miRNA, qui est exporté puis clivé par Dicer; un brin du duplex rejoint Argonaute pour guider la répression de l’ARNm. L’option qui inverse les rôles de Dicer et du microprocesseur place leurs actions dans le mauvais ordre.

46. Quelle caractéristique générale décrit les petits ARN non codants et leur mode de ciblage ?

Ils mesurent de 40 à 60 nucléotides et s’associent à des protéines ribosomiques qui ciblent une chaîne polypeptidique.
Ils mesurent de 10 à 15 nucléotides et s’associent à des protéines Argonaute qui ciblent un codon stop.
Ils mesurent de 20 à 30 nucléotides et s’associent à des aminoacyl-ARNt synthétases qui ciblent un acide aminé.
Ils mesurent de 20 à 30 nucléotides et s’associent à des protéines Argonaute qui ciblent une molécule d’acide nucléique.

Ils mesurent de 20 à 30 nucléotides et s’associent à des protéines Argonaute qui ciblent une molécule d’acide nucléique.

Explication

Les petits ARN non codants font généralement de 20 à 30 nucléotides et s’associent à Argonaute pour cibler un acide nucléique. Les aminoacyl-ARNt synthétases ont plutôt pour rôle de charger les ARNt avec leur acide aminé correspondant.

47. Quelle combinaison de sous-unités distingue les ribosomes eucaryotes des ribosomes procaryotes ?

Les ribosomes eucaryotes sont 80S, formés de 50S et 30S; les ribosomes procaryotes sont 70S, formés de 60S et 40S.
Les ribosomes eucaryotes sont 70S, formés de 50S et 30S; les ribosomes procaryotes sont 80S, formés de 60S et 40S.
Les ribosomes eucaryotes sont 80S, formés de 60S et 40S; les ribosomes procaryotes sont 70S, formés de 50S et 30S.
Les ribosomes eucaryotes sont 90S, formés de 60S et 30S; les ribosomes procaryotes sont 70S, formés de 40S et 30S.

Les ribosomes eucaryotes sont 80S, formés de 60S et 40S; les ribosomes procaryotes sont 70S, formés de 50S et 30S.

Explication

Le ribosome eucaryote est de type 80S et associe les sous-unités 60S et 40S, contrairement au ribosome procaryote 70S, composé de 50S et 30S. L’inversion des types et des sous-unités correspond à une confusion fréquente entre les deux machineries.

48. Chez les procaryotes, comment la séquence de Shine-Dalgarno facilite-t-elle l’initiation de la traduction ?

Située de 10 à 20 nucléotides en amont d’AUG, elle est complémentaire d’une séquence de l’ARNr 16S de la sous-unité 50S.
Située de 3 à 10 nucléotides en amont d’AUG, elle est complémentaire d’une séquence de l’ARNr 23S de la sous-unité 50S.
Située de 3 à 10 nucléotides en amont d’AUG, elle est complémentaire d’une séquence de l’ARNr 16S de la sous-unité 30S.
Située de 3 à 10 nucléotides en aval d’AUG, elle est complémentaire d’une séquence de l’ARNr 16S de la sous-unité 30S.

Située de 3 à 10 nucléotides en amont d’AUG, elle est complémentaire d’une séquence de l’ARNr 16S de la sous-unité 30S.

Explication

La séquence de Shine-Dalgarno, riche en AG, se trouve de 3 à 10 nucléotides en amont d’AUG et s’apparie avec une séquence de l’ARNr 16S de la sous-unité 30S. La placer en aval du codon d’initiation inverse sa position caractéristique.

49. Quel est le rôle des aminoacyl-ARNt synthétases dans la traduction ?

Elles reconnaissent un acide aminé et les ARNt correspondants afin de charger chaque ARNt avec le bon acide aminé.
Elles reconnaissent un ARNt et un ribosome afin de déplacer l’ARNt chargé du site A vers le site P.
Elles reconnaissent un acide aminé et les codons stop correspondants afin de libérer le polypeptide en fin de traduction.
Elles reconnaissent un codon d’ARNm et les ribosomes correspondants afin de charger chaque codon avec le bon ARNt.

Elles reconnaissent un acide aminé et les ARNt correspondants afin de charger chaque ARNt avec le bon acide aminé.

Explication

Chaque aminoacyl-ARNt synthétase reconnaît un acide aminé ainsi que les ARNt qui lui correspondent, puis charge ces ARNt. Le déplacement d’un ARNt entre les sites du ribosome relève d’autres étapes de la traduction, pas de cette fonction de chargement.

50. De quoi sont principalement constitués les ribosomes ?

D’environ 40 % d’ARN et 60 % de protéines, organisés en particules ribonucléoprotéiques.
D’environ 80 % d’ARN et 20 % de glucides, organisés en particules ribonucléoprotéiques.
D’environ 60 % de protéines et 40 % de lipides, organisés en particules membranaires.
D’environ 60 % d’ARN et 40 % de protéines, organisés en particules ribonucléoprotéiques.

D’environ 60 % d’ARN et 40 % de protéines, organisés en particules ribonucléoprotéiques.

Explication

Les ribosomes sont des particules ribonucléoprotéiques composées d’environ 60 % d’ARN et 40 % de protéines. L’option qui inverse les proportions conserve les bons constituants, mais leur attribue des parts incorrectes.

51. Que se passe-t-il lorsque le ribosome rencontre un codon stop au cours de la traduction ?

L’élongation commence la libération du polypeptide, puis la terminaison ajoute les derniers acides aminés.
La terminaison déclenche la libération du polypeptide après l’initiation et l’élongation par addition d’acides aminés.
L’initiation déclenche la libération du polypeptide avant l’élongation par addition d’acides aminés.
La terminaison déclenche le chargement d’un ARNt, puis l’initiation libère le polypeptide.

La terminaison déclenche la libération du polypeptide après l’initiation et l’élongation par addition d’acides aminés.

Explication

La traduction comprend l’initiation, l’élongation par ajout d’acides aminés, puis la terminaison au codon stop, qui entraîne la libération du polypeptide. L’élongation prolonge la chaîne au lieu de la libérer.

52. Lors de l’initiation de la traduction eucaryote, quel événement dépend de l’ATP ?

La reconnaissance d’un codon stop après l’achèvement de la chaîne polypeptidique.
Le balayage de l’ARNm jusqu’à la reconnaissance d’un codon AUG.
Le chargement des ARNt par appariement avec les codons de l’ARNm.
La libération du polypeptide après l’arrivée du ribosome au codon stop.

Le balayage de l’ARNm jusqu’à la reconnaissance d’un codon AUG.

Explication

Chez les eucaryotes, l’initiation comprend le balayage de l’ARNm jusqu’à la reconnaissance d’un AUG, et ce processus nécessite de l’ATP. La reconnaissance d’un codon stop appartient à la terminaison, non au balayage d’initiation.

53. Quels triplets d’ARNm sont des codons stop ?

UAC, UAG et UGA.
UAA, UAG et UGA.
UAA, UGA et UGG.
AUG, UAA et UAG.

UAA, UAG et UGA.

Explication

Les trois codons stop sont UAA, UAG et UGA. AUG est associé à l’initiation et UGG code un acide aminé, ce qui rend ces triplets incorrects dans une liste de codons stop.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 94 flashcards sur Régulation de l’expression génique.

Qu’est-ce qu’un ribozyme ?

Une molécule d’ARN qui joue un rôle d’enzyme.

Quelle proportion des ARN cellulaires les ARNm représentent-ils ?

2 %.

Quelle proportion des ARN cellulaires les ARNr représentent-ils ?

82 %.

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Consultez la fiche de révision complète sur Régulation de l’expression génique.

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