Pourquoi les oses de la série D sont-ils rattachés au D-glycéraldéhyde ?
Parce que le OH sur leur carbone subterminal Cn-1 est identique à celui du D-glycéraldéhyde.
Que sont les énantiomères en stéréochimie ?
Ce sont des stéréoisomères images l’un de l’autre dans un miroir et non superposables.
Qu'est-ce qui différencie les épimères ?
Ils diffèrent par la configuration absolue d’un seul carbone asymétrique.
Quelle réaction forme un hémiacétal cyclique en solution à partir d’un ose ?
La fonction C=O réagit avec une fonction OH pour former un hémiacétal cyclique.
Quels types de cycles peuvent former les hémiacétals cycliques des oses ?
Ils peuvent former un cycle à six côtés appelé pyranose ou à cinq côtés appelé furanose.
Quelle différence existe entre un diholoside réducteur et non réducteur ?
Un diholoside réducteur a un OH hémiacétalique libre, le non réducteur utilise les deux fonctions hémiacétaliques.
Qu'est-ce qu'un glycosaminoglycane ?
Un polysaccharide anionique formé par répétition d’unités disaccharidiques.
Quel est le rôle majeur des glycosaminoglycanes ?
Ils constituent la matrice extracellulaire majeure.
Quelle fonction chimique possèdent les acides gras ?
Une fonction COOH.
Combien de calories fournissent les acides gras par gramme ?
9 kcal par gramme.
Que signifie la notation pour un acide gras ?
18 carbones et 1 double liaison à la position omega 9.
Quels composants forment les glycérophospholipides ?
Deux acides gras, un phosphate et un alcool.
Quel rôle joue la sphingomyéline dans les membranes ?
Elle rigidifie les membranes en présence de cholestérol.
Quelle proportion de la membrane plasmique est constituée par la sphingomyéline ?
30 % des membranes plasmiques.
Quelle charge ont les phosphatidylcholines et phosphatidyléthanolamines ?
Une charge globale neutre.
Quelle charge ont les phosphatidylsérines et phosphatidylinositols ?
Une charge globale négative.
Qu'est-ce qu'un acide aminé essentiel ?
Un acide aminé non synthétisé par l’homme.
Quels acides aminés naturels entrent dans les protéines ?
Les 21 acides aminés naturels incluent la glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, proline, sérine, thréonine, tyrosine, cystéine, glutamine, asparagine, glutamique, aspartique, phénylalanine, tryptophane, histidine, lysine et arginine.
Quelle est la masse moyenne d’un acide aminé ?
La masse moyenne est de 110 Da.
Quelle est la masse du résidu le plus léger et du plus lourd ?
La glycine pèse 57 Da et le tryptophane 186 Da.
Quelle forme des acides aminés est présente dans les protéines ?
Seule la forme L est retrouvée dans les protéines.
Que sont les formes D des acides aminés ?
Ce sont des stéréoisomères distincts des formes L.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pI d’un acide aminé ?
Le pH où l’acide aminé a une charge nette neutre sous forme zwitterionique.
Quelle formule donne le point isoélectrique pour un acide aminé à chaîne latérale non ionisable ?
Qu'est-ce que la liaison peptidique ?
Une liaison amide particulière, plane, rigide et polaire entre deux acides aminés.
Par quelle extrémité commence une chaîne polypeptidique ?
Par l'extrémité N-terminale portant une fonction amine libre.
Par quelle extrémité se termine une chaîne polypeptidique ?
Par l'extrémité C-terminale portant une fonction carboxylique libre.
Quelle configuration adopte presque toujours la liaison peptidique ?
La configuration trans, plus stable que la cis.
À partir de combien d'acides aminés parle-t-on généralement de protéine ?
Au-delà d'une cinquantaine d'acides aminés.
Comment appelle-t-on une chaîne d'acides aminés de moins de cinquante unités ?
Un polypeptide.
De quels acides aminés est composé le glutathion ?
Glutamate, cystéine et glycine.
Comment est noté le glutathion ?
Glu-Cys-Gly.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
C'est l'organisation tridimensionnelle locale et régulière d'une chaîne polypeptidique.
Quels sont les trois grands types de structures secondaires ?
L'hélice alpha, le feuillet bêta et les brins ou boucles.
Entre quels groupements se forme la liaison hydrogène dans une hélice alpha ?
Entre le CO de l'acide aminé n et le NH de l'acide aminé n+4.
Quels types de feuillets bêta existent ?
Les feuillets bêta peuvent être parallèles ou antiparallèles.
Dans les feuillets bêta, comment se dirigent les chaînes latérales de deux acides aminés adjacents ?
Elles se dirigent dans des directions opposées.
Que relient les coudes et les boucles dans une protéine ?
Ils relient les hélices alpha et les feuillets bêta.
Combien d'acides aminés comportent souvent les coudes et les boucles ?
Ils comportent souvent moins de cinq acides aminés.
Quels sites portent fréquemment les coudes et les boucles ?
Ils portent fréquemment des sites de reconnaissance ou des sites actifs.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
La conformation tridimensionnelle d'une protéine.
Qu'est-ce qu'un domaine protéique ?
Une région compacte de 30 à 500 acides aminés avec structure et fonction indépendantes.
Quel pourcentage des protéines sont multidomaines selon Ekman et al. 2005 ?
65 % des protéines sont multidomaines.
Quelles méthodes déterminent la structure tertiaire des protéines ?
Cristallographie aux rayons X, RMN et cryo-microscopie électronique.
Quelles sont les deux classifications principales des domaines structuraux ?
SCOP et CATH.
Comment est organisée la classification SCOP des domaines structuraux ?
En classe, fold, famille et superfamille.
Comment est organisée la classification CATH des domaines structuraux ?
En classe, architecture, topologie et superfamille homologue.
Qui a montré que 65 % des protéines sont multidomaines en 2005 ?
Ekman et al., 2005.
Quels motifs répétés contiennent les domaines alpha/bêta ?
Des motifs répétés bêta-alpha-bêta reliés par des hélices alpha.
Combien d'hélices alpha forme le faisceau dans la myoglobine ?
Huit hélices alpha nommées de A à H.
Quelle structure forme la myoglobine pour la liaison de l'hème ?
Une poche de liaison formée par le faisceau d'hélices alpha.
Combien de brins bêta possède la retinol binding protein ?
Huit brins bêta tors et courbes.
Quelle est la structure formée par les brins bêta dans la retinol binding protein ?
Deux feuillets bêta serrés autour du site de fixation du rétinol.
Quelle architecture présente la superoxyde dismutase ?
Une architecture en sandwich bêta.
Combien de brins bêta antiparallèles comporte la superoxyde dismutase ?
Huit brins bêta antiparallèles.
Quels atomes sont proches du site catalytique de la superoxyde dismutase ?
Les atomes de cuivre et de zinc.
Qu'est-ce qu'un tonneau bêta en protéine ?
Un feuillet bêta constitué de plusieurs brins bêta qui se referme sur lui-même.
Quelle est la structure du tonneau dans la protéine de liaison du rétinol ?
Un tonneau alterné formé de 8 brins bêta adjacents torsadés et courbes.
Combien de feuillets bêta serrés forme le tonneau de la protéine de liaison du rétinol ?
Deux feuillets bêta serrés l'un contre l'autre.
Où est lié le rétinol dans la protéine de liaison du rétinol ?
À l'intérieur du tonneau bêta.
Quelle est la nature des résidus internes dans la protéine de liaison du rétinol ?
Ils sont hydrophobes.
Comment est la gamma-cristalline en termes de domaines et motifs ?
Un monomère à deux domaines, chaque domaine contenant deux motifs à clé grecque.
Quelle structure forme la gamma-cristalline ?
Un tonneau distordu à deux feuillets bêta.
Quelle est l'architecture de la superoxyde dismutase ?
Un sandwich bêta avec un cœur hydrophobe et un site catalytique proche d'une boucle et d'une courte hélice.
Qu'est-ce qu'un domaine alpha-bêta ?
Un domaine alpha-bêta est constitué de motifs répétés bêta-alpha-bêta reliés par des hélices alpha.
Quelle organisation possède le tonneau TIM de la triose phosphate isomérase ?
Le tonneau TIM possède une organisation avec huit brins bêta parallèles.
Comment est formé le cœur du tonneau TIM ?
Le cœur est hydrophobe et formé par huit brins bêta parallèles.
À quelle activité enzymatique est associé le domaine fonctionnel du tonneau TIM ?
Il est associé à l'activité enzymatique de la pyruvate kinase.
Qu'est-ce que l'arrangement de Rossmann ?
C'est une architecture alpha-bêta ouverte en sandwich avec des feuillets bêta parallèles et des hélices alpha.
Que provoque l'inversion des motifs dans les domaines bêta-alpha-bêta ?
Elle positionne les boucles au-dessus et au-dessous du plan du feuillet bêta.
Quelle structure forme la crevasse dans les domaines bêta-alpha-bêta ?
La crevasse est créée par les boucles positionnées au-dessus et au-dessous du feuillet bêta.
Quel est le rôle de la crevasse formée dans les domaines bêta-alpha-bêta ?
Elle constitue le site de liaison des coenzymes nucléotidiques.
Qu'est-ce que la structure quaternaire en biologie moléculaire ?
L'association spécifique de plusieurs chaînes polypeptidiques par des liaisons faibles ou covalentes.
Quels types d'assemblages quaternaires existent ?
Homodimères, hétérodimères et homotrimères.
Quelle fonction la structure oligomérique permet-elle dans l'aspartate transcarbamylase ?
La régulation allostérique.
Quelle est la composition en chaînes d'une immunoglobuline ?
Deux chaînes lourdes et deux chaînes légères.
Combien de domaines comprend chaque chaîne lourde d'une immunoglobuline ?
Quatre domaines, dont trois constants et un variable.
Quelle topologie adoptent les domaines constants et variables dans une immunoglobuline ?
Une topologie en sandwich bêta.
Quelle partie de l'immunoglobuline reconnaît l'antigène ?
Les boucles hypervariables du domaine variable du Fab.
De combien de sous-unités est constitué le canal potassique ?
Quatre sous-unités formant un tétramère.
Qu'est-ce que le repliement protéique ?
C'est le processus physique par lequel une protéine adopte sa conformation native tridimensionnelle.
Selon Anfinsen, qu'impose la structure primaire pour le repliement ?
Elle conditionne essentiellement le chemin vers la structure native fonctionnelle.
Quelles interactions stabilisent l'état replié d'une protéine ?
Des liaisons hydrogène, ioniques, pi-pi, cation-pi, van der Waals et ponts disulfure.
Que provoque l'effet hydrophobe dans le repliement protéique ?
Il regroupe les résidus hydrophobes à l'intérieur et repousse l'eau à l'extérieur.
Quelle est la durée typique du repliement protéique ?
Il se déroule en une milliseconde à une microseconde selon la protéine et l'environnement.
Qu'est-ce que le paradoxe de Levinthal ?
Un repliement aléatoire prendrait 10^11 années pour atteindre la structure native.
Que décrit le modèle séquentiel et hiérarchique du repliement ?
Une nucléation suivie de la formation rapide de structures secondaires, supersecondaires et domaines.
Comment fonctionne le modèle de diffusion-collision ?
Des structures secondaires transitoires forment des intermédiaires stables qui s'assemblent en structure native.
Qu'est-ce que la dénaturation d'une protéine ?
Une modification réversible ou irréversible de la conformation native sans rupture des liaisons covalentes, sauf ponts disulfure.
Quels facteurs peuvent induire la dénaturation des protéines ?
La chaleur, pH extrêmes, rayons UV, rayons X, forte salinité, baisse d'oxygène, agents chaotropes, détergents, mutations somatiques.
Quels sont les deux mécanismes d'aide au repliement des protéines ?
Un mécanisme enzymatique dans le réticulum endoplasmique et un mécanisme protéique avec des protéines chaperons.
Quelle fonction a la protéine disulfure isomérase ?
Elle forme et réarrange les ponts disulfure.
Quel rôle joue la peptidyl-prolyl isomérase dans le repliement ?
Elle convertit les liaisons peptidiques et favorise la formation de liaisons X-Pro en cis.
Quelle fonction ont les protéines chaperons selon Horwich A., 2017 ?
Elles empêchent l'agrégation des chaînes mal repliées et favorisent leur repliement natif.
Quelles sont les principales classes de protéines de choc thermique ?
Hsp100, Hsp90, Hsp70, Hsp60, Hsp40 et petites Hsp, classées par poids moléculaire décroissant.
Comment se replient les chaînes polypeptidiques chez les bactéries ?
70 % rapidement sans aide, 20 % avec DnaJ et DnaK, 10 % transférées aux chaperonines GroEL et GroES.
Teste tes connaissances avec un QCM de 37 questions sur Repliement et dégradation des protéines.
1. Concernant les oses et les stéréoisomères glucidiques, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :
2. Parmi les propositions suivantes concernant les stéréoisomères des oses, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Repliement et dégradation des protéines.
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