QCM : Peptides et bioénergétique cellulaire (64 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle proposition décrit correctement la diversité des fonctions assurées par les protéines dans les cellules ?

Elles assurent principalement le stockage de l’ADN, la production de glucose et la dégradation des membranes cellulaires.
Elles assurent notamment la liaison à l’ADN, le métabolisme, la structure, la catalyse, le transport et la signalisation.
Elles assurent le transport de l’oxygène et la contraction, mais ne participent pas à la catalyse ni à la signalisation.
Elles assurent la synthèse des lipides, la réplication de l’ADN et la production d’énergie, mais pas le transport cellulaire.

Elles assurent notamment la liaison à l’ADN, le métabolisme, la structure, la catalyse, le transport et la signalisation.

Explication

Les protéines interviennent dans de nombreuses fonctions, notamment la liaison à l’ADN, la catalyse, le transport et la commutation de signalisation. La contraction ou le transport de l’oxygène sont des fonctions possibles de protéines particulières, mais ne résument pas l’éventail cité.

2. Quel effet l’insuline exerce-t-elle sur la glycémie en favorisant l’entrée du glucose dans les cellules ?

Elle diminue la glycémie en convertissant directement le glucose sanguin en glycogène dans le sang.
Elle maintient la glycémie en empêchant le glucose de traverser les membranes cellulaires.
Elle contribue à augmenter la glycémie en favorisant la sortie du glucose hors des cellules.
Elle contribue à diminuer la glycémie en facilitant l’entrée du glucose dans les cellules.

Elle contribue à diminuer la glycémie en facilitant l’entrée du glucose dans les cellules.

Explication

L’insuline favorise l’entrée du glucose dans les cellules, ce qui contribue à faire baisser sa concentration dans le sang. L’idée qu’elle augmente la glycémie en faisant sortir le glucose des cellules inverse cet effet.

3. Quels groupes et atomes sont liés au carbone α d’un acide aminé ?

Un groupe carboxyle, deux groupes amine, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale R.
Un groupe carboxyle, un groupe amine, deux atomes d’hydrogène et une chaîne latérale R.
Un groupe carboxyle, un groupe amine, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale R.
Deux groupes carboxyle, un groupe amine, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale R.

Un groupe carboxyle, un groupe amine, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale R.

Explication

Le carbone α tétraédrique est lié à un groupe carboxyle, un groupe amine, un hydrogène et une chaîne latérale R. La présence de deux groupes amine, par exemple, ne correspond pas à cette structure générale.

4. Comment les propriétés d’un acide aminé diffèrent-elles selon qu’il est isolé ou intégré à une protéine ?

Isolé ou intégré à une protéine, il dépend de ses groupes carboxyle et amine ainsi que de R.
Isolé, il dépend de ses groupes carboxyle et amine ainsi que de R; dans une protéine, ses propriétés dépendent de R.
Isolé ou intégré à une protéine, il dépend de R, tandis que les groupes carboxyle et amine n’influencent jamais ses propriétés.
Isolé, il dépend de R; dans une protéine, ses propriétés dépendent de ses groupes carboxyle et amine ainsi que de R.

Isolé, il dépend de ses groupes carboxyle et amine ainsi que de R; dans une protéine, ses propriétés dépendent de R.

Explication

À l’état isolé, les fonctions carboxyle et amine contribuent aussi aux propriétés de l’acide aminé; dans une protéine, celles-ci dépendent de sa chaîne latérale. Attribuer cette dépendance aux fonctions communes même dans la protéine confond les deux situations.

5. Quel élément distingue la sélénocystéine de la cystéine dans le décompte des acides aminés protéinogènes ?

Elle fait partie des 20 acides aminés protéinogènes et comporte du sélénium à la place de l’azote.
Elle ne fait pas partie des acides aminés protéinogènes et comporte du sélénium à la place du soufre.
Elle fait partie des 21 acides aminés protéinogènes et comporte du soufre à la place du sélénium.
Elle fait partie des 21 acides aminés protéinogènes et comporte du sélénium à la place du soufre.

Elle fait partie des 21 acides aminés protéinogènes et comporte du sélénium à la place du soufre.

Explication

Le décompte comprend 21 acides aminés protéinogènes, dont la sélénocystéine, analogue de la cystéine où le sélénium remplace le soufre. Dire que le soufre remplace le sélénium inverse précisément cette différence.

6. Lequel de ces groupes contient uniquement des acides aminés indispensables pour l’Homme ?

Histidine, glycine, thréonine, lysine et tryptophane.
Histidine, leucine, sérine, lysine et tryptophane.
Histidine, leucine, thréonine, lysine et tryptophane.
Histidine, leucine, thréonine, glutamate et tryptophane.

Histidine, leucine, thréonine, lysine et tryptophane.

Explication

L’histidine, la leucine, la thréonine, la lysine et le tryptophane figurent tous parmi les acides aminés indispensables. La sérine, contrairement à ces acides aminés, ne fait pas partie de la liste donnée.

7. Une chaîne latérale surtout composée de carbone et d’hydrogène est peu soluble dans l’eau. À quelle catégorie correspond-elle ?

À un acide aminé amphipathique, dont toutes les régions interagissent avec l’eau.
À un acide aminé hydrophile, généralement apolaire et peu soluble dans l’eau.
À un acide aminé hydrophobe, généralement apolaire et peu soluble dans l’eau.
À un acide aminé hydrophobe, généralement polaire et fortement soluble dans l’eau.

À un acide aminé hydrophobe, généralement apolaire et peu soluble dans l’eau.

Explication

Les chaînes latérales hydrophobes, surtout constituées de carbone et d’hydrogène, sont apolaires et peu solubles dans l’eau. Les acides aminés hydrophiles interagissent avec l’eau et possèdent notamment des atomes comme l’oxygène, le soufre ou l’azote.

8. Pourquoi les acides aminés amphipathiques sont-ils adaptés à la formation d’interfaces ?

Ils portent une charge qui les empêche d’interagir avec les régions hydrophobes.
Ils possèdent des régions hydrophiles et hydrophobes, capables d’interagir avec des milieux différents.
Ils possèdent deux régions hydrophiles, capables d’interagir avec des milieux aqueux différents.
Ils possèdent deux régions hydrophobes, capables de se répartir entre l’eau et les milieux non aqueux.

Ils possèdent des régions hydrophiles et hydrophobes, capables d’interagir avec des milieux différents.

Explication

La présence simultanée de régions hydrophiles et hydrophobes permet à ces acides aminés de s’adapter aux interfaces entre milieux différents. Deux régions hydrophiles ne procurent pas cette combinaison de propriétés.

9. Lorsqu’une chaîne latérale change, quelles propriétés ou positions de l’acide aminé peuvent notamment être affectées ?

La séquence du gène correspondant, le nombre de chromosomes et la localisation du gène dans le noyau.
Sa réactivité, sa charge, sa solubilité et sa localisation dans une protéine ou un site actif.
La structure du squelette commun des acides aminés, le nombre de groupes amine et la taille du ribosome.
La quantité d’ADN cellulaire, le nombre de membranes et la vitesse de division de la cellule.

Sa réactivité, sa charge, sa solubilité et sa localisation dans une protéine ou un site actif.

Explication

La chaîne latérale détermine notamment la réactivité, la charge et la solubilité d’un acide aminé, ainsi que sa localisation dans une protéine ou un site actif. Les caractéristiques des chromosomes ou la quantité d’ADN ne sont pas des propriétés déterminées par cette chaîne latérale.

10. Quelle particularité distingue la glycine de la plupart des autres acides aminés au niveau du carbone α ?

Elle est chirale parce que sa chaîne latérale contient un cycle aromatique.
Elle est achirale parce que son carbone α ne porte pas quatre groupements différents.
Elle est achirale parce que son groupe carboxyle est dépourvu d’oxygène.
Elle est chirale parce que son carbone α est lié à quatre groupements différents.

Elle est achirale parce que son carbone α ne porte pas quatre groupements différents.

Explication

La glycine est symétrique au niveau de son carbone α et ne possède donc pas de centre chiral, contrairement à la plupart des acides aminés. La présence de quatre groupements différents caractérise au contraire un carbone α asymétrique.

11. En projection de Fisher, où se trouve la fonction amine d’un acide aminé de série L lorsque le carboxyle est placé en haut ?

À gauche, avec la chaîne latérale dirigée vers l’arrière.
À gauche, avec la chaîne latérale dirigée vers l’avant.
À droite, avec la chaîne latérale dirigée vers l’arrière.
À droite, avec le carboxyle dirigé vers l’arrière.

À gauche, avec la chaîne latérale dirigée vers l’arrière.

Explication

Dans la convention indiquée, une fonction amine située à gauche correspond à la série L. La position à droite indiquerait la série D, et non le sens de rotation de la lumière polarisée.

12. Que peut-on conclure du signe de la rotation optique d’un acide aminé dont la configuration appartient à la série L ?

Il peut dévier la lumière polarisée vers la droite ou vers la gauche.
Il dévie nécessairement la lumière polarisée vers la droite.
Il dévie nécessairement la lumière polarisée vers la gauche.
Il ne dévie pas la lumière polarisée, car sa configuration est L.

Il peut dévier la lumière polarisée vers la droite ou vers la gauche.

Explication

L’appartenance à la série L ne détermine pas le sens de déviation de la lumière polarisée : un acide aminé L peut être dextrogyre ou lévogyre. Confondre série L et rotation vers la gauche revient à associer à tort deux propriétés distinctes.

13. Quel acide aminé aromatique présente un maximum d’absorption dans l’UV proche à 280 nm ?

La phénylalanine.
La tyrosine.
Le tryptophane.
La glycine.

Le tryptophane.

Explication

Le tryptophane absorbe avec un maximum à 280 nm, tandis que les maxima de la phénylalanine et de la tyrosine sont respectivement de 260 nm et 275 nm. La glycine ne fait pas partie des acides aminés aromatiques cités pour cette absorption.

14. Quel groupe réunit uniquement des acides aminés polaires chargés ?

Arginine, lysine, asparagine, glutamine et tyrosine.
Aspartate, glutamate, sérine, thréonine et histidine.
Aspartate, glutamate, arginine, lysine et histidine.
Aspartate, glutamate, valine, leucine et arginine.

Aspartate, glutamate, arginine, lysine et histidine.

Explication

Les acides aspartique et glutamique, ainsi que l’arginine, la lysine et l’histidine, appartiennent aux acides aminés polaires chargés. La sérine et la thréonine, par exemple, sont polaires non chargées.

15. Comment l’environnement aqueux influence-t-il les interactions électrostatiques dans une protéine ?

L’eau les atténue, alors qu’elles peuvent être fortes dans une région non polaire.
L’eau les renforce, alors qu’elles sont faibles dans une région non polaire.
L’eau les empêche de se former, alors qu’elles sont atténuées dans une région non polaire.
L’eau les transforme en liaisons covalentes, alors qu’elles restent ioniques dans une région non polaire.

L’eau les atténue, alors qu’elles peuvent être fortes dans une région non polaire.

Explication

L’eau masque partiellement les interactions électrostatiques et en réduit l’intensité, tandis qu’elles peuvent être fortes dans une région non polaire d’une protéine. L’idée que l’eau les renforce inverse l’effet décrit.

16. Pourquoi les acides aminés polaires non chargés sont-ils hydrophiles ?

Ils peuvent former des liaisons hydrogène avec l’eau.
Leurs chaînes latérales repoussent les molécules d’eau.
Ils établissent des ponts disulfure avec les molécules d’eau.
Ils portent des charges qui attirent les ions dissous.

Ils peuvent former des liaisons hydrogène avec l’eau.

Explication

Les acides aminés polaires non chargés sont hydrophiles parce qu’ils peuvent former des liaisons hydrogène avec l’eau. Cette propriété ne suppose pas que leurs chaînes latérales portent une charge nette.

17. Pour l’acide aspartique, quelle valeur obtient-on pour le pHi en faisant la moyenne des deux pK qui encadrent sa forme zwitterionique ?

6,1, somme des deux pK considérés.
4,0, car il s’agit du second pK considéré.
2,1, car il s’agit du premier pK considéré.
3,05, moyenne de 2,1 et 4.

3,05, moyenne de 2,1 et 4.

Explication

Le pHi de l’acide aspartique se calcule avec les deux pK encadrant la forme zwitterionique : (2,1+4)/2=3,05(2{,}1+4)/2=3{,}05. Retenir l’un des pK comme valeur du pHi ne tient pas compte de cette moyenne.

18. Quel effet la formation d’un pont disulfure entre deux cystéines peut-elle avoir sur une protéine ?

Elle relie les extrémités de deux chaînes par une liaison peptidique et forme la structure primaire.
Elle transforme les cystéines en acides aminés aromatiques et modifie la structure primaire.
Elle rapproche des régions éloignées d’une chaîne et contribue à sa structure tertiaire.
Elle sépare deux régions d’une chaîne et stabilise principalement la structure secondaire.

Elle rapproche des régions éloignées d’une chaîne et contribue à sa structure tertiaire.

Explication

L’oxydation de deux cystéines peut créer un pont disulfure covalent qui rapproche des régions éloignées d’une même chaîne et contribue à la structure tertiaire. Une liaison peptidique, contrairement à ce pont, constitue l’enchaînement des acides aminés.

19. Quelle organisation des ponts disulfure caractérise l’insuline ?

Trois ponts : deux intrachaînes replient la chaîne A sur elle-même et un relie des chaînes différentes.
Quatre ponts : deux intrachaînes replient la chaîne A et deux relient des chaînes différentes.
Deux ponts : un intrachaîne replie la chaîne A sur elle-même et un relie des chaînes différentes.
Trois ponts : un intrachaîne replie la chaîne A sur elle-même et deux relient des chaînes différentes.

Trois ponts : un intrachaîne replie la chaîne A sur elle-même et deux relient des chaînes différentes.

Explication

L’insuline possède trois ponts disulfure : un pont intrachaîne qui replie la chaîne A sur elle-même et deux ponts interchaînes. Confondre les deux types revient à attribuer au pont intrachaîne la liaison entre chaînes différentes.

20. Comment se forme une liaison peptidique entre deux acides aminés ?

Par condensation du carboxyle de l’un avec l’amine de l’autre, avec libération d’eau.
Par hydrolyse du carboxyle de l’un et de l’amine de l’autre, avec consommation d’eau.
Par oxydation des chaînes latérales de deux cystéines, avec libération d’oxygène.
Par condensation de deux groupes amine, avec libération de dioxyde de carbone.

Par condensation du carboxyle de l’un avec l’amine de l’autre, avec libération d’eau.

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide produite par condensation entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amine d’un autre, ce qui libère de l’eau. L’oxydation de deux cystéines forme plutôt un pont disulfure.

21. Pourquoi la liaison peptidique limite-t-elle les conformations possibles d’une chaîne ?

La charge de la liaison C–N attire l’eau et bloque toute rotation.
Le pont disulfure rigidifie chaque liaison C–N et fixe la chaîne.
La résonance rigidifie la liaison C–N et limite sa rotation.
La condensation rend la liaison C–N facilement clivable et accroît sa rotation.

La résonance rigidifie la liaison C–N et limite sa rotation.

Explication

La résonance rigidifie la liaison peptidique et limite la rotation autour de la liaison C–N, ce qui restreint les conformations accessibles à la chaîne. La restriction découle de la résonance, et non d’un pont disulfure entre les résidus.

22. Quel effet la résonance de la liaison peptidique exerce-t-elle sur les atomes qui la composent ?

Elle concentre les électrons sur l’azote et permet aux quatre atomes de tourner librement.
Elle délocalise les électrons et maintient le carbone, l’azote, l’oxygène et l’hydrogène dans un même plan.
Elle concentre les électrons sur le carbone et immobilise les chaînes latérales dans un même plan.
Elle délocalise les électrons et place le carbone et l’oxygène dans des plans différents.

Elle délocalise les électrons et maintient le carbone, l’azote, l’oxygène et l’hydrogène dans un même plan.

Explication

La résonance délocalise les électrons et contraint le carbone, l’azote, l’oxygène et l’hydrogène à rester dans un même plan. La rotation libre proposée dans un distracteur ne correspond pas à cette immobilisation planaire.

23. Quels groupes libres caractérisent les deux extrémités d’une chaîne polypeptidique ?

L’extrémité N-ter porte un groupe NH₃⁺ libre et l’extrémité C-ter un groupe COO⁻ libre.
Les deux extrémités portent un groupe COO⁻ libre, sans groupe amine.
Les deux extrémités portent un groupe NH₃⁺ libre, sans groupe carboxyle.
L’extrémité N-ter porte un groupe COO⁻ libre et l’extrémité C-ter un groupe NH₃⁺ libre.

L’extrémité N-ter porte un groupe NH₃⁺ libre et l’extrémité C-ter un groupe COO⁻ libre.

Explication

La chaîne possède un groupe amine NH₃⁺ libre à son extrémité N-ter et un groupe carboxyle COO⁻ libre à son extrémité C-ter. L’inversion de ces groupes est une confusion fréquente, mais leurs positions sont distinctes.

24. Quelle distinction oppose la structure primaire d’une protéine à ses structures secondaire et tertiaire ?

La structure primaire indique la forme tridimensionnelle globale, tandis que les structures secondaire et tertiaire décrivent les extrémités de la chaîne.
La structure primaire décrit le repliement spatial, tandis que les structures secondaire et tertiaire donnent le nombre et l’ordre des acides aminés.
La structure primaire correspond aux liaisons hydrogène, tandis que les structures secondaire et tertiaire déterminent la composition en acides aminés.
La structure primaire correspond au nombre et à l’ordre des acides aminés, tandis que les structures secondaire et tertiaire décrivent leur organisation spatiale.

La structure primaire correspond au nombre et à l’ordre des acides aminés, tandis que les structures secondaire et tertiaire décrivent leur organisation spatiale.

Explication

La structure primaire désigne la séquence, c’est-à-dire le nombre et l’ordre des acides aminés; les structures secondaire et tertiaire relèvent de leur agencement spatial. Attribuer la séquence aux structures secondaire et tertiaire inverse précisément cette distinction.

25. Quelles interactions stabilisent les hélices α et les structures β ordonnées ?

Des interactions hydrophobes entre chaînes latérales, plutôt que des liaisons entre NH et carbonyles.
Des liaisons covalentes entre les chaînes latérales, qui imposent la géométrie des structures ordonnées.
Des interactions électrostatiques entre groupes NH et carbonyles, sans participation de liaisons hydrogène.
Des liaisons hydrogène entre les groupes NH et les groupes carbonyles de la chaîne polypeptidique.

Des liaisons hydrogène entre les groupes NH et les groupes carbonyles de la chaîne polypeptidique.

Explication

Les hélices α et les structures β sont stabilisées par des liaisons hydrogène entre les groupes NH et les carbonyles. Les interactions hydrophobes entre chaînes latérales, bien qu’importantes pour d’autres aspects du repliement, ne sont pas le mécanisme stabilisateur décrit ici.

26. Que désigne la bioénergétique dans le fonctionnement cellulaire ?

La description des voies par lesquelles les cellules éliminent leurs déchets sous forme de molécules carbonées.
L’ensemble des réactions par lesquelles les cellules fabriquent des protéines à partir d’acides aminés.
L’ensemble des processus par lesquels les cellules se procurent l’énergie nécessaire à leur travail.
L’étude des échanges de matière entre les cellules et leur environnement, indépendamment de l’énergie.

L’ensemble des processus par lesquels les cellules se procurent l’énergie nécessaire à leur travail.

Explication

La bioénergétique regroupe les processus permettant aux cellules d’obtenir l’énergie nécessaire à leur travail. La synthèse des protéines est une activité cellulaire, mais elle ne constitue pas la définition de la bioénergétique.

27. Quel type de système échange de la matière et de l’énergie avec son environnement ?

Un système ouvert échange de la matière; un système fermé n’échange rien; un système isolé échange de l’énergie.
Un système ouvert échange de l’énergie; un système fermé échange de la matière; un système isolé échange les deux.
Un système ouvert échange de la matière et de l’énergie; un système fermé échange de l’énergie; un système isolé n’échange ni l’une ni l’autre.
Un système ouvert échange de la matière et de l’énergie; un système fermé échange les deux; un système isolé échange seulement de la matière.

Un système ouvert échange de la matière et de l’énergie; un système fermé échange de l’énergie; un système isolé n’échange ni l’une ni l’autre.

Explication

Un système ouvert échange à la fois matière et énergie, un système fermé échange seulement de l’énergie, et un système isolé n’échange ni l’une ni l’autre. Le distracteur qui attribue des échanges de matière et d’énergie à un système fermé confond les catégories.

28. Si l’énergie libre initiale est GinitialeG_{initiale} et l’énergie libre finale est GfinaleG_{finale}, comment calcule-t-on la variation d’énergie libre ?

ΔG=Gfinale+Ginitiale\Delta G = G_{finale} + G_{initiale}
ΔG=Gfinale×Ginitiale\Delta G = G_{finale} \times G_{initiale}
ΔG=Ginitiale−Gfinale\Delta G = G_{initiale} - G_{finale}
ΔG=Gfinale−Ginitiale\Delta G = G_{finale} - G_{initiale}

$$\Delta G = G_{finale} - G_{initiale}$$

Explication

La variation d’énergie libre se calcule en soustrayant l’énergie initiale de l’énergie finale. Soustraire l’énergie finale de l’énergie initiale inverse le sens de la différence et donne le signe opposé.

29. Dans les conditions considérées, que signifie une variation d’énergie libre négative ?

La réaction est à l’équilibre et ses concentrations ne peuvent plus changer.
La réaction est endergonique et requiert un apport d’énergie pour se dérouler.
La réaction est exergonique et spontanément réalisable dans ces conditions.
La réaction est spontanée uniquement si elle est couplée à une autre réaction.

La réaction est exergonique et spontanément réalisable dans ces conditions.

Explication

Une variation d’énergie libre négative caractérise une réaction exergonique spontanément réalisable dans les conditions considérées. Une réaction endergonique, contrairement au distracteur proposé, ne se caractérise pas par une variation négative.

30. Comment le catabolisme et l’anabolisme se distinguent-ils par leur rapport à l’énergie ?

Le catabolisme et l’anabolisme dégradent des molécules, mais seul l’anabolisme libère de l’énergie.
Le catabolisme dégrade des molécules et libère de l’énergie, tandis que l’anabolisme consomme de l’énergie pour en synthétiser.
Le catabolisme synthétise des molécules en consommant de l’énergie, tandis que l’anabolisme les dégrade et en libère.
Le catabolisme et l’anabolisme synthétisent des molécules, mais seul le catabolisme consomme de l’énergie.

Le catabolisme dégrade des molécules et libère de l’énergie, tandis que l’anabolisme consomme de l’énergie pour en synthétiser.

Explication

Le catabolisme dégrade les molécules et libère de l’énergie, alors que l’anabolisme utilise de l’énergie pour synthétiser des molécules. Le distracteur qui attribue la synthèse au catabolisme et la dégradation à l’anabolisme inverse leurs fonctions.

31. Quel parcours décrit la dégradation catabolique des macromolécules jusqu’aux produits finaux ?

Les macromolécules sont dégradées en éléments constitutifs, transformées en petites molécules carbonées, puis engagées dans des voies communes menant à CO2CO_2 et à l’eau.
Les macromolécules sont d’abord converties en CO2CO_2 et en eau, puis ces produits sont assemblés en petites molécules carbonées.
Les macromolécules sont transformées directement en molécules carbonées, puis leurs éléments constitutifs sont engagés dans des voies de synthèse.
Les macromolécules sont dégradées en éléments constitutifs, puis chaque élément est éliminé sans passer par des voies centrales communes.

Les macromolécules sont dégradées en éléments constitutifs, transformées en petites molécules carbonées, puis engagées dans des voies communes menant à $$CO_2$$ et à l’eau.

Explication

Le catabolisme passe des macromolécules à leurs éléments constitutifs, puis à de petites molécules carbonées qui rejoignent des voies centrales avant leur dégradation en CO2CO_2 et en eau. Le distracteur qui place les produits finaux avant la formation des molécules intermédiaires inverse le parcours.

32. Lors d’une oxydation catabolique, que deviennent les coenzymes oxydés NAD⁺ ou NADP⁺ ?

Ils acceptent des atomes d’hydrogène provenant des substrats et deviennent NADH + H⁺ ou NADPH + H⁺.
Ils donnent des atomes d’hydrogène aux substrats et deviennent NADH + H⁺ ou NADPH + H⁺.
Ils transfèrent des atomes d’hydrogène aux substrats et deviennent des coenzymes oxydés supplémentaires.
Ils acceptent des atomes d’hydrogène provenant des substrats et deviennent ADP et phosphate inorganique.

Ils acceptent des atomes d’hydrogène provenant des substrats et deviennent NADH + H⁺ ou NADPH + H⁺.

Explication

Les coenzymes oxydés captent les atomes d’hydrogène retirés aux substrats et sont réduits en NADH + H⁺ ou NADPH + H⁺. Le distracteur qui leur fait donner ces atomes aux substrats inverse le sens du transfert.

33. Lorsqu’une voie anabolique utilise des coenzymes réduits et de l’ATP, quels produits sont régénérés ?

Des coenzymes oxydés et de l’ADP, avec libération de phosphate inorganique.
Des coenzymes réduits supplémentaires et de l’ATP, avec consommation de phosphate inorganique.
Des coenzymes réduits et de l’ADP, avec fixation de phosphate inorganique.
Des coenzymes oxydés et de l’ATP, avec consommation d’ADP.

Des coenzymes oxydés et de l’ADP, avec libération de phosphate inorganique.

Explication

L’anabolisme oxyde les coenzymes réduits et consomme l’ATP, ce qui régénère des coenzymes oxydés et de l’ADP avec libération de phosphate inorganique. Le distracteur qui indique la production d’ATP et de coenzymes réduits décrit plutôt les transformations associées au catabolisme.

34. De quels éléments l’ATP est-il constitué ?

De guanine liée au ribose et à trois groupements phosphates
D’adénine liée au ribose et à deux groupements phosphates
D’adénine liée au désoxyribose et à trois groupements phosphates
D’adénine liée au ribose et à trois groupements phosphates

D’adénine liée au ribose et à trois groupements phosphates

Explication

L’ATP est l’adénosine triphosphate : l’adénosine associe l’adénine au ribose, auquel sont liés trois phosphates. La variante avec deux phosphates correspond à l’ADP plutôt qu’à l’ATP.

35. Quelle comparaison décrit correctement l’énergie libérée par l’hydrolyse des deux types de liaisons de l’ATP ?

L’ester-phosphate libère environ −14 kJ/mol, contre plus de −30 kJ/mol pour l’anhydride d’acide.
Les deux liaisons libèrent environ −14 kJ/mol lors de leur hydrolyse.
L’ester-phosphate libère plus de −30 kJ/mol, contre environ −14 kJ/mol pour l’anhydride d’acide.
Les deux liaisons libèrent plus de −30 kJ/mol lors de leur hydrolyse.

L’ester-phosphate libère environ −14 kJ/mol, contre plus de −30 kJ/mol pour l’anhydride d’acide.

Explication

L’hydrolyse de la liaison ester-phosphate libère environ −14 kJ/mol, tandis que celle d’une liaison anhydride d’acide libère plus de −30 kJ/mol. Inverser ces valeurs revient à attribuer le potentiel énergétique élevé à la liaison ester-phosphate.

36. Comment le couplage énergétique peut-il rendre favorable une réaction endergonique ?

En remplaçant le substrat de la réaction endergonique par un groupement phosphate libre
En l’associant à une réaction exergonique, comme l’hydrolyse de l’ATP, pour rendre le bilan global exergonique
En l’associant à une autre réaction endergonique, afin que les deux réactions se compensent
En séparant la réaction endergonique de toute hydrolyse pour réduire son besoin énergétique

En l’associant à une réaction exergonique, comme l’hydrolyse de l’ATP, pour rendre le bilan global exergonique

Explication

Le couplage associe une réaction endergonique à une réaction exergonique, telle que l’hydrolyse de l’ATP, de sorte que le bilan global devient exergonique. Associer deux réactions endergoniques ne fournit pas la contribution exergonique nécessaire.

37. Que devient le bilan énergétique de la phosphorylation du glucose lorsqu’elle est couplée à l’hydrolyse de l’ATP ?

Il passe de +13,8 kJ/mol pour la réaction seule à −16,7 kJ/mol pour la réaction couplée.
Il reste à +13,8 kJ/mol, car l’hydrolyse de l’ATP ne change pas le bilan.
Il passe de −13,8 kJ/mol pour la réaction seule à +16,7 kJ/mol pour la réaction couplée.
Il passe de +16,7 kJ/mol pour la réaction seule à −13,8 kJ/mol pour la réaction couplée.

Il passe de +13,8 kJ/mol pour la réaction seule à −16,7 kJ/mol pour la réaction couplée.

Explication

Seule, la phosphorylation du glucose nécessite +13,8 kJ/mol, mais son couplage à l’hydrolyse de l’ATP donne un bilan de −16,7 kJ/mol. Un bilan positif après couplage ne correspondrait pas au résultat indiqué.

38. Quel appariement entre nucléotide et métabolisme est correct ?

GTP pour les protides, UTP pour les lipides et CTP pour les glucides
GTP pour les protides, UTP pour les glucides et CTP pour les lipides
GTP pour les glucides, UTP pour les protides et CTP pour les lipides
GTP pour les lipides, UTP pour les glucides et CTP pour les protides

GTP pour les protides, UTP pour les glucides et CTP pour les lipides

Explication

Le GTP intervient dans le métabolisme des protides, l’UTP dans celui des glucides et le CTP dans celui des lipides. Permuter l’UTP et le CTP attribue à ces nucléotides des domaines métaboliques inversés.

39. Parmi ces composés, lequel possède le potentiel énergétique standard le plus négatif ?

Le glucose-6-phosphate, à −13,8 kJ/mol
Le glucose-1-phosphate, à −20,9 kJ/mol
Le phosphoénolpyruvate, à −61,9 kJ/mol
La créatine-phosphate, à −43,0 kJ/mol

Le phosphoénolpyruvate, à −61,9 kJ/mol

Explication

Le phosphoénolpyruvate a le potentiel énergétique standard le plus négatif parmi ces composés, soit −61,9 kJ/mol. La créatine-phosphate a également une valeur fortement négative, mais celle-ci est moins négative, à −43,0 kJ/mol.

40. Quel rôle métabolique caractérise l’acétyl-CoA ?

Il transporte des groupements acétyles activés, dont l’hydrolyse libère −31,4 kJ/mol, et contribue à leur entrée dans la synthèse du glycogène.
Il transporte des groupements acétyles activés, dont l’hydrolyse libère −31,4 kJ/mol, et contribue à leur entrée dans le cycle de Krebs.
Il transporte des groupements acétyles activés, dont l’hydrolyse libère −13,8 kJ/mol, et contribue à leur entrée dans le cycle de Krebs.
Il transporte des groupements phosphate activés, dont l’hydrolyse libère −31,4 kJ/mol, et contribue à leur entrée dans la glycolyse.

Il transporte des groupements acétyles activés, dont l’hydrolyse libère −31,4 kJ/mol, et contribue à leur entrée dans le cycle de Krebs.

Explication

L’acétyl-CoA est un transporteur activé de groupements acétyles, et son hydrolyse libère −31,4 kJ/mol; il participe notamment à l’entrée des acétyles dans le cycle de Krebs. La glycolyse est une voie de dégradation du glucose, et non la destination métabolique décrite pour les acétyles transportés.

41. Quel ensemble décrit correctement la convergence des glucides, des lipides et des acides aminés dans les voies centrales ?

Les glucides convergent notamment vers le citrate, les lipides vers le pyruvate et les acides aminés vers l’acétyl-CoA seul.
Les glucides convergent notamment vers le pyruvate, les lipides vers l’oxaloacétate et les acides aminés vers le glucose-6-phosphate.
Les glucides convergent notamment vers le pyruvate, les lipides vers l’acétyl-CoA et les acides aminés vers plusieurs intermédiaires centraux.
Les glucides convergent notamment vers l’acétyl-CoA, les lipides vers le pyruvate et les acides aminés vers plusieurs intermédiaires centraux.

Les glucides convergent notamment vers le pyruvate, les lipides vers l’acétyl-CoA et les acides aminés vers plusieurs intermédiaires centraux.

Explication

Les glucides convergent notamment vers le pyruvate, les lipides vers l’acétyl-CoA et les acides aminés vers divers intermédiaires, dont le pyruvate et l’oxaloacétate. Le pyruvate est ainsi attribué à tort aux lipides dans l’une des autres propositions.

42. Quel devenir peut avoir le glucose-6-phosphate après phosphorylation du glucose ?

Il peut être converti en glycogène par glycolyse ou dégradé en deux molécules de pyruvate par glycogénolyse.
Il peut être stocké sous forme de glycogène ou dégradé par glycolyse en deux molécules de pyruvate.
Il peut être stocké sous forme de glycogène ou dégradé par glycolyse en deux molécules d’acétyl-CoA.
Il peut être stocké sous forme de lactate ou dégradé par glycolyse en deux molécules de glucose.

Il peut être stocké sous forme de glycogène ou dégradé par glycolyse en deux molécules de pyruvate.

Explication

Le glucose est phosphorylé en glucose-6-phosphate, qui peut être stocké comme glycogène ou suivre la glycolyse jusqu’à deux molécules de pyruvate. L’acétyl-CoA n’est pas le produit direct de la glycolyse : il est formé ensuite à partir du pyruvate dans la mitochondrie.

43. Quelle distinction entre glycogénogenèse et glycogénolyse est correcte ?

La glycogénogenèse stocke le glucose sous forme de glycogène, tandis que la glycogénolyse dégrade le glycogène pour restituer du glucose.
La glycogénogenèse dégrade le glycogène pour restituer du glucose, tandis que la glycogénolyse stocke le glucose sous forme de glycogène.
La glycogénogenèse produit du lactate à partir du glucose, tandis que la glycogénolyse transforme le lactate en glycogène.
La glycogénogenèse transforme le glucose en pyruvate, tandis que la glycogénolyse convertit le pyruvate en glycogène.

La glycogénogenèse stocke le glucose sous forme de glycogène, tandis que la glycogénolyse dégrade le glycogène pour restituer du glucose.

Explication

La glycogénogenèse correspond au stockage du glucose sous forme de glycogène, alors que la glycogénolyse dégrade ce glycogène pour restituer du glucose. Inverser ces deux fonctions constitue une confusion fréquente entre les voies de synthèse et de dégradation.

44. Que devient le pyruvate lorsqu’il est transformé dans la mitochondrie par la pyruvate déshydrogénase ?

Il devient du glycogène, qui se condense avec l’acétyl-CoA et entre dans le cycle de Krebs.
Il devient du lactate, qui se condense avec l’oxaloacétate et entre dans le cycle de Krebs.
Il devient de l’acétyl-CoA, qui se condense avec l’oxaloacétate et entre dans le cycle de Krebs.
Il devient du glucose-6-phosphate, qui se condense avec l’oxaloacétate et entre dans la glycolyse.

Il devient de l’acétyl-CoA, qui se condense avec l’oxaloacétate et entre dans le cycle de Krebs.

Explication

Dans la mitochondrie, la pyruvate déshydrogénase transforme le pyruvate en acétyl-CoA, lequel se condense avec l’oxaloacétate avant l’entrée dans le cycle de Krebs. La formation de lactate est une autre voie possible du pyruvate, associée aux conditions anaérobies.

45. Quel est le produit carboné final de la glycolyse dans le cytoplasme ?

Deux molécules de glucose comportant chacune six carbones
Une molécule de pyruvate comportant trois carbones
Deux molécules de pyruvate comportant chacune trois carbones
Deux molécules d’acétyl-CoA comportant chacune deux carbones

Deux molécules de pyruvate comportant chacune trois carbones

Explication

Dans le cytoplasme, la glycolyse dégrade le glucose-6-phosphate et aboutit à deux molécules de pyruvate à trois carbones. L’acétyl-CoA est formé ultérieurement à partir du pyruvate dans la mitochondrie.

46. Dans la mitochondrie, quelle réaction permet à l’acétyl-CoA d’entrer dans une voie centrale du catabolisme ?

Il se condense avec l’oxaloacétate pour former du citrate, qui participe ensuite au cycle de Krebs.
Il se combine avec le glycogène pour former du glucose, qui rejoint ensuite la voie des pentoses phosphates.
Il se condense avec le pyruvate pour former du lactate, qui participe ensuite à la glycolyse.
Il se combine avec un acide gras pour former un triglycéride, qui rejoint ensuite la lipolyse.

Il se condense avec l’oxaloacétate pour former du citrate, qui participe ensuite au cycle de Krebs.

Explication

La condensation de l’acétyl-CoA avec l’oxaloacétate forme du citrate, qui entre dans le cycle de Krebs. La formation de lactate à partir du pyruvate ne correspond pas à cette étape d’entrée dans les voies centrales.

47. L’acétyl-CoA provenant du catabolisme des glucides, des lipides ou des protéines converge vers quelle étape mitochondriale ?

Son assemblage avec du glycérol pour former des triglycérides, avant leur stockage.
Sa conversion en urée par désamination, avant son élimination rénale.
Sa condensation avec l’oxaloacétate pour former du citrate, avant le cycle de Krebs.
Sa transformation en glucose par la glycolyse, avant la production de pyruvate.

Sa condensation avec l’oxaloacétate pour former du citrate, avant le cycle de Krebs.

Explication

Quelle que soit son origine parmi les glucides, les lipides ou les protéines, l’acétyl-CoA peut se condenser avec l’oxaloacétate en citrate et participer au cycle de Krebs. La formation de triglycérides concerne le stockage des lipides et non cette convergence catabolique.

48. Sous quelle forme les acides gras sont-ils stockés dans le tissu graisseux, notamment dans les adipocytes ?

Associés à des acides aminés pour former des protéines tissulaires.
Condensés avec l’oxaloacétate pour former du citrate.
Estérifiés avec du glycérol pour former des triglycérides.
Transformés en urée avant leur stockage dans les cellules.

Estérifiés avec du glycérol pour former des triglycérides.

Explication

Les acides gras sont estérifiés avec le glycérol et stockés sous forme de triglycérides dans le tissu graisseux. Leur condensation avec l’oxaloacétate relève de la formation de citrate dans les voies centrales, et non du stockage lipidique.

49. À distance des repas, quelle conséquence métabolique a la lipolyse des réserves graisseuses ?

Elle libère du glycérol qui est assemblé en protéines dans les adipocytes.
Elle transforme les acides gras en triglycérides destinés à être stockés.
Elle libère des acides gras qui sont utilisés pour produire de l’énergie.
Elle convertit les acides gras en urée qui est éliminée par les reins.

Elle libère des acides gras qui sont utilisés pour produire de l’énergie.

Explication

À distance des repas, la lipolyse mobilise les réserves en libérant des acides gras utilisables pour produire de l’énergie. La formation de triglycérides correspond plutôt au stockage des acides gras qu’à leur mobilisation.

50. Après leur activation et leur entrée dans la mitochondrie, que produisent les acides gras par bêta-oxydation ?

De l’oxaloacétate, qui est directement converti en urée dans le cytoplasme.
Du glycérol, qui rejoint les adipocytes pour reformer des triglycérides.
De l’acétyl-CoA, qui rejoint le cycle de Krebs et contribue à la production d’énergie.
Du citrate, qui quitte la mitochondrie pour être éliminé par les reins.

De l’acétyl-CoA, qui rejoint le cycle de Krebs et contribue à la production d’énergie.

Explication

La bêta-oxydation mitochondriale produit de l’acétyl-CoA, lequel entre dans le cycle de Krebs et contribue à la production d’énergie. Le citrate peut servir au transfert d’acétyl-CoA vers le cytoplasme dans certaines conditions, mais ce n’est pas le produit de la bêta-oxydation décrit ici.

51. À quoi sert le pool circulant d’acides aminés issus de l’absorption intestinale et de la dégradation des protéines ?

À alimenter la synthèse et le renouvellement des protéines des tissus.
À former de l’urée destinée à être incorporée aux protéines tissulaires.
À convertir les groupements aminés en citrate pour le cycle de Krebs.
À fournir directement des triglycérides pour le stockage dans les adipocytes.

À alimenter la synthèse et le renouvellement des protéines des tissus.

Explication

Le pool circulant d’acides aminés fournit les éléments nécessaires à la synthèse et au renouvellement des protéines tissulaires. La formation d’urée détoxifie les groupements aminés, mais cette urée n’est pas incorporée aux protéines.

52. Que sépare la désamination d’un acide aminé ?

Le citrate et l’oxaloacétate du cycle de Krebs.
Le glucose et le pyruvate de la glycolyse.
Le groupement aminé et le squelette carboné.
Le glycérol et les acides gras d’un triglycéride.

Le groupement aminé et le squelette carboné.

Explication

La désamination sépare le groupement aminé du squelette carboné de l’acide aminé. La séparation du glycérol et des acides gras concerne la dégradation des triglycérides, et non la désamination.

53. Lors de l’uréogenèse, que devient le groupement aminé avant son élimination ?

Il est incorporé au squelette carboné, puis envoyé dans le cycle de Krebs.
Il est détoxifié en urée, puis éliminé par les reins.
Il est transformé en glucose, puis éliminé par les poumons.
Il est converti en acétyl-CoA, puis stocké dans les adipocytes.

Il est détoxifié en urée, puis éliminé par les reins.

Explication

L’uréogenèse détoxifie le groupement aminé en le transformant en urée, qui est éliminée par les reins. L’acétyl-CoA peut provenir du catabolisme d’acides aminés, mais il ne constitue pas la forme d’élimination du groupement aminé.

54. Pourquoi les acides aminés dont le catabolisme converge vers l’oxaloacétate sont-ils dits glucoformateurs ?

Parce qu’ils peuvent contribuer à produire du glucose à distance des repas.
Parce qu’ils libèrent des acides gras qui alimentent la production d’énergie.
Parce qu’ils forment des triglycérides stockés dans les adipocytes.
Parce qu’ils sont convertis en urée pour maintenir la glycémie.

Parce qu’ils peuvent contribuer à produire du glucose à distance des repas.

Explication

Ces acides aminés sont dits glucoformateurs parce que leur catabolisme converge vers l’oxaloacétate et qu’ils peuvent contribuer à la production de glucose à distance des repas. La formation de triglycérides est une voie de stockage des lipides, pas la raison de cette appellation.

55. Quelle démarche caractérise le rationalisme scientifique ?

Chercher la vérité en s’appuyant sur la raison et la logique.
Évaluer une théorie selon son acceptation par une communauté.
Décrire les phénomènes sans chercher de vérité générale.
Définir la scientificité par l’accord établi entre chercheurs.

Chercher la vérité en s’appuyant sur la raison et la logique.

Explication

Le rationalisme vise à atteindre la vérité par le raisonnement et la logique. L’accord des chercheurs renvoie plutôt au relativisme scientifique.

56. Quelle démarche Popper attribue-t-il aux scientifiques pour éprouver leur raisonnement ?

Ils choisissent un paradigme, puis écartent les résultats qui s’écartent de ses normes.
Ils établissent une théorie générale, puis la tiennent pour vraie dès qu’elle explique un cas.
Ils recueillent des observations, puis retiennent l’explication qui reçoit l’accord de la communauté.
Ils formulent des hypothèses, en déduisent des conséquences et les confrontent aux données empiriques.

Ils formulent des hypothèses, en déduisent des conséquences et les confrontent aux données empiriques.

Explication

Pour Popper, les hypothèses conduisent à des conséquences que les scientifiques confrontent aux données empiriques. L’accord de la communauté ne remplace pas cette mise à l’épreuve.

57. Comment Kuhn caractérise-t-il un paradigme scientifique ?

Une vision du monde, portée par des normes communautaires, qui peut succéder à une autre et être abandonnée.
Une méthode de mesure partagée qui sert à départager des résultats sans transformer la vision du monde.
Une théorie vérifiée par l’expérience qui demeure valable indépendamment des changements scientifiques.
Un ensemble de données empiriques qui remplace les hypothèses lorsque les chercheurs les contestent.

Une vision du monde, portée par des normes communautaires, qui peut succéder à une autre et être abandonnée.

Explication

Un paradigme est une vision du monde associée à des normes épistémiques élaborées par une communauté et susceptible d’être remplacée. Une méthode de mesure partagée ne résume pas cette notion.

58. Que désigne la médecine fondée sur les preuves, ou Evidence-Based Medicine ?

L’utilisation des traitements les plus répandus dans la pratique médicale courante.
L’application de résultats expérimentaux sans tenir compte de leur pertinence clinique.
Le recours à l’avis d’experts lorsque les résultats d’essais cliniques divergent.
L’utilisation des meilleures preuves issues de la recherche clinique pour soigner.

L’utilisation des meilleures preuves issues de la recherche clinique pour soigner.

Explication

L’Evidence-Based Medicine consiste à utiliser les meilleures preuves provenant de la recherche clinique pour guider les soins. La seule fréquence d’utilisation d’un traitement ne constitue pas ce principe.

59. Dans un essai clinique randomisé en double aveugle, comment les participants sont-ils répartis et les effets évalués ?

Des patients au même stade sont tirés au sort entre molécule et placebo, tandis que le responsable ignore le traitement attribué.
Des patients à des stades différents choisissent entre molécule et placebo, puis leurs effets sont comparés par entretiens.
Des patients au même stade sont répartis par les médecins entre deux molécules, puis évalués par leur évolution déclarée.
Des patients au même stade sont tirés au sort entre molécule et placebo, puis évalués par examens et analyses statistiques.

Des patients au même stade sont tirés au sort entre molécule et placebo, puis évalués par examens et analyses statistiques.

Explication

La randomisation répartit les patients comparables entre le traitement testé et un placebo, puis les effets sont mesurés par examens médicaux et analyses statistiques. Dans le double aveugle décrit ici, c’est le responsable de l’essai qui sait quel traitement est administré.

60. Pourquoi l’essai clinique randomisé occupe-t-il une place centrale dans les décisions médicales ?

Il permet d’obtenir l’avis d’un groupe de spécialistes et sert de base aux recommandations cliniques et aux décisions de santé publique.
Il compare des traitements choisis par les patients et sert de base aux recommandations cliniques et aux décisions de santé publique.
Il fournit une description détaillée de quelques patients et sert de base aux recommandations cliniques et aux décisions de santé publique.
Il constitue le meilleur niveau de preuve et sert de base aux recommandations cliniques et aux décisions de santé publique.

Il constitue le meilleur niveau de preuve et sert de base aux recommandations cliniques et aux décisions de santé publique.

Explication

L’essai randomisé est considéré comme le meilleur niveau de preuve et contribue aux recommandations et aux décisions de santé publique. Une publication portant sur quelques cas fournit des preuves moins solides.

61. Quel critère permet de reconnaître un halogénoalcane ?

Un carbone y est lié à un halogène.
Un carbone y est lié à deux hétéroatomes.
Un carbone y est lié à un groupe hydroxyle OH.
Un oxygène y est lié à deux carbones.

Un carbone y est lié à un halogène.

Explication

Un halogénoalcane se définit par la liaison entre un carbone et un halogène. La présence d’un groupe hydroxyle caractérise un alcool.

62. Dans un alcool, à quoi reconnaît-on un carbone porteur d’un groupe OH tertiaire ?

Il est relié à un hétéroatome et à deux hydrogènes.
Il est relié à deux autres carbones.
Il est relié à un autre carbone.
Il est relié à trois autres carbones.

Il est relié à trois autres carbones.

Explication

Un alcool est tertiaire lorsque le carbone qui porte le groupe OH est relié à trois autres carbones. S’il est relié à deux autres carbones, l’alcool est secondaire.

63. Quelle structure correspond à la fonction éther ?

Un atome d’oxygène lié à deux carbones.
Un azote lié à deux carbones.
Un carbone lié à deux hétéroatomes.
Un carbone lié à un groupe hydroxyle OH.

Un atome d’oxygène lié à deux carbones.

Explication

La fonction éther comporte un atome d’oxygène lié à deux carbones. Un groupe hydroxyle OH lié à un carbone caractérise plutôt un alcool.

64. Une amine est dite secondaire lorsque son atome d’azote est lié à combien de carbones ?

Un carbone.
Trois carbones.
Deux carbones.
Quatre carbones.

Deux carbones.

Explication

Dans une amine secondaire, l’azote est lié à deux carbones. Une amine tertiaire se distingue par un azote lié à trois carbones.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 94 flashcards sur Peptides et bioénergétique cellulaire.

Quels rôles les protéines assurent-elles ?

La liaison à l’ADN, le métabolisme, la structure, la catalyse, le transport et la commutation de signalisation.

De quelles chaînes l’insuline est-elle composée ?

Des chaînes A et B.

Quel effet l’insuline exerce-t-elle sur l’entrée du glucose dans les cellules ?

Elle favorise son entrée dans les cellules.

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Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Peptides et bioénergétique cellulaire.

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