Quelles fonctions porte le carbone α d'un acide alpha-aminé ?
Une fonction amine, une fonction acide carboxylique, un hydrogène et une chaîne latérale R.
Quel acide aminé a un carbone α non asymétrique ?
La glycine.
Quels acides aminés possèdent deux carbones asymétriques ?
L'isoleucine et la thréonine.
Quelle fonction amine possède la plupart des acides aminés ?
Une fonction amine primaire.
Quelle fonction amine possède la proline ?
Une fonction amine secondaire.
Que signifie l'amphoterie chez un acide aminé ?
Qu'il possède à la fois les propriétés d'un acide et d'une base.
Quelle différence de solubilité existe entre acides aminés hydrophiles et hydrophobes ?
Les acides aminés hydrophiles sont solubles dans l’eau, les hydrophobes ne le sont pas.
Où se place la fonction amine en représentation de Fischer pour la forme D ?
La fonction amine est à droite du carbone asymétrique.
Où se place la fonction amine en représentation de Fischer pour la forme L ?
La fonction amine est à gauche du carbone asymétrique.
À quelle série appartiennent les acides aminés constitutifs des protéines ?
Ils appartiennent à la série L.
Quelle est la propriété d’absorption des acides aminés aux ultraviolets ?
Ils absorbent fortement les ultraviolets à des longueurs d’onde inférieures à 230 nm.
Quels acides aminés aromatiques absorbent à 280 nm ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
Combien d'acides aminés protéiques composent les protéines ?
Il existe 20 acides aminés protéiques.
Quel rôle ont la citrulline et l’ornithine ?
Ils interviennent seulement dans le métabolisme.
Quels acides aminés sont indispensables et apportés par l’alimentation ?
Leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine, isoleucine.
Pourquoi l’arginine et l’histidine sont-elles semi-indispensables ?
Parce que leur synthèse par l’organisme est insuffisante.
Citez trois acides aminés non indispensables.
Glycine, alanine, sérine.
Quels acides aminés sont aliphatiques ?
La glycine, l’alanine, la valine, la leucine et l’isoleucine.
Quel acide aminé aliphatiques possède un deuxième carbone asymétrique ?
L’isoleucine.
Quels acides aminés sont hydroxylés ?
La sérine et la thréonine.
Quelle fonction alcool possède la sérine ?
Une fonction alcool primaire.
Quelle particularité possède la thréonine ?
Elle a un alcool secondaire et un deuxième carbone asymétrique.
Quels acides aminés sont soufrés ?
La cystéine et la méthionine.
Quel groupement possède la cystéine ?
Un groupement thiol.
Quel groupement possède la méthionine ?
Un groupement thioéther.
Quels acides aminés sont hydrophobes ?
Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Pro et Met sont hydrophobes.
Quels acides aminés sont hydrophiles ?
Ser, Thr, Tyr, Asn, Gln, Lys, Arg, His, Asp, Glu et Cys sont hydrophiles.
Que forme l'oxydation du groupement thiol de deux cystéines ?
Une cystine contenant un pont disulfure covalent.
Quel rôle joue le pont disulfure dans les protéines ?
Il contribue au repliement et à la structure tridimensionnelle des protéines.
Quels acides aminés peuvent être phosphorylés ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine peuvent être phosphorylées.
Quelles fonctions sont concernées par la phosphorylation ?
Les fonctions alcool des acides aminés concernés.
Quelles sont les deux formes de glycosylation ?
N-glycosylation de l’asparagine et O-glycosylation de la sérine et de la thréonine.
Que deviennent les protéines alimentaires après un repas ?
Elles sont hydrolysées dans l’estomac et le duodénum.
Où sont absorbés les acides aminés issus des protéines alimentaires ?
Dans l’intestin grêle.
Par quel vaisseau les acides aminés rejoignent-ils le foie ?
Par la veine porte.
Que peuvent produire les acides aminés au niveau du foie ?
Ils peuvent produire de l’énergie.
Quelle autre fonction des acides aminés au foie existe en dehors de la production d’énergie ?
Ils peuvent être libérés dans la circulation générale.
À quoi servent les acides aminés au foie en plus de la production d’énergie et de la libération ?
À la synthèse protéique hépatique.
Quelles protéines sont hydrolysées en période de jeûne ?
Les protéines endogènes, principalement musculaires.
Par quels systèmes les protéines musculaires sont-elles hydrolysées en jeûne ?
Par les lysosomes ou le système ubiquitine-protéasome.
Qu'est-ce que la transamination ?
Le transfert réversible de la fonction α-aminée d’un acide aminé sur un acide α-cétonique.
Quels acides aminés ne subissent pas de transamination ?
La lysine, la thréonine et la proline.
Quelles enzymes nécessitent le phosphate de pyridoxal comme cofacteur ?
Les transaminases ou amino-transférases.
Quel cofacteur dérivé de la vitamine B6 est nécessaire aux transaminases ?
Le phosphate de pyridoxal.
Que forme l'ALAT en transférant la fonction amine au pyruvate ?
De l’alanine et un acide α-cétonique.
Que forme la glutamate-α-cétoglutarate transaminase en transférant la fonction amine à l’α-cétoglutarate ?
Du glutamate et un acide α-cétonique.
Quelle réaction catalyse l'ASAT ?
Le transfert de la fonction amine du glutamate à l’oxaloacétate.
Quels produits forme l'ASAT ?
De l’aspartate et de l’α-cétoglutarate.
Teste tes connaissances avec un QCM de 21 questions sur Acides aminés.
1. Concernant la structure commune des acides aminés :
2. Parmi les propositions suivantes concernant la structure des acides aminés, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Acides aminés.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards