QCM : Communication et signalisation cellulaire — 25 questions

Questions et réponses du QCM

1. Quelle séquence décrit correctement la signalisation du TGFβ par ses récepteurs ?

Autophosphorylation de RI, liaison à Smad4, activation de RII puis migration de Smad2 vers la membrane
Liaison directe à Smad2, phosphorylation de RII, recrutement de RI puis dégradation du complexe dans le cytoplasme
Liaison à RI, phosphorylation de Smad4, activation de RII puis export du complexe hors du noyau
Liaison à RII, accrochage et phosphorylation de RI, phosphorylation de Smad2 ou Smad3, recrutement de Smad4 puis migration nucléaire

Liaison à RII, accrochage et phosphorylation de RI, phosphorylation de Smad2 ou Smad3, recrutement de Smad4 puis migration nucléaire

Explication

Le ligand se lie d’abord à RII, ce qui permet le rapprochement et la phosphorylation de RI. Smad2 ou Smad3 est ensuite phosphorylé, recrute Smad4, puis le complexe migre dans le noyau.

2. Quelle caractéristique distingue un récepteur couplé aux protéines G d’un récepteur tyrosine-kinase ?

Le récepteur couplé aux protéines G possède sept domaines transmembranaires, tandis que le récepteur tyrosine-kinase en possède généralement un seul
Les deux récepteurs sont dépourvus de domaines transmembranaires et recrutent des protéines cytosoliques
Les deux récepteurs possèdent sept domaines transmembranaires et activent directement une tyrosine-kinase
Le récepteur couplé aux protéines G possède un seul domaine transmembranaire, tandis que le récepteur tyrosine-kinase en possède sept

Le récepteur couplé aux protéines G possède sept domaines transmembranaires, tandis que le récepteur tyrosine-kinase en possède généralement un seul

Explication

Les récepteurs couplés aux protéines G appartiennent à la superfamille des serpentins et possèdent sept domaines transmembranaires. Les récepteurs tyrosine-kinase possèdent généralement un seul domaine transmembranaire.

3. Que provoque généralement l’interaction spécifique entre un ligand et son récepteur ?

La dégradation immédiate du ligand et la dissociation permanente du récepteur
Le passage direct du ligand dans le noyau sans modification du récepteur
La formation d’une liaison covalente irréversible entre le ligand et le récepteur
Un changement de conformation du récepteur, souvent accompagné de sa dimérisation

Un changement de conformation du récepteur, souvent accompagné de sa dimérisation

Explication

La liaison ligand-récepteur est spécifique et entraîne un changement de conformation du récepteur, souvent associé à une dimérisation. Elle ne correspond pas nécessairement à une liaison covalente irréversible.

4. Quelles fonctions sont principalement régulées par le TGFβ ?

La réplication de l’ADN, la synthèse de l’hémoglobine et la vision
La filtration glomérulaire, la thermorégulation et la digestion lipidique
La transmission synaptique, la contraction cardiaque et la dégradation du glycogène
Le développement, la différenciation et la production de matrice extracellulaire

Le développement, la différenciation et la production de matrice extracellulaire

Explication

Le TGFβ appartient à une grande famille de ligands polypeptidiques et régule notamment le développement, la différenciation et la production de matrice extracellulaire.

5. Quelle distinction caractérise le mieux la communication directe et la communication indirecte entre cellules ?

La communication directe utilise toujours une hormone, tandis que l’indirecte utilise toujours une protéine
La communication directe agit à distance, tandis que l’indirecte exige un contact entre cellules
La communication directe repose sur un photon, tandis que l’indirecte exclut tout signal chimique
La communication directe implique un contact, tandis que l’indirecte transmet un signal pouvant agir à distance

La communication directe implique un contact, tandis que l’indirecte transmet un signal pouvant agir à distance

Explication

La communication directe nécessite un contact entre cellules sans sécrétion de la molécule signal. La communication indirecte repose sur la transmission d’une molécule chimique, d’un signal électrochimique ou d’un photon et peut agir à distance.

6. Quel événement contribue directement à la terminaison du signal déclenché par l’EGF ?

La phosphorylation continue d’EGFR et l’accumulation des seconds messagers
La déphosphorylation d’EGFR par une phosphatase et l’internalisation du complexe dans des puits à clathrine
La libération du récepteur dans le milieu extracellulaire sans internalisation
La stimulation de RAS par une diminution de l’activité des GAP

La déphosphorylation d’EGFR par une phosphatase et l’internalisation du complexe dans des puits à clathrine

Explication

La terminaison du signal EGF implique notamment la déphosphorylation d’EGFR, l’internalisation du complexe récepteur-ligand dans des puits à clathrine et l’extinction de RAS stimulée par les GAP.

7. Quelle organisation caractérise un récepteur tyrosine-kinase ?

Une protéine dimérique avec deux domaines transmembranaires et un domaine extracellulaire tyrosine-kinase
Une protéine à sept domaines transmembranaires avec un domaine intracellulaire de liaison du ligand
Une protéine monomérique avec un domaine transmembranaire, un domaine extracellulaire de liaison du ligand et un domaine intracellulaire tyrosine-kinase
Une protéine dépourvue de domaine transmembranaire avec une activité tyrosine-kinase extracellulaire

Une protéine monomérique avec un domaine transmembranaire, un domaine extracellulaire de liaison du ligand et un domaine intracellulaire tyrosine-kinase

Explication

Un récepteur tyrosine-kinase possède un seul domaine transmembranaire, un domaine extracellulaire qui lie le ligand et un domaine intracellulaire catalytique à activité tyrosine-kinase.

8. Lequel de ces mécanismes contribue à la régulation négative d’une signalisation cellulaire ?

La stabilisation permanente des récepteurs à la membrane
La suppression du contrôle de la phosphorylation des protéines relais
La désensibilisation des récepteurs par endocytose, recyclage ou dégradation
L’augmentation indéfinie de la concentration des seconds messagers

La désensibilisation des récepteurs par endocytose, recyclage ou dégradation

Explication

La signalisation peut être réduite par la désensibilisation des récepteurs, notamment grâce à leur endocytose, leur recyclage ou leur dégradation. La dégradation des seconds messagers et la production de protéines inhibitrices sont également des mécanismes négatifs.

9. Quelle distinction caractérise les récepteurs de surface par rapport aux récepteurs cytoplasmiques ou nucléaires ?

Les récepteurs de surface et les récepteurs nucléaires transmettent tous deux les signaux uniquement dans le cytoplasme
Les récepteurs de surface entrent dans le noyau après activation, tandis que les récepteurs cytoplasmiques restent membranaires
Les récepteurs de surface détectent les signaux à la membrane, tandis que les récepteurs activés cytoplasmiques ou nucléaires gagnent le noyau
Les récepteurs de surface se fixent à l’ADN, tandis que les récepteurs nucléaires restent associés à la membrane

Les récepteurs de surface détectent les signaux à la membrane, tandis que les récepteurs activés cytoplasmiques ou nucléaires gagnent le noyau

Explication

Les récepteurs de surface détectent les signaux extracellulaires à la membrane. Après activation, les récepteurs cytoplasmiques ou nucléaires gagnent le noyau et se fixent sur des séquences cibles de l’ADN.

10. Lequel de ces groupes contient uniquement des seconds messagers intracellulaires cités ?

Ligand extracellulaire, récepteur et ADN
GDP, GTP et phosphotyrosine
Grb2, SOS et facteur de croissance
AMPc, diacylglycérol et Ca2+

AMPc, diacylglycérol et Ca2+

Explication

Les seconds messagers intracellulaires cités sont l’AMPc, le diacylglycérol et le Ca2+. Le ligand extracellulaire, par exemple, constitue un premier messager plutôt qu’un second messager.

11. Quel enchaînement décrit correctement le rôle d’une cascade de signalisation ?

Elle bloque le signal extracellulaire en empêchant toute communication entre compartiments
Elle convertit directement chaque ligand en ADN sans intervention de protéines relais
Elle transmet, amplifie et compartimente le signal grâce à plusieurs relais intracellulaires
Elle produit uniquement un signal électrique sans amplification ni organisation spatiale

Elle transmet, amplifie et compartimente le signal grâce à plusieurs relais intracellulaires

Explication

Une cascade de signalisation transmet et amplifie le signal tout en le compartimentant. Elle mobilise notamment des protéines relais, adaptatrices, d’échafaudage et des seconds messagers intracellulaires.

12. Quel est l’objectif général de la communication cellulaire dans un organisme pluricellulaire ?

Favoriser uniquement la prolifération des cellules indépendamment de leur survie
Remplacer les échanges entre cellules par une activité cellulaire autonome
Permettre aux cellules de percevoir leur environnement et d’y répondre de manière coordonnée
Empêcher les cellules de modifier leur fonctionnement en fonction de leur environnement

Permettre aux cellules de percevoir leur environnement et d’y répondre de manière coordonnée

Explication

La communication cellulaire permet aux cellules de percevoir leur environnement et d’y répondre afin de coordonner leur fonctionnement et leur devenir. Elle contribue ainsi à l’autonomie, à la survie et à la prolifération de l’organisme pluricellulaire.

13. Quelle caractéristique décrit les récepteurs couplés aux protéines G ?

Ils ne possèdent pas de domaine transmembranaire et se fixent directement à l’ADN
Ils traversent la membrane deux fois et fonctionnent uniquement comme des canaux ioniques
Ils possèdent un seul domaine transmembranaire et reconnaissent une famille de ligands très homogène
Ils possèdent sept domaines transmembranaires et sont associés à des ligands très divers

Ils possèdent sept domaines transmembranaires et sont associés à des ligands très divers

Explication

Les récepteurs couplés aux protéines G possèdent sept domaines transmembranaires. Ils forment une famille structurellement très homogène, malgré l’hétérogénéité importante de leurs ligands.

14. Quelle stratégie peut inhiber une voie de transduction en ciblant directement ses mécanismes moléculaires ?

Bloquer des interactions entre domaines par des inhibiteurs de SH2, SH3 ou PH, ou inhiber une activité enzymatique
Empêcher toute synthèse protéique afin de supprimer indistinctement toutes les voies cellulaires
Remplacer les récepteurs membranaires par des protéines dépourvues de domaines intracellulaires
Augmenter systématiquement la production de seconds messagers pour saturer la voie

Bloquer des interactions entre domaines par des inhibiteurs de SH2, SH3 ou PH, ou inhiber une activité enzymatique

Explication

L’inhibition peut viser les interactions entre domaines, notamment SH2, SH3 ou PH, la farnésyltransférase ou des activités enzymatiques au moyen d’inhibiteurs directs ou d’une régulation allostérique.

15. Quelle association entre une famille de récepteurs membranaires et son mode d’action est correcte ?

Les récepteurs couplés aux canaux ioniques activent le GTP, les récepteurs couplés aux protéines G ouvrent des canaux, et les récepteurs couplés aux enzymes fixent l’ADN
Les récepteurs couplés aux canaux ioniques modifient un flux d’ions, les récepteurs couplés aux protéines G utilisent le GTP, et les récepteurs couplés aux enzymes déclenchent une réaction catalytique
Les trois familles produisent leur signal par le même mécanisme de flux ionique à travers la membrane
Les récepteurs couplés aux canaux ioniques catalysent des phosphorylations, les récepteurs couplés aux protéines G transportent des ions, et les récepteurs couplés aux enzymes restent inactifs

Les récepteurs couplés aux canaux ioniques modifient un flux d’ions, les récepteurs couplés aux protéines G utilisent le GTP, et les récepteurs couplés aux enzymes déclenchent une réaction catalytique

Explication

Les récepteurs couplés aux canaux ioniques produisent un signal électrique par flux d’ions. Les récepteurs couplés aux protéines G activent des relais via le GTP, tandis que les récepteurs couplés aux enzymes déclenchent une cascade par activité enzymatique.

16. Pourquoi l’inhibition de l’activité GTPasique de Gαs provoque-t-elle des diarrhées dans le choléra ?

Elle empêche la liaison du ligand au récepteur et supprime toute signalisation intracellulaire
Elle augmente la dégradation de l’AMPc et favorise la réabsorption du chlore
Elle maintient Gαs active, augmente l’AMPc et inverse les transports d’eau et de chlore
Elle inactive Gαs, diminue l’AMPc et bloque la sécrétion d’eau intestinale

Elle maintient Gαs active, augmente l’AMPc et inverse les transports d’eau et de chlore

Explication

L’inhibition de l’activité GTPasique empêche l’extinction normale de Gαs, ce qui augmente l’AMPc. Les transports d’eau et de chlore sont alors inversés, entraînant des diarrhées.

17. Quelle caractéristique distingue la signalisation juxtacrine des signalisation endocrine, paracrine, autocrine et synaptique ?

Elle transmet exclusivement un signal électrochimique dans un milieu extracellulaire
Elle dépend d’un contact entre cellules et d’une molécule signal liée à la membrane
Elle libère systématiquement une molécule qui agit sur la cellule émettrice
Elle sécrète une hormone dans le courant sanguin pour atteindre des cellules éloignées

Elle dépend d’un contact entre cellules et d’une molécule signal liée à la membrane

Explication

La signalisation juxtacrine dépend du contact entre cellules et d’une molécule signal liée à la membrane. Les autres formes citées reposent sur une sécrétion dans un milieu.

18. Quelle fonction est notamment régulée par HER1 ou ErbB1 dans les cellules épithéliales ?

La synthèse d’anticorps, la phagocytose et la présentation antigénique
La contraction musculaire, la coagulation et la filtration rénale
La prolifération, la survie et la différenciation cellulaires
La production d’hémoglobine, la myélinisation et la conduction nerveuse

La prolifération, la survie et la différenciation cellulaires

Explication

HER1 ou ErbB1 agit notamment sur les cellules épithéliales et régule leur prolifération, leur survie et leur différenciation.

19. Quelle propriété permet à une molécule hydrophobe, comme un stéroïde, de traverser la bicouche lipidique ?

Sa nécessité de rester liée à la surface externe de la membrane
Son impossibilité à interagir avec les lipides membranaires
Sa compatibilité avec la nature lipidique de la bicouche
Sa structure généralement protéique et soluble dans l’eau

Sa compatibilité avec la nature lipidique de la bicouche

Explication

Les molécules hydrophobes, généralement lipidiques comme les stéroïdes, les eicosanoïdes et la vitamine D, peuvent traverser la bicouche lipidique. Les molécules hydrophiles sont généralement protéiques et ne la traversent pas aussi facilement.

20. Dans la voie des MAP kinases, quelle étape favorise directement l’activation de RAS ?

Grb2 remplace directement le GTP par du GDP sur RAS grâce à son domaine SH2
La phosphotyrosine active RAS en se fixant directement à son site catalytique
Le GEF favorise le remplacement du GDP par du GTP sur RAS
SOS hydrolyse le GTP de RAS en GDP sans intervention d’un GEF

Le GEF favorise le remplacement du GDP par du GTP sur RAS

Explication

Dans cette voie, le facteur d’échange GEF favorise le remplacement du GDP par du GTP, ce qui active RAS. En amont, Grb2 et SOS participent au recrutement de la machinerie de signalisation par leurs domaines SH2 et SH3.

21. Une cellule ajuste son fonctionnement après avoir détecté une modification de son environnement. Quelle fonction de la communication cellulaire cette situation illustre-t-elle principalement ?

Le contact obligatoire avec une cellule voisine par une molécule membranaire
La perception de l’environnement suivie d’une réponse cellulaire
La dispersion systématique d’un signal dans le courant sanguin
La traversée passive de la bicouche lipidique par toutes les molécules

La perception de l’environnement suivie d’une réponse cellulaire

Explication

La communication cellulaire permet précisément aux cellules de percevoir leur environnement et d’y répondre. Les autres propositions décrivent des mécanismes particuliers de communication, et non sa fonction générale.

22. Quelle succession décrit correctement l’activation générale d’un récepteur tyrosine-kinase après la liaison de son ligand ?

Dimérisation, autophosphorylation sur des tyrosines, recrutement puis activation de médiateurs
Activation des seconds messagers, dimérisation, phosphorylation puis liaison du ligand
Autophosphorylation, internalisation, dimérisation puis recrutement des médiateurs
Recrutement des médiateurs, dimérisation, déphosphorylation puis activation du récepteur

Dimérisation, autophosphorylation sur des tyrosines, recrutement puis activation de médiateurs

Explication

La liaison du ligand provoque d’abord la dimérisation du récepteur, puis son autophosphorylation sur des tyrosines. Des médiateurs sont ensuite recrutés et activés pour transmettre le signal.

23. Quelle propriété découle du fait que la liaison ligand-récepteur repose sur des interactions faibles non covalentes ?

Elle est réversible, mais non saturable et dépourvue de spécificité spatiale
Elle est irréversible, illimitée et indépendante de la structure spatiale
Elle est covalente, saturable et identique pour toutes les molécules de ligand
Elle est réversible, saturable et stéréospécifique

Elle est réversible, saturable et stéréospécifique

Explication

Les interactions faibles non covalentes rendent la liaison ligand-récepteur réversible. Cette liaison est également saturable et stéréospécifique.

24. Pourquoi la signalisation endocrine peut-elle produire une grande dispersion du signal dans l’organisme ?

Parce qu’elle agit uniquement sur la cellule qui a produit le signal
Parce qu’elle libère une hormone dans le courant sanguin
Parce qu’elle maintient la molécule signal liée à la membrane de la cellule émettrice
Parce qu’elle limite le signal aux cellules immédiatement voisines

Parce qu’elle libère une hormone dans le courant sanguin

Explication

La signalisation endocrine sécrète une hormone dans le courant sanguin, ce qui permet au signal de se disperser largement dans l’organisme. Une action limitée aux cellules voisines correspond plutôt à une signalisation locale.

25. Quel changement moléculaire active une protéine G hétérotrimérique ?

L’échange du GTP contre du GDP, séparant les sous-unités et activant directement le récepteur
L’échange du GDP contre du GTP, permettant aux sous-unités alpha ou bêta-gamma d’agir sur des effecteurs
La fixation d’un ligand sur la sous-unité bêta, qui bloque toute interaction avec les effecteurs
La phosphorylation de la sous-unité gamma, qui transforme le GDP en second messager

L’échange du GDP contre du GTP, permettant aux sous-unités alpha ou bêta-gamma d’agir sur des effecteurs

Explication

L’activation repose sur le remplacement du GDP par du GTP. La protéine G activée permet alors à la sous-unité alpha ou au complexe bêta-gamma d’agir sur des effecteurs.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 46 flashcards sur Communication et signalisation cellulaire.

Qu'est-ce que la communication cellulaire permet aux cellules de faire ?

Percevoir leur environnement et y répondre.

Quel est le but de la communication cellulaire dans un organisme pluricellulaire ?

Coordonner le fonctionnement et le devenir des cellules.

Qu'assure la communication cellulaire pour l'organisme pluricellulaire ?

L'autonomie, la survie et la prolifération.

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