QCM : Acides aminés — 21 questions

Explication

Un acide alpha-aminé porte sur son carbone α une amine, un acide carboxylique, un hydrogène et une chaîne R variable. L’amphoterie correspond à la coexistence de propriétés acides et basiques ; la proline possède une amine secondaire et la glycine n’a pas de carbone α asymétrique.

Explication

La glycine est dépourvue d’asymétrie au niveau du carbone α, contrairement à l’isoleucine et à la thréonine, qui possèdent deux carbones asymétriques. La proline se distingue par une fonction amine secondaire et l’amphoterie associe acidité et basicité.

Explication

Les acides aminés polaires sont solubles dans l’eau, tandis que les acides aminés apolaires ne le sont pas. La forme D place l’amine à droite en Fischer, la forme L à gauche, et les protéines utilisent la série L.

Explication

En représentation de Fischer, l’amine est à droite pour la forme D et à gauche pour la forme L. Les protéines utilisent des acides aminés de série L ; la solubilité dans l’eau concerne plutôt les formes hydrophiles ou polaires.

Explication

La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane sont aromatiques et présentent un maximum d’absorption à 280 nm. Les acides aminés constitutifs des protéines appartiennent à la série L, tandis que la forme D place l’amine à droite en Fischer.

Explication

Les acides aminés absorbent fortement les ultraviolets à des longueurs d’onde inférieures à 230 nm. Les acides aminés aromatiques ont en plus un maximum d’absorption à 280 nm, et la série protéique est la série L.

Explication

Les acides aminés indispensables doivent être apportés par l’alimentation et comprennent les huit acides aminés listés. L’arginine et l’histidine sont semi-indispensables, car leur synthèse endogène est insuffisante ; les autres cités peuvent être non indispensables selon la classification donnée.

Explication

Les acides aminés aliphatiques comprennent la glycine, l’alanine, la valine, la leucine et l’isoleucine. L’isoleucine se distingue par son deuxième carbone asymétrique, absent chez la glycine et l’alanine.

Explication

La sérine possède une fonction alcool primaire, alors que la thréonine possède une fonction alcool secondaire. La thréonine possède également un deuxième carbone asymétrique, contrairement à la sérine.

Explication

La cystéine et la méthionine sont les deux acides aminés soufrés. La cystéine porte un groupement thiol, tandis que la méthionine porte un groupement thioéther.

Explication

Les acides aminés basiques sont la lysine, l’arginine et l’histidine. Leurs chaînes latérales contiennent respectivement un, trois et deux azotes supplémentaires.

Explication

Les acides aminés hydrophobes comprennent notamment la glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, la proline et la méthionine. La méthionine reste hydrophobe malgré son soufre, alors que la cystéine est hydrophile.

Explication

La sérine, la thréonine et la cystéine sont hydrophiles. La phénylalanine est hydrophobe, tandis que l’aspartate et le glutamate sont hydrophiles.

Explication

L’oxydation des groupements thiol de deux cystéines forme une cystine. Celle-ci contient un pont disulfure covalent qui contribue au repliement et à la structure tridimensionnelle des protéines.

Explication

La phosphorylation concerne les fonctions alcool de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine. La glycosylation peut être liée à l’azote de l’asparagine ou à l’oxygène de la sérine et de la thréonine.

Explication

Après un repas, les protéines sont hydrolysées dans l’estomac et le duodénum. Les acides aminés sont absorbés dans l’intestin grêle puis gagnent le foie par la veine porte.

Explication

Au niveau hépatique, les acides aminés peuvent être utilisés pour produire de l’énergie, libérés dans la circulation générale ou incorporés à des protéines hépatiques. La proposition concernant une synthèse musculaire hépatique ne correspond pas au devenir décrit.

Explication

Pendant le jeûne, les protéines endogènes, principalement musculaires, sont hydrolysées par les lysosomes ou le système ubiquitine-protéasome. Les acides aminés libérés peuvent alors contribuer au métabolisme énergétique.

Explication

La transamination correspond au transfert réversible d’une fonction α-aminée entre un acide aminé et un acide α-cétonique, avec formation de deux nouveaux composés. Elle recycle l’azote sans libération d’ammoniac ; une réaction libérant de l’ammoniac relève d’un autre mécanisme.

Explication

La lysine, la thréonine et la proline sont les trois acides aminés exclus des réactions de transamination. Les autres propositions remplacent cette liste par des acides aminés qui peuvent participer à ce mécanisme ou ajoutent une exclusion non indiquée.

Explication

Les transaminases sont des enzymes ubiquitaires et utilisent le phosphate de pyridoxal comme cofacteur. Ce cofacteur est dérivé de la vitamine B6, et non des vitamines B1 ou B12 ; les transaminases ne sont pas limitées au foie.