Quels rôles les protéines assurent-elles ?
La liaison à l’ADN, le métabolisme, la structure, la catalyse, le transport et la commutation de signalisation.
De quelles chaînes l’insuline est-elle composée ?
Des chaînes A et B.
Quel effet l’insuline exerce-t-elle sur l’entrée du glucose dans les cellules ?
Elle favorise son entrée dans les cellules.
Quel effet l’insuline exerce-t-elle sur la glycémie ?
Elle la diminue.
Quels groupes sont liés au carbone α d’un acide aminé ?
Un groupe carboxyle, un groupe amine, un hydrogène et une chaîne latérale R.
De quoi dépendent les propriétés d’un acide aminé dans une protéine ?
Uniquement de sa chaîne latérale.
Combien d’acides aminés protéinogènes le cours dénombre-t-il ?
21.
Quel élément remplace le soufre dans la sélénocystéine ?
Le sélénium.
Quels sont les acides aminés indispensables pour l’Homme ?
L’histidine, la leucine, la thréonine, la lysine, le tryptophane, la phénylalanine, la valine, la méthionine et l’isoleucine.
De quoi sont surtout constituées les chaînes latérales des acides aminés hydrophobes ?
De carbone et d’hydrogène.
Comment les acides aminés hydrophobes se comportent-ils dans l’eau ?
Ils sont apolaires et peu solubles dans l’eau.
Quels atomes présents chez les acides aminés hydrophiles favorisent leur interaction avec l’eau ?
L’oxygène, le soufre ou l’azote.
Quelles régions composent les acides aminés amphipathiques ?
Des régions hydrophiles et hydrophobes.
À quelle formation les acides aminés amphipathiques sont-ils adaptés ?
À la formation d’interfaces.
Quelles propriétés d’un acide aminé la chaîne latérale détermine-t-elle ?
Sa réactivité, sa charge et sa solubilité.
Quelle particularité structurale rend la plupart des acides aminés chiraux ?
Ils possèdent un carbone α asymétrique.
Quelle particularité distingue la glycine concernant la chiralité ?
Elle est symétrique et achirale.
En projection de Fisher, où se trouve l’amine d’un acide aminé de série L ?
À gauche.
La série L ou D prédit-elle le sens de déviation de la lumière polarisée ?
Non, un acide aminé de série L peut être dextrogyre ou lévogyre.
À quelle longueur d’onde maximale la phénylalanine absorbe-t-elle dans l’UV proche ?
260 nm.
À quelle longueur d’onde maximale la tyrosine absorbe-t-elle dans l’UV proche ?
275 nm.
Quels acides aminés sont polaires et chargés ?
Les acides aspartique et glutamique, l’arginine, la lysine et l’histidine.
Comment l’eau modifie-t-elle les interactions électrostatiques ?
Elle les atténue en les masquant partiellement.
Où les interactions électrostatiques peuvent-elles être fortes dans une protéine ?
Dans une région non polaire.
Pourquoi les acides aminés polaires non chargés sont-ils hydrophiles ?
Ils peuvent former des liaisons hydrogène avec l’eau.
Comment calcule-t-on le pHi de l’acide aspartique ?
Que forment deux cystéines lorsqu’elles s’oxydent ?
Un pont disulfure covalent.
Quel rôle le pont disulfure joue-t-il dans la structure tertiaire d’une protéine ?
Il contribue à la structure tertiaire en rapprochant des régions éloignées de la chaîne.
Combien de ponts disulfure comporte l’insuline ?
Trois ponts disulfure.
Comment se répartissent les trois ponts disulfure de l’insuline ?
Un pont intrachaîne et deux ponts interchaînes.
Qu’est-ce qu’une liaison peptidique ?
Une liaison amide formée par condensation de deux acides aminés.
Quelle molécule est libérée lors de la formation d’une liaison peptidique ?
De l’eau.
Quel effet la résonance a-t-elle sur la rotation de la liaison peptidique C–N ?
Elle limite la rotation autour de la liaison C–N.
Quelle masse moléculaire minimale distingue une protéine d’un polypeptide ?
Plus de 10 000 Da, soit 10 kDa.
Quel effet la résonance de la liaison peptidique exerce-t-elle sur ses électrons ?
Elle les délocalise et immobilise les atomes dans un même plan.
Quelle est la distance entre deux carbones α reliés par une liaison peptidique ?
3,6 Å, quelle que soit la composition des chaînes latérales.
Quels groupes libres portent les extrémités N-ter et C-ter d’une chaîne polypeptidique ?
NH₃⁺ en N-ter et COO⁻ en C-ter.
Que décrivent respectivement les structures primaire et secondaire d’une protéine ?
La structure primaire indique le nombre et l’ordre des acides aminés ; la structure secondaire décrit leur agencement spatial.
Quelles interactions stabilisent les hélices α et les structures β ?
Des liaisons hydrogène entre groupes NH et carbonyles.
Combien de résidus par tour compte une hélice α droite ?
3,6 résidus par tour.
Qu’est-ce que la bioénergétique cellulaire ?
L’ensemble des processus permettant aux cellules de se procurer l’énergie nécessaire à leur travail.
Qu’échange un système ouvert avec son environnement ?
De la matière et de l’énergie.
Dans ce cours, sous quelles formes la cellule échange-t-elle de l’énergie ?
Sous forme de chaleur ou de travail.
Comment calcule-t-on la variation d’énergie libre d’une réaction ?
Que signifie une variation d’énergie libre négative ?
La réaction est exergonique et spontanément réalisable dans les conditions considérées.
À quelles conditions biochimiques ΔG°’ est-elle mesurée ?
À pH 7, à 1 atmosphère, avec des concentrations de réactants de 1 M et à 298 K.
Quelles transformations énergétiques distinguent le catabolisme de l’anabolisme ?
Le catabolisme libère de l’énergie en dégradant des molécules, tandis que l’anabolisme consomme de l’énergie pour en synthétiser.
En quoi consiste la première étape du catabolisme des macromolécules ?
Elle dégrade les macromolécules en éléments constitutifs.
Après la formation de petites molécules carbonées, où le catabolisme les engage-t-il ?
Dans les voies centrales communes.
Quels coenzymes oxydés reçoivent des atomes d’hydrogène lors des oxydations cataboliques ?
Le NAD⁺ et le NADP⁺.
Quelles molécules le catabolisme utilise-t-il pour produire de l’ATP ?
L’ADP et le phosphate inorganique.
Où la production d’ATP est-elle beaucoup plus importante : dans les mitochondries ou le cytoplasme ?
Dans les mitochondries.
Quelles molécules l’anabolisme consomme-t-il ?
Des coenzymes réduits et de l’ATP.
Quels composants forment l’adénosine triphosphate (ATP) ?
Une adénine liée au ribose et trois groupements phosphates.
Quelle énergie libère l’hydrolyse d’une liaison ester-phosphate ?
Environ −14 kJ/mol.
Dans l’ATP, quel type de liaison relie le premier phosphate au ribose ?
Une liaison ester.
Qu’est-ce que le couplage énergétique ?
L’association d’une réaction endergonique à une réaction exergonique pour rendre la réaction globale exergonique.
Dans quel métabolisme le GTP intervient-il ?
Dans le métabolisme des protides.
Dans quel métabolisme l’UTP intervient-il ?
Dans le métabolisme des glucides.
Quel potentiel énergétique standard est indiqué pour le phosphoénolpyruvate ?
−61,9 kJ/mol.
Quel potentiel énergétique standard est indiqué pour la créatine-phosphate ?
−43,0 kJ/mol.
Quel est le rôle de l’acétyl-CoA dans l’entrée des acétyles dans le cycle de Krebs ?
Il transporte des groupements acétyles activés.
Vers quelle molécule les glucides convergent-ils notamment ?
Le pyruvate.
En quoi le glucose-6-phosphate peut-il être stocké ou dégradé ?
Il peut être stocké en glycogène ou dégradé par glycolyse en deux pyruvates.
Que fait la glycogénogenèse au glucose ?
Elle le stocke sous forme de glycogène.
Que produit la pyruvate déshydrogénase mitochondriale à partir du pyruvate ?
De l’acétyl-CoA.
Quelle transformation permet à la glycogénolyse de récupérer ?
La récupération du glucose à partir du glycogène.
Combien de pyruvates à trois carbones la glycolyse produit-elle ?
Deux pyruvates à trois carbones.
En conditions anaérobies, en quoi le pyruvate peut-il être temporairement transformé ?
En lactate.
Comment les molécules compactées interagissent-elles dans les cellules ?
Selon leurs affinités ou leurs concentrations.
Quelle concentration d’albumine trouve-t-on dans le sang ?
60 g/L.
Quels composés l’albumine transporte-t-elle ?
Des hormones et d’autres composés.
En quoi la proline peut-elle être modifiée après traduction ?
En hydroxyproline.
Combien d’acides aminés non protéinogènes le cours dénombre-t-il ?
Plus de 300.
À quoi participent les acides aminés non protéinogènes ?
Au métabolisme intermédiaire.
Quel acide aminé hydrophobe cité possède un atome d’azote dans sa chaîne latérale ?
La proline.
Pourquoi la tyrosine est-elle amphipathique ?
Son hydroxyle est polaire et son noyau aromatique est apolaire.
Quelle relation exprime la loi de Biot pour la rotation observée ?
Quelle méthode peut quantifier de petites protéines contenant des acides aminés aromatiques ?
La spectrophotométrie dans l’UV proche.
Quand une liaison covalente est-elle polarisée ?
Lorsque ses atomes ont des électronégativités différentes.
Dans quel sens est orienté le moment dipolaire d’une liaison polarisée ?
De δ− vers δ+.
Quel effet la phosphorylation de la sérine ou de la thréonine peut-elle avoir ?
Elle peut inhiber ou activer l’activité biochimique d’une protéine.
Quel réactif peut réduire les ponts disulfure et séparer les chaînes protéiques ?
Le dithiothréitol (DTT).
Quelle formule donne la longueur étirée d’une chaîne peptidique de n acides aminés ?
Quels sont les types de travail cellulaire ?
Chimique, mécanique, osmotique ou électrique.
Quelle est la valeur de ΔG à l’équilibre chimique ?
Nulle.
Où le NADP⁺ est-il présent et où est-il absent ?
Il est présent dans le cytosol et absent de la mitochondrie.
Dans les cellules, quel est le rapport de concentration ATP/ADP ?
Il est voisin de 10.
Quels produits l’hydrolyse habituelle de l’ATP forme-t-elle ?
De l’ADP et du phosphate inorganique.
Quels produits l’hydrolyse de l’ATP en AMP forme-t-elle ?
De l’AMP et du pyrophosphate.
Quels groupes l’ATP peut-il transférer aux kinases ou libérer ?
Un phosphate, un pyrophosphate, un AMP ou un adénosyl.
À quels rôles cellulaires les nucléotides participent-ils ?
Aux contractions musculaires, aux mouvements cellulaires et au maintien des gradients ioniques membranaires.
Avec quelle molécule l’acétyl-CoA se condense-t-il dans la mitochondrie ?
Avec l’oxaloacétate.
Où se trouvent principalement les réserves de glycogène ?
Dans le foie, et aussi dans les muscles.
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1. Quelle proposition décrit correctement la diversité des fonctions assurées par les protéines dans les cellules ?
2. Quel effet l’insuline exerce-t-elle sur la glycémie en favorisant l’entrée du glucose dans les cellules ?
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