Fiche de révision : Myoglobine et hémoglobine

📋 Plan du Cours

1. Structure et fonction de la myoglobine
2. États de l’hème et coordinations
3. Structure et allostérie de l’hémoglobine
4. Fixation des gaz et poisons
5. Affinité, saturation et effet Bohr
6. Drépanocytose et hémoglobine S
7. Introduction aux enzymes

📖 1. Structure et fonction de la myoglobine

🔑 Notions clés & Définitions

• Myoglobine : Protéine musculaire qui stocke les grandes quantités d’O2 nécessaires aux oxydations métaboliques.

★ À maîtriser

• Le centre actif de la myoglobine est constitué d’un atome de fer hémique inclus dans un cycle tétrapyrrolique enfoui dans la zone hydrophobe interne d’une globine.

📌 Le fer hémique forme une combinaison réversible avec l’O2 moléculaire.

Compléments

• La myoglobine possède une chaîne et fixe une molécule d’O2.

💡 Astuce mémo

Un hème enfoui dans une globine musculaire capte et stocke O2.

📖 2. États de l’hème et coordinations

★ À maîtriser

📌 L’hème contient du fer ferreux Fe2+, tandis que l’hématine contient du fer ferrique Fe3+.

📌 Seul le fer ferreux Fe2+ peut fixer O2, tandis que le fer oxydé Fe3+ ne peut pas fixer O2 et coordonne l’atome d’oxygène d’une molécule d’eau.

• Les principales formes de myoglobine sont:
  • désoxy-myoglobine : Fe2+, His proximale et sixième position vide
  • oxy-myoglobine : Fe2+, His proximale et O2 en sixième position
  • ferri-myoglobine : Fe3+, His proximale et H2O en sixième position
  • carboxy-myoglobine : Fe2+, His proximale et CO en sixième position

Compléments

• Le fer est lié aux quatre atomes d’azote des quatre pyrroles et peut établir deux liaisons supplémentaires perpendiculaires au plan du cycle tétrapyrrolique.

💡 Astuce mémo

Fe2+ fixe O2, tandis que Fe3+ fixe H2O.

📖 3. Structure et allostérie de l’hémoglobine

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine allostérique : Protéine allostérique dont les quatre sous-unités existent en équilibre entre les conformations T et R.

★ À maîtriser

• L’hémoglobine humaine adulte est un tétramère formé de deux chaînes α et de deux chaînes β, chaque chaîne fixant une molécule d’O2, avec une masse moléculaire de 68 000.

• Dans l’hémoglobine, la fixation d’O2 sur une chaîne α déplace l’hélice F, provoque la transition T vers R, puis modifie les autres chaînes et permet la fixation coopérative d’O2.

Compléments

• Les résidus His proximale et His distale sont conservés dans la myoglobine et dans les chaînes α et β de l’hémoglobine.

💡 Astuce mémo

O2 s’insère dans une chaîne α : T devient R, puis les autres chaînes fixent O2.

📖 4. Fixation des gaz et poisons

★ À maîtriser

📐 Formule — L’oxygénation de l’hémoglobine suit la relation $\mathrm{Hb}+4\,\mathrm{O_2}\rightleftharpoons\mathrm{Hb[O_2]_4}$.

• L’hémoglobine a une affinité pour le CO 20 fois supérieure à celle qu’elle a pour O2, formant une carboxyhémoglobine très stable.

Compléments

📐 Formule — Le CO2 forme un carbamate avec un groupement aminé selon la réaction $\mathrm{R-NH_2+CO_2\rightleftharpoons R-NH-COO^-+H^+}$.

• Les principaux poisons ou inhibiteurs de l’hémoglobine sont:
  • monoxyde de carbone
  • cyanure CN−
  • sulfure d’hydrogène H2S

💡 Astuce mémo

O2 oxygène sans oxyder le fer, CO concurrence O2 et CO2 forme un carbamate.

📖 5. Affinité, saturation et effet Bohr

🔑 Notions clés & Définitions

• P50 : Pression partielle d’oxygène pour laquelle 50 % des sites de fixation sont occupés.

★ À maîtriser

📌 Dans les tissus, la myoglobine a une P50 de 3 et une forte affinité pour O2, tandis que l’hémoglobine a une P50 de 26 et une plus faible affinité.

📌 La courbe de saturation de la myoglobine est hyperbolique, tandis que celle de l’hémoglobine est sigmoïde en raison de sa coopérativité.

• L’hémoglobine fœtale Hb F α2γ2 a une affinité pour O2 supérieure à celle de l’hémoglobine adulte Hb A α2β2, ce qui permet à Hb F de recevoir l’O2 maternel au placenta.

• Lors de l’effet Bohr, l’acidification du milieu et la présence de CO2 augmentent la protonation de l’hémoglobine, diminuent son affinité pour O2 et favorisent la libération d’O2 dans les tissus.

Compléments

• Les effecteurs allostériques négatifs de l’hémoglobine sont:
  • ions H+
  • CO2
  • 2,3-bisphosphoglycérate

💡 Astuce mémo

Acidité et CO2 augmentent la protonation, ce qui diminue l’affinité et libère O2.

📖 6. Drépanocytose et hémoglobine S

🔑 Notions clés & Définitions

• Drépanocytose : Anomalie génétique de l’hémoglobine due à une mutation ponctuelle de la sous-unité β.

★ À maîtriser

📌 Dans la chaîne β, l’hémoglobine S remplace le glutamate de l’hémoglobine A par une valine en position 6.

• Le remplacement d’un glutamate polaire par une valine apolaire crée une bosse hydrophobe qui favorise la polymérisation du tétramère α2β2 de la désoxyhémoglobine S en fibres.

Compléments

• La mutation de l’hémoglobine S correspond au remplacement du codon GAG par le codon GTG.

💡 Astuce mémo

Glu devient Val → bosse hydrophobe → polymérisation de la désoxy-Hb S.

📖 7. Introduction aux enzymes

📝 Points essentiels

• Les notions enzymatiques introduites sont:
  • définitions
  • régulation des enzymes
  • site actif

📊 Tableaux de synthèse

Comparaison myoglobine-hémoglobine