Qu'est-ce que la myoglobine ?
Une protéine musculaire qui stocke l'O2 pour les oxydations métaboliques.
De quoi est constitué le centre actif de la myoglobine ?
D'un atome de fer hémique dans un cycle tétrapyrrolique.
Où se trouve le centre actif de la myoglobine ?
Dans la zone hydrophobe interne d'une globine.
Que forme le fer hémique avec l'O2 moléculaire ?
Une combinaison réversible.
Combien de chaînes possède la myoglobine ?
Une seule chaîne.
Combien de molécules d'O2 fixe la myoglobine ?
Une molécule d'O2.
Quelle forme de fer contient l'hème ?
Le fer ferreux Fe2+.
Quelle forme de fer contient l'hématine ?
Le fer ferrique Fe3+.
Comment le fer est-il lié dans l'hème ?
Il est lié aux quatre atomes d'azote des quatre pyrroles.
Combien de liaisons supplémentaires le fer peut-il établir hors du plan tétrapyrrolique ?
Deux liaisons perpendiculaires au plan.
Quel fer peut fixer l'oxygène ?
Le fer ferreux Fe2+.
Que coordonne le fer ferrique Fe3+ ?
L'atome d'oxygène d'une molécule d'eau.
Quelle coordination possède la désoxy-myoglobine ?
Fe2+ avec His proximale en cinquième position et sixième position vide.
Quelle molécule est en sixième position dans l'oxy-myoglobine ?
L'oxygène O2.
De quoi est formé le tétramère de l'hémoglobine humaine adulte ?
De deux chaînes α et deux chaînes β.
Combien de molécules d'O2 fixe chaque chaîne de l'hémoglobine ?
Une molécule d'O2 par chaîne.
Quelle est la masse moléculaire de l'hémoglobine humaine adulte ?
68 000.
Qu'est-ce qu'une protéine allostérique selon l'exemple de l'hémoglobine ?
Une protéine dont les sous-unités existent en équilibre entre conformations T et R.
Que provoque la fixation d'O2 sur une chaîne α de l'hémoglobine ?
Le déplacement de l'hélice F et la transition de T vers R.
Quel effet a la transition T vers R sur les autres chaînes de l'hémoglobine ?
Elle modifie les autres chaînes et permet la fixation coopérative d'O2.
Quels résidus sont conservés dans la myoglobine et dans les chaînes α et β de l'hémoglobine ?
Les résidus histidine proximale et histidine distale.
Quelle est la relation chimique de l’oxygénation de l’hémoglobine ?
Quelle affinité l’hémoglobine a-t-elle pour le CO par rapport à l’O2 ?
Elle a une affinité 20 fois supérieure pour le CO.
Quel composé stable forme l’hémoglobine avec le CO ?
La carboxyhémoglobine.
Quelle réaction chimique forme un carbamate avec un groupement aminé et le CO2 ?
Quels poisons inhibent l’oxygénation de l’hémoglobine ?
Le monoxyde de carbone, le cyanure CN− et le sulfure d’hydrogène H2S.
Qu'est-ce que la P50 en relation avec l'oxygène ?
La P50 est la pression partielle d'oxygène où 50 % des sites de fixation sont occupés.
Quelle est la P50 de la myoglobine dans les tissus ?
La P50 de la myoglobine est de 3.
Quelle est la P50 de l'hémoglobine dans les tissus ?
La P50 de l'hémoglobine est de 26.
Comment est la courbe de saturation de la myoglobine ?
La courbe de saturation de la myoglobine est hyperbolique.
Pourquoi la courbe de saturation de l'hémoglobine est-elle sigmoïde ?
Elle est sigmoïde à cause de la coopérativité.
Quelle hémoglobine a une affinité pour O2 plus élevée, fœtale ou adulte ?
L'hémoglobine fœtale a une affinité pour O2 supérieure à l'adulte.
Quels effecteurs diminuent l'affinité de l'hémoglobine pour O2 ?
Les ions H+, le CO2 et le 2,3-bisphosphoglycérate sont des effecteurs négatifs.
Quel est l'effet de l'acidification et du CO2 sur l'hémoglobine lors de l'effet Bohr ?
Ils augmentent la protonation, diminuent l'affinité pour O2 et favorisent sa libération.
Qu'est-ce que la drépanocytose ?
Une anomalie génétique de l’hémoglobine due à une mutation ponctuelle de la sous-unité β.
Quelle substitution d'acide aminé caractérise l'hémoglobine S dans la chaîne β ?
Le glutamate est remplacé par une valine en position 6.
Quel codon est remplacé dans la mutation de l'hémoglobine S ?
Le codon GAG est remplacé par le codon GTG.
Quelle conséquence a le remplacement du glutamate par une valine dans l'hémoglobine S ?
Il crée une bosse hydrophobe favorisant la polymérisation en fibres.
Quelles sont les trois notions enzymatiques introduites dans ce cours ?
Les définitions, la régulation des enzymes et le site actif.
Teste tes connaissances avec un QCM de 20 questions sur Myoglobine et hémoglobine.
1. Quelle est la fonction principale de la myoglobine dans le muscle ?
2. Quel élément constitue le centre actif de la myoglobine ?
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