QCM : Myoglobine et hémoglobine — 20 questions

Explication

La myoglobine constitue une réserve musculaire d’oxygène utilisable lors des oxydations métaboliques. Le transport de l’oxygène dans le sang est assuré par l’hémoglobine, et non par la myoglobine.

Explication

Le centre actif associe un atome de fer hémique à un cycle tétrapyrrolique situé dans la zone hydrophobe interne de la globine. Un ion métallique libre ou un cycle sans métal ne correspond pas à cette organisation.

Explication

La fixation de l’oxygène par le fer hémique est réversible, ce qui permet le stockage puis la libération de l’oxygène. Une oxydation irréversible modifierait l’état du fer au lieu de décrire cette liaison réversible.

Explication

L’hème correspond à un état ferreux, Fe2+, alors que l’hématine correspond à un état ferrique, Fe3+. La confusion entre ces deux états inverse précisément la distinction chimique entre les deux formes.

Explication

Le fer ferreux Fe2+ peut fixer l’oxygène moléculaire, tandis que le fer ferrique Fe3+ ne le fixe pas et coordonne H2O. Attribuer la fixation de O2 au fer ferrique inverse le rôle des deux états d’oxydation.

Explication

Dans la désoxy-myoglobine, Fe2+ est lié à l’His proximale et la sixième position reste vide; cette position accueille O2, H2O ou CO dans les formes correspondantes. La ferri-myoglobine contient Fe3+ et coordonne H2O plutôt qu'O2.

Explication

L’hémoglobine adulte est un tétramère α2β2, et chacune de ses quatre chaînes peut fixer une molécule d’oxygène. La structure monomérique et les compositions alternatives confondent l’hémoglobine avec la myoglobine ou modifient sa composition réelle.

Explication

L’hémoglobine est allostérique parce que ses sous-unités passent entre les conformations T et R, associées respectivement à une affinité plus faible et plus forte pour l’oxygène. Une conformation unique ou l’absence d’interaction entre sous-unités exclut la coopération allostérique.

Explication

La fixation de l’oxygène déplace l’hélice F, déclenche la transition T vers R et augmente la capacité des autres chaînes à fixer O2. La dissociation du tétramère ou la stabilisation de T ne rendrait pas compte de la coopération observée.

Explication

L’hémoglobine fixe réversiblement quatre molécules de dioxygène pour former l’oxyhémoglobine. Cette oxygénation conserve le fer sous forme $\mathrm{Fe^{2+}}$, contrairement à une oxydation qui le transformerait en $\mathrm{Fe^{3+}}$.

Explication

Le CO possède une affinité environ 20 fois supérieure pour l’hémoglobine et produit une carboxyhémoglobine très stable, ce qui réduit les sites disponibles pour le dioxygène. La fixation du CO aux groupements basiques de la globine correspond plutôt à une confusion avec le comportement du CO₂.

Explication

La P50 désigne la pression partielle d’oxygène à laquelle la moitié des sites de fixation sont occupés. Elle sert notamment à comparer l’affinité de différentes protéines pour l’oxygène, et non la quantité totale d’oxygène plasmatique.

Explication

Une faible P50 traduit une forte affinité pour l’oxygène : la myoglobine possède donc une P50 d’environ 3, contre environ 26 pour l’hémoglobine. La confusion fréquente consiste à inverser les valeurs de P50 et les niveaux d’affinité des deux protéines.

Explication

La myoglobine, qui possède un site de fixation, donne une courbe hyperbolique, tandis que l’hémoglobine donne une courbe sigmoïde grâce aux interactions coopératives entre ses sous-unités. Attribuer la courbe sigmoïde à la myoglobine revient à lui prêter une coopérativité caractéristique de l’hémoglobine.

Explication

Dans les tissus actifs, le CO₂ et l’acidification augmentent la protonation de l’hémoglobine, ce qui réduit son affinité pour l’oxygène et favorise sa délivrance. L’augmentation de l’affinité dans un milieu acide constitue l’inversion du mécanisme de l’effet Bohr.

Explication

La drépanocytose, aussi appelée anémie falciforme, résulte d’une mutation ponctuelle touchant la sous-unité β de l’hémoglobine. Elle ne provient donc ni d’une carence en fer ni d’une mutation de la sous-unité α.

Explication

Dans l’hémoglobine S, une valine remplace le glutamate en position 6 de la chaîne β, alors que l’hémoglobine A conserve le glutamate à cette position. La substitution inverse décrit donc la différence entre les deux formes.

Explication

Le remplacement du glutamate polaire par une valine apolaire crée une zone hydrophobe qui favorise l’association des tétramères de désoxyhémoglobine S en fibres. La valine n’augmente donc pas la solubilité de l’hémoglobine S et la mutation concerne la chaîne β.

Explication

L’introduction aux enzymes présente les définitions, la régulation des enzymes et le site actif comme trois notions fondamentales. Les autres propositions associent des thèmes biologiques généraux qui ne correspondent pas à cette organisation introductive.

Explication

Une première révision pertinente doit couvrir les définitions, la régulation enzymatique et le site actif, qui constituent les trois notions introduites. Les autres ensembles portent sur des thèmes biologiques distincts et ne structurent pas cette introduction aux enzymes.