Fiche de révision : Acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Structure commune des acides aminés
2. Propriétés physiques et optiques
3. Origine et besoins alimentaires
4. Classification chimique des acides aminés
5. Polarité et modifications post-traductionnelles
6. Apport et devenir métabolique
7. Transamination et transaminases

📖 1. Structure commune des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide alpha-aminé : Molécule possédant un carbone α portant une fonction amine, une fonction acide carboxylique, un hydrogène et une chaîne latérale R variable.
• Amphoterie : Propriété d’un acide aminé qui possède simultanément les propriétés d’un acide et d’une base.

📝 Points essentiels

📌 La glycine est le seul acide aminé dont le carbone α n’est pas asymétrique, tandis que l’isoleucine et la thréonine possèdent deux carbones asymétriques.

📌 La plupart des acides aminés possèdent une fonction amine primaire, tandis que la proline possède une fonction amine secondaire.

💡 Astuce mémo

Glycine ≠ autres pour l’asymétrie ; proline ≠ autres pour l’amine

📖 2. Propriétés physiques et optiques

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés hydrophiles ou polaires sont solubles dans l’eau, tandis que les acides aminés hydrophobes ou apolaires ne le sont pas.

📌 En représentation de Fischer, la fonction amine est à droite du carbone asymétrique dans la forme D et à gauche dans la forme L.

• Les acides aminés constitutifs des protéines appartiennent à la série L.

• La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane sont des acides aminés aromatiques dont le maximum d’absorption est à 280 nm.

Compléments

• Tous les acides aminés absorbent fortement les ultraviolets à des longueurs d’onde inférieures à 230 nm.

💡 Astuce mémo

D à droite, L à gauche ; les protéines sont de série L

📖 3. Origine et besoins alimentaires

★ À maîtriser

• Il existe 20 acides aminés protéiques ou protéinogènes entrant dans la composition des protéines, tandis que la citrulline et l’ornithine sont des acides aminés non protéiques intervenant seulement dans le métabolisme.

• Les acides aminés indispensables sont:

  • Leucine
  • Thréonine
  • Lysine
  • Tryptophane
  • Phénylalanine
  • Valine
  • Méthionine
  • Isoleucine

• Les acides aminés semi-indispensables sont l’arginine et l’histidine, car leur synthèse par l’organisme est insuffisante.

Compléments

• Les acides aminés non indispensables sont:
  • Glycine
  • Alanine
  • Sérine
  • Cystéine
  • Aspartate
  • Glutamate
  • Asparagine
  • Glutamine
  • Tyrosine
  • Proline

💡 Astuce mémo

LE TRÈS LYRIQUE TRYSTAN FAIT VACHEMENT MÉDITER ISEULT

📖 4. Classification chimique des acides aminés

★ À maîtriser

• Les acides aminés aliphatiques sont:

  • Glycine
  • Alanine
  • Valine
  • Leucine
  • Isoleucine

• Les acides aminés hydroxylés sont la sérine, à fonction alcool primaire, et la thréonine, à fonction alcool secondaire et possédant un deuxième carbone asymétrique.

• Les acides aminés soufrés sont la cystéine, qui possède un groupement thiol, et la méthionine, qui possède un groupement thioéther.

• Les acides aminés basiques sont la lysine, l’arginine et l’histidine, qui possèdent respectivement un, trois et deux azotes supplémentaires dans leur chaîne latérale.

Compléments

• Les acides aminés carboxyliques sont l’aspartate, dont la chaîne latérale contient CH2 + COOH, et le glutamate, dont la chaîne latérale contient 2 CH2 + COOH.

📖 5. Polarité et modifications post-traductionnelles

📝 Points essentiels

• Les acides aminés hydrophobes sont:

  • Gly
  • Ala
  • Val
  • Leu
  • Ile
  • Phe
  • Trp
  • Pro
  • Met

• Les acides aminés hydrophiles sont Ser, Thr, Tyr, Asn, Gln, Lys, Arg, His, Asp, Glu et Cys.

• L’oxydation du groupement thiol de deux cystéines forme une cystine contenant un pont disulfure covalent, ce qui contribue au repliement et à la structure tridimensionnelle des protéines.

• La phosphorylation concerne les fonctions alcool de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine, tandis que la glycosylation peut être N-glycosylation de l’asparagine ou O-glycosylation de la sérine et de la thréonine.

💡 Astuce mémo

Oxydation de deux cystéines → pont disulfure et stabilisation protéique

📖 6. Apport et devenir métabolique

📝 Points essentiels

• Après un repas, les protéines alimentaires sont hydrolysées dans l’estomac et le duodénum, les acides aminés sont absorbés dans l’intestin grêle, puis rejoignent le foie par la veine porte.

• Au niveau du foie, les acides aminés peuvent produire de l’énergie, être libérés dans la circulation générale ou servir à la synthèse protéique hépatique.

• En période de jeûne, les protéines endogènes, principalement musculaires, sont hydrolysées dans les lysosomes ou par le système ubiquitine-protéasome, puis leurs acides aminés servent au métabolisme énergétique.

💡 Astuce mémo

Digestion → absorption intestinale → veine porte → foie

📖 7. Transamination et transaminases

🔑 Notions clés & Définitions

• Transamination : Transfert réversible de la fonction α-aminée d’un acide aminé sur un acide α-cétonique, avec formation d’un autre acide aminé et d’un autre acide α-cétonique.

★ À maîtriser

• Les trois acides aminés exclus de la transamination sont:

  • Lysine
  • Thréonine
  • Proline

• Les transaminases ou amino-transférases sont des enzymes ubiquitaires nécessitant le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6, comme cofacteur.

Compléments

• L’ALAT transfère la fonction amine d’un acide aminé au pyruvate, ce qui forme de l’alanine et libère l’acide α-cétonique correspondant.

• La glutamate-α-cétoglutarate transaminase transfère la fonction amine d’un acide aminé à l’α-cétoglutarate, ce qui forme du glutamate et libère l’acide α-cétonique correspondant.

• L’ASAT transfère la fonction amine du glutamate à l’oxaloacétate, ce qui forme de l’aspartate et libère de l’α-cétoglutarate.

💡 Astuce mémo

Transamination : azote recyclé ; désamination ammoniacale : azote libéré

📊 Tableaux de synthèse

Acides aminés selon leur origine