De quelles sous-unités sont composées les protéines G hétérotrimériques ?
Des sous-unités α, β et γ.
Combien y a-t-il de sous-unités Gα différentes ?
Il existe 16 sous-unités Gα.
Combien y a-t-il de sous-unités Gβ différentes ?
Il existe 5 sous-unités Gβ.
Quelles sont les quatre grandes familles de Gα ?
Gαs, Gαi/Gαo, Gαq/Gα11 et Gα12/Gα13.
Quel effet a Gαs sur l’adénylate cyclase ?
Gαs stimule l’adénylate cyclase.
Quel est l’effet de Gαi/Gαo sur l’adénylate cyclase ?
Gαi/Gαo inhibe l’adénylate cyclase.
Que produit la stimulation de la phospholipase C par Gαq/Gα11 ?
Du DAG et de l’IP3.
Quel ion augmente dans le cytoplasme après activation de Gαq/Gα11 ?
La concentration de Ca2+ augmente.
Quelle est la caractéristique de l'extrémité N-terminale de la classe A des RCPG ?
Elle est extracellulaire courte.
Comment la classe A des RCPG interagit-elle avec la protéine G ?
Par sa troisième boucle intracellulaire.
Quelle est la longueur de l'extrémité N-terminale de la classe B des RCPG ?
Elle est extracellulaire longue.
Où la classe B des RCPG lie-t-elle son ligand ?
À la superficie des domaines transmembranaires et par son extrémité N-terminale.
Quelles extrémités sont longues dans la classe C des RCPG ?
Les extrémités N-terminale et C-terminale sont longues.
Où la classe C des RCPG lie-t-elle son ligand ?
Au niveau de l’extrémité N-terminale.
Quels récepteurs sont inclus dans la classe A des RCPG ?
La rhodopsine, le récepteur β2-adrénergique, les récepteurs opioïdes, de l’endothéline, de l’angiotensine II, des chémokines et des cannabinoïdes.
Quels récepteurs appartiennent à la classe B des RCPG ?
Les récepteurs du glucagon, de la calcitonine, du CGRP, du GLP-1 et des hormones peptidiques digestives comme la sécrétine et le VIP.
Quelles sous-unités composent obligatoirement le récepteur GABA-B ?
Les sous-unités GBR1 et GBR2.
Quelle fonction principale a la sous-unité GBR1 du récepteur GABA-B ?
Elle lie le GABA et déclenche une modification conformationnelle.
Quelle fonction principale a la sous-unité GBR2 du récepteur GABA-B ?
Elle recrute la protéine G et relaie l’information intracellulaire.
Comment la vision moderne des RCPG diffère-t-elle de la vision classique ?
Elle considère les RCPG comme des homo- ou hétérodimères formant des oligomères.
Que reconnaît le récepteur CGRP-R en l’absence de RAMP ?
Il reconnaît l’ADM et le CGRP sans effet fonctionnel.
Quel effet provoque le CGRP lors d’une inflammation des artères méningées ?
Une vasodilatation responsable de la migraine.
Comment agissent les gépants sur CGRP-R ?
Ils se fixent sur RAMP1 et bloquent la liaison avec CGRP-R.
Qu’est-ce qu’un agoniste biaisé ?
Un agoniste qui active sélectivement une voie de signalisation parmi celles dépendant de la protéine G et de la β-arrestine.
Quelles protéines sont associées au récepteur au repos ?
Les protéines G α, β et γ sont associées au récepteur au repos.
Que provoque la liaison du ligand au récepteur ?
Elle associe le récepteur à la protéine G et remplace le GDP par du GTP sur Gα.
Quel effet a l'activation de la protéine G ?
Elle entraîne la dissociation de Gα du complexe Gβ-Gγ et déclenche la signalisation.
Que fait la sous-unité Gα après activation ?
Elle hydrolyse le GTP en GDP puis se réassocie au complexe Gβ-Gγ.
Quel rôle ont les enzymes GRK sur le récepteur ?
Elles phosphorylent le récepteur, permettant son découplage de la protéine G.
Que fait la β-arrestine avec le récepteur phosphorylé ?
Elle forme un complexe qui provoque l'internalisation du récepteur dans un endosome.
Que devient le récepteur après internalisation ?
Il est recyclé vers la membrane ou dégradé après fusion avec un lysosome.
Que nécessite la dégradation du récepteur en endosome-lysosome ?
La fabrication de nouveaux récepteurs est nécessaire.
Teste tes connaissances avec un QCM de 15 questions sur Récepteurs couplés aux protéines G.
1. Quelle caractéristique distingue principalement la classe A des RCPG ?
2. Quelle est la composition obligatoire du récepteur GABA-B ?
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