QCM : Récepteurs couplés aux protéines G — 15 questions

Questions et réponses du QCM

1. Quelle caractéristique distingue principalement la classe A des RCPG ?

Une longue extrémité N-terminale extracellulaire et une interaction avec la protéine G par l’extrémité C-terminale
Une longue extrémité N-terminale extracellulaire et une liaison du ligand à l’extrémité N-terminale
Une extrémité C-terminale extracellulaire et une interaction avec la protéine G par la première boucle intracellulaire
Une courte extrémité N-terminale extracellulaire et une interaction avec la protéine G par la troisième boucle intracellulaire

Une courte extrémité N-terminale extracellulaire et une interaction avec la protéine G par la troisième boucle intracellulaire

Explication

La classe A possède une extrémité N-terminale extracellulaire courte et interagit avec la protéine G par sa troisième boucle intracellulaire. Les extrémités N-terminales longues caractérisent plutôt les classes B et C.

2. Quelle est la composition obligatoire du récepteur GABA-B ?

Un monomère constitué d’une seule sous-unité GBR1
Un hétérodimère associant une sous-unité GBR1 à une sous-unité RAMP
Un homodimère formé de deux sous-unités GBR2
Un hétérodimère formé des sous-unités GBR1 et GBR2

Un hétérodimère formé des sous-unités GBR1 et GBR2

Explication

Le récepteur GABA-B est un hétérodimère de RCPG constitué obligatoirement de GBR1 et GBR2. Il ne correspond donc pas à un récepteur monomérique ni à une association avec une sous-unité RAMP.

3. Dans quel état se trouve le récepteur couplé aux protéines G au repos ?

Il est dissocié des protéines G, tandis que Gα porte du GDP.
Il est associé aux sous-unités Gβ et Gγ, tandis que Gα porte du GTP.
Il est associé aux sous-unités Gα, Gβ et Gγ, tandis que Gα porte du GDP.
Il est associé à Gα seule, tandis que Gα porte du GTP.

Il est associé aux sous-unités Gα, Gβ et Gγ, tandis que Gα porte du GDP.

Explication

Au repos, le récepteur est associé au complexe formé de Gα, Gβ et Gγ, et la sous-unité Gα est liée au GDP. L’association avec le GTP correspond à l’étape d’activation déclenchée par la liaison du ligand.

4. Quelle conception moderne de l’organisation des RCPG contraste avec la vision classique ?

Les RCPG s’assemblent exclusivement en hétérodimères associés à une protéine G
Les RCPG peuvent former des homodimères ou des hétérodimères organisés en oligomères
Les RCPG fonctionnent comme des monomères isolés sans association stable entre récepteurs
Les RCPG forment des oligomères composés de sous-unités transmembranaires non réceptrices

Les RCPG peuvent former des homodimères ou des hétérodimères organisés en oligomères

Explication

La conception moderne admet que les RCPG puissent s’organiser en homodimères ou en hétérodimères formant des oligomères. La vision classique les décrit plutôt comme des monomères fonctionnant seuls.

5. Quelle modification de la protéine G est provoquée par la liaison d’un ligand au récepteur ?

Le GDP lié à Gα est remplacé par du GTP, ce qui active la protéine G.
Le GTP lié à Gα est remplacé par du GDP, ce qui active la protéine G.
La sous-unité Gα est dégradée, ce qui libère les sous-unités Gβ et Gγ.
Les sous-unités Gβ et Gγ fixent du GTP, ce qui dissocie le récepteur.

Le GDP lié à Gα est remplacé par du GTP, ce qui active la protéine G.

Explication

La liaison du ligand favorise l’association du récepteur avec la protéine G et entraîne le remplacement du GDP par du GTP sur Gα. Le remplacement inverse correspond à l’extinction de l’activation, et non à son déclenchement.

6. Quelle répartition des fonctions entre GBR1 et GBR2 est correcte dans le récepteur GABA-B ?

GBR2 lie le GABA et change de conformation, tandis que GBR1 recrute la protéine G
GBR1 lie le GABA et change de conformation, tandis que GBR2 recrute la protéine G
GBR1 produit l’effet intracellulaire, tandis que GBR2 forme le site de liaison du GABA
Les deux sous-unités lient le GABA et recrutent séparément des protéines G différentes

GBR1 lie le GABA et change de conformation, tandis que GBR2 recrute la protéine G

Explication

GBR1 assure la liaison du GABA et la modification conformationnelle, tandis que GBR2 recrute la protéine G et relaie le signal intracellulaire. Inverser ces rôles constitue la confusion la plus directe entre les deux sous-unités.

7. Qu’est-ce qu’un agoniste biaisé dans la signalisation des RCPG ?

Un agoniste qui active sélectivement une voie dépendant de la protéine G ou de la β-arrestine
Un ligand qui se fixe au récepteur sans provoquer de modification de sa conformation
Un agoniste qui bloque simultanément les voies dépendant de la protéine G et de la β-arrestine
Un modulateur qui augmente indistinctement toutes les voies de signalisation du récepteur

Un agoniste qui active sélectivement une voie dépendant de la protéine G ou de la β-arrestine

Explication

Un agoniste biaisé favorise sélectivement une voie de signalisation parmi celles dépendant de la protéine G et de la β-arrestine. Il ne bloque pas nécessairement ces voies et n’active pas de manière indistincte l’ensemble de la signalisation.

8. Quel mode de liaison du ligand caractérise la classe C des RCPG ?

Le ligand se lie à une courte extrémité N-terminale extracellulaire
Le ligand se lie au niveau de l’extrémité N-terminale, qui est longue
Le ligand se fixe à la superficie des domaines transmembranaires et à l’extrémité N-terminale
Le ligand se fixe principalement à la troisième boucle intracellulaire

Le ligand se lie au niveau de l’extrémité N-terminale, qui est longue

Explication

La classe C possède une longue extrémité N-terminale et lie son ligand à ce niveau. La liaison combinée à la superficie transmembranaire et à l’extrémité N-terminale correspond à la classe B.

9. Quelle modification de la signalisation intracellulaire résulte de l’activation de Gαs ?

Une stimulation de la phospholipase C accompagnée d’une production de DAG
Une inhibition de la phospholipase C accompagnée d’une baisse du calcium cytoplasmique
Une inhibition de l’adénylate cyclase accompagnée d’une baisse de l’AMPc
Une stimulation de l’adénylate cyclase accompagnée d’une hausse de l’AMPc

Une stimulation de l’adénylate cyclase accompagnée d’une hausse de l’AMPc

Explication

Gαs stimule l’adénylate cyclase, ce qui augmente la concentration intracellulaire d’AMPc. La diminution de l’AMPc correspond plutôt à l’action de Gαi/Gαo.

10. Quelle voie est déclenchée par l’activation de Gαq/Gα11 ?

L’inhibition de la phospholipase C, avec diminution du DAG et de l’IP3 dans le cytoplasme
La stimulation de la phospholipase C, avec production de DAG et d’IP3 et hausse du calcium cytoplasmique
La stimulation de l’adénylate cyclase, avec production d’AMPc et baisse du calcium cytoplasmique
L’inhibition de l’adénylate cyclase, avec diminution de l’AMPc et hausse du calcium extracellulaire

La stimulation de la phospholipase C, avec production de DAG et d’IP3 et hausse du calcium cytoplasmique

Explication

Gαq/Gα11 stimule la phospholipase C, ce qui produit du DAG et de l’IP3 et augmente le calcium cytoplasmique. La régulation de l’adénylate cyclase concerne principalement les familles Gαs et Gαi/Gαo.

11. De quelles sous-unités sont constituées les protéines G hétérotrimériques ?

D’une sous-unité β associée à deux sous-unités γ
D’une sous-unité α, d’une sous-unité β et d’une sous-unité γ
De deux sous-unités α associées à une sous-unité β
D’une seule sous-unité apparentée aux protéines G monomériques

D’une sous-unité α, d’une sous-unité β et d’une sous-unité γ

Explication

Une protéine G hétérotrimérique comprend trois sous-unités différentes, nommées α, β et γ. La considérer comme une seule sous-unité revient à la confondre avec une protéine G monomérique.

12. Quel enchaînement décrit correctement la fin de l’activation d’une protéine G ?

Gα hydrolyse le GDP en GTP, puis se réassocie au complexe Gβ-Gγ.
Gα hydrolyse le GTP en GDP, puis se réassocie au complexe Gβ-Gγ.
Gα fixe le GDP après sa dissociation, puis phosphoryle le récepteur.
Gα remplace le GDP par du GTP, puis se dissocie du complexe Gβ-Gγ.

Gα hydrolyse le GTP en GDP, puis se réassocie au complexe Gβ-Gγ.

Explication

Gα met fin à son état actif en hydrolysant le GTP en GDP, puis elle se réassocie au complexe Gβ-Gγ. Le remplacement du GDP par le GTP constitue au contraire l’étape qui initie l’activation.

13. Comment la classe B des RCPG lie-t-elle son ligand ?

À la base des domaines transmembranaires et par une courte extrémité N-terminale
Au niveau de l’extrémité N-terminale, qui constitue le principal site de liaison
Dans une poche formée par la troisième boucle intracellulaire et l’extrémité C-terminale
À la superficie des domaines transmembranaires et par son extrémité N-terminale

À la superficie des domaines transmembranaires et par son extrémité N-terminale

Explication

La classe B lie son ligand à la superficie des domaines transmembranaires et par son extrémité N-terminale. La liaison au niveau de l’extrémité N-terminale est la caractéristique indiquée pour la classe C.

14. Lorsqu’un récepteur active Gαi/Gαo, quelle conséquence est attendue sur l’adénylate cyclase et l’AMPc ?

La phospholipase C est stimulée et la concentration d’AMPc augmente
L’adénylate cyclase est inhibée et la concentration d’AMPc diminue
La phospholipase C est inhibée et la concentration d’AMPc diminue
L’adénylate cyclase est stimulée et la concentration d’AMPc augmente

L’adénylate cyclase est inhibée et la concentration d’AMPc diminue

Explication

Gαi/Gαo inhibe l’adénylate cyclase, entraînant une diminution de la concentration d’AMPc. La stimulation de cette enzyme et l’augmentation de l’AMPc caractérisent plutôt Gαs.

15. Quelle conséquence immédiate l’activation de la protéine G produit-elle sur ses sous-unités ?

Gα s’associe davantage à Gβ-Gγ et empêche toute signalisation cellulaire.
Gα se dissocie du complexe Gβ-Gγ et déclenche des effets de signalisation cellulaires.
Gα conserve son association avec Gβ-Gγ et transforme le GDP en GTP.
Gβ-Gγ se dissocie du récepteur et hydrolyse le GTP porté par Gα.

Gα se dissocie du complexe Gβ-Gγ et déclenche des effets de signalisation cellulaires.

Explication

L’activation entraîne la dissociation de Gα d’avec le complexe Gβ-Gγ, permettant aux sous-unités séparées de participer à la signalisation cellulaire. La réassociation de Gα avec Gβ-Gγ survient ensuite lors de l’hydrolyse du GTP.

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De quelles sous-unités sont composées les protéines G hétérotrimériques ?

Des sous-unités α, β et γ.

Combien y a-t-il de sous-unités Gα différentes ?

Il existe 16 sous-unités Gα.

Combien y a-t-il de sous-unités Gβ différentes ?

Il existe 5 sous-unités Gβ.

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